Все про белки: Белки, жиры, углеводы. Справка — РИА Новости, 23.08.2010

Содержание

Белки, свойства белков

Белки — высокомолекулярные соединения, построенные из аминокислот и являются одними из наиболее сложных по строению и составу среди всех органических соединений.

Биологическая роль белков исключительно велика: они составляют основную массу протоплазмы и ядер живых клеток. Белковые вещества находятся во всех растительных и животных организмах. О запасе белков в природе можно судить по общему количеству живого вещества на нашей планете: масса белков составляет примерно 0,01% от массы земной коры, то есть 1016 тонн.

Молекулы белка

Белки по по своему элементному составу отличаются от углеводов и жиров: кроме углерода, водорода и кислорода они ещё содержат азот. Кроме того, Постоянной составной частью важнейших белковых соединений является сера, а некоторые белки содержат фосфор, железо и йод.

Свойства белков

1. Разная растворимость в воде. Растворимые белки образуют коллоидные растворы.

2. Гидролиз — под действием растворов минеральных кислот или ферментов происходит разрушение первичной структуры белка и образование смеси аминокислот.

3. Денатурация — частичное или полное разрушения пространственной структуры, присущей данной белковой молекуле. Денатурация происходит под действием:

  • — высокой температуры
  • — растворов кислот, щелочей и концентрированных растворов солей
  • — растворов солей тяжёлых металлов
  • — некоторых органических веществ (формальдегида, фенола)
  • — радиоактивного излучения

Строение белков

Строение белков начали изучать в 19 веке. В 1888г. русский биохимик А.Я.Данилевский высказал гипотезу о наличии в белках амидной связи. Эта мысль в дальнейшем была развита немецким химиком Э.Фишером и в его работах нашла экспериментальное подтверждение. Он предложил полипептидную теорию строения белка. Согласно этой теории молекула белка состоит из одной длинной цепи или нескольких полипептидных цепей, связанных друг с другом. Такие цепи могут быть различной длины.

Фишером проведена большая экспериментальная работа с полипептидами

. Высшие полипептиды, содержащие 15-18 аминокислот, осаждаются из растворов сульфатом аммония (аммиачными квасцами), то есть проявляют свойства, характерные для белков. Было показано, что полипептиды расщепляются теми же ферментами, что и белки, а будучи введёнными в организм животного, подвергаются тем же превращениям, как и белки, а весь их азот выделяется нормально в виде мочевины (карбамида).

Исследования, проведённые в 20 веке, показали, что существует несколько уровней организации белковой молекулы.

Белок тирозин

В организме человека тысячи различных белков и практически все они построены из стандартного набора 20 аминокислот. Последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка называют

первичной структурой белка. Свойства белков и их биологические функции определяются последовательностью аминокислот. Работы по выяснению первичной структуры белка впервые были выполнены в Кембриджском университете на примере одного из простейших белков — инсулина. В течение посте 10 лет английский биохимик Ф.Сенгер проводил анализ инсулина. В результате анализа выяснено, что молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей и содержит 51 аминокислотный остаток. Он установил, что инсулин имеет молярную массу 5687 г/моль, а его химический состав отвечает формуле C
254
H337N65O75S6. Анализ проводился вручную с использованием ферментов, которые избирательно гидролизуют пептидные связи между определёнными аминокислотными остатками.

В настоящее время большая часть работы по определению первичной структуры белков автоматизирована. Так была установлена первичная структура фермента лизоцима.
Тип «укладки» полипептидной цепочки называют вторичной структурой. У большинства белков полипептидная цепь свёртывается в спираль, напоминающую «растянутую пружину» (называют «А-спираль» или «А-стуктура»). Еще один распространённый тип вторичной структуры — структура складчатого листа (называют «B — структура»). Так,

белок шёлкафиброин имеет именно такую структуру. Он состоит из ряда полипептидных цепей, которые располагаются параллельно друг-другу и соединяются посредством водородных связей, большое число которых делает шёлк очень гибким и прочным на разрыв. При всём этом практически не существует белков, молекулы которых на 100% имеют «А-структуру» или «B — структуру».

Белок фиброин — белок натурального шёлка

Пространственное положение полипептидной цепи называют третичной структурой белкой. Большинство белков относят к глобулярным, потому что их молекулы свёрнуты в глобулы. Такую форму белок поддерживает благодаря связям между разнорзаряженными ионами (-COO

— и -NH3+ и дисульфидных мостиков. Кроме того, молекула белка свёрнута так, что гидрофобные углеводородные цепи оказываются внутри глобулы, а гидрофильные — снаружи.

Способ объединения нескольких молекул белка в одну макромолекулу называют четвертичной стуктурой белка. Ярким примером такого белка может быть гемоглобин. Было установлено, что, например, для взрослого человека молекула гемоглобина состоит из 4-х отдельных полипептидных цепей и небелковой части — гема.

Свойства белков объясняет их различное строение. Большинство белков аморфно, в спирте, эфире и хлороформе нерастворимо. В воде некоторые белки могут растворяться с образованием коллоидного раствора. Многие белки растворимы в растворах щелочей, некоторые — в растворах солей, а некоторые — в разбавленном спирте. Кристаллическое состояние белов встречается редко: примером могут быть алейроновые зёрна, встречающиеся в клещевине, тыкве, конопле. Кристаллизуется также

альбумин куриного яйца и гемоглобин в крови.

Гидролиз белков

При кипячении с кислотами или щелочами, а также под действием ферментов белки распадаются на более простые химические соединения, образуя в конце цепочки превращения смесь A-аминокислот. Такое расщепление называется

гидролизом белка. Гидролиз белка имеет большое биологическое значение: попадая в желудок и кишечник животного или человека, белок расщепляется под действием ферментов на аминокислоты. Образовавшиеся аминокислоты в дальнейшем под влиянием ферментов снова образуют белки, но уже характерные для данного организма!

В продуктах гидролиза белков кроме аминокислот были найдены углеводы, фосфорная кислота, пуриновые основания. Под влиянием некоторых факторов например, нагревания,растворов солей, кислот и щелочей, действия радиации, встряхивания, может нарушиться пространственная структура, присущая данной белковой молекуле.

Денатурация может носить обратимый или необратимый характер, но в любом случае аминокислотная последовательность, то есть первичная структура, остаётся неизменной. В результате денатурации белок перестаёт выполнять присущие ему биологические функции.

Для белков известны некоторые цветные реакции, характерные для их обнаружения. При нагревании мочевины образуется биурет, который с раствором сульфата меди в присутствии щелочи даёт фиолетовое окрашивание или качественная реакция на белок, которую можно провести дома). Биуретовую реакцию даёт вещества, содержащие амидную группу, а в молекуле белка эта группа присутствует. Ксантопротеиновая реакция заключается в том, что белок от концентрированной азотной кислоты окрашивается в жёлтый цвет. Эта реакция указывает на наличие в белке бензольной группы, которая имеется в таких аминокислотах, как фениланин и тирозин.

При кипячении с водным раствором нитрата ртути и азотистой кислоты, белок даёт красное окрашивание. Эта реакция указывает на наличие в белке тирозина. При отсутствии тирозина красного окрашивания не появляется.

в чем отличие? // Администрация Мысковского городского округа

            Белок – важный строительный элемент для клеток организма. Он принимает участие в построении, восстановлении и поддержании структуры тела. Белок присутствует во всем теле – от мышц и внутренних органов до костей, кожи и волос.

            Тело не хранит белок, как и другие макроэлементы, поэтому он должен поступать в организм с пищей. Диетологи рекомендуют сочетать белки животного и растительного происхождения – так ваш рацион будет более полноценным.

            В чем разница между растительными и животными белками

            Одно из основных отличий – содержание аминокислот. Белки состоят из аминокислот. Для правильной работы организм нуждается в балансе всех 22 видов аминокислот. Он не может продуцировать девять из них, называемых незаменимыми.

            Большинство растительных белков являются неполноценными, то есть в них отсутствует хотя бы одна из незаменимых аминокислот.

            Однако некоторые растительные продукты, такие как киноа и гречка, вполне полноценны по составу аминокислот. Наибольшее количество белка содержат:

  • цельные злаки,
  • чечевица,
  • орехи,
  • фасоль,
  • бобовые,
  • авокадо,
  • соя,
  • семена конопли,
  • рис,
  • горох.

            Продукты животного происхождения чаще являются полноценными источниками белка. Среди них следующие:

  • рыба,
  • яйца,
  • молочные продукты,
  • красное мясо,
  • мясо птицы.

            Вот почему при вегетарианском типе питания особенно важно правильно выстраивать рацион и грамотно сочетать разные источники растительного белка. Только так можно получить все необходимые аминокислоты.

            Что лучше для наращивания мышц

            Спортсмены и другие люди, стремящиеся увеличить мышечную массу и уменьшить количество времени, которое требуется на восстановление, часто обращают пристальное внимание на потребление белка. Он помогает восстанавливать и наращивать мышцы после усердной тренировки.

            Многие спортсмены для построения мышц обращаются к применению сывороточного протеина (его получают при производстве молока и молочных продуктов). Такой белок содержит все необходимые аминокислоты, легче расщепляется и поглощается организмом. Именно эти свойства дают сывороточному белку ряд преимуществ над другими типами, такими как мясной, яичный и овощной.

            Что касается растительных источников, то результаты некоторых исследований свидетельствуют, что изолят рисового протеина может иметь такие же преимущества, что и сывороточный протеин. Часто рекомендуют использовать комбинацию растительных белков после тренировки. Это может обеспечить организму источник целого ряда аминокислот.

            Что лучше для здоровья

            При выборе между растительными и животными источниками белка важно учитывать другие питательные вещества, которые содержат продукты. Некоторые источники животного протеина могут содержать высокие уровни железа и витамина B12, в то время как многие растительные продукты не содержат этих питательных веществ.

            С другой стороны, растения содержат специфические питательные вещества, называемые фитонутриентами, и некоторые антиоксиданты, которые отсутствуют в пище животного происхождения.

            Пищевые волокна – еще один важный фактор. Только растительные продукты содержат клетчатку, которая помогает сбалансировать работу пищеварительной системы. Употребление большего количества растительного белка также может улучшить общее состояние здоровья человека.

            Употребление большого количества животного белка, особенно полученного из обработанного красного мяса, может повысить риск смерти от сердечно-сосудистых заболеваний.

            Выявлена связь между употреблением животного белка и сердечно-сосудистыми заболеваниями у людей по меньшей мере с одним фактором риска, связанным с образом жизни. Среди них курение, употребление алкоголя или избыточная масса тела и ожирение. Результаты также свидетельствуют, что употребление большего количества растительного белка может помочь снизить эти и ;другие риски.

            В целом лучший способ обеспечить организм всем необходимым – сделать рацион максимально разнообразным..

Почему белковая цепь находит единственно верную укладку среди многих вариантов

Перебор всех возможных вариантов укладки белковой цепи займет время, превышающее время жизни Вселенной. Однако белок успевает найти верный вариант в течение считаных минут. Отдел науки «Газеты.Ru» рассказывает о том, как российским ученым удалось разрешить этот парадокс и для чего нужно оценивать «быстродействие» белка.

Как сворачиваются белки

Каждая клетка нашего тела является фабрикой по производству белков. Часть из них производится для внутреннего пользования, для поддержания жизни клетки, а другая часть «идет на экспорт». Все свойства белковых молекул (в том числе способность изумительно точно катализировать превращения других молекул в клетке) зависят от пространственной структуры белка, причем структура каждого белка уникальна.

Пространственная структура образуется уникальной укладкой белковой цепи, состоящей из разных аминокислотных остатков (бусинок разных цветов — рис. 1). Последовательность аминокислот в цепи белка определяется его геномом и синтезируется рибосомой, после чего пространственная структура цепи формируется «сама собой» в ходе сворачивания белковой цепи, которая выходит из рибосомы еще практически неупорядоченной.

close

100%

Сворачивают эту цепь взаимодействия ее аминокислот, причем в одну и ту же структуру — как в организме, так и в пробирке. Разнообразие возможных укладок одной и той же цепи невообразимо велико. Но у заданной последовательности аминокислот есть, как правило, только одна стабильная («правильная») структура, которая и придает белку его уникальные свойства. Стабильна же она потому, что именно она обладает минимальной энергией.

Тот же принцип действует при образовании кристаллов: вещество приобретает ту структуру, энергия связей в которой минимальна.

Что общего у белка и Вселенной

Здесь перед учеными возник вопрос: как белковая цепь может спонтанно «найти» свою единственную стабильную структуру, если перебор колоссального числа всех вариантов (порядка 10100 для цепи из 100 аминокислотных остатков) занял бы времени больше, чем время жизни Вселенной. Этот «парадокс Левинталя», сформулированный полвека назад, был решен только теперь. Для его решения пришлось привлечь методы теоретической физики.

close

100%

Ученые из Института белка Российской академии наук (ИБ РАН) создали теорию скоростей образования пространственных структур молекул белка. Результаты работы были недавно опубликованы в журналах Atlas of Science, Chem Phys Chem и «Биофизика». Работа поддержана грантом Российского научного фонда (РНФ).

«Способность белков спонтанно формировать свои пространственные структуры за считаные секунды или минуты — давняя загадка молекулярной биологии.

В нашей работе представлена физическая теория, позволяющая оценить скорость этого процесса в зависимости от величины белков и сложности их устройства», — начинает рассказ о своей работе член-корреспондент РАН, доктор физико-математических наук, главный научный сотрудник Института белка РАН, руководитель гранта РНФ Алексей Финкельштейн.

«Давно известно, что белковая цепь приобретает свою уникальную структуру при одних условиях среды, а при других (например, при подкислении или подогреве раствора) эта структура разворачивается. На стыке этих условий уникальная структура белка находится в динамическом равновесии с развернутой формой его цепи, — продолжает он. — Процессы сворачивания и разворачивания там сосуществуют, их физика наиболее прозрачна. Поэтому мы сосредоточились именно на таких равновесных и квазиравновесных условиях — в отличие от других исследователей, которые как будто резонно (но ошибочно, как оказалось) полагали, что путь к тайне сворачивания белка надо искать там, где оно протекает наиболее быстро».

Развернуть белок — хорошее начало, но не выход

«Первый подход к проблеме Левинталя был разработан нами давно, — рассказывает Алексей Финкельштейн, — и заключался в следующем: так как теоретически проследить путь сворачивания белка очень трудно, нужно изучать процесс его разворачивания. Звучит парадоксально, но в физике существует принцип «детального равновесия», который гласит: любой процесс в равновесной системе протекает по тому же пути и с той же скоростью, что и обратный ему. И так как в динамическом равновесии скорости сворачивания и разворачивания одинаковы, мы рассмотрели более простой процесс разворачивания белка (ведь разломать проще, чем сделать) и охарактеризовали тот «барьер» (см. картинку 1), нестабильность которого определяет скорость процесса».

Следуя принципу детального равновесия, ученые из Института белка РАН оценили и «сверху», и «снизу» скорость сворачивания белков — как больших, так и маленьких, как с простой, так и со сложной укладкой цепи. Небольшие и просто устроенные белки сворачиваются быстрее (оценка скорости «сверху»), а большие и/или сложно устроенные — медленнее (оценка «снизу»). Значения всех остальных возможных скоростей сворачивания заключены между ними.

Однако не все биологи были удовлетворены полученным решением, так как, во-первых, их интересовал путь сворачивания (а не разворачивания) белка, а во-вторых, физический «принцип детального равновесия» был, по-видимому, им плохо понятен.

И работы продолжались: на этот раз учеными из ИБ РАН были произведены расчеты сложности сворачивания белка. Давно известно, что взаимодействия в белках связаны в основном с так называемыми вторичными структурами. Вторичные структуры — это стандартные, довольно крупные локальные «строительные блоки» белковой структуры, определяемые в основном локальными аминокислотными последовательностями в них. Количество возможных вариантов укладки таких блоков в структуру свернутого белка можно подсчитать, что и было сделано учеными из ИБ РАН. Число таких вариантов огромно — порядка 1010 (но далеко не 10100!) для цепи из порядка 100 аминокислот, и белковая цепь может, согласно теоретическим оценкам, «просканировать» их за минуты или — для более длинных цепей — за часы. Так была получена самая верхняя оценка времени сворачивания белка.

close

100%

Результаты, полученные двумя способами (т.е. при анализе и разворачивания, и сворачивания белка), сходятся и подтверждают друг друга.

«Наша работа имеет фундаментальное значение для конструирования в будущем новых белков для нужд фармакологии, биоинженерии, нанотехнологии, — заключает Алексей Финкельштейн.

— Вопросы скорости сворачивания белков актуальны, когда речь идет о предсказании структуры белка по его аминокислотной последовательности, а особенно — о дизайне новых, не встречающихся в природе белков».

«Что изменилось после получения гранта РНФ? Появилась возможность закупить новое современное оборудование и реактивы для работы (ведь наша лаборатория в основном экспериментальная, хотя я здесь рассказал только о нашей теоретической работе). Но главное: грант РНФ позволил специалистам заниматься наукой, а не искать подработку на стороне или в дальних краях», — говорит Алексей Финкельштейн.

Текст подготовлен в сотрудничестве с проектом «Индикатор» (Indicator.Ru).

БЕЛКИ И АМИНОКИСЛОТЫ / Косметические ингредиенты Teana Labs

Белки — это кирпичики жизни. Все ткани живых организмов на Земле, в том числе и кожа человека, построены из белков, жиров, углеводов и воды. Аминокислоты, пептиды и белки образуют группу химически родственных соединений.

Какие бывают белки?

Фибриллярные белки — линейные молекулы, образуют волокна.

  • Коллаген. Он составляет 30-40% всех белков в организме. Коллаген обеспечивает прочность. Его молекула состоит из 1000 аминокислот, одна треть из которых глицин. С возрастом постепенно увеличивается число связей в молекуле коллагена, из-за чего ее упругость уменьшается.
  • Эластин. Он может менять длину молекулы, то есть сокращаться. Определяет эластичность кожи.
  • Кератин. Из него состоят роговые производные эпидермиса кожи (ногти, волосы).

Глобулярные белки — молекулы свернуты в клубок.

Такую структуру имеют ферменты, иммуноглобулины, некоторые гормоны белковой природы (например, инсулин).

Ни один класс органических соединений не обладает таким же разнообразием и функциональностью, как белки. Поэтому они и нашли широкое применение в косметологии.

Интересно: белковая молекула очень крупная и не способна проникать в глубокие слои кожи. Для проникновения вглубь и проявления своей биоактивности белкам требуются специальные системы доставки (например, липосомы). Также их применение эффективно при поврежденном барьерном слое коже (например, после пилинга или дермабразии). 

Функции белков
  • Структурные. Белки образуют ткани и органы.
  • Каталитические (ферменты). Обеспечивают протекание необходимых биохимических реакций.
  • Транспортные. Осуществляют перенос различных веществ внутрь клетки и вовне.
  • Защитные. Связаны с иммунной системой человека.
  • Синтез гормонов.

Косметический эффект белков
  • Лифтинг. Оказываясь на поверхности кожи, белки образуют пленку, коротая оказывает мгновенный, но временный лифтинг-эффект (пока пленка находится на поверхности кожи). Визуально разглаживают кожный рельеф, делая морщины менее заметными.
  • Кондиционирование. Белки обладают высокой гигроскопичностью (удерживают влагу). Они образуют влажную белковую пленку, которая дает длительный увлажняющий эффект. При этом пропадает чувство стянутости и появляется ощущение комфорта. Кожа на ощупь становится шелковистой и гладкой. Важно, что эта белковая пленка не препятствует газообмену кожи и не закупоривает поры.
  • Эксфолиация и очищение. Ферментативные очищающие средства содержат протеолитические (животного происхождения) ферменты. Они работают только на поверхности кожи, ослабляя сцепление корнеоцитов (чешуек) и разрушая связи между ними. Таким образом, облегчается отшелушивание роговых чешуек. Рельеф сглаживается, а цвет кожи становится более ровным. Кроме того, улучшается проникновение активных веществ в более глубокие слои кожи — все средства ухода работают более эффективно.

Белки содержат в своей молекуле от ста до десяти тысяч аминокислот.

Многие аминокислоты синтезируются в организме человека. Но есть восемь аминокислот, которые наш организм не синтезирует и должен получать с пищей. Это так называемые незаменимые жирные кислоты: 

  • Валин
  • Лейцин
  • Триптофан
  • Фенилаланин
  • Лизин
  • Аргинин
  • Метионин
  • Треонин

Кроме участия в построении белковых молекул, каждая аминокислота выполняет в организме свои особые функции. Например, цистеин легко взаимодействует с перекисью водорода и нейтрализует, ее, тем самым останавливая свободно-радикальные процессы. Таким образом цистеин оказывает антиоксидантный эффект.

Зачем аминокислоты в косметике?
  • Улучшают водный и белковый баланс кожи
  • Стимулируют синтез коллагена
  • Облегчают проникновение через роговой слой других БАВ (биологически активных веществ)
  • Хорошо увлажняют кожу и волосы
  • Некоторые аминокислоты входят в состав натурального увлажняющего фактора

Натуральный увлажняющий фактор (НУФ) — это комплекс маленьких гигроскопичных молекул. Он находится в роговом слое эпидермиса, обеспечивая его нормальное увлажнение. При дефиците НУФ развивается сухость и шелушение кожи, с которыми помогает справиться компенсирующая косметика.

Белковая диета для похудения

О том, насколько важно правильно питаться, чтобы поддерживать здоровый вес, ты наверняка знаешь. В погоне за похудением многие безрассудно испытывают на себе разные диеты, отказываясь то от углеводов и жиров, то от белков. Но твоему организму нужно все, просто в меру. Я расскажу, почему белковая диета — это плохая идея, как и недостаток белка в рационе.

Как понять, что тебе не хватает белковой пищи?

Недостаток белка сложно не заметить. Он проявляется такими симптомами, как:

Отечность. Если ты заметила, что по утрам с трудом влезаешь в обувь, а под глазами образуются мешки, и причина — точно не в недосыпе, возможно, твое тело сигнализирует о нехватке белка. Из-за снижения количества протеинов в плазме крови вода, которая обычно ими удерживается, проникает в ткани. А это приводит к появлению отечности.

Ломкость волос и ногтей. Белки служат остовом, каркасом клеток. Поэтому их дефицит выражается в ухудшении структуры всех тканей, в том числе и кожи. Помочь могут питательные кремы и сыворотки для волос, но только их недостаточно, нужно еще и изменить диету.

Замедление метаболизма, то есть обмена веществ. Белки выполняют в организме еще и каталитическую функцию, и, когда активность ферментов снижается, метаболизм становится вялотекущим.

Снижение тонуса мышц, уменьшение мышечной массы. Здесь все просто: белки — основа мышечной ткани. Когда организм не может получать их из пищи, он заимствует их оттуда, где они есть.

Ослабление иммунитета. Если в твоем рационе мало белка, ты чаще болеешь простудными заболеваниями, а заживление любых травм, даже небольших, существенно замедляется.

Сколько белка должно быть в твоей тарелке?

Диетологи предлагают для расчета дневной порции простую формулу: на один килограмм веса тебе нужно от 0,8 до 1,2 грамма белка. При этом рекомендуемое количество белка следует делить на все приемы пищи, а не пытаться уместить все в один обед или ужин.

Если ты активно занимаешься спортом, белков в рационе должно быть еще больше — 1,5 грамма на килограмм твоего веса.

Вот продукты, которые богаты белком (и это не только мясо):

Рыба. Горбуша, минтай, судак, лосось или скумбрия — выбирай, что больше нравится.

Молочные продукты. Сыр, творог, молоко, йогурты. Хотя бы один из приемов пищи должен содержать что-то из этого.

Овощи. Брокколи, шпинат, картофель, брюссельская капуста. Некоторые из них хороши уже при минимальной термической обработке, например, приготовлении на пару, а шпинат и вовсе можно есть сырым.

Крупы. Горох, чечевица, другие бобовые содержат достаточно белка, чтобы восполнить дефицит.

Орехи и семечки. Кунжут, семена подсолнечника, тыквенные семечки, чиа, кешью — ими хорошо приправлять каши на основе злаков или использовать в качестве полезного перекуса.

А что насчет белковых диет?

Самые популярные белковые диеты хорошо знакомы тем, кто хотя бы раз пытался быстро сбросить вес. Это диета Дюкана, а также диета Аткинса. Казалось бы, что здесь плохого: ешь мяса и рыбы, творога и орехов, сколько хочешь, и при этом еще худей! Но твой организм не скажет тебе «спасибо» за чрезмерное количество белков, и вот почему:

Твоей поджелудочной железе придется выделять огромное количество ферментов для переваривания белковой пищи. Такая нагрузка может привести к воспалению органа и даже к хроническому заболеванию — панкреатиту.

Почкам тоже будет несладко: они отвечают за вывод из организма продуктов распада, а когда белка в пище слишком много, происходит закисление мочи и образование камней.

Кишечник пострадает от недостатка клетчатки, которая облегчает прохождение пищи. Из-за этого увеличится количество токсинов, возникнут запоры.

Плохо станет и другим органам: печени, сердцу, мозгу. Сосуды с трудом будут справляться с избытком «плохого» холестерина, из костей будет вымываться кальций.

Да, диета может дать неплохие результаты, но стоит ли оно того? Если все же решишься питаться с минимумом жиров и углеводов, то длительность диеты не должна превышать одной недели. Иначе неприятных последствий избежать не получится. Они могут быть не заметны сразу, но внутри организма уже будут запущены процессы, которые приведут к проблемам со здоровьем.

Береги себя! Питайся правильно, сбалансированно, полноценно! Помни: твое хорошее самочувствие, твое настроение и внешний вид во многом зависят от того, как ты сегодня позавтракала, пообедала и поужинала!

Белки. Химические и физические свойства. Биологические функции.

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков аминокислот, соединённых в длинную цепочку пептидной связью.

В состав белков живых организмов входит всего 20 типов аминокислот, все из которых относятся к альфа-аминокислотами, а аминокислотный состав белков и их порядок соединения друг с другом определяются индивидуальным генетическим кодом живого организма.

Одной из особенностей белков является их способность самопроизвольно формировать пространственные структуры характерные только для данного конкретного белка.

первичная последовательность соединения остатков аминокислот
вторичная

локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи в спирали

третичная

пространственная ориентация полипептидной спирали или способ ее укладки определенном объеме в глобулы (клубки) или фибриллы (нити)

Из-за специфики своего строения белки могут обладать разнообразными свойствами. Например, белки, имеющие глобулярную четвертичную структуру, в частности белок куриного яйца, растворяются в воде с образованием коллоидных растворов. Белки, обладающие фибриллярной четвертичной структурой в воде не растворяются. Фибриллярными белками, в частности, образованы ногти, волосы, хрящи.

Химические свойства белков

Гидролиз

Все белки способны вступать в реакцию гидролиза. В случае полного гидролиза белков образуется смесь из α-аминокислот:

Белок + nH2O => смесь из α-аминокислот

Денатурация

Разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур белка без разрушения его первичной структуры называют денатурацией. Денатурация белка может протекать под действием растворов солей натрия, калия или аммония – такая денатурация является обратимой:

Денатурация же протекающая под действием излучения (например, нагрева) или обработке белка солями тяжелых металлов является необратимой:

Так, например, необратимая денатурация белка наблюдается при термической обработке яиц в процессе их приготовления. В результате денатурации яичного белка его способность растворяться в воде с образованием коллоидного раствора исчезает.

Качественные реакции на белки

Биуретовая реакция

Если к раствору, содержащему белок добавить 10%-й раствор гидроксида натрия, а затем небольшое количество 1 %-го раствора сульфата меди, то появится фиолетовое окрашивание.

раствор белка + NаОН(10%-ный р-р) + СuSO4   =   фиолетовое окрашивание

Ксантопротеиновая реакция

растворы белка при кипячении с концентрированной азотной кислотой окрашиваются в желтый цвет:

раствор белка + HNO3(конц.) => желтое окрашивание

Биологические функции белков

каталитическая ускоряют различные химические реакции в живых организмах ферменты
структурная строительный материал клеток коллаген, белки клеточных мембран
защитная защищают организм от инфекций иммуноглобулины, интерферон
регуляторная регулируют обменные процессы гормоны
транспортная перенос жизненно-необходимых веществ от одних частей организма к другим гемоглобин переносит кислород
энергетическая снабжают организм энергией 1 грамм белка может обеспечить организм энергией в количестве 17,6 Дж
моторная (двигательная) любые двигательные функции организма миозин (мышечный белок)

Генетики выявили наиболее агрессивные белки коронавируса — Российская газета

Израильские ученые впервые выяснили, какие белки в составе SARS-CoV-2 влияют на повреждение кровеносных сосудов. По их данным, 18 из 29 белков способствуют нарушению функции сосудистых стенок, но наибольшее влияние оказывают три белка. Идентификация этих белков может иметь серьезные последствия в борьбе с вирусом, говорится в статье, опубликованной в журнале eLife.

«Все указывает на то, что коронавирус серьезно повреждает эндотелиальные клетки — клетки, выстилающие изнутри кровеносные, лимфатические сосуды и полости сердца, — говорит доктор Бен Маоз с кафедры биомедицинской инженерии и школы нейробиологии Тель-Авивского университета. — Таким образом, COVID-19 является не только респираторным, но и сосудистым заболеванием». Однако до последнего времени было неясно, какие именно белки вируса SARS-CoV-2 атакуют кровеносные сосуды.

Чтобы выяснить это, ученые систематически исследовали «роль каждого из 29 белков SARS-CoV-2, изучили эндотелиальный ответ на каждый из белков и идентифицировали те, которые оказывают наиболее значительное влияние на барьерную функцию сосудистой стенки, а также проанализировали метаболизм пораженных клеток».

В результате исследователи определили три белка в составе коронавируса, которые наиболее агрессивны и опасны для стабильности и функции сердечно-сосудистой системы.

«Они не только нарушают целостность эндотелиального барьера, но и приводят к повышению свертываемости крови и высвобождению цитокинов», — сообщают ученые. Таким образом, эти белки активно способствуют воспалительным изменениям в кровеносных сосудах.

Выяснилось, что два из этих белков, nsp-2 и nsp-5, снижают иммунную защиту клеток. Они блокируют высвобождение противовирусных веществ, говорится в статье. Третий белок nsp7, с другой стороны, является частью РНК-полимеразы — фермента, который необходим для размножения вируса.

Кроме того, команда Маоза использовала вычислительную модель, которая позволила им оценить и определить, какие белки коронавируса оказывают наибольшее влияние на другие ткани. Так, выяснилось, что два других белка в составе SARS-CoV-2, nsp4 и nsp11, также особенно опасны для других типов эндотелиальных клеток. В некоторых случаях, как показали тесты, эти вирусные биоагрессоры взаимодействовали с 40 белками в клетках-мишенях и нарушали их функции.

Таким образом, израильские ученые идентифицировали пять наиболее опасных белков в составе SARS-CoV-2 для функции сердечно-сосудистой системы. По словам Маоза, эти результаты могут иметь серьезные последствия в борьбе с коронавирусом и более целенаправленно противодействовать ему. «Результаты нашей работы дают лучшее представление о механизмах вирусной атаки на кровеносные сосуды, — резюмируют авторы. — Это позволит нам быстрее найти вещества против вируса, которые остановят его активность либо блокируют его разрушительный эффект на кровеносные сосуды».

Все ли белки одинаковы?

Белки созданы равными? Краткий ответ — нет, но правда в том, что белок немного сложнее, чем просто да или нет. Давайте подробнее рассмотрим, что такое белок, из чего он состоит и какие пищевые источники содержатся в нем.

Белок — важнейший макроэлемент, жизненно важный для жизни. Белок состоит из более чем двадцати основных строительных блоков, называемых аминокислотами. Поскольку мы не храним аминокислоты, наш организм производит их двумя разными способами: либо с нуля, либо путем модификации других.Мы должны потреблять с пищей девять незаменимых аминокислот (EAA): гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. Каждый тип протеина состоит из своего собственного аминокислотного профиля, поэтому обычно рекомендуется употреблять различные источники протеина в течение дня, чтобы обеспечить усвоение ряда аминокислот.

Часто белки классифицируются как полные или неполные. Белки классифицируются как «полные», если они естественным образом содержат все незаменимые аминокислоты (те, которые должны потребляться с пищей).Белки животного происхождения — это полноценные белки, и есть некоторые растительные белки, которые также являются полноценными, например, соевые продукты, фисташки и киноа. Белки классифицируются как «неполные», если в них мало или отсутствует одна или несколько незаменимых аминокислот. Примеры неполных белков включают коллаген и растительные источники, такие как орехи, семена, бобы или рис. Знаете ли вы, что если вы объедините вместе определенные типы неполных источников белка, вы можете сформировать полноценный белок? Прекрасным примером этого является сочетание бобов и риса для получения полноценного белка.Один с низким содержанием метионина аминокислоты, а другой с высоким содержанием метионина.

Качество протеина зависит не только от аминокислотного профиля протеиносодержащего продукта питания или напитка, но также от легкости и скорости переваривания, которые могут варьироваться от одного источника протеина к другому. Некоторые белки перевариваются легче, чем другие, поскольку наш организм, как правило, способен извлекать все аминокислоты из животных источников, таких как молоко. С другой стороны, аминокислоты в семенах чиа не так легко перевариваются и усваиваются.Вообще говоря, животные источники белка усваиваются легче, чем растительные.

Здоровые взрослые люди должны стремиться получать 0,8–2,2 г белка на килограмм массы тела каждый день. Варьируя типы источников белка, которые вы принимаете каждый день, вы также будете изменять потребление потребляемых аминокислот. Если большая часть вашего белка поступает из растительных источников, попробуйте добавить различные растительные белки, чтобы обеспечить получение всех необходимых аминокислот.

Примеры источников питания, содержащих белок, включают :.

Мясо

• Говядина
• Свинина
• Птица (курица, утка, индейка)
• Дичь

Морепродукты

• Лосось
• Скумбрия
• Тунец
• Форель
• Сельдь
• Треска

Завод

• Соевые продукты, такие как темпе, тофу и эдамаме
• Зерновые, такие как амарант, киноа, ячмень, гречка, овес или рожь
• Орехи и семена, ореховое масло, напитки на основе орехов
• Сейтан

Разное

• Яйца
• Молочные продукты, такие как сыворотка, сыр, молоко, йогурт и творог

Не все пищевые белки одинаковы

Новое исследование, опубликованное в журнале Journal of Nutrition , пришло к выводу, что «эквивалентные унции» продуктов, богатых белком животного и растительного происхождения, в конечном итоге могут не быть метаболически эквивалентными.

Пищевой белок необходим для синтеза структурных и функциональных компонентов живых клеток. Таким образом, количество и качество пищевого белка имеют важное значение для хорошего здоровья. В Руководстве по питанию для американцев (DGA) опубликована рекомендация «в унциях эквивалента», чтобы помочь потребителям удовлетворить потребности в белке с помощью различных источников белка. Например, DGA представляют собой множество «эквивалентов унций» в группах белковой пищи, заявляя, что 1 унция мяса эквивалентна 1 вареному яйцу, ¼ чашки красной фасоли, 1 столовой ложке арахисового масла, 2 унциям тофу и 0.5 унций ореховой смеси. Однако в настоящее время DGA не решают проблему различий в качестве белка, связанного с различными источниками пищи. В целом животные белки обладают более высокой усвояемостью белка и лучшим профилем незаменимых аминокислот по сравнению с диетическими потребностями. Эти показатели качества белка показывают, что животные белки легче обеспечивают суточную потребность в незаменимых аминокислотах, чем растительный белок.

Для изучения физиологической реакции на различные эквиваленты белковых пищевых продуктов в унциях, Роберт Вулф (Университет медицинских наук Арканзаса) и его коллеги случайным образом разделили 56 молодых здоровых взрослых участников на 1 из 7 групп пищевого вмешательства: 2 унции вареной говяжьей вырезки, 2 унции вареной свиной корейки, 2 вареных яйца, ½ стакана красной фасоли, 2 столовые ложки арахисового масла, 4 унции тофу или 1 унция смешанных орехов.До начала исследования участники придерживались трехдневного диетического поддержания веса. Чистый белковый баланс всего тела участников оценивался с использованием протокола инфузии стабильных изотопных индикаторов. Изменения от исходного уровня после потребления различных источников белковой пищи сравнивались с исходным значением для этого человека.

Потребление эквивалентов унций пищевых источников белка животного происхождения привело к большему приросту чистого белкового баланса всего тела по сравнению с базовым уровнем, чем унций эквивалентов пищевых источников растительного белка.В целом, пищевые источники белка животного происхождения вызвали более сильную анаболическую реакцию, чем пищевые источники белка растительного происхождения. Улучшение баланса чистого белка во всем организме было связано с увеличением синтеза белка со всеми источниками животного белка. Вдобавок яичная и свиная группы также подавляли распад белка по сравнению с источниками растительного белка. Величина реакции чистого баланса всего тела коррелировала с содержанием незаменимых аминокислот в белковой пище. Исследователи пришли к выводу, что «эквиваленты унций» источников белковой пищи, выраженные в DGA, не являются метаболически эквивалентными, и это следует учитывать, поскольку DGA разрабатывают подходы к установлению моделей здорового питания.

В соответствующей редакционной статье Гленды Кортни-Мартин (Университет Торонто) подчеркивается важность и своевременность этого исследования, которое могло бы помочь в принятии будущих решений относительно того, как DGA может лучше классифицировать белковые продукты.

Список литературы

Park S, Church DD, Schutzler WE, Azhar G, Il-Young K, Ferrando AA, Wolfe RR. Метаболическая оценка эквивалентов белковой пищи, содержащихся в рекомендациях по питанию, у молодых взрослых: рандомизированное контролируемое испытание. Журнал питания , том 151, выпуск 5, май 2021 г., страницы 1190–1196, https://doi.org/10.1093/jn/nxaa401.

Кортни-Мартин Г. Ложная эквивалентность или фейковые новости: действительно ли арахис — это яйцо? Журнал питания , том 151, выпуск 5, май 2021 г., страницы 1055–1056, https://doi.org/10.1093/jn/nxab051.

Изображения с сайта canva.com .

Кэти Бирман, доктор философии

Доктор.Кэти Бирман преподает в Школе биологических наук Университета штата Вашингтон. Автор нескольких опубликованных статей, она интересуется исследованиями, посвященными эффективности нового подхода к лечению железодефицитной анемии в сельских районах Гватемалы и Эквадора. Доктор Берман ведет курс питания для студентов, специализирующихся в области здравоохранения, а также курс, который готовит студентов к участию в 10-дневной медицинской миссии в Гватемалу. С момента прихода на факультет Вашингтонского государственного университета в 1990 году она была удостоена нескольких педагогических наград (за заслуги в преподавании на Северном факультете Берлингтона, Премия Р.Премия Фонда М. Уэйда за выдающиеся достижения в преподавании и Премия Сахлина за выдающиеся достижения в области преподавания). Совсем недавно она получила Премию CAS за выдающиеся достижения в международной деятельности (2017) и Президентскую премию за лидерство (2018). Другая научная деятельность включает соавтор двух вводных учебников по питанию (Nutritional Sciences: From Fundamentals to Food и NUTR).

Что делает ДНК? | Факты

Код ДНК содержит инструкции, необходимые для создания белков и молекул, необходимых для нашего роста, развития и здоровья.

  • ДНК предоставляет инструкции по созданию белков (как это объясняется центральной догмой).
  • Последовательность оснований A, C, G и T в ДНК определяет наш уникальный генетический код и предоставляет инструкции по производству молекул в организме.
  • Клетка считывает код ДНК группами по три основания. Каждый триплет оснований, также называемый кодоном, указывает, какая аминокислота будет добавлена ​​следующей во время синтеза белка.
  • Существует 20 различных аминокислот, которые являются строительными блоками белков.
  • Различные белки состоят из различных комбинаций аминокислот. Это дает им уникальную трехмерную структуру и функцию в теле.
  • Только 61 из 64 кодонов используется, чтобы указать, какая из 20 аминокислот должна быть добавлена ​​следующей.
  • Есть три кодона, которые не кодируют аминокислоту. Эти кодоны отмечают конец белка и останавливают добавление аминокислот к концу белковой цепи.

Колесо кодонов, указанное выше, можно использовать для преобразования кодонов ДНК в аминокислоты.Найдите первую букву вашей последовательности во внутреннем круге и двигайтесь наружу, чтобы увидеть соответствующую аминокислоту, например ATG = метионин.
Изображение предоставлено: Genome Research Limited

  • Примеры белков включают кератин, белок в ваших волосах, и гемоглобин, белок, переносящий кислород в вашей крови.
  • Хотя это основная функция генома, менее двух процентов генома человека обеспечивает инструкции по созданию белков.
  • Остальная часть генома, называемая некодирующей ДНК, выполняет множество функций.К ним относятся регулирование того, когда создаются белки, и контроль упаковки ДНК внутри клетки.
  • Однако нам еще многое предстоит узнать о функции некодирующей ДНК.

Эта страница последний раз обновлялась 21.01.2016

Protein — обзор | Темы ScienceDirect

Белки

Белки — это больше, чем мясо, птица, рыба, яйца, молочное молоко и молочные продукты или овощи. Белок — это строительные блоки в этих незаменимых для жизни продуктах.Неудивительно, что греческое слово «белок» — prota , что означает «первостепенное значение».

Белок был впервые обнаружен и назван химиками в 1800-х годах. Белок был известен своей центральной ролью в живых организмах в начале 1900-х годов и идентифицирован по его структуре в 1950-х годах. Первыми белками, которые были изучены, были уреаза , фермент; инсулин , гормон; и гемоглобин и миоглобин , белки крови и мышц, которые помогают идентифицировать многие функции, которые белок выполняет в организме человека [1,2].

Morsel

«Птица для повара, как холст для художника».

— Антельма Брилья-Саварен (французский эпикюр, гастроном, юрист и политик, 1755–1826)

Аминокислоты , структурные строительные блоки, которые существуют в этих и других белках, отвечают за функции организма и, в конечном итоге, для жизни. Эти микроскопические аминокислоты являются основными единицами белковой пищи, которую вы потребляете: говядины, молочных продуктов, рыбы, баранины, бобовых, орехов и семян, свинины, птицы, морепродуктов, овощей и даже некоторых фруктов!

В этой главе исследуются источники и функции белка в рационе человека.Он сравнивает и противопоставляет животный и растительный белки и их роль в здоровье и болезнях, особенно пищевой аллергии. Вы узнаете о некоторых белках, которые могут быть для вас новыми, например, об аналогах мяса, морских белках и соевых продуктах. Вы узнаете, как выбрать, приготовить, приготовить и запечь эти необычные и более привычные виды протеина. Вы определите, сколько белка необходимо ежедневно, и как это влияет на выбор продуктов. Вы поймете, как можно добавить в рецепты небольшое количество протеина с прекрасным вкусом, и что слишком много протеина может быть опасно для здоровья.Наконец, вы узнаете, как магия науки о питании и искусство приготовления пищи помогают превратить белковые продукты в вкусные рецепты.

Проблема с белками

Какого количества белка в рационе человека считается достаточно? Что такое слишком мало или слишком много белка? Сколько белков следует употреблять по сравнению с углеводами или жирами? Это постоянные вопросы с момента открытия белка, и они продолжают оставаться противоречивыми сегодня.

Потребность в белке зависит от многих факторов, и то, что безопасно и подходит для одного человека, может не подходить для другого.Как и в случае с другими питательными веществами в обычном рационе, умеренность является ключевым моментом. Существуют ситуации, когда требуется больше белка, и состояния, вызывающие «истощение» или потерю белка и перегрузку белком.

Прочный фундамент, основанный на науке о белке, необходим для понимания роли белка в здоровье и болезнях, а также для преобразования этой информации в рекомендации по питанию и кулинарные приложения. «Проблема с белками» будет еще раз рассмотрена в конце этой главы, чтобы можно было сделать обоснованные выводы и действия.

Аминокислоты | Спросите у биолога

Белковые части


Белки — это не то же самое, что строительные блоки Lego, но белки имеют особую форму, которую можно использовать для построения частей тела. Джонсон Ригейра Lego портрет через Викимедиа. Щелкните изображение, чтобы увидеть его в полном размере.

Так же, как домик Lego сделан из кирпичей, белки состоят из множества крошечных строительных блоков. Эти строительные блоки называются аминокислотами.

Чтобы построить белок, сначала аминокислоты соединяются в длинные цепи.Эти цепочки аминокислотных строительных блоков затем могут складываться в любые формы. Некоторые цепочки складываются в спирали. Другие цепочки делают зигзагообразные листы и петли.

Объединение этих спиралей, листов и петель — вот как создается трехмерная форма белка. Вы также можете комбинировать несколько цепочек аминокислот, чтобы сделать белок еще большей формы.

21 Это все, что нужно

Человеческое тело использует всего 21 аминокислоту для производства всех белков, необходимых для функционирования и роста.Поскольку аминокислоты могут быть расположены во многих различных комбинациях, ваше тело может производить тысячи различных видов белков из одной и той же 21 аминокислоты. Вы можете увидеть книги, в которых говорится, что аминокислот всего 20. Не волнуйтесь, это просто потому, что 21-й был обнаружен совсем недавно, и еще не все книги дошли до него.

21 аминокислота. Нажмите на изображение, чтобы увидеть его в увеличенном виде.

Незаменимые аминокислоты

Есть девять аминокислот, которые ваше тело не может вырабатывать.Их называют незаменимыми аминокислотами, то есть они необходимы для жизни. Они содержатся в таких продуктах, как молоко, яйца и мясо, а также в самых разных растениях. Это одна из причин, почему вы не можете долго жить на диете, состоящей только из кукурузных чипсов. Незаменимые аминокислоты были фактически обнаружены в ходе эксперимента по тестированию чего-то очень похожего на «диету с кукурузными чипсами».

Ученые кормили крыс диетой, в которой содержался только кукурузный белок, и наблюдали за результатами. Они заметили, что крысы, соблюдающие эту диету, заболевают и в конечном итоге умирают.Однако когда больным крысам давали белок из молока, им становилось лучше. Это показало ученым, что что-то в молочном белке необходимо для здоровья крыс, что они не могут жить без него.

Откуда берутся аминокислоты?

К продуктам с высоким содержанием белка относятся мясо, рыба, яйца, орехи, шпинат, спаржа, бобы и брюссельская капуста.

Точно так же, как домик Lego, построенный из кубиков Lego, можно разобрать на части, а из кубиков построить что-то совершенно иное (например, действительно крутого тираннозавра), ваше тело может разобрать на части строительные блоки аминокислот, из которых состоит белок и повторно использовать их для производства новых, совершенно других белков.Даже ваше тело знает, что переработка — это действительно круто!

Но откуда берутся эти аминокислотные строительные блоки? Оказывается, ваши клетки могут производить большую часть необходимых им аминокислот из других молекул вашего тела. Однако девять из этих аминокислот он не может производить, поэтому вы должны получать их из пищи, которую вы едите. В противном случае это было бы похоже на то, что в наборе Лего не хватает девяти видов кирпичей, чтобы быть полным набором. Есть определенные вещи, которые невозможно построить без недостающих строительных блоков.

7: аминокислоты, белки и ферменты

  1. Последнее обновление
  2. Сохранить как PDF
Без заголовков

Белки можно определить как соединения с высокой молярной массой, состоящие в основном или полностью из цепочек аминокислот.Их массы колеблются от нескольких тысяч до нескольких миллионов дальтон (Да). Помимо атомов углерода, водорода и кислорода, все белки содержат атомы азота и серы, а многие также содержат атомы фосфора и следы других элементов. Белки выполняют множество функций в живых организмах и часто классифицируются по этим биологическим ролям. Мышечная ткань в основном состоит из белка, как и кожа и волосы. Белки присутствуют в крови, головном мозге и даже в зубной эмали. Каждый тип клеток в нашем организме производит свои собственные специализированные белки, а также белки, общие для всех или большинства клеток.Мы начинаем изучение белков с изучения свойств и реакций аминокислот, после чего следует обсуждение того, как аминокислоты ковалентно связываются с образованием пептидов и белков. Мы заканчиваем главу обсуждением ферментов — белков, которые действуют как катализаторы в организме.

  • 7.1: Свойства аминокислот
    Аминокислоты можно классифицировать на основе характеристик их отличительных боковых цепей как неполярные, полярные, но незаряженные, отрицательно заряженные или положительно заряженные.Аминокислоты, содержащиеся в белках, являются L-аминокислотами.
  • 7.2: Реакции аминокислот
    Аминокислоты могут действовать и как кислота, и как основание из-за присутствия амино- и карбоксильных функциональных групп. Значение pH, при котором данная аминокислота существует в растворе в виде цвиттериона, называется изоэлектрической точкой (pI).
  • 7.3: Пептиды
    Аминогруппа одной аминокислоты может реагировать с карбоксильной группой другой аминокислоты с образованием пептидной связи, которая связывает две аминокислоты вместе.Дополнительные аминокислоты могут быть добавлены за счет образования аддитивных пептидных (амидных) связей. Последовательность аминокислот в пептиде или белке записывается с N-концевой аминокислотой первой и C-концевой аминокислотой в конце (запись слева направо).
  • 7.4: Белки
    Белки можно разделить на две категории: волокнистые, которые, как правило, нерастворимы в воде, и глобулярные, которые более растворимы в воде. Белок может иметь до четырех уровней структуры.Первичная структура состоит из определенной аминокислотной последовательности. Пептидная цепь может образовывать α-спираль или β-складчатый лист, который известен как вторичная структура и включается в третичную структуру сложенного полипептида. Четвертичная структура описывает расположение субъединиц.
  • 7.5: Ферменты
    Фермент — это биологический катализатор, вещество, которое увеличивает скорость химической реакции, не подвергаясь изменению или потреблению в реакции.Систематический процесс используется для наименования и классификации ферментов.
  • 7,6: 18,6 Действие фермента
    Субстрат связывается с определенной областью фермента, известной как активный центр, где субстрат может быть преобразован в продукт. Субстрат связывается с ферментом в основном за счет водородных связей и других электростатических взаимодействий. Модель индуцированного соответствия говорит, что фермент может претерпевать конформационные изменения при связывании субстрата. Ферменты обладают различной субстратной специфичностью.
  • 7.7: Ферментативная активность
    Первоначально увеличение концентрации субстрата увеличивает скорость реакции, катализируемой ферментами. Когда молекулы фермента насыщаются субстратом, это увеличение скорости реакции выравнивается. Скорость реакции, катализируемой ферментами, увеличивается с увеличением концентрации фермента. При низких температурах повышение температуры увеличивает скорость реакции, катализируемой ферментами; при более высоких температурах белок денатурируется.Ферменты имеют оптимальные диапазоны pH.
  • 7.8: Ингибирование фермента
    Необратимый ингибитор инактивирует фермент, ковалентно связываясь с определенной группой в активном центре. Обратимый ингибитор инактивирует фермент посредством нековалентных обратимых взаимодействий. Конкурентный ингибитор конкурирует с субстратом за связывание в активном центре фермента. Неконкурентный ингибитор связывается в сайте, отличном от активного сайта.
  • 7.9: Кофакторы ферментов и витамины
    Витамины — это органические соединения, которые в очень небольших количествах необходимы для поддержания нормального обмена веществ. Витамины делятся на две большие категории: жирорастворимые витамины и водорастворимые витамины. Большинство водорастворимых витаминов необходимы для образования коферментов, которые представляют собой органические молекулы, необходимые некоторым ферментам для каталитической активности.
  • 7.10: Аминокислоты, белки и ферменты (упражнения)
    Проблемы и выбор решений для главы.
  • 7.11: Аминокислоты, белки и ферменты (резюме)
    Чтобы убедиться, что вы понимаете материал этой главы, вам следует просмотреть значения выделенных жирным шрифтом терминов в следующем резюме и спросить себя, как они соотносятся к темам в главе.

15 интересных фактов о белках | Nutrishop USA

15 интересных фактов о белках | Nutrishop США

Перейти к содержанию

Если вы страдаете слабым зрением и вам нужна помощь с этим веб-сайтом, позвоните по телефону 1-877-688-7474.

Знаете ли вы, что после воды белок является самым распространенным веществом в организме? Мы буквально не можем жить без белка. Белок — один из основных строительных блоков тела, и он нужен не только для наращивания мышечной массы.Белок можно использовать для развития костей, кожи и хрящей, а также способствует насыщению и похуданию. Вот еще несколько фактов о белках, которых вы, возможно, не знали:

  1. Белок присутствует в каждой клетке нашего тела. Без белка жизни не было бы.
  2. Согласно исследованиям, белок является наиболее насыщающим макроэлементом, который помогает объяснить, почему диета с высоким содержанием белка способствует похуданию и поддержанию потери веса.
  3. Белок состоит из 22 аминокислот, девять из которых являются незаменимыми, то есть мы должны получать их с пищей, потому что наш организм не может их производить.
  4. Каждый грамм белка обеспечивает 4 калории.
  5. Белок нужно есть каждый день. Организм не может накапливать белок, как углеводы и жиры.
  6. Продолжительность жизни белка в организме — два дня.
  7. Примерно пятая часть нашего веса составляет белок.
  8. В пути или после тренажерного зала, между приемами пищи, в качестве перекуса или даже прямо перед сном — протеиновые коктейли — это супер удобный способ удовлетворить ежедневное потребление белка.
  9. Можно готовить с использованием протеиновых порошков.От кексов, блинов, смузи и чаш для смузи до вафель, печенья и пирожных — вы можете насытить сладкоежек, одновременно увеличив потребление белка.
  10. Modern Source Plant-Based Protein состоит из уникальной смеси органического изолята рисового протеина, изолята горохового протеина, картофельного протеина и протеина клюквы в определенных соотношениях, которые помогают придать ему сильный аминокислотный профиль, идеально подходящий для веганов и любителей тренировок. .
  11. Первый аромат PRO7EIN Synthesis ™, который содержит 34 г качественного протеина на порцию, появился более десяти лет назад.Перечная мята из белого шоколада — девятое дополнение к уже впечатляющей линейке таких восхитительных вкусов, как персик, манго, печенье и сливки, карамельный крендель и тыквенные специи.
  12. Желтоперый тунец содержит больше всего белка (30 г на 100 г) из всех видов рыбы. Далее следуют анчоусы (29 г), лосось (27 г), палтус (27 г), окунь (26 г) и тилапия (26 г).
  13. Пармезан с низким содержанием натрия содержит наибольшее количество белка, которое можно найти в сырах — 41,6 г на 100 г порции (но это примерно полстакана сыра!).
  14. Тыквенные семечки содержат 33 г белка на 100 г порции.
  15. Сверчки
  16. обеспечивают 60 г белка на 100 г порции (это примерно 3,5 унции). Чирикать!

ХОТИТЕ БОЛЬШЕ? Подпишитесь на нашу рассылку новостей ниже.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован.