В каких процессах участвуют белки: Функции белков в организме – биологические, каталитиеские, транспортные

Содержание

Роль белков, жиров и углеводов в организме человека

2 Видеолекторий на тему: «Роль белков, жиров и углеводов в организме человека»

Белки, жиры и углеводы играют важную роль в организме человека.

Белки—сложные вещества, состоящие из аминокислот. Являются неизменной составляющей частью рациона. Это главный строительный материал, без которого невозможен рост мускулатуры и тканей в целом. Белки подразделяются на 2 категории:

Животный, который поступает из продуктов животного происхождения. К этой категории можно отнести мясо, птицу, рыбу, молоко, творог и яйца.

Растительный, который организм получает из растений. Здесь стоит выделить рожь, овсянку, грецкие орехи, чечевицу, фасоль, сою и морские водоросли.

Жирыэто органические соединения, отвечающие за «резервный фонд» энергии в организме, главные поставщики энергии в периоды дефицита пищи и болезней, когда организм получает малый объем питательных элементов или же не получает их вовсе. Жиры необходимы для эластичности кровеносных сосудов, благодаря чему полезные элементы быстрее проникают к тканям и клеткам, способствуют нормализации состояния кожных покровов, ногтевых пластин и волос. Жиры в больших количествах содержатся в орехах, масле сливочном, маргарине, жире свином, сыре твердом.

Углеводы — это главный источник энергии для людей. В зависимости от количества структурных единиц углеводы делятся на простые и сложные. Углеводы, называемые простыми или «быстрыми», легко усваиваются организмом и повышают уровень сахара в крови, что может повлечь набор лишнего веса и ухудшение метаболизма.

Сложные углеводы состоят из множества связанных сахаридов, включая в себя от десятков до сотен элементов. Подобные углеводы считаются полезными, поскольку при переваривании в желудке они отдают свою энергию постепенно, обеспечивая стабильное и долговременное чувство насыщения.

Также важную роль в организме играют витамины и микроэлементы, которые не включены в структуру тканей, однако без их участия не выполнялись бы многие жизненно важные функции, происходящие в человеческом организме.

Практически все жизненные процессы в нашем теле находятся в зависимости от того, что мы употребляем в пищу. Достаточно богаты углеводами свежие фрукты. Необходимо избегать чрезмерного употребления сладостей, мучных изделий, сахара. Рациональное питание имеет существенное значение  – и это подразумевает не только своевременное употребление вкусно приготовленной еды, но и включение в ежедневный рацион оптимального соотношения таких важных для правильной жизнедеятельности веществ, как белки, жиры, углеводы, витамины и микроэлементы. От  гармоничного сочетания всех этих веществ зависит поддержание нормальной  жизнедеятельности человека.

 

450106, г.Уфа, ул. Ст. Кувыкина, 96. e-mail: [email protected]

Белок (часть 1)
⠀       Белки являются основным строительным материалом для организма, для работы мышц и иммунной системы. Белки входят в состав всех клеток организма человека и участвуют во всех этапах обмена веществ.
⠀Белки бывают животного и растительного  происхождения. В пищеварительном тракте белки при помощи ферментов расщепляются на аминокислоты, из которых потом организм строит «собственные» белки. Основных аминокислот двадцать две. Причем девять из них организм не может вырабатывать самостоятельно и получает их только с пищей.

⠀1 грамм белка обеспечивает организму 4 ккал.
⠀Усвояемость животных и растительных белков различна:
–  так на 98% усваиваются белки, содержащиеся в яйцах и молочных продуктах,
– на  90% — белки рыбы,
– на 70% — белки мяса и птицы,
– на 50% — белки зерновых,
– на 45% — белки бобовых и овощей.

Из-за низкой усвояемости растительных белков и отсутствия в них незаменимых аминокислот, люди, которые полностью отказываются от белков животного происхождения (мяса, рыбы, яиц, молочных продуктов), испытывают недостаток полноценных белков. ⠀Суточная норма потребления белка должна составлять для взрослого человека 1 грамм на 1 килограмм веса. Причем от 70 до 80% должны составлять белки животного происхождения.
Необходимо помнить о функции белков в организме, а они очень важны! В первую очередь это:
–  защитная функция– в ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов образуются особые белки – антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений;
– структурная (строительная) – коллаген придает упругость соединительной ткани;
– каталитическая– ферменты, они обладают специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций, например пепсин, расщепляет белки в процессе пищеварения. Известно около 4000 реакций, катализируемых белками;
– транспортная – гемоглобин переносит кислород и транспортирует его ко всем тканям и органам;
– регуляторная – инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, гормон роста усиливает рост организма.
⠀⠀Присутствуют ли в вашем рационе белки, какие? Делитесь в комментариях.

Главный врач                                                                                  Николаева И.Е.

Заместитель главного врача по мед.части                                  Ермолаев Е.Н.

Заместитель главного врача по ОМР                                           Камалова В.Р.

Свойства и функции белков — урок. Химия, 8–9 класс.

Денатурация

— разрушение пространственной структуры белка.

Она происходит при нагревании белков, под действием радиоактивного излучения, некоторых химических веществ (кислот, щелочей, солей тяжёлых металлов). При денатурации белки изменяют свои свойства и теряют биологическую активность, несмотря на то, что их первичная структура сохраняется.

 

Рис. \(1\). Денатурация белка

 

Примером денатурации служит изменение яичного белка при нагревании.

 

Разложение при нагревании

При сильном нагревании белки горят. При этом образуются вещества со своеобразным запахом жжёных перьев. По запаху можно легко отличить шерстяные или шёлковые волокна от синтетических.

 

Цветные реакции

Присутствие белка в растворе можно обнаружить с помощью качественных реакций, в результате которых образуются окрашенные продукты.

 

Если к раствору белка добавить раствор щёлочи и несколько капель раствора соли меди(\(II\)), то появляется красно-фиолетовое окрашивание. Эта реакция называется биуретовой.

 

Рис. \(2\). Биуретовая реакция

 

Другая цветная реакция на белки — ксантопротеиновая. Для её проведения к раствору белка при нагревании надо добавить концентрированную азотную кислоту. Образуется жёлтый осадок. Если после охлаждения в пробирку прилить раствор щёлочи или концентрированный раствор аммиака, то появится оранжевое окрашивание.

 

Рис. \(3\). Ксантапротеиновая реакция

Функции белков

В каждом живом организме содержится большое количество белков, которые выполняют ряд важнейших функций.

 

Белки входят в состав цитоплазматической мембраны, цитоплазмы, органоидов и тем самым выполняют строительную функцию в живых организмах.

 

Все биохимические реакции в организмах протекают с участием ферментов. Ферменты — это белки-катализаторы. Значит, белки в живых организмах выполняют каталитическую функцию. Примерами таких катализаторов могут служить пищеварительные ферменты, участвующие в переваривании пищи: пепсин, липаза, амилаза, мальтаза.

 

Важнейшая функция белков — защитная. Особые белки — антитела и антитоксины — участвуют в формировании иммунитета. Антитела обезвреживают проникшие в организм бактерии, а антитоксины нейтрализуют их яды.

 

Белок гемоглобин выполняет транспортную функцию. Он переносит кислород от органов дыхания к тканям.

 

Двигательная функция некоторых белков обеспечивает сокращение мышц и все движения живых организмов.

 

При нехватке пищи белки могут выполнять энергетическую функцию. При расщеплении \(1\) г белка выделяется \(17,6\) кДж энергии.

 

Белки выполняют сигнальную, рецепторную, регуляторную и другие функции.

Источники:

Рис. 1. Денатурация белка https://image.shutterstock.com/image-illustration/structure-normal-disassembled-protein-600w-1507923140.jpg

Рис. 2. Биуретовая реакция

Рис. 3. Ксантапротеиновая реакция

Роль белка — Exponenta

Только полноценный высококачественный белок содержит все незаменимые аминокислоты, которые не синтезирует наш организм. В каждой из них важные свойства, которые определяют качество нашей жизни и состояние здоровья:

Изолейцин играет важную роль в формировании мышечной ткани, служит источником энергии для ее клеток. Способствует увеличению выносливости, восполнению затраченной при физической нагрузке энергии, восстановлению мышц, синтезу наружного слоя кожи, регулированию уровня сахара в крови. Дефицит изолейцина выражается в потере мышечной массы, может развиться гипогликемия.

Лейцин предотвращает усталость, способствует укреплению иммунной системы, повышению работоспособности, увеличению мышечной массы. Понижает содержание сахара в крови и способствует быстрейшему заживлению ран и костей. Недостаток лейцина является причиной нарушения обмена веществ, ослабления иммунитета, быстрого утомления, патологических процессов почках и щитовидной железе.

Лизин – участвует в образовании коллагена и восстановлении тканей, а также выработке антител, гормонов и ферментов. Имеет противовирусное действие, способствует повышению иммунитета. Дефицит приводит к утомляемости, усталости и слабости, неспособности к концентрации, раздражительности, потере волос, головокружение.

Метионин способствует укреплению структуры ногтей и волос, укреплению иммунитета, предотвращению жировых отложений в печени. Ускоряет регенеративные процессы, участвует в выводе тяжелых металлов из организма. Недостаток метионина сопровождается серьезным нарушением обмена веществ, является причиной поражения печени.

Валин служит источником энергии в мышечных клетках, препятствует снижению уровня серотонина. Используется для лечения депрессий и множественного склероза.

Треонин участвует в синтезе иммуноглобулинов и антител, способствует ускорению метаболических процессов в организме, выработке антител, прочности и упругости соединительных тканей и мышц, принимает участие в создании коллагена, эластина и мышечной ткани. Недостаток треонина в организме человека может проявляться такими симптомами, как мышечная слабость, нарушение концентрации внимания, потеря мышечной массы, задержка роста и развития, депрессия.

Фенилаланин способствует регулированию скорости обмена веществ, улучшению ментальной концентрации, регуляции аппетита. Недостаток фенилаланина в организме может привести к потере мышечной массы, гормональным сбоям, нарушению работы щитовидной железы и надпочечников, понижению умственной способности.

Аргинин  — частично незаменимая аминокислота, которая играет важную роль в улучшении обменных процессов, стимулирует синтез соматотропного гормона, ускоряет метаболизм жиров и снижает концентрацию холестерина в крови. Недостаток приводит к возрастанию риска развития тромбов, нарушению мозговой деятельности, раннему старению, ожирению, атеросклерозам и гипертонии.

Гистидин — частично незаменимая аминокислота, которая играет важную роль в метаболизме белков, синтезе гемоглобина, красных и белых кровяных телец, является одним из регуляторов свертывания крови. Используется при лечении аллергий, предотвращает псориаз, экзему, нейродермиты. Недостаток приводит к нарушению обмена веществ, торможению синтеза гемоглобина, ослаблению слуха.

Триптофан в организме человека непосредственно преобразуется в серотонин, соединение, которое вызывает умственное расслабление и создает ощущение эмоционального благополучия. Триптофан способен уменьшать болевую чувствительность, стимулирует выработку гормона роста, который необходим для увеличения мышечной массы и уменьшения массы жира. Низкое содержание триптофана в организме вызывает депрессию, тревожность, бессонницу, расстройства внимания, гиперактивность, головные боли.


Обмен белков в организме — анализы на белки, симптомы, лечение

directions

Белки являются одними из сложнейших веществ организма и служат основой протоплазмы клеток. В их состав помимо углерода, кислорода, водорода и азота входят и аминокислоты. Последние дают основу для построения молекул белков. Они играют огромную роль в человеческом организме и отвечают за важнейшие функции: дыхание, выделения, пищеварение, движение, защитную, обеспечивают организм необходимой энергией и восполняют компоненты клетки. Нарушение обмена белка развивается в том случае, если в организм поступает его большее либо меньшее количество. На этой почве могут возникать различные опасные заболевания, поэтому при малейшем подозрении необходимо своевременно сделать все тесты.


Врачи-специалисты

Старшая медицинская сестра

Медицинская сестра

Медицинская сестра эндоскопического кабинета

Врач-терапевт

Результат в течение 25 минут, с момента сдачи биоматериала

Наши клиники в Санкт-Петербурге

Медицентр Юго-Запад
Пр.Маршала Жукова 28к2
Кировский район
  • Автово
  • Проспект Ветеранов
  • Ленинский проспект

Получить подробную информацию и записаться на прием Вы можете по телефону +7 (812) 640-55-25

Анализы на белки

Альбумин является основным белком плазмы крови. Его синтез происходит в печени. Главная задача, которую выполняет альбумин, заключается в поддержании давления плазмы относительно объёма крови. Вместе с этим он осуществляет доставку различных веществ и их депонирование. Его сниженный уровень говорит о протекании в организме патологических процессов.

Белковые фракции – комплексный анализ, позволяющий оценить наличие в плазме крови альбумина и глобулинов. Исследование назначается при патологии почек и печени, онкологических и системных заболеваниях, нарушениях питания, а так же хронических и острых воспалительных заболеваниях.

Креатинин представляет собой конечный продукт обмена белков. Принимает участие в энергетическом обмене тканей. Из организма выводится вместе с мочой, поэтому по анализу можно судить о состоянии почек. Высокий уровень указывает на наличие почечной недостаточности, обезвоживании организма, мясной диете.

Мочевая кислота занимается выведение азота из организма. Нарушение её обмена напрямую связано со сбоем в работе почек.

Мочевина вырабатывается в печени. Во время её синтеза обезвреживается аммиак. Анализ мочевины в крови может выявить наличие множество опасных заболеваний, требующих срочного лечения, таких как: злокачественные опухоли, заболевания почек, ожоги, лейкоз, почечная недостаточность, цирроз, гепатит, печёночная недостаточность.

Общий белок – органический полимер, который состоит из аминокислот. Его определение в плазме крови позволяет судить о заболеваниях почек, печени, нарушении питания и онкологических заболеваниях.

Тимоловая проба позволяет дать характеристику работе печени. Повышение результатов исследования возникает в случаях, когда у человека: гепатит А, малярия, токсический гепатит, вирусные инфекции, цирроз печени.

Во время беременности очень часто встречается отличное от нормы значение анализов на белки в организме.

Какие симптомы нарушения обмена белков?

Различают несколько видов нарушения содержания белков в плазме крови: гиперпротеинемия означает увеличение его количества, а гипопротеинемия – уменьшение. Повышенное содержание белка может быть как наследственным, так и приобретённым заболеванием. При нарушении в обмене нуклеиновых кислот возникает подагра.

Симптомы нарушений обмена белка:

  1. Избыточное потребление белка может проявляться в виде:
  • запора либо поноса;
  • отвращения к еде;
  • повышенного содержания белков в плазме крови;
  • дисбактериоза кишечника;
  1. Низкое потребление белка может проявляться в виде двух различных заболеваний:
  • Квашиоркор – это несбалансированный алиментарный недостаток белка в человеческом организме. К симптомам заболевания можно отнести: отёки, вялость, апатию, низкую массу тела, асцит, задержку развития, иммунодефицит, пониженное содержание белков в крови. Прогноз при возникновении этого заболевания неблагоприятный и очень часто больные умирают. Чаще всего развивается у детей от 1го до 4-х лет. Болезнь возникает из-за дефицита одного либо нескольких питательных веществ. Ещё больше может усугубить положение контакт с инфекцией (например, ВИЧ) или отравление токсинами.
  • Алиментарная дистрофия – сбалансированная недостаточность. Симптомы возникновения заболевания: отёки, содержание белка в крови на нижней границе, низкая масса тела, иммунодефицит, повышенное содержание кетоновых тел. Для алиментарной дистрофии нехарактерна задержка физического и умственного развития. В отличие от квашиоркора при дистрофии прогноз для заболевших наиболее благоприятный, однако так же встречаются случаи со смертельным исходом. Наблюдается у детей в возрасте до одного года.
  1. Для несбалансированного питания, при котором происходит дефицит незаменимых аминокислот, характерна: низкая масса тела, нарушение развития и роста, плохой аппетит. В случае недостаточного содержания в организме какой-либо аминокислоты симптомы могут носить специфический характер, влияющий на различные органы и провоцирующий появление заболеваний.
  2. Избыточное содержание аминокислот так же плохо влияет на организм. Оно проявляется в виде снижения аппетита и массы тела, нарушения вкусовых рецепторов, а так же питания тканей и органов.

Как лечится нарушение обмена белков?

После точной постановки диагноза лечение назначается специалистом для каждого пациента индивидуально. В случае алиментарной дистрофии в первые дни необходимо соблюдать абсолютный покой. Не должно возникать психических и физических нагрузок. Питание при этом должно быть полноценным, богатым витаминами и белками. Вместе с тем расширение рациона происходит постепенно, чтобы организм смог адаптироваться к новому режиму приёма пищи. Вводятся белковые препараты и назначаются анаболические стероидные гормоны. При подагрическом артрите применяются противовоспалительные препараты.

871,1326,1374,834,1330,814

Беляева Ксения Игоревна 17.06.2021 17:09
medi-center.ru

Регулярно посещаем в вашей клинике отделение педиатрии. Наблюдаемся у Ким Ирины Ефремовны. Грамотный, с огромным опытом педиатр, сразу видно, что работает с детками по призванию. Ни один вопрос не оставляет без ответа, всегда все подробно расскажет. Лечение, которое назначает Ирина Ефремовна, всегда помогает сыну. Видно, что доктор опытна и высококвалифицирована, только ей могу доверить здоровье своего малыша. На осмотре доктор завлечет, заговорит малыша, улыбнется — благодаря чему прием не оборачивается стрессом для сына, и я, как мать, очень рада, что ребенок не рыдает на приеме. Спасибо, Медицентр, у вас самое лучшее отделение педиатрии!

Выражаю благодарность офтальмологу Тотоевой Алене! Очень внимательный и сопереживающий доктор, назначила грамотное лечение,ничего лишнего.

Екимова Янина 11.02.2021 19:21
medi-center.ru

Хочу поблагодарить ЛОР-врача Саранчина А.С. за чуткое, внимательное отношение к пациентам и професионализм. Огромное спасибо.

Добры день всем, хочу выразить благодарность врачу-неврологу Братановой Ирине Валерьевне. На прием пришел с параличом лицевого нерва, левая сторона лица была практически парализована. Как оказалось, иглорефлексотерапия вполне успешно лечит такие болезни, спустя пару сеансов были заметны изменения в лучшую сторону, а на 8-9-м все пришло в норму, считаю это не только своей заслугой, но и врача :). Цены на ИРТ по району кстати довольно умеренные, а клиника на ул.Поликарпова 6 произвела хорошее впечатление.

Хочу выразить благодарность врачу-терапевту Ковалевскому Владимиру Андреевичу. Была у него на приеме 1 марта 2020 года в клинике на Охтинской аллее, 18 по поводу простудного заболевания. Доктор провел подробный осмотр, назначил рентген носовых пазух. Рентген сделали сразу же с описанием. Владимир Андреевич по результатам осмотра и снимка назначил лечение. Мне стало лучше уже на следующий день! Спасибо огромное таким молодым специалистам, которые знают свое дело! С уважением и благодарностью, Птицына Наталья Юрьевна.

Добрый день! Я хотела бы поблагодарить Клинику МедиЦентр (на алее Поликарпова) и ЛОР-врача Ершову Татьяну Викторовну за их работу. К Татьяне Викторовне на приём первый раз попала в 2016 году. С этого момента, при возникновении проблем с горлом или носом, обращаюсь только к Татьяне Викторовне. Всегда внимательное отношение к описанной симптоматике и тщательный осмотр, направления на уточняющие состояние анализы и, как результат, правильное лечение. Спасибо! С уважением, Мария

Чем опасен избыток белка в рационе – блог justfood

По статистике половина всего населения Земли недовольна своей внешностью. В стремлении быть сильными, здоровыми и красивыми мы тщательно следим за питанием, посещаем тренажёрный зал и внимательно изучаем свое отражение в зеркале для оценки результатов своих стараний. Все, кто интересуется здоровым питанием и спортом, в курсе, что для наращивания мышечной массы и получения красивого мышечного рельефа необходимо потреблять много белка. Ведь именно он является основным строительным материалом для мышечной ткани.

Белок имеет огромное значение для человеческого организма. Это не только крепкие мышцы, но и упругая кожа, здоровые ногти и волосы. Белки участвуют в большинстве обменных процессов.

Однако иногда желание получить результат как можно скорее пересиливает здравый рассудок. Основываясь на поверхностных сведениях и не придавая должного значения дозировке, режиму приёма пищи, да и вообще не имея понимания необходимости соблюдения баланса КБЖУ, многие стараются просто максимально увеличить содержание белка в своём рационе. К сожалению, такие действия могут привести к нежелательным, а иногда и вовсе неожиданным последствиям.

Если у вас:

    ● Постоянная жажда
    ● Проблемы с пищеварением
    ● Неприятный запах изо рта
    ● Постоянно плохое настроение

то возможно ваш организм страдает от переизбытка белка. Это основные симптомы перенасыщения белковыми соединениями. Во-первых, богатое белками и бедное углеводами и жирами питание создаёт нагрузку на отдельные органы – почки и печень. Отсюда постоянная жажда и проблемы с пищеварением. Они в свою очередь провоцируют сбои в выработке гормонов, которые становятся причиной эмоциональных и в особо запущенных случаях – эндокринных сбоев.


Переизбыток белков провоцирует усиленную работу почек, необходимую для выведения продуктов их распада. Переизбыток белков и недостаток клетчатки – прямой путь к проблемам с желудком со всеми вытекающими: вздутие, тяжесть, диарея, изжога и иже с ними.

Если вышеперечисленные симптомы обошли вас стороной, или их проявления остались незамеченными, то в долгосрочной перспективе повышенное содержание белка и недостаток других питательных веществ в рационе способны провоцировать неблагоприятные изменения в эмоциональном состоянии, вплоть до депрессии и хронической усталости. Дело в том, что для выработки серотонина организму необходимы углеводы. При их недостатке выработка гормона радости существенно сокращается. Ситуацию усугубляют проблемы с пищеварением, дефицит кальция в костных тканях, снижение иммунитета, быстрая утомляемость и потеря мышечного тонуса. То есть результат мы получаем обратный желаемому.


Что же делать? Следовать простой истине «Всё хорошо в меру»! Все основные питательные компоненты организм должен получать с пищей в сбалансированной дозировке. Переизбыток любого способен привести к неблагоприятным последствиям, поэтому нужно следить за своим рационом с особой тщательностью, особенно если вы поставили себе цель добиться с помощью питания тех или иных результатов.

Помните, что норма белка составляет не более 3грамм на килограмм веса, а его общая доля не должна превышать 30% всего рациона. Употребляя максимально допустимую дозу белка, не забывайте дополнять свой рацион богатыми клетчаткой овощами, чтобы дать возможность своему организму правильно переварить довольно сложный в усвоении белок. При этом не забывайте, что на сам процесс расщепления белков потребуется немало энергии, так что вместе с белковой пищей организму необходимо получить и достаточное количество углеводов.


Если у вас нет возможности самостоятельно следить за количеством белка в своём рационе, то воспользуйтесь услугами сервиса доставки готового правильного питания justfood.pro. Кроме выверенного и сбалансированного по КБЖУ рациона в соответствии с вашими целями, так вы получите возможность освободить время, необходимое на подбор и приготовление продуктов. Всё что нужно сделать – это просто открыть нужный контейнер, разогреть своё правильное здоровое питание и съесть его.

Разнообразие программ позволяет получить подходящее питание для любой цели – от простого поддержания веса и состояния организма в норме до усиленного калориями питания для спортсменов, насыщенного белками – для бодибилдеров или со сниженной калорийностью для сушки или похудения. При этом все заботы по расчёту калорийности, содержания белков, жиров и углеводов, веса или размера порции мы берём на себя. Всё что нужно сделать вам – просто выбрать нужную программу.

Витамины — их значение, влияние на организм — ФГБУЗ ЦГиЭ № 28 ФМБА России

Витамины (от лат. vita — «жизнь») — это биологически высокоактивные органические вещества, которые необходимы для питания человека.  В организме человека витамины, за редким исключением, не вырабатываются и не накапливаются, поэтому необходимо, что бы они постоянно поступали с пищей.

Потребность в витаминах должна обеспечиваться прежде всего за счет натуральных витаминов, содержащихся в продуктах. Источниками витаминов являются продукты как растительного, так и животного происхождения. Однако при повышенной потребности в витаминах, для ускорения восстановительных процессов, для повышения работоспособности можно прибегать и к витаминным препаратам.

В настоящее время известно более 20 витаминов. Многие из них хорошо изучены и установлены нормы потребности их в зависимости от возраста человека.

Все витамины делятся на две группы: растворимые в воде (C, P, витамины группы B) и растворимые в жирах (A, D, E, K). Рассмотрим витамины и их роль в организме человека, но не всех, конечно, а достаточно известных.

  • Витамин А (Ретинол)— необходим для нормального роста и развития организма. Участвует в образовании в сетчатке глаз зрительного пурпура, влияет на состояние кожных покровов, слизистых оболочек, обеспечивая их защиту. Способствует синтезу белков, обмену липидов, поддерживает процессы роста, повышает устойчивость к инфекциям.
  • Витамин В1 (Тиамин)– играет большую роль в функционировании органов пищеварения и центральной нервной системы (ЦНС), а также играет ключевую роль в обмене углеводов.
  • Витамин В2 (Рибофлавин)— играет большую роль в углеводном, белковом и жировом обмене, процессах тканевого дыхания, способствует выработке энергии в организме. Также рибофлавин обеспечивает нормальное функционирование центральной нервной системы, пищеварительной системы, органов зрения, кроветворения, поддерживает нормальное состояние кожи и слизистых.
  • Витамин В3 (Ниацин, Витамин PP, Никотиновая кислота)– участвует в метаболизме жиров, белков, аминокислот, пуринов (азотистых веществ), тканевом дыхании, гликогенолизе, регулирует окислительно-восстановительные процессы в организме. Ниацин необходим для функционирования пищеварительной системы, способствуя расщеплению пищи на углеводы, жиры и белки при переваривании и высвобождению энергии из пищи. Ниацин эффективно понижает уровень холестерина, нормализирует концентрацию липопротеинов крови и повышает содержание ЛПВП, обладающих антиатерогенным эффектом. Расширяет мелкие сосуды (в том числе головного мозга), улучшает микроциркуляцию крови, оказывает слабое антикоагулянтное воздействие. Жизненно важен для поддержания здоровой кожи, уменьшает боли и улучшает подвижность суставов при остеоартрите, оказывает мягкое седативное действие и полезен при лечении эмоциональных и психических расстройств, включая мигрень, тревогу, депрессию, снижение внимания и шизофрению. А в некоторых случаях даже подавляет рак.
  • Витамин В5 (Пантотеновая кислота)– играет важную роль в формировании антител, способствует усвоению других витаминов, а также стимулирует в организме производство гормонов надпочечников, что делает его мощным средством для лечения артритов, колитов, аллергии и болезней сердечно-сосудистой системы.
  • Витамин В6 (Пиридоксин)— принимает участие в обмене белка и отдельных аминокислот, также жировом обмене, кроветворении, кислотообразующей функции желудка.
  • Витамин В9 (Фолиевая кислота, Bc, M)– принимает участие в функции кроветворения, способствует синтезу эритроцитов, активизирует использование организмом витамина В12, важны для процессов роста и развития.
  • Витамин В12 (Кобаламины, Цианокобаламин)— играет большую роль в кроветворении и работе центральной нервной системы, участвует в белковом обмене, предупреждает жировое перерождение печени.
  • Витамин С (Аскорбиновая кислота)– принимает участие во всех видах обмена веществ, активизирует действие некоторых гормонов и ферментов, регулирует окислительно-восстановительные процессы, способствует росту клеток и тканей, повышает устойчивость организма к вредным факторам внешней среды, особенно к инфекционным агентам. Влияет на состояние проницаемости стенок сосудов, регенерацию и заживление тканей. Участвует в процессе всасывания железа в кишечнике, обмене холестерина и гормонов коры надпочечников.
  • Витамин D (Калициферолы). Существует много разновидностей витамина D. Самые необходимые для человека витамин D2 (эркокальциферол) и витамин D3 (холекальциферол). Они регулируют транспорт кальция и фосфатов в клетках слизистой оболочки тонкой кишки и костной ткани, участвуют в синтезе костной ткани, усиливают ее рост.
  • Витамин E (Токоферол). Витамин Е называют витамином «молодости и плодовитости», так как являясь мощным антиоксидантом токоферол замедляет процессы старения в организме, а также обеспечивает работу половых гонад как у женщин, так и у мужчин. Кроме того, витамин Е необходим для нормального функционирования иммунной системы, улучшает питание клеток, благоприятно влияет на периферическое кровообращение, предотвращает образование тромбов и укрепляет стенки сосудов, необходим для регенерации тканей, снижая возможность образования шрамов, обеспечивает нормальную свертываемость крови, снижает кровяное давление, поддерживает здоровье нервов, обеспечивает работу мышц, предотвращает анемию, облегчает болезнь Альцгеймера и диабет.
  • Витамин К. Этот витамин называют противогеморрагическим так как он регулирует механизм свертывания крови,что оберегает человека от внутренних и внешних кровотечений при повреждениях. Именно из-за этой его функции, витамин К часто дают женщинам во время родов и новорожденным детям для предотвращения возможных кровотечений. Также витамин К участвует в синтезе белка остеокальцина, тем самым обеспечивая формирование и восстановление костных тканей организма, предупреждает остеопороз, обеспечивает работу почек, регулирует прохождение многих окислительно-восстановительных процессов в организме, оказывает антибактериальное и болеутоляющее воздействие.
  • Витамин F (Ненасыщенные жирные кислоты). Витамин F важен для сердечно-сосудистой системы: предупреждает и снижает отложения холестерина в артериях, укрепляет стенки кровеносных сосудов, улучшает кровообращение, нормализует давление и пульс. Также витамин F участвует в регуляции жирового обмена, эффективно борется с воспалительными процессами в организме, улучшает питание тканей, влияет на процессы размножения и лактацию, оказывает антисклеротическое действие, обеспечивает работу мускулов, помогает нормализовать вес, обеспечивает здоровое состояние кожи, волос, ногтей и даже слизистой оболочки желудочно-кишечного тракта.
  • Витамин H (Биотин, Витамин B7). Биотин занимает важную роль в процессах обмена белков, жиров и углеводов, необходим для активации витамина С, с его участием протекают реакции активирования и переноса углекислого газа в кровеносной системе, формирует часть некоторых ферментных комплексов и необходим для нормализации роста и функций организма. Биотин, взаимодействуя с гормоном инсулином, стабилизирует содержание сахара в крови, также участвует в производстве глюкокиназы. Оба этих фактора важны при диабете. Работа биотина помогает сохранять кожу здоровой, защищая от дерматитов, уменьшает боли в мышцах, помогает предохранить волосы от седины и замедляет процессы старения в организме.

Хотим обратить Ваше внимание, что к витаминам следует относится очень внимательно. Неправильное питание, недостаток, передозировка, неправильные дозы приема витаминов могут серьезно навредить здоровью, поэтому, для окончательных ответов на тему о витаминах, лучше проконсультироваться с врачом – витаминологом, иммунологом.
Оптимальный витаминный баланс в организме — залог крепкого здоровья и красоты. Разнообразьте свое меню свежими продуктами, сочетайте их, а также больше проводите время на воздухе и солнечном свете и авитаминоз обойдет вас стороной!

Из материалов ФГБУЗ ЦГиЭ №  28 ФМБА России
Зав.СЭО, врач по общей гигиене О.А. Ткаченко

Роль белков в организме — Science Learning Hub

Белки — это молекулы, состоящие из аминокислот. Они кодируются нашими генами и составляют основу живых тканей. Они также играют центральную роль в биологических процессах. Например, белки катализируют реакции в нашем организме, транспортируют молекулы, такие как кислород, поддерживают наше здоровье как часть иммунной системы и передают сообщения от клетки к клетке.

Синтез белка

Ген — это сегмент молекулы ДНК, который содержит инструкции, необходимые для создания уникального белка.Все наши клетки содержат одни и те же молекулы ДНК, но каждая клетка использует различную комбинацию генов для создания определенных белков, необходимых для выполнения своих специализированных функций.

Синтез белка имеет 2 основных этапа. 1-й этап известен как транскрипция, когда образуется молекула-мессенджер (мРНК). Эта молекула транскрибируется с молекулы ДНК и несет копию информации, необходимой для создания белка. На 2-м этапе молекула мРНК покидает ядро ​​в цитоплазму, где рибосомы клетки считывают информацию и начинают сборку белка в процессе, называемом трансляцией.

Во время трансляции рибосомы считывают последовательность мРНК из 3 оснований за раз.Каждая из этих трехбуквенных комбинаций (называемых кодонами) кодирует определенную аминокислоту. Например, последовательность оснований ТТТ кодирует аминокислоту лизин.

Существует 4 основания (аденин, тимин, гуанин и цитозин) и, следовательно, 64 (4 3 ) возможных кодонов, определенных с использованием некоторой комбинации 3 оснований. Однако для построения всех белков в нашем организме требуется всего 20 аминокислот (для некоторых аминокислот требуется более 1 кодона). Именно конкретная последовательность аминокислот определяет форму и функцию белка.

На синтез белка, как и на многие другие биологические процессы, могут влиять факторы окружающей среды. К ним относятся питание матери, температурный стресс, уровень кислорода и воздействие химикатов.

Различные типы белков

В нашем организме существует много разных типов белков. Все они играют важную роль в нашем росте, развитии и повседневном функционировании. Вот несколько примеров:

  • Ферменты — это белки, которые облегчают биохимические реакции, например, пепсин — это пищеварительный фермент в желудке, который помогает расщеплять белки в пище.
  • Антитела — это белки, вырабатываемые иммунной системой для удаления посторонних веществ и борьбы с инфекциями.
  • ДНК-ассоциированные белки регулируют структуру хромосом во время деления клеток и / или играют роль в регуляции экспрессии генов, например, гистоны и белки когезина
  • Сократительные белки участвуют в сокращении и движении мышц, например, актин и миозин
  • Структурные белки обеспечивают поддержку в нашем организме, например, белки в наших соединительных тканях, такие как коллаген и эластин.
  • Гормональные белки координируют функции организма, например, инсулин контролирует концентрацию сахара в крови, регулируя поглощение глюкозы клетками.
  • Транспортные белки перемещают молекулы по нашему телу, например, гемоглобин переносит кислород по крови.

Альтернативные роли белков

Каждый белок играет определенную роль в нашем организме. Однако ученые обнаружили, что некоторые белки выполняют более одной роли.

Например, д-р Джулия Хорсфилд возглавляет группу по структуре и развитию хромосом в Университете Отаго.Ее лаборатория исследует, как белки когезина, которые регулируют структуру хромосом во время деления клеток, также участвуют в обеспечении того, чтобы гены включались или выключались в нужное время во время развития. Джулия и ее коллеги сосредотачиваются на влиянии снижения содержания белков когезина на экспрессию генов у рыбок данио и используют эти результаты для лучшего понимания конкретных заболеваний человека

Полезная ссылка

Посетите веб-сайт Learn Genetics, чтобы отправиться в анимированные туры по ДНК, генам и т. Д. хромосомы, белки, наследственность и признаки.

Функция белков | Биология для майоров I

Результаты обучения

  • Определить несколько основных функций белков

Основные типы и функции белков перечислены в таблице 1.

Таблица 1. Типы и функции белков
Тип Примеры Функции
Пищеварительные ферменты Амилаза, липаза, пепсин, трипсин Помощь в переваривании пищи за счет катаболизма питательных веществ до мономерных единиц
Транспорт Гемоглобин, альбумин Переносит вещества в крови или лимфе по всему телу
Строительный Актин, тубулин, кератин Создавать различные структуры, такие как цитоскелет
Гормоны Инсулин, тироксин Координировать деятельность различных систем организма
Оборона Иммуноглобулины Защитите организм от инородных патогенов
Контрактиль Актин, миозин Эффект сокращения мышц
Хранилище Запасные белки бобовых, яичный белок (альбумин) Обеспечить питание на ранних этапах развития зародыша и проростка

Два специальных и распространенных типа белков — это ферменты и гормоны. Ферменты , которые вырабатываются живыми клетками, являются катализаторами биохимических реакций (например, пищеварения) и обычно представляют собой сложные или конъюгированные белки. Каждый фермент специфичен для субстрата (реагента, который связывается с ферментом), на который он действует. Фермент может помочь в реакциях разложения, перегруппировки или синтеза. Ферменты, которые расщепляют свои субстраты, называются катаболическими ферментами, ферменты, которые строят более сложные молекулы из своих субстратов, называются анаболическими ферментами, а ферменты, влияющие на скорость реакции, называются каталитическими ферментами.Следует отметить, что все ферменты увеличивают скорость реакции и, следовательно, считаются органическими катализаторами. Примером фермента является амилаза слюны, которая гидролизует свою субстратную амилозу, компонент крахмала.

Гормоны представляют собой химические сигнальные молекулы, обычно небольшие белки или стероиды, секретируемые эндокринными клетками, которые действуют, чтобы контролировать или регулировать определенные физиологические процессы, включая рост, развитие, метаболизм и размножение. Например, инсулин — это белковый гормон, который помогает регулировать уровень глюкозы в крови.

Белки имеют разную форму и молекулярную массу; некоторые белки имеют глобулярную форму, тогда как другие имеют волокнистую природу. Например, гемоглобин — это глобулярный белок, а коллаген, обнаруженный в нашей коже, — это волокнистый белок. Форма белка имеет решающее значение для его функции, и эта форма поддерживается многими различными типами химических связей. Изменения температуры, pH и воздействие химикатов могут привести к необратимым изменениям формы белка, что приведет к потере функции, известной как денатурация.Все белки содержат разные расположения одних и тех же 20 типов аминокислот. Недавно были открыты две редкие новые аминокислоты (селеноцистеин и пирролизин), и к этому списку могут быть добавлены дополнительные новые открытия.

Вкратце: функция белков

Белки — это класс макромолекул, которые выполняют широкий спектр функций для клетки. Они помогают метаболизму, обеспечивая структурную поддержку и действуя как ферменты, переносчики или гормоны. Строительными блоками белков (мономеров) являются аминокислоты.Каждая аминокислота имеет центральный углерод, связанный с аминогруппой, карбоксильной группой, атомом водорода и R-группой или боковой цепью. Существует 20 обычно встречающихся аминокислот, каждая из которых отличается по группе R. Каждая аминокислота связана со своими соседями пептидной связью. Длинная цепь аминокислот известна как полипептид.

Белки подразделяются на четыре уровня: первичный, вторичный, третичный и (необязательно) четвертичный. Первичная структура — это уникальная последовательность аминокислот.Локальное сворачивание полипептида с образованием таких структур, как α спираль и β -складчатый лист, составляет вторичную структуру. Общая трехмерная структура — это третичная структура. Когда два или более полипептида объединяются, чтобы сформировать полную структуру белка, такая конфигурация известна как четвертичная структура белка. Форма и функция белка неразрывно связаны; любое изменение формы, вызванное изменениями температуры или pH, может привести к денатурации белка и потере функции.

Внесите свой вклад!

У вас была идея улучшить этот контент? Нам очень понравится ваш вклад.

Улучшить эту страницуПодробнее

Protein Processing — обзор

1.1 Неупорядоченный пептид β-амилоида и болезнь Альцгеймера

Мозг, пораженный болезнью Альцгеймера (БА), характеризуется наличием большого количества амилоидных бляшек, окруженных нейронами, содержащими нейрофибриллярные клубки, повреждение сосудов обширными бляшками отложение и потеря нейрональных клеток. 1–3 Неизвестно, являются ли амилоидные бляшки или нейрофибриллярные сплетения начальным и самым ранним поражением при патологии заболевания. 4,5 Таким образом, роль этих маркеров в патологии БА является спорной. Одна из гипотез при БА заключается в том, что отложение пептида амилоид-β (Аβ) (основной компонент сенильных бляшек) является возбудителем патологии БА и что нейрофибриллярные клубки (состоящие из тау-белка, ассоциированного с гиперфосфорилированными микротрубочками), потеря клеток, повреждение сосудов и деменция являются прямым результатом этого отложения.Aβ является внутренне неупорядоченным белком (IDP), длина которого составляет от 39 до 43 аминокислотных остатков и продуцируется из более крупного белка-предшественника амилоида (APP), который является однопроходным трансмембранным белком. 6 Недавно мы показали, что структура и биофизические свойства Aβ зависят от размера его фрагмента. 7 В контексте АРР часть Aβ образует гидрофобную трансмембранную область в С-концевой части АРР, которая вставляется в цитоплазматическую мембрану. 8 Пептиды Aβ образуются путем последовательного расщепления АРР β- и γ-секретазами. 8 Этот амилоидогенный путь протеолитического процессинга АРР генерирует длинную секретируемую форму АРР (sAPPβ), пептиды Aβ и С-концевые фрагменты CTF99 и CTF89. Более того, АРР может обрабатываться неамилоидогенным путем, сначала расщепляясь α-секретазой по остаткам 15-17 в последовательности Aβ, а затем встроенной в мембрану γ-секретазой. 9 Это расщепление дает фрагменты, которые не содержат интактный Aβ и не приводят к отложению амилоида.Эти фрагменты включают секретируемое N-концевое производное sAPPα, которое может быть обнаружено в головном мозге и спинномозговой жидкости, и C-концевые фрагменты (CTF83, p3 и AICD50). В нескольких исследованиях предполагается, что АРР также может обрабатываться эндосомно-лизосомным путем после рециклинга мембраносвязанного АРР и, возможно, посредством внутриклеточного метаболического пути. 10 С-концевые фрагменты, содержащие последовательность Aβ, могут быть получены из этого замещающего пути АРР и могут индуцировать отложение амилоида. 11

Мутации в C-концевой части APP приводят к наследственному раннему началу AD, а также могут вызывать наследственное кровоизлияние в мозг с амилоидозом. 12 Непонятно, как эти мутации вызывают отложение амилоида, но они могут предотвратить разрушение С-концевого фрагмента АРР, содержащего Aβ. 13 Недавние исследования, в том числе наши собственные, показали, что генетические мутации влияют на конформационный ансамбль Aβ и изменяют кинетику олигомеризации и агрегации этого белка.Гипотеза амилоидного каскада предполагает, что продукты расщепления АРР, охватывающие Aβ, являются нейротоксичными и в конечном итоге приводят к образованию нейрофибриллярного клубка и, следовательно, к гибели клеток. Неве и соавторы сообщили, что Aβ, содержащий С-концевой фрагмент, токсичен для культивируемых нейронов. 14 Kowall и др. Предположили, что Aβ сам по себе оказывает токсическое действие на нейроны, и этот эффект связан с рецептором серпина (см. Ссылку 15 и ссылки в ней). Дополнительные исследования показали, что сам по себе Aβ не является нейротоксичным, но делает нейроны более чувствительными к токсическим воздействиям. 16

Хотя сложные и продвинутые молекулярные методы были разработаны для диагностики БА, начиная с ранних фаз, фармакологическое лечение все еще представляет собой нерешенную проблему. 17 Чем больше прогрессирует заболевание, тем менее эффективны препараты от слабоумия. 18 Новые и обнадеживающие результаты экспериментальных исследований показывают, что глутаматный путь может играть существенную роль в патогенезе БА, начиная с ранних стадий заболевания. 19 Несколько экспериментальных данных вместе с клиническим применением неконкурентоспособного антагониста N -метил-d-аспартата (NMDA) мемантина усиливают эту идею. 20 К сожалению, окончательные данные об участии глутаматергической передачи в AD все еще неполны. Более того, клинические результаты указывают только на временно ограниченные эффекты мемантина. 21 В настоящее время мемантин назначают пациентам с умеренными и тяжелыми формами БА, что может ограничивать его эффективность и влияние на деменцию Альцгеймера. 21 Связь мемантина с препаратами-ингибиторами ацетилхолинэстеразы, используемыми для лечения симптомов деменции, оказалась полезной как в экспериментальных, так и в клинических исследованиях. 22 Поскольку холинергическая и глутаматергическая дисфункции возникают на ранних стадиях БА, совместное назначение соответствующего лечения на ранних стадиях заболевания может представлять собой действенный вариант с самого начала когнитивного спада. Кроме того, чтобы лучше оценить эффективность лекарственного средства, ассоциацию недавно введенных биомаркеров с клиническим профилем БА следует рассматривать как цель достижения чувствительности к эксайтотоксическому повреждению.

Недавние клинические испытания, в центре которых были химические или биологические методы лечения, основанные на амилоидной гипотезе болезни Альцгеймера, привели к разочарованию. Гипотеза амилоидного каскада никогда не принималась повсеместно, и неудавшиеся испытания лекарств обнадежили ее критиков. 23,24 В 2018 году Харди — пионер гипотезы амилоидного каскада — заявил, что это клиническое испытание провалилось, что привело к смеси некоторых осторожных размышлений и взаимных обвинений в отношении того, были ли протеазы γ-секретазы связаны с патологией БА, но мы только начинаем понимать их основные механизмы и физиологические роли. 25 Отрицательное испытание препарата с ингибитором гамма-секретазы широкого спектра действия у пациентов с БА сильно ослабило энтузиазм по поводу возможности проведения терапевтических исследований гамма-секретазы. Этот пессимизм необоснован: анализ доступной информации, представленной здесь, демонстрирует значительные затруднения при интерпретации результатов судебного разбирательства и утверждает, что основные уроки относятся к широким пробелам в знаниях, которые необходимы для восполнения правильных действий. Селкое — еще один пионер гипотезы амилоидного каскада — заявил, что все они разочаровывают, но есть конкретные причины, по которым каждая неудача происходила. 25 Тот факт, что амилоидные бляшки состоят из Aβ, в сочетании с открытием мутаций, которые увеличивают агрегацию Aβ, сильно указывает на то, что Aβ является центральным виновником семейной AD. Семейная форма AD почти идентична спорадической форме, за исключением того, что она встречается реже и возникает в более раннем возрасте. Идея о том, что Aβ является первым звеном в цепи прогрессирования заболевания, была применена ко всем формам AD. Однако распространенный аргумент, опровергающий гипотезу амилоидного каскада, заключается в том, что бляшки обнаруживаются в мозгу многих пожилых людей с обычными познаниями.Внешне здоровые люди с такими бляшками могут находиться в предсимптоматической стадии БА. Следовательно, не все бляшки одинаковы.

Были исследованы различные терапевтические подходы к лечению БА, включая иммунотерапию и ингибирование β- или γ-секретазы. Первое испытание иммунотерапии, которая была разработана, чтобы вызвать активный иммунный ответ, в данном случае с использованием синтетической молекулы Aβ, было остановлено в 2002 году, когда у 6% участников клинических испытаний развилось воспаление мозга и мозговых оболочек, ведущее к менингиту.Семагацестат, единственный ингибитор γ-секретазы, который прошел III фазу испытаний, показал плохие результаты. 26 Тестирование было остановлено в 2011 году, когда у участников развился рак кожи и ухудшилось их познание. Соланезумаб, пассивная иммунотерапия, в которой используются сконструированные антитела для нацеливания на Aβ, не показала в клиническом испытании III фазы значительного замедления когнитивного снижения, несмотря на намеки на эффективность препарата в клинических испытаниях фазы I и II. 27 Verubecestat, ингибитор β-секретазы, также не прошел клинические испытания III фазы. 28

В некоторых случаях исследуемые лекарства были разработаны неправильно. Например, семагацестат, по-видимому, ухудшил состояние пациентов, потому что, помимо АРР, γ-секретаза расщепляет многие другие белки, которые выполняют важные функции. Чтобы решить эту ошибочную конструкцию, ученые исследуют способы изменения местоположения АРР, в котором γ-секретаза делает свой разрез, что приводит к образованию более коротких пептидов, сохраняя при этом функции, которые были бы потеряны из-за блокирования фермента.Есть также надежда на то, что адуканумаб является антителом в III фазе испытаний. 29 Вместо того, чтобы очищать растворимый Aβ или блокировать его производство, Адуканумаб работает таким образом, чтобы очистить бляшки. Испытания, проведенные в 2016 году, показали, что он может замедлить снижение когнитивных функций у пациентов с ранними стадиями БА. На протяжении десятилетий Aβ доминировал в исследованиях БА. Даже самые преданные сторонники амилоидной гипотезы думают, что Aβ — не единственная мишень; нижестоящие последствия накопления Aβ продолжаются после удаления Aβ.Некоторые ученые предполагают, что Aβ ускоряет образование клубков тау и что тау повреждает нейроны больше, чем Aβ. В связи с этой гипотезой и независимо от неудачи препарата в клинических испытаниях фазы III в 2016 году, нацеленных на тау, атака как Aβ, так и тау считается адекватным подходом.

Воспаление — еще одна цель в нашей эры. 30 На поздних стадиях БА иммунные клетки головного мозга, известные как микроглия, убивают нейроны. Некоторые ученые предполагают, что эта патология является причиной большинства симптомов деменции.Микроглия участвует в различных процессах. 31 Они выделяют белки, способствующие воспалению, называемые цитокинами, а также реактивные вещества, известные как свободные радикалы, которые могут повредить клетки через окислительный стресс. 32 Они также удаляют мусор, такой как Aβ, посредством процесса фагоцитоза. Экспрессия гена CD33 включает провоспалительное состояние, тогда как TREM2 выключает его. 33 Лекарства, нацеленные на эти гены, могут, таким образом, щадить нейроны, уменьшая воспаление, уменьшая образование клубков и ускоряя удаление Aβ.Танци и его сотрудники сообщили, что кромолин натрия, который используется для лечения астмы, вызывает это превращение у мышей. 34 В настоящее время медикамент проходит III фазу испытаний.

Некоторые другие ученые, включая Перри и его сотрудников, поощряют исследования нетрадиционных идей в нашей эры. 25 Перри заявил, что накопление Aβ и тау-белка на самом деле может быть защитной реакцией на возрастное метаболическое давление в клетке. 25 Окислительный стресс увеличивается с возрастом, повреждая органеллы, производящие энергию, митохондрии.Перри заявил в частной беседе, что окислительный стресс вызывает отложение Aβ, поскольку было показано, что нехватка энергии увеличивает экспрессию АРР и изменяет процессинг АРР, предпочитая продукцию форм Aβ, которые более склонны к агрегации. 5 Он и многие другие ученые, включая Буша и его сотрудников, обнаружили, что Aβ связывается с переходными металлами, включая медь, цинк и железо. 35–37 Перри предполагает, что это связывание блокирует способность катализировать производство свободных радикалов, которые могут вызывать окислительное повреждение. 25 Он предполагает, что могут быть полезны агенты, которые связывают медь и тем самым снижают окислительный стресс, а также регулируют уровни Aβ. Несмотря на это, многие исследования, включая наше собственное, показали, что связывание меди с Aβ влияет на структуры и ландшафты свободной энергии Aβ и увеличивает его склонность к агрегации и, таким образом, увеличивает токсичность. 35,38

Несколько исследователей предположили, что определенные инфекции могут вызывать AD. Это, в свою очередь, предполагает, что использование противомикробных или противовирусных препаратов может иметь терапевтическую ценность для лечения БА. 25 Их рассуждения основаны на наблюдениях, что вирус простого герпеса (ВПГ) влияет на риск развития БА у человека и что варианты генов, связанные со спорадической БА, регулируют иммунную функцию. 39 Критики этой гипотезы утверждают, что инфекции и физические признаки БА совпадают, потому что оба широко распространены в пожилом мозге. 25 Критики также демонстрируют генетические доказательства роли Aβ в семейной AD. 25 Вероятность косвенной роли микроорганизмов вновь привлекла внимание в 2016 году, когда Танзи и его сотрудники сообщили, что Aβ защищает клетки человека, червей и мышей от заражения бактериями. 40 Они также инфицировали мозг Salmonella typhimurium , что вызвало быстрое образование бляшек. Несколько исследовательских групп изучали также эффекты Porphyromonas gingivalis , бактерии, вызывающей заболевание десен, 41 как потенциального фактора риска развития БА. На данный момент команды обнаружили, что P. gingivalis вторгается и воспаляет области мозга, пораженные БА, что инфекции десен могут ухудшать симптомы у мышей, генетически модифицированных с БА, и что они могут вызывать БА-подобное воспаление мозга, нервные повреждения и т. Д. амилоидные бляшки у здоровых мышей. 25 Исследователи из Cortexyme и нескольких университетов недавно сообщили об открытии двух токсичных ферментов, которые P. gingivalis использует для питания человеческих тканей 54 образцов мозга человека, страдающих болезнью Альцгеймера, взятых из гиппокампа, который является областью мозга, важной для памяти. 42 Сообщалось, что эти расщепляющие ферменты существуют на более высоких уровнях в ткани мозга, которая также имеет повышенное количество фрагментов тау и, следовательно, более сильное снижение когнитивных функций.

Многие исследования показали, что растворимые олигомеры Aβ (AβO) более токсичны, чем амилоидные бляшки, особенно с точки зрения нарушения синапсов в управляющих областях мозга. 43 Агрегация белков характерна для десятков заболеваний, включая прионопатии, диабет, болезнь Паркинсона и болезнь Альцгеймера. За последние 15 лет произошел сдвиг парадигмы в понимании структурной основы этих протеинопатий. Этот сдвиг произошел в результате исследования AβO, токсинов, которые в настоящее время широко рассматриваются как провоцирующие повреждение нейронов. 44 Причинная роль агрегации Aβ 1–42 в патогенезе БА является предметом обсуждения более 25 лет. В первую очередь, научные усилия были сосредоточены на дисгомеостазе между продукцией и клиренсом Aβ 1–42 .Этот дисбаланс может быть результатом мутаций либо в генах субстрата, т.е. белка-предшественника амилоида, либо в генах, кодирующих пресенилин, фермент реакции, который генерирует Aβ 1–42 . В настоящее время предполагается, что растворимые AβO и нефибриллярные формы Aβ 1–42 в нейритных бляшках могут быть токсическими факторами, действующими на очень раннюю стадию БА, возможно, даже инициируя патологический каскад. Например, растворимые AβO, выделенные из головного мозга пациентов с БА, уменьшали количество синапсов, ингибировали долгосрочную потенциацию и усиливали долгосрочную синаптическую депрессию в областях мозга, ответственных за память в моделях БА на животных (Ref.45 и ссылки в нем). Концентрации AβO в спинномозговой жидкости (CSF) пациентов с БА часто выше, чем в контрольной группе без деменции, и показывают отрицательную корреляцию с оценками минимального психического состояния. 25 Кроме того, повышенное соотношение Aβ 1–42 / олигомер в спинномозговой жидкости пациентов с AD / MCI показало, что присутствие растворимых AβO в спинномозговой жидкости может быть связано со снижением измеренного в естественных условиях мономерного Aβ 1–42 за счет маскировки эпитопов. , и, следовательно, концентрации AβO в спинномозговой жидкости постулируются как полезные биомаркеры AD, ведущие к деменции Альцгеймера.Токсичные AβO накапливаются в головном мозге при БА и представляют собой долгоживущие альтернативы определяющим заболевание фибриллам Aβ, депонированным в амилоидных бляшках.

Ключевые эксперименты с использованием растворов AβO без фибрилл продемонстрировали, что, хотя Aβ необходим для потери памяти, фибриллярный Aβ в отложениях амилоида не является агентом. БА-подобные клеточные патологии, индуцированные AβO, предполагают, что их влияние обеспечивает объединяющий механизм для патогенеза БА, объясняя, почему болезнь на ранней стадии специфична для памяти и объясняет основные аспекты невропатологии БА.Альтернативные идеи пусковых механизмов активно исследуются. Некоторые исследования поддерживают внедрение AβO в мембрану, в то время как другие данные подтверждают лигандоподобное накопление в определенных синапсах. 46 Было предложено более десятка кандидатов в рецепторы токсина. Связывание AβO запускает перераспределение критических синаптических белков и вызывает гиперактивность метаботропных и ионотропных рецепторов глутамата. 47 Это приводит к перегрузке Ca 2 + и провоцирует основные аспекты невропатологии БА, включая гиперфосфорилирование тау-белка, инсулинорезистентность, окислительный стресс и потерю синапсов.Поскольку были идентифицированы различные виды AβO, остается вопрос, какой олигомер является основным патогенным виновником. Была высказана возможность, что роль играет более одного вида. Несмотря на некоторые ключевые неизвестности, клиническая значимость AβO установлена, и новые исследования начинают указывать на сопутствующие заболевания, такие как диабет и гиперхолестеринемия, как на этиологические факторы. 25

Поскольку патогенные AβO появляются на ранней стадии заболевания, они представляют собой привлекательные мишени для терапии и диагностики.Перспективные терапевтические стратегии включают использование усилителей передачи сигналов инсулина в ЦНС для защиты от присутствия токсинов и устранения токсинов за счет использования высокоспецифичных антител к AβO. 48 Зависимое от БА накопление AβO в спинномозговой жидкости предполагает их потенциальное использование в качестве биомаркеров, а новые зонды AβO открывают двери для визуализации мозга. В целом, текущие данные указывают на то, что олигомеры Aβ обеспечивают существенную молекулярную основу для причины, лечения и диагностики патогенеза БА.Исследования показали, что концентрация олигомеров в «ореолах», окружающих бляшки, может использоваться, чтобы отличить мозг людей с деменцией от людей без бляшек. 49 Учитывая, что они могут изолировать олигомеры, которые являются более биологически активными, бляшки могут играть защитную роль при AD.

Об обнаружении неупорядоченных AβO в паренхиме и сосудистой сети мозга человека впервые было сообщено, когда вводилась и развивалась исходная гипотеза амилоидного каскада. 25 В то время AβO считались промежуточными продуктами на пути образования и образования бляшек, которые считались патогенной формой Aβ. В настоящее время AβO считаются наиболее токсичной и патогенной формой Aβ. 25 AβO существуют в моделях на животных и у людей, и их образование происходит первоначально (до образования бляшек), что подтверждается как иммунохимическими, так и иммуногистохимическими исследованиями. В подтверждение токсической роли AβO (не бляшек), семейная мутация Aβ Осаки при AD (APP E693Δ) показывает низкие уровни сенильных бляшек, несмотря на тяжелые когнитивные нарушения (Ref.50 и ссылки в нем). Хотя спинномозговая жидкость (CSF) показывает низкие уровни Aβ, в ней повышены уровни AβO. У трансгенных мышей с этой мутацией обнаруживаются AβO и другие основные формы патологии БА, но не бляшки.

Исторически AD определялась как деменция с бляшками и клубками, замена бляшек на AβO в этом определении может быть ближе к патогенетическому механизму. Первоначальным акцентом в исследованиях БА была внеклеточная сенильная бляшка, но в последнее время все больше внимания уделяется описанию и характеристике внутриклеточных событий при патологии БА.Наши исследования и исследования многих других показывают, что мономерная и олигомерная структура Aβ и ландшафты свободной энергии подвержены влиянию генетических мутаций и других патологических модификаций. 50 Aβ признан основным признаком AD. Все больше данных свидетельствует о том, что небольшие растворимые олигомеры Aβ являются токсичной формой пептида и могут вызывать БА. Различные факторы, включая некоторые ключевые остатки в молекуле Aβ, клеточную мембрану, прионный белок и металлы, играют важную роль в развитии БА.Был достигнут значительный прогресс в понимании этих факторов и выяснении механизма цитотоксичности Aβ. В этом обзоре обобщены недавние открытия в области исследований Aβ и AD, и эти текущие знания могут позволить медицинским химикам разрабатывать и разрабатывать терапевтические средства для лечения AD 48 . Эти модификации включают также окислительный стресс и митохондриальную дисфункцию.

Процессинг АРР и накопление Aβ во внутриклеточных сайтах являются широко признанными явлениями при патологии БА, подтвержденными исследованиями, включая модели трансгенных мышей, культивирование клеток и аутоптические исследования пациентов.Генерация Aβ, как известно, происходит в компартменте эндоплазматического ретикулума (ER) / Гольджи, в лизосомах и на поверхности клетки. Было показано, что внутриклеточные сайты накопления Aβ включают ER, мультивезикулярные тельца и эндосомные / лизосомные системы. Как сообщалось, цитотоксичность внутриклеточного Aβ подчеркивается несколькими факторами, такими как (ссылка 51 и ссылки в нем):

(a)

Сверхэкспрессия человеческого APP в корковых нейронах грызунов вызывает внутриклеточное накопление Aβ и цитотоксичность;

(b)

Сверхэкспрессия человеческого APP в нейронах гиппокампа грызунов приводит к внутриклеточному отложению Aβ и была связана с дегенерацией нейронов и синаптическими аномалиями;

(c)

Экспрессия Aβ, нацеленная на ER, и долговременная экспрессия человеческого APP в кортикальных нейронах грызунов вызывает внутриклеточное накопление Aβ и цитотоксичность;

(d)

Потенциально токсичные AβO продуцируются внутриклеточно; у трансгенных мышей, экспрессирующих мутантный пресенилин-1 и АРР, развивается интранейрональный Aβ;

(e)

Синаптическая дисфункция связана с накоплением внутриклеточного Aβ в другой модели трансгенных мышей;

(f)

Интранейрональное накопление Aβ измерялось до образования бляшек при синдроме Дауна.

Было много постулированных ассоциаций между митохондриальной (дис) функцией и БА на протяжении многих лет. Региональный гипометаболизм оценивали с помощью позитронно-эмиссионной томографии (ПЭТ) с 18 F-фтордезоксиглюкозой. 52 Паттерн двустороннего височно-теменного гипометаболизма, особенно связанный с деменцией, рассматривается как характеристика БА. Нарушения утилизации глюкозы указывают на возможные нарушения функции митохондрий при БА. 53 В поддержку этой концепции ряд отчетов показал изменение митохондриальных свойств при БА.Например, сниженная активность комплекса IV наблюдалась в центральной нервной системе и в периферических тканях, таких как тромбоциты у пациентов с БА. Последняя является наиболее заметной митохондриальной аномалией при БА. Затем исследования с использованием цибридов, в которых митохондрии из образцов клеток пациента (тромбоцитов) переносятся в линию клеток, лишенную митохондриальной ДНК, также продемонстрировали снижение активности комплекса IV. Caspersen et al. показали в 2005 г., что Aβ накапливается в митохондриях и что такое накопление связано с дисфункцией митохондрий. 54 В заключение на рис. 1 представлено несколько гипотез, предложенных для объяснения молекулярных механизмов, лежащих в основе патогенеза БА.

Рис. 1. Демонстрация различных гипотез в AD.

6.4: Синтез белков — Биология LibreTexts

Центральная догма биологии

Ваша ДНК , или дезоксирибонуклеиновая кислота, содержит гены, которые определяют вас. Как эта органическая молекула может влиять на ваши характеристики? ДНК содержит инструкции для всех белков, которые вырабатывает ваше тело. Белки , в свою очередь, определяют структуру и функции всех ваших клеток. Что определяет структуру белка ? Он начинается с последовательности из аминокислот , составляющих белок. Инструкции по созданию белков с правильной последовательностью аминокислот закодированы в ДНК.

Рисунок \ (\ PageIndex {1} \): Транскрипция и трансляция (синтез белка) в клетке.

ДНК находится в хромосомах. В эукариотических клетках хромосомы всегда остаются в ядре, но белки образуются на рибосомах в цитоплазме или на шероховатом эндоплазматическом ретикулуме (RER).Как инструкции в ДНК попадают в место синтеза белка вне ядра? За это отвечает другой тип нуклеиновой кислоты. Эта нуклеиновая кислота представляет собой РНК, или рибонуклеиновую кислоту. РНК — это небольшая молекула, которая может протискиваться через поры ядерной мембраны. Он передает информацию от ДНК в ядре к рибосоме в цитоплазме, а затем помогает собрать белок. Вкратце:

ДНК → РНК → Белок

Обнаружение этой последовательности событий стало важной вехой в молекулярной биологии.Это называется центральной догмой биологии . В центральной догме участвуют два процесса: транскрипция , и трансляция .

Рисунок \ (\ PageIndex {2} \): Обзор транскрипции и перевода. На верхней панели изображен ген. Ген состоит из открытой рамки считывания (также известной как кодирующая последовательность), фланкированной регуляторными последовательностями. В начале гена регуляторная последовательность содержит промотор, к которому присоединяется РНК-полимераза и запускает транскрипцию.В конце открытой рамки считывания регуляторная последовательность содержит терминатор (не показан). На средней панели показана пре-мРНК, которая модифицируется путем удаления интронов и сохранения экзонов. Это называется посттранскрипционной модификацией. Зрелая мРНК содержит 5′-кэп и поли-А-хвост. На нижней панели показан синтез белка посредством трансляции.

Транскрипция

Транскрипция — это первая часть центральной догмы молекулярной биологии: ДНК → РНК . Это передача генетических инструкций ДНК на мРНК.Транскрипция происходит в ядре клетки. Во время транскрипции создается цепь мРНК, которая комплементарна цепи ДНК, называемой геном. Ген можно легко идентифицировать по последовательности ДНК. Ген содержит три основных участка: промотор, кодирующую последовательность (рамку считывания) и терминатор. Есть и другие части гена, которые показаны на рисунке \ (\ PageIndex {3} \).

Рисунок \ (\ PageIndex {3} \): основные компоненты гена. 1. промотор, 2. инициация транскрипции, 3.5 ‘передняя нетранслируемая область, 4. сайт стартового кодона трансляции, 5. кодирующая белок последовательность, 6. область стоп-кодона трансляции, 7. 3’ нижняя нетранслируемая область и 8. терминатор.

шагов транскрипции

Транскрипция происходит в три этапа, называемых инициацией, удлинением и прекращением. Шаги показаны на рисунке \ (\ PageIndex {4} \).

  1. Инициирование — это начало транскрипции. Это происходит, когда фермент РНК-полимераза связывается с участком гена, который называется промотором .Это дает сигнал ДНК раскручиваться, чтобы фермент мог «читать» основания в одной из цепей ДНК. Фермент готов к созданию цепи мРНК с комплементарной последовательностью оснований. Промотор не является частью образующейся мРНК
  2. .
  3. Элонгация — это добавление нуклеотидов к цепи мРНК.
  4. Окончание — это окончание транскрипции. Когда РНК-полимераза транскрибирует терминатор, он отделяется от ДНК. После этого шага цепь мРНК завершена. Рисунок \ (\ PageIndex {4} \): Транскрипция происходит в три этапа — инициация, удлинение и завершение.

Обработка мРНК

У эукариот новая мРНК еще не готова к трансляции.На этом этапе она называется пре-мРНК, и она должна пройти дополнительную обработку, прежде чем покинет ядро ​​в виде зрелой мРНК. Обработка может включать добавление 5 ‘крышки, сращивание, редактирование и 3’ хвоста полиаденилирования (поли-A). Эти процессы по-разному модифицируют мРНК. Такие модификации позволяют использовать один ген для производства более чем одного белка. См. Рисунок \ (\ PageIndex {5} \), как вы читаете ниже:

  • 5 ‘cap защищает мРНК в цитоплазме и помогает прикреплять мРНК к рибосоме для трансляции.
  • Сплайсинг удаляет интроны из кодирующей белок последовательности мРНК. Интроны — это области, которые не кодируют белок. Оставшаяся мРНК состоит только из областей, называемых экзонами , которые кодируют белок.
  • Редактирование изменяет некоторые нуклеотиды в мРНК. Например, человеческий белок APOB, который помогает транспортировать липиды в крови, имеет две разные формы из-за редактирования. Одна форма меньше другой, потому что редактирование добавляет более ранний стоп-сигнал в мРНК.
  • Полиаденилирование добавляет к мРНК «хвост». Хвост состоит из цепочки As (адениновых оснований). Он сигнализирует об окончании мРНК. Он также участвует в экспорте мРНК из ядра и защищает мРНК от ферментов, которые могут ее разрушить.
Рисунок \ (\ PageIndex {5} \): Сплайсинг удаляет интроны из мРНК. Зрелая мРНК транслируется в белок.

Перевод

Перевод — это вторая часть центральной догмы молекулярной биологии: РНК -> Белок .Это процесс, в котором генетический код в мРНК считывается для создания белка. Перевод показан на рисунке \ (\ PageIndex {6} \). После того, как мРНК покидает ядро, она перемещается на рибосому, которая состоит из рРНК и белков. Трансляция происходит на рибосомах, плавающих в цитозоле, или на рибосомах, прикрепленных к грубому эндоплазматическому ретикулуму. Рибосома считывает последовательность кодонов в мРНК, а молекулы тРНК переносят аминокислоты на рибосому в правильной последовательности.

Чтобы понять роль тРНК, вам нужно больше узнать о ее структуре.Каждая молекула тРНК имеет антикодон для содержащейся в ней аминокислоты. Антикодон комплементарен кодону аминокислоты. Например, аминокислота лизин имеет кодон AAG, поэтому антикодон — UUC. Следовательно, лизин будет переноситься молекулой тРНК с антикодоном UUC. Где бы ни появлялся кодон AAG в мРНК, временно связывается антикодон UUC тРНК. Связываясь с мРНК, тРНК отдает свою аминокислоту. С помощью рРНК между аминокислотами образуются связи по мере того, как они по одной доставляются к рибосоме, образуя полипептидную цепь.Цепочка аминокислот продолжает расти, пока не будет достигнут стоп-кодон.

Рибосомы, которые только что состоят из рРНК (рибосомальной РНК) и белка, были классифицированы как рибозимы, потому что рРНК обладает ферментативной активностью. РРНК важна для активности пептидилтрансферазы, связывающей аминокислоты. Рибосомы состоят из двух субъединиц — рРНК и белка. Большая субъединица имеет три активных сайта, называемых сайтами E, P и A. Эти сайты важны для каталитической активности рибосом.

Так же, как и в случае синтеза мРНК, синтез белка можно разделить на три фазы: инициация, удлинение и завершение.Помимо матрицы мРНК, в процесс трансляции вносят вклад многие другие молекулы, такие как рибосомы, тРНК и различные ферментативные факторы

Инициирование трансляции: Маленькая субъединица связывается с сайтом выше (на 5′-стороне) начала мРНК. Он продолжает сканировать мРНК в направлении 5 ‘-> 3’, пока не встретит кодон START (AUG). Прикрепляется большая субъединица, и тРНК инициатора, несущая метионин (Met), связывается с сайтом P на рибосоме.

Удлинение трансляции: Рибосома сдвигает один кодон за раз, катализируя каждый процесс, который происходит в трех сайтах. На каждом этапе заряженная тРНК входит в комплекс, полипептид становится на одну аминокислоту длиннее, а незаряженная тРНК уходит. Энергия каждой связи между аминокислотами происходит от GTP, молекулы, подобной АТФ. Вкратце, рибосомы взаимодействуют с другими молекулами РНК, образуя цепочки аминокислот, называемые полипептидными цепями, из-за пептидной связи, которая образуется между отдельными аминокислотами.Внутри рибосомы в процессе трансляции участвуют три сайта: A, P и E. Удивительно, но аппарату трансляции E. coli требуется всего 0,05 секунды для добавления каждой аминокислоты, а это означает, что полипептид из 200 аминокислот может быть транслирован всего за 10 секунд.

Прекращение трансляции : Прекращение трансляции происходит, когда встречается стоп-кодон (UAA, UAG или UGA) (см. Рисунок \ (\ PageIndex {7} \).) Когда рибосома встречает стоп-кодон, растущий полипептид высвобождается с помощью различных рилизинг-факторов субъединицы рибосомы диссоциируют и покидают мРНК.После завершения трансляции многих рибосом мРНК разрушается, поэтому нуклеотиды можно повторно использовать в другой реакции транскрипции.

Производство белка — Принципы биологии

Белки — одни из самых распространенных органических молекул в живых системах, которые обладают невероятно разнообразным набором функций. Белки используются для:

  • Строить структуры внутри клетки (например, цитоскелет)
  • Регулировать производство других белков путем контроля синтеза белка
  • Проведите по цитоскелету, чтобы вызвать сокращение мышц
  • Транспортные молекулы через клеточную мембрану
  • Ускорить химические реакции (ферменты)
  • Действовать как токсины

Каждая клетка живой системы может содержать тысячи различных белков, каждый из которых выполняет уникальную функцию.Их структуры, как и их функции, сильно различаются. Однако все они представляют собой полимеры аминокислот, расположенных в линейной последовательности ( Рисунок 1 ).

Функции белков очень разнообразны, потому что они состоят из 20 различных химически различных аминокислот, которые образуют длинные цепи, и аминокислоты могут быть в любом порядке. Функция белка зависит от формы белка. Форма белка определяется порядком аминокислот. Белки часто состоят из сотен аминокислот и могут иметь очень сложную форму, потому что существует очень много различных возможных порядков для 20 аминокислот!

Рисунок 1 Структура белка.Цветные шары в верхней части диаграммы представляют собой разные аминокислоты. Аминокислоты — это субъединицы, которые соединяются рибосомой с образованием белка. Затем эта цепочка аминокислот складывается, образуя сложную трехмерную структуру. (Предоставлено: Lady of Hats из Википедии; общественное достояние)

Вопреки тому, во что вы можете верить, белки обычно не используются клетками в качестве источника энергии. Белок из вашего рациона расщепляется на отдельные аминокислоты, которые собираются вашими рибосомами в белки, которые нужны вашим клеткам.Рибосомы не производят энергию.

Рисунок 2 Примеры продуктов с высоким содержанием белка. («Белок» Национального института рака находится в открытом доступе)

Информация для производства белка закодирована в ДНК клетки. При производстве белка создается копия ДНК (называемая мРНК), и эта копия переносится на рибосому. Рибосомы считывают информацию в мРНК и используют эту информацию для сборки аминокислот в белок. Если белок будет использоваться в цитоплазме клетки, рибосома, создающая белок, будет свободно плавать в цитоплазме.Если белок будет нацелен на лизосому, стать компонентом плазматической мембраны или секретироваться вне клетки, белок будет синтезироваться рибосомой, расположенной на шероховатом эндоплазматическом ретикулуме (RER). После синтеза белок будет перенесен в везикуле от RER к грани цис Гольджи (сторона, обращенная внутрь клетки). По мере того, как белок проходит через Гольджи, его можно модифицировать. Как только последний модифицированный белок завершен, он выходит из Гольджи в пузырьке, который отрастает от поверхности trans .Оттуда везикула может быть нацелена на лизосому или на плазматическую мембрану. Если везикула сливается с плазматической мембраной, белок станет частью мембраны или будет выброшен из клетки.

Рисунок 3 Схема эукариотической клетки. (Фото: Медиран, Викимедиа, 14 августа 2002 г.)

Инсулин

Инсулин — это белковый гормон, который вырабатывается определенными клетками поджелудочной железы, называемыми бета-клетками. Когда бета-клетки чувствуют, что уровень глюкозы (сахара) в кровотоке высок, они производят белок инсулина и выделяют его вне клеток в кровоток.Инсулин дает клеткам сигнал поглощать сахар из кровотока. Клетки не могут усваивать сахар без инсулина. Белок инсулина сначала образуется в виде незрелой, неактивной цепи аминокислот (препроинсулин — см. Рисунок 4). Он содержит сигнальную последовательность, которая направляет незрелый белок в грубую эндоплазматическую сеть, где он принимает правильную форму. Затем нацеливающая последовательность отрезается от аминокислотной цепи с образованием проинсулина. Этот обрезанный, свернутый белок затем отправляется к Гольджи внутри пузырька.В системе Гольджи из белка удаляется больше аминокислот (цепь C), чтобы произвести окончательный зрелый инсулин. Зрелый инсулин хранится в специальных пузырьках до тех пор, пока не будет получен сигнал о его попадании в кровоток.

Рисунок 4 Созревание инсулина. (Фотография предоставлена ​​консорциумом Beta Cell Biology Consortium, Викимедиа. 2004 г. Это изображение находится в открытом доступе.

Если не указано иное, изображения на этой странице лицензированы OpenStax в соответствии с CC-BY 4.0.

Текст адаптирован из: OpenStax, Концепции биологии.OpenStax CNX. 18 мая 2016 г. http://cnx.org/contents/[email protected]

Структура и функции белков

Белки — очень важные молекулы, которые необходимы всем живым организмам. По сухому весу белки — самая крупная единица клеток. Белки участвуют практически во всех клеточных функциях, и каждой роли отводится отдельный тип белка, задачи которого варьируются от общей клеточной поддержки до передачи сигналов и передвижения.Всего существует семь типов белков.

Белки

  • Белки — это биомолекулы, состоящие из аминокислот, которые участвуют почти во всех клеточных действиях.
  • Происходит в цитоплазме, трансляция — это процесс, посредством которого синтезируются белки .
  • Типичный белок состоит из единственного набора из аминокислот . Каждый белок специально приспособлен для своей функции.
  • Любой белок в организме человека может быть создан из перестановок всего 20 аминокислот.
  • Существует семь типов белков: антитела, сократительные белки, ферменты, гормональные белки, структурные белки, запасные белки и транспортные белки.

Синтез белка

Белки синтезируются в организме посредством процесса, называемого трансляцией . Трансляция происходит в цитоплазме и включает преобразование генетических кодов в белки. Генетические коды собираются во время транскрипции ДНК, где ДНК расшифровывается в РНК.Затем клеточные структуры, называемые рибосомами, помогают транскрибировать РНК в полипептидные цепи, которые необходимо модифицировать, чтобы они стали функционирующими белками.

Аминокислоты и полипептидные цепи

Аминокислоты являются строительными блоками всех белков, независимо от их функции. Белки обычно представляют собой цепочку из 20 аминокислот. Человеческое тело может использовать комбинации этих 20 аминокислот для производства любого необходимого белка. Большинство аминокислот следуют структурному шаблону, в котором альфа-углерод связан со следующими формами:

  • Атом водорода (H)
  • Карбоксильная группа (-COOH)
  • Аминогруппа (-Nh3)
  • Группа «переменная»

Среди различных типов аминокислот «вариабельная» группа наиболее ответственна за вариации, поскольку все они имеют водородные, карбоксильные группы и связи аминогруппы.

Аминокислоты соединяются посредством синтеза дегидратации, пока не образуют пептидные связи. Когда несколько аминокислот связаны между собой этими связями, образуется полипептидная цепь. Одна или несколько полипептидных цепей, скрученных в трехмерную форму, образуют белок.

Структура белка

Структура белка может быть глобулярной или волокнистой в зависимости от его конкретной роли (каждый белок является специализированным). Глобулярные белки обычно компактны, растворимы и имеют сферическую форму.Волокнистые белки обычно имеют удлиненную форму и нерастворимы. Глобулярные и волокнистые белки могут иметь один или несколько типов белковых структур.

Существует четыре структурных уровня белка: первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Эти уровни определяют форму и функцию белка и отличаются друг от друга степенью сложности полипептидной цепи. Первичный уровень является самым основным и рудиментарным, в то время как четвертичный уровень описывает сложные связи.

Отдельная белковая молекула может содержать один или несколько из этих уровней структуры белка, и структура и сложность белка определяют его функцию. Коллаген, например, имеет суперскрученную спиральную форму, длинную, тягучую, прочную и похожую на веревку — коллаген отлично подходит для обеспечения поддержки. Гемоглобин, с другой стороны, представляет собой сложенный и компактный глобулярный белок. Его сферическая форма полезна для маневрирования по кровеносным сосудам.

Типы белков

Всего существует семь различных типов белков, к которым относятся все белки.К ним относятся антитела, сократительные белки, ферменты, гормональные белки, структурные белки, запасные белки и транспортные белки.

Антитела

Антитела — это специализированные белки, которые защищают организм от антигенов или чужеродных захватчиков. Их способность перемещаться по кровотоку позволяет им использоваться иммунной системой для идентификации и защиты от бактерий, вирусов и других чужеродных злоумышленников в крови. Один из способов, которым антитела противодействуют антигенам, — это их иммобилизация, чтобы они могли быть уничтожены лейкоцитами.

Сократительные белки

Сократительные белки отвечают за сокращение и движение мышц. Примеры этих белков включают актин и миозин. Эукариоты, как правило, обладают обильным количеством актина, который контролирует сокращение мышц, а также процессы клеточного движения и деления. Миозин приводит в действие задачи, выполняемые актином, снабжая его энергией.

Ферменты

Ферменты — это белки, которые облегчают и ускоряют биохимические реакции, поэтому их часто называют катализаторами.Известные ферменты включают лактазу и пепсин, белки, которые известны своей ролью в заболеваниях пищеварительной системы и в специальных диетах. Непереносимость лактозы вызвана дефицитом лактазы — фермента, расщепляющего сахарную лактозу, содержащуюся в молоке. Пепсин — это пищеварительный фермент, который в желудке расщепляет белки в пище. Нехватка этого фермента приводит к расстройству пищеварения.

Другими примерами пищеварительных ферментов являются ферменты, присутствующие в слюне: амилаза слюны, калликреин слюны и лингвальная липаза — все они выполняют важные биологические функции.Амилаза слюны — это основной фермент слюны, который расщепляет крахмал на сахар.

Гормональные белки

Гормональные белки — это белки-мессенджеры, которые помогают координировать определенные функции организма. Примеры включают инсулин, окситоцин и соматотропин.

Инсулин регулирует метаболизм глюкозы, контролируя концентрацию сахара в крови в организме, окситоцин стимулирует схватки во время родов, а соматотропин — гормон роста, который стимулирует выработку белка в мышечных клетках.

Структурные белки

Структурные белки волокнистые и вязкие, это образование делает их идеальными для поддержки различных других белков, таких как кератин, коллаген и эластин.

Кератины укрепляют защитные покрытия, такие как кожа, волосы, иглы, перья, рога и клювы. Коллаген и эластин поддерживают соединительные ткани, такие как сухожилия и связки.

Хранение белков

Запасные белки резервируют аминокислоты для организма до тех пор, пока они не будут готовы к употреблению.Примеры запасных белков включают яичный альбумин, который содержится в яичных белках, и казеин, белок на основе молока. Ферритин — еще один белок, который хранит железо в транспортном белке, гемоглобине.

Транспортные белки

Транспортные белки — это белки-переносчики, которые перемещают молекулы из одного места в другое в организме. Гемоглобин является одним из них и отвечает за транспортировку кислорода через кровь через красные кровяные тельца. Цитохромы, другой тип транспортных белков, действуют в цепи переноса электронов как белки-переносчики электронов.

Синтез белка Определение и примеры

Синтез белка
n., Множественное число: синтез белка
Определение: создание белка.

Синтез белка — это процесс создания белковых молекул. В биологических системах это включает синтез аминокислот, транскрипцию, трансляцию и посттрансляционные события. В синтезе аминокислот существует набор биохимических процессов, которые производят аминокислоты из источников углерода, таких как глюкоза.Не все аминокислоты производятся организмом; другие аминокислоты получают с пищей. В клетках генерируются белки с участием процессов транскрипции и трансляции. Короче говоря, транскрипция — это процесс, с помощью которого матрица мРНК транскрибируется из ДНК. Шаблон используется для следующего шага — перевода. При трансляции аминокислоты связаны друг с другом в определенном порядке в зависимости от генетического кода. После трансляции вновь образованный белок подвергается дальнейшей обработке, такой как протеолиз, посттрансляционная модификация и сворачивание белка.

Определение синтеза белка

Синтез белка — схематическая диаграмма Синтез белка — это создание белков. В биологических системах это осуществляется внутри клетки. У прокариот он находится в цитоплазме. У эукариот это первоначально происходит в ядре, чтобы создать транскрипт (мРНК) кодирующей области ДНК. Транскрипт покидает ядро ​​и достигает рибосом для трансляции в молекулу белка с определенной последовательностью аминокислот.

Синтез белка — это создание белков клетками с использованием ДНК, РНК и различных ферментов.Обычно он включает события транскрипции, трансляции и посттрансляционные события, такие как сворачивание белка, модификации и протеолиз.

Этимология

Термин белок произошел от позднегреческого prōteios , prtos , что означает «первый». Слово синтез произошло от греческого sunthesis , от suntithenai , что означает «соединять». Вариант: биосинтез белка.

Прокариотический синтез в сравнении с синтезом эукариотических белков

Белки — это основной тип биомолекул, который необходим всем живым существам для процветания.И прокариоты, и эукариоты производят различные белки для различных процессов и функций. Некоторые белки используются для структурных целей, а другие действуют как катализаторы биохимических реакций. Синтезы прокариотических и эукариотических белков имеют явные различия. Например, синтез белка у прокариот происходит в цитоплазме. У эукариот первый этап (транскрипция) происходит в ядре. Когда транскрипт (мРНК) образуется, он попадает в цитоплазму, где расположены рибосомы.Здесь мРНК транслируется в аминокислотную цепь. В таблице ниже показаны различия между синтезом прокариотических и эукариотических белков.

Синтез прокариотического белка Синтез эукариотического белка
Трансляция происходит еще до транскрипции концов мРНК Транскрипция происходит с последующей трансляцией
За исключением архебактерий, образование мРНК бактерий не включает добавление cap и поли A-хвост Образование мРНК включает добавление 5′-кэпа и поли-A-хвоста на 3′-конце транскрипта мРНК
Трансляция начинается с кодона AUG Трансляция начинается через 5 ‘Cap, связывающая мРНК с рибосомной единицей в первом кодоне AUG
Инициирующие факторы: PIF-1, PIF-2, PIF-3 Инициирующие факторы: eIF1-6, eIF4B, eIF4C, eIF4D, eIF4F

Генетический код

Аминокислотная таблица кодонов РНК.

В биологии кодон относится к тринуклеотидам, которые указаны для конкретной аминокислоты. Например, гуанин-цитозин-цитозин (GCC) кодирует аминокислоту аланин. Коды гуанин-урацил-урацил (GUU) для валина. Урацил-аденин-аденин (UAA) — стоп-кодон. Кодон мРНК дополняет тринуклеотид (называемый антикодоном) в тРНК.

мРНК, тРНК и рРНК

мРНК, тРНК и рРНК — три основных типа РНК, участвующих в синтезе белка. МРНК (или информационная РНК) несет код для создания белка.У эукариот он образуется внутри ядра и состоит из 5′-кэпа, 5’UTR-области, кодирующей области, 3’UTR-области и поли (A) хвоста. Копия сегмента ДНК для экспрессии гена находится в его кодирующей области. Он начинается со стартового кодона на 5′-конце и стоп-кодона на 3′-конце.
тРНК (или РНК-переносчик), как следует из названия, переносит определенную аминокислоту на рибосому, которая будет добавлена ​​к растущей цепи аминокислоты. Он состоит из двух основных сайтов: (1) антикодонное плечо и (2) акцепторный стержень .Плечо антикодона содержит антикодон, который комплементарен парам оснований с кодоном мРНК. Акцепторный стержень — это сайт, к которому прикрепляется определенная аминокислота (в этом случае тРНК с аминокислотой называется аминоацил-тРНК ). Пептидил-тРНК — это тРНК, которая удерживает растущую полипептидную цепь.
В отличие от первых двух, рРНК (или рибосомная РНК) не несет генетической информации. Скорее, он служит одним из компонентов рибосомы. Рибосома — это цитоплазматическая структура в клетках прокариот и эукариот, которые известны тем, что служат местом синтеза белка.Рибосомы можно использовать для определения прокариота от эукариота. У прокариот есть рибосомы 70S, тогда как у эукариот рибосомы 80S. Однако оба типа состоят из двух субъединиц разного размера. Субъединица большего размера служит рибозимом, который катализирует образование пептидной связи между аминокислотами. рРНК имеет три сайта связывания: сайты A, P и E. Сайт A (аминоацил) — это место стыковки аминоацил-тРНК. Сайт P (пептидил) — это место, где связывается пептидил-тРНК. Сайт E (выход) — это место, где тРНК покидает рибосому.

Этапы биосинтеза белка

Транскрипция

Транскрипция — это процесс, с помощью которого матрица мРНК, кодирующая последовательность белка в форме тринуклеотидного кода, транскрибируется из ДНК, чтобы обеспечить матрицу для трансляции с помощью фермент, РНК-полимераза. Таким образом, транскрипция рассматривается как первый этап экспрессии гена. Подобно репликации ДНК, транскрипция происходит в направлении 5 ‘→ 3’. Но в отличие от репликации ДНК, транскрипции не требуется праймер для запуска процесса, и вместо тимина урацил спаривается с аденином.
Этапы транскрипции следующие: (1) инициация, (2) выход промотора, (3) элонгация и (4) терминация. Первый шаг, инициация, — это когда РНК-полимераза с помощью определенных факторов транскрипции связывается с промотором ДНК. Это приводит к открытию (раскручиванию) ДНК в промоторной области, образуя транскрипционный пузырь . Сайт начала транскрипции в пузыре транскрипции связывается с РНК-полимеразой, в частности, с , инициирующим NTP , и , продолжающим NTP .Происходит фаза прерывистых циклов синтеза, приводящая к высвобождению коротких транскриптов мРНК (примерно от 2 до 15 нуклеотидов). На следующем этапе РНК-полимераза должна ускользнуть от промотора и вступить в стадию элонгации. Во время элонгации РНК-полимераза пересекает матричную цепь ДНК и пары оснований с нуклеотидами на матричной (некодирующей) цепи. В результате получается транскрипт мРНК, содержащий копию кодирующей цепи ДНК, за исключением тиминов, которые заменены урацилами.Сахарно-фосфатный остов формируется за счет РНК-полимеразы. Последний шаг — прекращение. Во время этой фазы водородные связи спирали РНК-ДНК разрываются. У эукариот транскрипт мРНК проходит дальнейшую обработку. Он проходит через полиаденилирование , закрытие и сплайсинг .

Трансляция

Трансляция — это процесс, в котором аминокислоты связываются вместе в определенном порядке в соответствии с правилами, установленными генетическим кодом.Это происходит в цитоплазме, где расположены рибосомы. Он состоит из четырех фаз: (1) активация (аминокислота ковалентно связана с тРНК), (2) инициация (малая субъединица рибосомы связывается с 5′-концом мРНК с помощью факторов инициации), (3 ) элонгация (следующая аминоацил-тРНК в линии связывается с рибосомой вместе с GTP и фактором элонгации) и (4) терминация (сайт A рибосомы обращен к стоп-кодону).

Пост-трансляция

Следующие события синтеза белка — это события, например.грамм. протеолиз и сворачивание белков. Протеолиз относится к расщеплению белков протеазами. Посредством этого из полипептида удаляются N-концевые, C-концевые или внутренние аминокислотные остатки. Посттрансляционная модификация относится к ферментативному процессингу полипептидной цепи после трансляции и образования пептидной связи. Концы и боковые цепи полипептида можно модифицировать, чтобы гарантировать правильную клеточную локализацию и функцию. Сворачивание белка — это сворачивание полипептидных цепей с принятием вторичных и третичных структур.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *