Протеины в биологии это: протеины — это… Что такое протеины?

протеины — это… Что такое протеины?

Белок и всё о нём в биологии и химии

Глава 6. Классификация белков

6.1. Протеины

Протеины представляют собой простые белки, состоящие только из белковой части. Они широко распространены в животном и растительном мире. К ним относятся альбумины и глобулины, встречающиеся практически во всех животных и растительных клетках, биологических жидкостях и выполняющих важные биологические функции. Альбумины участвуют в поддержании осмотического давления крови (создают онкотическое давление), транспортируют с кровью различные вещества. Глобулины входят в состав ферментов, составляющих основу иммуноглобулинов, выполняющих функции антител. В сыворотке крови между этими двумя компонентами существует постоянное соотношение — альбумин-глобулиновый коэффициент (А/Г), равный 1,7 — 2,3 и имеющий важное диагностическое значение.

Другими представителями протеинов являются протамины и гистоны — белки основного характера, содержащие много лизина и аргинина. Эти белки входят в состав нуклеопротеидов. Другой основной белок — коллаген — образует внеклеточное вещество соединительной ткани и находится в коже, хрящах и др. тканях.

БЕЛКИ (ПРОТЕИНЫ): роль, виды и биологическая ценность белков

Составляющие продуктов питания – это белки, жиры и углеводы (сокращенно Б-Ж-У). Научное название этих органических соединений – нутриенты.

Белки (протеины) – это строительный материал биологической ткани, из белков состоят мышечные волокна, органы, сухожилия и другие ткани нашего организма, а также гормоны и ферменты. Белки также могут использоваться в качестве источников энергии.

Незаменимые и заменимые аминокислоты

В результате пищеварения белки распадаются на аминокислоты, которые используются в дальнейшем для биосинтеза собственных белковых соединений нашего организма или подвергаются дальнейшему распаду с выделением энергии.

Для создания и восстановления белковых тканей в нашем организме используется 20 аминокислот, 8 из которых являются незаменимыми (организм не способен самостоятельно синтезировать их, поэтому поступление этих аминокислот возможно только с пищей). Их отсутствие или недостаток в рационе человека чревато неспособностью организма усваивать ряд минеральных веществ. Остальные 12 аминокислот являются заменимыми (т.е. могут синтезироваться в организме человека из других веществ).

Биологическая ценность белков (протеинов)

Биологическая ценность белка обусловлена наличием незаменимых аминокислот в его составе и характеризует эффективность его (белка) усвоения. В зависимости от наличия и концентрации незаменимых аминокислот в составе протеина разделяют полноценные (биологически ценные белки) и неполноценные белки.

Полноценные протеины содержатся в мясе, птице, рыбе, яйцах, молоке, твороге и др., т.е. в продуктах животного происхождения. Растительные белки (орехи, зерновые, гречишные, бобовые и пр. культуры) имеют меньшую биологическую ценность, поэтому их часто называют неполноценными белками.

Эталоном высшего биологического качества протеина является белок куриного яйца (биологическая ценность белка куриного яйца равна 100%).

ПОДПИСКА НА ОРИГИНАЛЬНЫЕ РЕЦЕПТЫ И СОВЕТЫ О ПИТАНИИ

Микропротеины открывают неизвестные стороны современной биологии / Хабр

По мере совершенствования инструментов изучения биологии исследователи начинают раскрывать детали микропротеинов, которые, по-видимому, являются ключевыми для некоторых клеточных процессов, в том числе связанных с раком. Белки состоят из цепочек связанных аминокислот, а средний человеческий белок содержит около 300 аминокислотных остатка. Между тем, микропротеины содержат менее 100 аминокислотных остатков. Ученые недавно показали, что один из микропротеинов, PIGBOS, состоящий из 54 аминокислот, способствует смягчению клеточного стресса.

Работа по нему Alan Saghatelian и соавт. была опубликована в Nature Communications.
Исследование началось с того, что учёные обнаружили PIGBOS в митохондриях.

Первая попытка обнаружить белок PIGBOS посредством зеленого флуоресцентного белка (GFP) не удалась. Микропротеин был слишком мал по сравнению с размером GFP. Команда учёных решила эту проблему, попробовав менее распространенный подход, называемый разделенным GFP, в котором они объединили лишь небольшую часть GFP, называемую бета-версией, с PIGBOS.

Исследователи смогли увидеть PIGBOS и изучить, как он взаимодействует с другими белками. Когда они нанесли на карту местоположение PIGBOS, они поняли, что он находится на внешней мембране митохондрий, в готовности вступить в контакт с белками на других органеллах. Они были удивлены, увидев, что PIGBOS взаимодействует с белком под названием CLCC1, который является частью органеллы, называемой эндоплазматическим ретикулумом (ER).

«PIGBOS выполняет роль соединения между митохондриями и ER», — говорит ещё один соавтор работы, Qian Chu. «Раньше мы не видели этого в микропротеинах — и редко встречали в обычных белках».

Исследователи обнаружили, что PIGBOS фактически связывается с CLCC1, чтобы регулировать стресс в ER. Без PIGBOS ER, скорее всего, будет испытывать стресс, который приводит к цепочке событий, когда клетка пытается вычистить вредные деформированные белки (ответ на неправильное сворачивание белка, UPR). Если клетка не может избавиться от этих белков, она инициирует последовательность самоуничтожения и погибает.

Ученые не ожидали увидеть роль митохондриального белка в реакции UPR. Это новое понимание PIGBOS открывает двери для будущих методов лечения, которые могут быть направлены на стресс клетки.

«В будущем мы могли бы рассмотреть вопрос о том, как PIGBOS участвует в таких заболеваниях, как рак», — говорит Q. Chu. «У больных раком ER более стрессовый, чем у нормального человека, поэтому регуляция стресса ER может быть хорошей целью».

Рис. 1. Визуализация микропротеина PIGBOS
www.salk.edu/news-release/mysterious-microproteins-have-major-implications-for-human-disease

Исследователи заинтересованы в изучении роли других митохондриальных белков в стрессе ER, а также в изучении того, как PIGBOS работает в модели на животных. Команда также продвигается вперед в характеристике обширной библиотеки микропротеинов, которые могут иметь решающее значение в клеточной биологии.

Что же такое микропротеины?

Термин «микропротеины» относится к небольшим белкам, которые кодируются маленькими открытыми рамками считывания (small open reading frames, smORF). Достижения в области технологий геномики и протеомики показывают, что геномы млекопитающих предположительно содержат от сотен до тысяч микропротеинов, кодируемых smORFs. Как большая и пока ещё слабо изученная часть генома, микропротеины представляют большую возможность получить новое понимание современной биологии.

Не случайно, американский журнал The Scientist назвал микропротеины «темной материей человеческого протеома». Хотя первый из них, Id, был открыт ещё около 30 лет назад. Общей характеристикой семейства белков Id у млекопитающих является их регуляция выбора клеточной судьбы. Белки Id действуют в различных тканях и клетках, включая миобласты, нервную систему и иммунную систему. Помимо того, что они действуют как модуляторы механизма транскрипции и влияют на судьбу клеток развития, Id-белки также влияют на контроль клеточного цикла и сверх экспрессируются в различных опухолях человека. Молекулярная функция белков Id в процессах развития хорошо изучена, но мало известно известно пока о функции белков Id у взрослых.

К настоящему времени хорошо охарактеризовано лишь несколько smORF и микропротеинов. Например, некоторые специфичные для мышц smORF позволили описать новые пути, которые контролируют работу и развитие мышц. Микропротеин человека MOTS-C регулирует метаболический гомеостаз, микропротеин NoBody (non-annotated P-body dissociating polypeptide) взаимодействует с белками, расщепляющими мРНК, которые являются молекулярными компонентами первой ферментативной стадии в пути распада мРНК. А микропротеин, под названием CYREN регулирует выбор пути репарации ДНК во время клеточного цикла.

Известный на сегодня механизм действия микропротеинов заключается в подавлении образования белковых комплексов. И вот какой это имеет вид. Многие белки исполняют свои функции, действуя как часть мультибелковых комплексов. Образование этих комплексов строго регулируется и опосредуется доменами межбелкового взаимодействия. Нарушение комплекса или способности белков образовывать гомодимеры, гетеродимеры или мультимеры могут иметь серьезные последствия для клеточной функции. В связи с этим образование димеров и мультимеров может быть нарушено микропротеинами. Микропротеины ведут себя как посттрансляционные регуляторы, образуя гомотипические димеры со своими мишенями, и действуют посредством доминантно-негативного подавления функции белкового комплекса.

Проще говоря, микропротеины вмешиваются в сложную работу более крупных белков, ингибируя одни клеточные процессы и стимулируя другие. Как показывают исследования, действие микропротеинов является эволюционно консервативным и общим как для животного, так и растительного царства. Результаты первичных исследований показывают, что микропротеины участвуют в иммунных процессах, контролируют разрушение дефектных молекул РНК, защищают бактерии от жары и холода, диктуют период цветения растений, служат источником токсинов многих видов ядов животных. По мнению учёных, по всей видимости, микропротеины задействованы во всех биологических процессах. Просто раньше на них не обращали внимания.

Вероятно, что многие другие ключевые клеточные процессы также опосредованы ещё неописанными микропротеинами. И обнаружение и характеристика smORFs и микропротеинов являются важной исследовательской задачей.

Несмотря на остающиеся загадки, ученые уже тестируют потенциальное применение данных молекул. Одна компания продает инсектициды, полученные из микропротеинов, содержащихся в яде австралийского атрацида. В рамках клинических испытаний проверку проходит контрастное вещество, основанное на другом мельчайшем протеине, содержащемся в яде скорпиона. Задача этого вещества состоит в выделении границ опухолей, чтобы хирурги могли извлекать их с большей точностью. Многие фармацевтические компании сейчас ищут микробелки с медицинским потенциалом.

Насколько они могут быть крошечными, до сих пор неясно. Дрозофилам нужен микропротеин с 11-ю аминокислотами, чтобы у них выросли нормальные лапки, а некоторые микробы могут вырабатывать белки длиной менее десяти аминокислот. Но даже самые крупные микропротеины не дотягивают до протеинов среднего размера, таких как альфа-амилаза, 496-аминокислотного фермента, содержащегося в нашей слюне и расщепляющего крахмал.

Лишь недавнее выявление небольшого количества микропротеинов связано с установленным около 20 лет назад критерием распознавания генов. Когда ученые анализируют геном организма, они часто сканируют открытые рамки считывания (ОРС). Чтобы не потонуть в огромном объеме данных, в прошлом исследователи, как правило, исключали любую ОРС с протеином меньше, чем 100 аминокислот в эукариотах или 50 аминокислот в бактериях. Например, в дрожжах это условие ограничило список ОРС примерно до шести тысяч.

Ослабление этого критерия показывает, что клетки содержат значительно больше ОРС. Ранее в этом году учёные выявляли фрагменты генома микробов, населяющих четыре части человеческого тела, включая кишечник и кожу. При поиске небольших ОРС, способных кодировать белки длиной от пяти до 50 аминокислот, исследователи выявили около четырех тысяч семейств потенциальных микропротеинов. Почти половина из них не похожа на известные белки, но последовательность одной небольшой ОРС позволяет предположить, что соответствующий белок находится в рибосомах — а это указывает на то, что он может играть какую-то основополагающую роль. Когда ученые упускали из виду маленькие ОРС, пропускались не просто гены с какими-то редкими функциями, а гены с ключевыми функциями.

Другие клетки также содержат огромное количество коротких ОРС: дрожжи, к примеру, способны произвести более 260 тысяч молекул, обладающих спектром от двух до 99 аминокислот. Но клетки почти наверняка не используют все эти ОРС, и некоторые из производимых ими аминокислотных цепочек могут быть нефункциональными.

Weissman и соавт. обнаружили микропротеины другим способом: применив изобретенный ими метод, направленный на более масштабное выявление того, какого рода протеины производят клетки. Чтобы сформировать любой белок, клетка сначала копирует ген в РНК-мессенджер. Затем рибосомы считывают мРНК и связывают аминокислоты в определенном порядке. Путем секвенирования мРНК, прикрепленных к рибосомам, Вайссман и его команда точно определяют, какие из них фактически превращаются в белки, и где на РНК рибосома начинает «читать». В исследовании клеток 2011 года ученый со своей командой применил данный метод профилирования рибосомы, называемый также Ribo-seq, к эмбриональным стволовым клеткам мыши и обнаружил, что клетки производят тысячи непредвиденных белков, в том числе многие, в которых количество аминокислот будет ниже порога в 100 единиц. «Было совершенно ясно, что в рамках стандартного подхода игнорировалась обширная вселенная протеинов, многие из которых были короткими», — говорит Вайссман.

Saghatelian с коллегами применили третий подход для обнаружения изобилия микропротеинов в наших собственных клетках. Ученые использовали масс-спектрометрический анализ, в рамках которого протеины расщепляются на фрагменты, сортируемые в соответствии с массой, с целью выявления опознавательного спектра каждого протеина. Сагателян с коллегами применили этот метод к смесям протеинов из клеток человека, а потом вычли из них признаки известных видов протеинов. Этим методом были выявлены спектры 86 прежде не известных крошечных белков, самые маленькие из которых были длиной в 18 аминокислот, как отмечали ученые в статье журнале Nature Chemical Biology в 2013 году.

Маленький размер ограничивает потенциал протеина. Более крупные протеины соединяются в сложные формы, направленные на осуществление определенных функций, например, катализации химических реакций. Протеины, содержащие от 50 до 60 аминокислот, вероятно, не будут образовывать соединений. И поэтому, они не подходят для образования энзимов или структурных протеинов.

Однако их малые размеры также открывают определенные возможности. Они достаточно крошечные, чтобы встраиваться в укромные уголки больших белков, которые функционируют как каналы и рецепторы. Маленькие белки часто делят короткие отрезки аминокислот со своими более крупными партнерами и поэтому могут связываться и изменять активность этих белков. Связанные микропротеины могут также направлять большие молекулы в новые места — например, способствуя их проникновению в клеточные мембраны.

Из-за своего притяжения к более крупным протеинам малые протеины могут дать клеткам обратимый способ активирования или дезактивации более крупных протеинов. В исследовании 2016 года, опубликованном в журнале PLOS Genetics, Stephan Wenkel с коллегами генетически модифицировали растения Arabidopsis, чтобы произвести дополнительное количество двух малых протеинов. Растения обычно расцветают в тот период, когда день достаточно продолжителен, но после произведения на свет избыточного количества двух видов микропротеинов цветение задержалось. Малые протеины спровоцировали эту отсрочку, заблокировав запускающий цветение крупный протеин под названием CONSTANS. Они связывают CONSTANS с другими ингибиторными протеинами, которые его отключают.

В 2016 году Сагателян и его коллеги выяснили, что клетки человека производят протеин, содержащий 68 аминокислот, который они назвали NoBody. Этот протеин может помочь при уничтожении дефективных или ненужных молекул РНК. Название «НиКто» отражает роль этого протеина в предотвращении образования процессивных телец, загадочных кластеров в цитоплазме, где может произойти разрушение РНК. Когда не хватает протеина, образуется большее количество процессивных телец, что ускоряет разрушение РНК и изменяет внутреннюю структуру клетки. «Это доказывает, что малые протеины могут оказывать огромное воздействие внутри клетки», — отмечают учёные.

Мышцы зависят от множества разных микропротеинов. В ходе развития эмбриона отдельные мышечные клетки сливаются в волокна, которые запускают сокращение. 84-аминокислотный белок Myomixer объединяется с более крупным белком, чтобы соединить клетки, как показал Olson и соавт в 2017 году в своей работе в журнале Science. Без него зародыши мышей не могут сформировать мышцы и почти прозрачны.

Далее по мере развития в силу вступает миорегулин, способствующий регулированию мышечной деятельности. Когда мышца получает стимул, клеточное хранилище выделяет кальций, стимулируя сокращение тканей и выработку энергии. Далее ионный насос, белок под названием SERCA начинает возвращать кальций в хранилище, позволяя мышечным тканям расслабляться. Миорегулин соединяется с SERCA и ингибирует его. Этот эффект ограничивает частоту сокращения мышц, вероятно, обеспечивая запас энергии на крайний случай, например, при бегстве от хищника. Другой малый протеин, DWORF, оказывает обратное воздействие, активируя SERCA и стимулируя систематическое сокращение мышц.

Даже досконально изученные организмы, такие как бактерии кишечной палочки (Escherichia coli) таят неожиданные малые протеины, играющие важную роль. Storz и соавт. сообщили в 2012 году, что неизвестный до этого 49-аминокислотный белок под названием AcrZ помогает этому микробу выживать при воздействии некоторых видов антибиотиков, стимулируя насос, не допускающий проникновения лекарства.

яд, производимый разнообразными организмами — в том числе пауками, сколопендрами и ядовитыми моллюсками — также изобилует крошечными протеинами. Многие составляющие яда обездвиживают или убивают, блокируя каналы для натрия или других ионов, необходимых для передачи нервных импульсов. Малые протеины «наносят удар по этим ионным каналам с удивительной точностью и мощью, говорят учёные. Они являются главными составляющими ядов, и именно с ними связана большая часть фармакологических и биологических последствий.

Гигантское питающееся рыбой австралийское насекомое, например, не просто полагается на острые челюсти и пикоподобные ротовые части, чтобы одолеть свою добычу. Оно вводит своим жертвам дозу, содержащую более 130 протеинов, в составе 15 из которых менее 100 аминокислот.

В отличие от крупных протеинов, таких как антитела, микропротеины, поступающие в организм из таблеток или инъекций, могут проникать в клетки и модифицировать их функции. Каптоприл, первое из класса лекарств от высокого давления, известное как ингибитор ангиотензинпревращающего энзима, был разработан из малого протеина, содержащегося в яде обыкновенной жарараки, вида ядовитых ямкоголовых змей. Это лекарство, одобренное для продажи в Соединенных Штатах в 1981 году, было обнаружено случайно, еще до того, как ученые признали малые протеины как отдельную группу. Пока что лишь несколько микропротеинов попали на рынок или на клинические испытания.

Ученые, занимающиеся исследованием рака, пытаются применить микропротеин, содержащийся в яде желтого скорпиона, распространенного в Африке и на Ближнем Востоке. Эту молекулу таинственным образом тянет к опухолям. Добавляя ее к флуоресцентному окрашивающему веществу, ученые рассчитывают подсветить границы опухолей мозга, чтобы хирурги могли безопасно вырезать пораженные раком области..Она подсвечивает опухоль. Таким образом можно увидеть ее границы и выявить наличие метастаз. В ходе клинических испытаний сейчас исследователи оценивают, поможет ли двойственная молекула хирургам удалять опухоли мозга у детей.

Насколько важную роль малые протеины сыграют в медицине, до сих пор неизвестно, однако они уже перевернули ряд утверждений биологов. Norbert Hübner из Центра молекулярной медицины Макса Дельбрюка в Берлине вместе с коллегами обнаружили десятки новых микропротеинов в клетках человеческого сердца. Группа выявила неожиданный их источник: короткие последовательности внутри длинных некодирующих РНК, то есть в разновидности, которая, как ранее считалось, не производит протеинов. Идентифицировав 169 длинных некодирующих РНК, вероятно читаемых рибосомами, Хюбнер со своей командой использовал один из видов массовой спектрометрии, чтобы подтвердить, что более половины из них производят микропротеины в клетках сердца. их статья с результатами работы вышла в этом году в журнале Cell.

Последовательности ДНК других крошечных протеинов также можно встретить в нетрадиционных местах. Например, некоторые находятся у открытых рамок считывания, ОРС, более крупных протеинов. Ученые ранее полагали, что эти последовательности помогают контролировать выработку более крупных протеинов, но редко сами производят протеины. Некоторые кодирующие последовательности недавно выявленных микропротеинов кроются даже в последовательностях, кодирующих другие, более длинные протеины.

Эти геномные сюрпризы могут пролить свет на то, как возникают новые гены, говорит биолог-специалист по эволюционным системам Anne-Ruxandra Carvunis из Питтсбургского университета в Пенсильвании. Ученые ранее считали, что большинство генов появляется, когда существующие гены размножаются или сливаются, или когда виды обмениваются ДНК. Однако, по мнению Карвунис, микропротеины указывают, что протогены могут формироваться, когда мутации задают новый старт и останавливают сигналы в некодирующей части генома. Если получающаяся в результате ОРС производит полезный протеин, новые последовательности останутся в геноме и пройдут через процесс естественного отбора, в дальнейшем эволюционируя в более крупные гены, кодирующие более сложные протеины.

В исследовании 2012 года Карвунис вместе с коллегами обнаружила, что дрожжи трансформируют более тысячи коротких ОРС в протеины. А это говорит о том, что эти последовательности являются протогенами. В новом исследовании Карвунис со своей командой провела испытания, могут ли молодые ОРС быть полезны для клеток. Они генетически изменили дрожжи, чтобы увеличить результат из 285 недавно эволюционировавших ОРС, большинство которых ориентированы на молекулы меньшего размера, чем стандартно содержат протеины или немногим больше этого количества. У почти 10% протеинов повышение их уровней усиливало клеточный рост, по меньшей мере, в одной среде.

«Микропротеины представляют собой быстро развивающуюся область», — говорит A. Saghatelian. «Но я думаю, что это наше исследование действительно повлияло на текущее понимание влияния микропротеинов на биохимию и клеточную биологию».

Ссылки:

Regulation of protein function by ‘microProteins’

New universe of miniproteins is upending cell biology and genetics

Regulation of the ER stress response by a mitochondrial microprotein

Что такое протеин?

Протеин очень популярен у спортсменов. Потому что протеин – вещество, с анаболическими свойствами. Что нужно знать о протеинах? Рассмотрим основные факты об этом веществе.

Протеин или белок – это органическое вещество, которое состоит из водорода, азота, кислорода и углерода. А белок является строительным материалом для организма. Употреблять белок необходимо ежедневно, потому что он участвует в следующих реакциях:

1. Синтез мышечной ткани. Самая главная функция протеина.
2. Выполнение реакций, которые нужны для мышечных сокращений, поддержания иммунной системы и правильной работы сердца и сосудов.
3. Синтез гормона роста, инсулина и инсулиноподобного фактора роста. Эти гормоны влияют на скорость и качество восстановления, силу мышц, усвоение нутриентов в клетках.

Спортсмену нереально получить нужное количество протеина с помощью обычных продуктов питания. Так как съесть их нужно будет очень много.

В состав протеина входит 22 аминокислоты. Их еще называют «кирпичиками жизни». Есть 2 вида аминокислот: аминокислоты, которые можно заменить и аминокислоты, которые нельзя заменить. Незаменимые аминокислоты не могут производиться нашим организмом и поступают в него вместе с пищей. Таких аминокислот всего 9. Эти аминокислоты играют немаловажную роль в восстановительных процессах и процессах роста мышц. Не будет нужного количества незаменимых аминокислот – не будет результата тренировок.

Протеины также разделяются на 2 вида. Полные белки и неполные белки. В состав полных белков входят все незаменимые аминокислоты, а неполные белки – только некоторые незаменимые аминокислоты. Советуется применение полных белков или соединить некоторые неполные белки для получения в итоге полного белка.

Сывороточный протеин один из самых известных белков и используется для увеличения силы и мышечной массы.

Насколько эффективен протеин, следует судить по его биологической ценности. Чем больше показатель биологической ценности, тем эффективнее организм будет получать азот и разные аминокислоты.

Биологическая ценность – это критерий, который определяет, насколько эффективно используется протеин организмом. Показатель ценности зависит от состава аминокислот в белке и от того, как он усваивается.

Также в состав протеина входит ВСАА – комплекс, состоящий из трех незаменимых аминокислот с разветвленной цепью и глутамином. ВСАА состоит из валина, лейцина и изолейцина. Рассмотрим более подробно свойства каждой аминокислоты:

• Лейцин. Способствует небольшому понижению уровня сахара в крови, усиливая при этом выработку гормона роста. Помогает быстрому восстановлению тканей мышц, кожи и костей. Подавляет распад белков и глюкозы. Усиливает выработку инсулина. Обеспечивает поддержание необходимого водного баланса в организме.
• Изолейцин. Помогает воспроизводить гемоглобин. Повышает выносливость спортсмена и восстанавливает поврежденные мышечные ткани. Повышает стрессоустойчивость. Распадается в тканях мышц с выделением энергии. Выравнивает уровень сахара в крови.
• Валин. Нужен для восстановления мышечной ткани и не только. Ускоряет заживление микроповреждений. Положительно влияет на азотный баланс организма.

Следовательно, при употреблении ВСАА возникает эффект в виде быстрого восстановления поврежденных мышц, а кроме этого мышцы насыщаются энергией и увеличивается выработка гормона роста.

ВСАА следует принимать ежедневно после тренировки, деля прием на 2 раза. Следует учитывать и массу тела.

Сыворотка очень быстро активирует синтез белка и поэтому это один из анаболических видов протеинов. Существует 3 вида сыворотки:

1. Изолят. Получен с помощью отделения золы, лактозы, углеводов и жиров от сыворотки. Способ получения – микрофильтрация и ионный обмен. Количество белка достигает 97%.
2. Концентрат. Содержание сыворотки в концентрате достигает 80%.
3. Гидролизат. Самая дорогостоящая сыворотка. Поступает в организм быстрее всех типов сыворотки. Применяется сразу после тренировки.

Казеин – это сложный белок, получающийся способом створаживания молока. Он не обладает большой биологической ценностью, не содержит много глутамина и в его составе не все аминокислоты. Но при всем этом он медленно высвобождается. Желудочная кислота способствует медленному усвоению казеина и делает действие аминокислот более продолжительным. Рекомендовано применять казеин перед сном. Кроме всего прочего, казеин способствует замедлению переваривания других видов белковых соединений. Применяется при возникновении аллергических реакций на сывороточные и яичные протеины.

Принимается после расчета необходимой дозировки. При расчете учитывается употребление других спортивных добавок, веса спортсмена и необходимой суточной нормы потребления белка.

При желании увеличить мышечную массу не забывайте применять протеин.

Это интересно: Моделирование протеинов | PARALLEL.RU

Применение суперкомпьютеров для моделирования процесса образования белковых молекул (протеинов)

Понимание процесса сворачивания белковых молекул (протеинов) сможет открыть новые неограниченные возможности в науке и медицине. Однако моделирование процесса формирования протеина требует огромных ресурсов. Специалист в вычислительной химии Рональд Леви (Ronald Levy) создал вычислительные методы, существенно сокращающие время моделирования.

Если складывание из бумаги журавликов представляется Вам затруднительным, попробуйте проделать то же с протеинами. Как в искусстве оригами, для конструирования длинной цепи аминокислот клетки используют информацию, закодированную в генах. Затем цепь сжимается в сложную комбинацию полос, петель и спиралей.

Уникальное геометрическое строение протеинов позволяет им взаимодействовать с другими молекулами и осуществлять включение и выключение генов — например, при формировании плода или при регулировании пищеварения. Благодаря сложности их строения, моделирование свертывания, образования протеинов и взаимодействия их с другими молекулами представляет собой одну из тяжелейших задач вычислительной биологии.

Используя установленный в NCSA суперкомпьютер SGI Origin 2000, химик Рональд Леви и его коллеги в Rutgers University (Piscataway, шт. Нью-Джерси), разрабатывают намного более быстрые и точные, чем ранее, методы моделирования поведения протеинов в родной для них среде — воде.

Эти усовершенствованные модели могут понадобиться, когда проект Human Genome Project завершит расшифровку всех 100 тысяч (по приблизительным оценкам) генов человека. Сторонники генного проекта считают, что эта «Книга жизни» произведет революцию в медицине и биологии. Однако сперва ученые должны научиться ее читать. Levy надеется, что его вычислительные модели сделают генетический код ключом к разгадке структуры и функций недавно обнаруженных протеинов.

Моделирование протеинов на уровне атомов имеет свои минусы и плюсы. При этом рассчитываются силы взаимодействия атомов в протеине между собой, а также с окружающим раствором. Подобная точность приводит к большим затратам: моделирование процесса свертывания небольшого протеина на отрезке времени всего лишь в одну миллионную долю секунды может потребовать месяцы вычислений даже на современных высокопроизводительных компьютерах.

Однако учет влияния раствора довольно важен для моделирования. Молекулы воды ослабляют силы электростатического взаимодействия между атомами протеина, — силы, которые обычно гораздо больше. «В присутствии воды эти силы становятся в сто раз меньше», — объясняет Леви. — «Если пренебречь электростатикой, то можно получить неверную картину». Для того, чтобы действительно воссоздать микрокосмос протеина, модель должна учитывать эффект влияния раствора, при этом не увеличивая время вычислений. Один из путей решения этой проблемы — просто уменьшить объем вычислений путем учета взаимодействия атомов только на определенном расстоянии. «Это называется методом отсечки, но он противоречит законам физики» — говорит Леви. «Обычно отсечка таких взаимодействий происходит между 10 и 15 ангстремами, однако существенные эффекты взаимодействия существуют и на расстояниях, в десять раз больших. Включение взаимодействий на больших расстояниях дает более точное моделирование сложных систем.»

Альтернативный метод, который использовал Леви, называется Periodic Fast Multipole Method («быстрый многополевой метод»), а первоначально он был разработан в 1980-ых годах для моделирования взаимодействия звезд на больших расстояниях. «Вместо расчетов взаимодействия между каждой парой атомов, вы можете сгруппировать их вместе — и тогда нужно рассчитать взаимодействия, на основе силы, которая действует на них как на одно целое» — говорит Леви. Группировка уменьшает объем необходимых вычислений при сохранении точности.

Но даже с новым методом, учет каждого отдельного атома в растворителе все еще замедляет вычисления. Леви увеличивает скорость моделирования за счет использования «континуальной» модели растворителя, которая не учитывает каждую из молекул воды по отдельности.

Для построения континуальной модели раствора, Леви предварительно провел полномасштабный расчет, включающую каждую молекулу воды. Для крупных протеинов (10000 атомов протеина связанных с 40000 атомами воды) этот расчет занимает от 7 до 10 дней.

Леви и его сотрудники Линда Жанг (Linda Zhang) и Эмилио Галиччио (Emilio Gallicchio) описывают использование континуальной модели растворителя в трудах научной конференции Американского института физики (декабрь 1999).

Ученые смоделировали связывание молекулы MHC из иммунной системы с чужеродным протеином, что является важным этапом в процессе защиты организма от инфекции.

Вначале группа использовала 25-процессорную конфигурацию Origin 2000 для проведения полномасштабных вычислений с полной моделью растворителя. Это заняло 8 дней, но расчет мог бы длиться и 200 дней, если бы не возможности параллельной обработки. На основе результатов этих вычислений была создана более быстрая континуальная модель, которая помогла уменьшить время на последующие вычисления с 8 дней до двух минут.

Леви и его коллега Брюс Берн (Bruce Berne) из Колумбийского университета надеются еще больше ускорить вычисления путем комбинации данного метода с другим повышающим эффективность алгоритмом под названием Multiple Time Step Integrator («Многошаговый интегратор»). Этот алгоритм использует тот факт, что при сворачивании или взаимодействии протеина с другими молекулами силы взаимодействия между атомами протеина изменяются в различной степени. Алгоритм постоянно перевычисляет изменения сил взаимодействия с большой частотой только для тесно связанных атомов. Однако для атомов со слабой связью изменения в силе взаимодействия менее существенны, поэтому столь большая частота перевычислений не требуется. Леви и Берн планируют использование этого метода для просмотра более чем 100000 потенциальных лекарств — чтобы определить блокирующее действие тромбина — вещества, участвующего в свертывании крови.

Леви надеется, что континуальная модель растворителя поможет сделать моделирование протеина полезным инструментом в биоинформатике — науке по выделению биологической информации из последовательности генных структур. Участники проекта Human Genome Project недавно заявили, что к концу 2001 года они опубликуют рабочий вариант расшифрованной генетической последовательности человека. Он будет включать в себя тысячи генов для протеинов, роль которых в организме человека в большей части еще неизвестна.

Использование для исследований стандартной техники, такой как кристалография и ядерный магнитный резонанс (NMR), может стоить около 100 тысяч долларов в расчете на один протеин. Ученым необходимы более быстрые и менее дорогие методы, и компьютерное моделирование — одно из решений этой проблемы. «Вопрос в том, какое количество информации можно получить для каждой новой последовательности и за какой период времени?» — говорит Леви.

Подробнее об этих исследованиях:

Читайте другие статьи серии Суперкомпьютерные технологии рядом с нами.

© Лаборатория Параллельных Информационных Технологий, НИВЦ МГУ

Ученые нашли белок в костях динозавра возрастом 200 млн лет

• Хелен Бриггс
• Би-би-си

1 февраля 2017

Автор фото, SPL

Белки были найдены в костях древнего люфенгозавра

Внутри окаменелой кости динозавра, жившего, как полагают, примерно 195 миллионов лет назад, были найдены древние протеины.

Ранее имевшиеся в распоряжении ученых образцы относились к более позднему периоду, отстоящему от нас приблизительно на 100 миллионов лет.

Ученые также обнаружили следы минерала, который, вероятно, поступил из крови динозавра, жившего на заре Юрского периода.

Мягкие ткани обеспечивают новое понимание биологии динозавров и того, как они развивались. Части мягких тканей исключительно редко сохраняются в процессе фоссилизации, в ходе которого кости и зубы животных постепенно превращается в камень.

До сих пор считалось невозможным, чтобы белок мог сохраняться на протяжении столь длительного срока.

«Мы надеемся, что сможем узнать больше о биологии этих животных, — считает палеонтолог из канадского университета Торонто Миссиссога Роберт Рейсз. — Чем больше мы знаем об их мягких тканях, тем больше мы будем знать о них в целом. Мы сейчас больше изучаем сохранность материалов, которые были внутри живого организма, чем оттиски мягких тканей, оставленные им».

Автор фото, Robert Reisz

Сохранившиеся фрагменты коллагена и богатых железом белков были обнаружены в стенках кровеносных сосудов, проходящих через реберные кости

Автор фото, Robert Reisz

Ученые смогли исследовать химический состав реберной кости люфенгозавра, не вынимая ее содержимого и не повреждая его

Кровь динозавра

Ученые исследовали окаменелости люфенгозавра, найденные на Тайване, с помощью инфракрасной спектроскопии с синхротроном.

Сохранившиеся фрагменты коллагена и богатых железом белков были обнаружены в стенках кровеносных сосудов, проходящих через реберные кости.

Исследователи полагают, что остатки крови динозавра, возможно, сохраняли коллаген в течение почти 200 миллионов лет.

«Найти белки в ископаемом динозавре возрастом в 195 миллионов лет — это поразительное открытие, — сказал в интервью Би-би-си Стивен Брузатте из Эдинбургского университета, не участвовавший в данном исследовании. — Это звучит даже слишком хорошо, чтобы быть правдой. Но эта группа ученых использовала все доступные им методы, чтобы перепроверить свое открытие, так что, похоже, всё это действительно так».

По его словам, тот факт, что белки могут сохраняться так долго, позволяет сделать два важных вывода.

Сохранение микроскопических белков в течение почти 200 миллионов лет говорит о том, что нам еще предстоит многое узнать о процессе формирования окаменелостей.

Также находки, по всей видимости, подтверждают поступавшие ранее сообщения об обнаружении схожих белков в останках других динозавров, возраст которых оценивался примерно в 70 миллионов лет.

«Это открытие говорит нам, что, по всей вероятности, возможно сохранить мягкие микроскопические белки внутри костей динозавров на десятки или сотни миллионов лет, — добавил Брузатте. — И это открывает совершенно новые возможности для изучения динозавров».

Гигантское травоядное

Люфенгозавр принадлежит к группе динозавров, которые жили во время раннеюрского периода на юго-западе нынешнего Китая.

В ходе проводившихся там раскопок были найдены десятки скелетов травоядного ящера.

Нынешнее открытие сделано той же исследовательской группой, что ранее смогла обнаружить самых старых из когда-либо раскопанных эмбрионов динозавров.

биологических белков | Биология | Visionlearning

Паучий шелк, гемоглобин, кератин в ногтях и волосах, актин и миозин в мышечных волокнах — все это белки. Как класс биологических соединений, они жизненно важны практически для каждого биологического процесса, потому что могут принимать очень много разных форм. Белки могут быть длинными волокнами, способными скользить, как в мышцах; они могут быть большими и шаровидными, как фактор фон Виллебранда, который способствует свертыванию крови; или они могут быть небольшими, как инсулин, который необходим для метаболизма сахара.Инсулин — один из самых известных белков, поскольку он используется для лечения диабета, но он также знаком биохимикам, поскольку это была первая открытая полная структура белка.

В 1921 году Фредерик Бантинг и Чарльз Бест извлекли инсулин из поджелудочной железы собак и узнали, что это гормон, влияющий на уровень сахара в крови. В течение года его использовали, чтобы спасти жизнь мальчика-диабетика. Это вызвало волну исследований, которые поставили инсулин в центр внимания, достигнув пика в 1950-х годах, когда британский биохимик Фредерик Сэнджер выяснил точную последовательность, в которой строительные блоки аминокислот соединяются для создания инсулина.

Последовательность строительных блоков

Во время Второй мировой войны, когда Сэнгер обратил свое внимание на инсулин, он и другие биохимики того времени уже знали, что этот гормон является белком. Сегодня мы знаем, что белки — это полимеры, состоящие из строительных блоков, называемых аминокислотами (рис. 1).

Возможно множество аминокислот. Фактически, метеорит Мерчисон (рис. 2), упавший в Австралии в 1969 году, содержал семьдесят различных аминокислот, но жизнь на Земле использует только двадцать, но этого достаточно, чтобы создать астрономическое количество возможных белков.

Одно только человеческое тело содержит около 100 000 различных белков из-за того, что одни и те же 20 аминокислот могут сочетаться различными способами. . Но ученые в начале 20-го века не думали, что структура белков каким-либо образом влияет на их функцию, и Сэнгер сыграл ключевую роль в изменении этой идеи.

До крупных открытий Сэнгера биохимики узнали об особой функции белков, называемой дисульфидным мостиком (рис. 3). Они также обнаружили, что обработка химическими веществами, называемыми восстановителями, разрывает дисульфидный мостик между двумя цистеинами, а также заставляет большие белки расщепляться на более мелкие белки, утверждая, что эти связи существуют в белках, чтобы удерживать их вместе.

Следовательно, биохимики в эпоху Второй мировой войны считали, что аминокислоты должны быть связаны в цепочки так, как сегодня мы можем уподобить бусинкам на нитке. Они знали, что каждая аминокислота в цепи связана со следующей аминокислотой через особый тип химической связи, называемой амидной связью, также называемой пептидной связью.

Контрольная точка понимания

В организме человека более 100 000 различных аминокислот.

Пептидная связь

Чтобы понять пептидную связь, нам нужно более внимательно изучить структуру аминокислот. Как отмечалось ранее, разные типы аминокислот различаются на основе группы R. Например, если R представляет собой атом водорода, аминокислота представляет собой глицин. Если R представляет собой метильную группу (CH ₃ ), аминокислота представляет собой аланин. Если R представляет собой сульфгидрил (CH ₂ SH), аминокислота представляет собой цистеин.Это всего лишь несколько примеров, но, за исключением группы R, все аминокислоты в остальном одинаковы. На одном конце каждая аминокислота имеет функциональную группу COOH, называемую карбоксилом. С другой стороны, каждая аминокислота имеет группу NH ₂ , называемую амино. (См. Рисунок 4 для пептидной связи в аминокислоте.)

Пептидная связь образуется, когда карбоксильный атом углерода одной аминокислоты ковалентно соединяется с атомом азота аминогруппы другой аминокислоты, вытесняя молекулу воды (H ₂ O).Связывание нескольких аминокислот их карбоксильными и аминогруппами дает небольшой белок, также называемый полипептидом, поскольку он содержит несколько пептидных связей (рис. 5). Соединение аминокислот таким образом дает цепь с COOH на одном конце и Nh3 на другом конце, называемую карбоксильным и амино-концом соответственно.

Ко времени Сэнгера биохимики использовали кислотные химические вещества для разрыва пептидных связей в белке, таким образом разделяя отдельные аминокислоты.Кроме того, они знали, что белок может иметь более одной полипептидной цепи, соединенной друг с другом дисульфидными связями, прикрепленными к участкам цепи, содержащей цистеин. Обрабатывая белок для разрушения дисульфидных мостиков, биохимики в начале 1940-х годов могли узнать количество цепей в белке. Кроме того, разорвав пептидные связи и проведя химические тесты, они могли определить идентичность аминокислот белка и относительные количества каждой аминокислоты.

Однако это не сообщило биохимикам последовательность, в которой эти аминокислоты были связаны друг с другом.Что отличало Сэнгера от его современников, так это понимание того, что относительные количества каждого типа аминокислот и их последовательность могут быть чрезвычайно важны. Это могло быть основой того, как функционировал каждый белок. Если это так, то аминокислотная последовательность также будет ключом к тому, как функционирует жизнь. Учитывая преобладание белков в организмах, эта идея имела большой смысл, но теперь задачей Сэнгера было доказать это. Сделать это было бы непросто, но первым делом нужно было выбрать конкретный белок, на котором он будет сосредоточивать свою работу.

Контрольная точка понимания

Чтобы разделить отдельные аминокислоты, ученые используют _____ химикатов, чтобы разорвать пептидные связи белка.

Инсулин как модель для изучения структуры белка

Поскольку инсулин имеет небольшие размеры и важен для лечения заболевания, он стал логичным выбором для Сэнгера, чтобы начать свою работу по секвенированию аминокислот.Он начал с бычьего инсулина, поскольку его было легко получить и очистить в больших количествах. Первым делом он обработал инсулин химическим веществом, разрушающим дисульфидные мостики. Если бы инсулин состоял только из одной полипептидной цепи, тестирование размера белка до и после химической обработки дало бы одинаковый результат.

Аминокислоты в белках несут электрические заряды, поэтому белок или его фрагменты могут двигаться в электромагнитном поле разной степени силы.Этот метод называется электрофорезом (рис. 6). Это было в новинку для Сангера, но дало ему очень четкие результаты. В то время как до обработки дисульфидным мостиком инсулин вел себя одним определенным образом при электрофорезе, после обработки электрофорез давал два разных результата, оба отличающиеся от результата до обработки. Это означало, что инсулин был разделен на две части, каждая из которых немного отличалась по размеру. Другими словами, инсулин состоял из двух пептидных цепей, и теперь задача состояла в том, чтобы найти аминокислотную последовательность каждой.

Точно так же, как большие фрагменты белка могут перемещаться определенным образом с помощью электрофореза, так и более мелкие фрагменты, в том числе когда белок подвергается действию фрагментированы на куски, состоящие из 10-15 аминокислот каждая. Он произвел фрагментацию, обработав каждую цепь ферментом под названием трипсин, который разрезает только некоторые аминокислоты (лизин и аргинин).Впоследствии он мог использовать другие ферменты для большей фрагментации каждого фрагмента, вплоть до отдельных аминокислот. Каждый фрагмент имеет свой рисунок при электрофорезе.

С помощью другого метода, называемого хроматографией (рис. 7), Сэнгер мог идентифицировать фрагменты, которые были связаны с определенным химическим агентом, который он разработал, известным как динитрофторбензол (DNFB), который может химически реагировать с аминогруппами, не являющимися частью пептидной связи. .После выполнения первой фрагментации с использованием трипсина, но перед дальнейшей фрагментацией каждой части на отдельные аминокислоты, он добавил DNFB, который изменил любую аминокислоту на амино-конце фрагмента (также называемую N-концевой аминокислотой). Из-за этого, когда он затем разбил фрагмент на отдельные аминокислоты, аминокислота, которая была на N-конце, осталась связанной с DNFB. Он мог идентифицировать эту связанную с DNFB аминокислоту в хроматографии, сравнивая хронографический сигнал разорванной цепи с 20 «стандартами» — образцами соединений, состоящих из DNFB, связанных с одной из 20 аминокислот, каждая из которых давала отчетливый хроматографический образец. .

. Если бы аминокислота была изменена с помощью DNFB, это была бы аминокислота на аминокислотном конце белка. фрагмент цепи. Зная идентичность аминокислоты на N-конце фрагмента, он мог использовать фермент, который разрезал бы карбоксильный конец этой известной аминокислоты, тем самым получая фрагмент, содержащий следующую аминокислоту в качестве N-концевой аминокислоты. .На этом измененном фрагменте он мог повторить процедуру связывания DNFB и хроматографию и таким образом узнать идентичность этой второй аминокислоты фрагмента.

Он повторил методику для каждого фрагмента, получив, таким образом, аминокислотную последовательность всех из них. Затем он повторил всю процедуру, используя другой фермент, а не трипсин, чтобы разбить большую цепь на фрагменты из 10-15 аминокислот, а затем снова используя другой фермент.Он использовал четыре разных фермента, каждый из которых работал, разрезая рядом с определенными аминокислотами, а не с другими, и это позволяло только одну возможность для того, чтобы порядок фрагментов был связан вместе в исходной цепи.

Это был долгий и утомительный процесс, но у Сэнгера была аминокислотная последовательность обеих цепей в 1952 году. Еще через три года подобной химической тактики он и несколько коллег продемонстрировали, что для инсулиновых цепей A и B, чтобы они работали вместе, как с физиологически функциональным инсулином они должны были быть связаны тремя дисульфидными мостиками в трех различных точках (рис. 8).

Инсулин считается небольшим для белка, потому что вместе его две цепи содержат всего 51 аминокислоту, но открытие Сенгера применимо к белкам в целом.Маленькие или большие белки были построены из определенных аминокислотных последовательностей; изменение последовательности сделало бы его другим белком. Открытие, за которое Сангер получил первую Нобелевскую премию по химии в 1958 году. Позже он получил вторую Нобелевскую премию по химии за разработку аналогичного подхода к секвенированию ДНК, что поместило его в очень короткий список людей, получивших Нобелевскую премию. Приз более чем один раз.

Контрольная точка понимания

Сангер выбрал инсулин для своего исследования по аминокислотному секвенированию, потому что

Аминокислотные последовательности влияют на химические свойства белка

Открытие Сэнгера инсулина показало не только то, как белки определяют химические структуры, но и почему разные белки имеют разные функции.Подобно тому, как разные буквы алфавита имеют разное звучание, различные цепи R придают двадцати аминокислотам разные химические свойства. Таким образом, соединение аминокислот в различных комбинациях приводит к белкам с чрезвычайно разнообразными свойствами и формами.

Исследования Сэнгера по инсулину послужили трамплином для работы других химиков-протеинов в 1950-х и 60-х годах, посвященных тому, как структура соотносится с функцией. Пропуская рентгеновские лучи через различные белки, исследователи получали изображения их трехмерных структур.Изучая изображения и решая вопросы, связанные с физикой химических связей, биохимики середины 20 века узнали, что аминокислотная последовательность представляет структуру белка только на одном уровне. Они начали называть последовательность первичной структурой, поскольку она заставляет белковую цепь скручиваться и изгибаться таким образом, что придает белку более сложную форму.

Некоторые аминокислоты, например, позволяют полипептидной цепи изгибаться, в то время как другие аминокислоты удерживают цепь более жесткой (рис. 9).Некоторые цепи R очень гидрофильны; им нравится находиться в воде, и поэтому аминокислота становится водорастворимой. Другие цепи R гидрофобны; они не смешиваются с водой. Часто наличие гидрофобной области или «кармана» внутри белка может помочь белку выполнять свою конкретную работу, например захватывать гидрофобный субстрат для его химического изменения.

В зависимости от цепей R аминокислоты также могут различаться по кислотности и щелочности. Когда окружающая среда нейтральна (pH 7), аминокислоты аспартат и глутамат действуют как кислоты, тогда как аргинин и лизин действуют как основания, и это тоже имеет большое значение для свойств белка.

Высшие порядки белковой структуры

За исключением очень коротких цепей (настолько коротких, что их обычно даже не называют белками), полипептиды изгибаются и скручиваются в сложные формы почти сразу после их построения, что приводит к вторичной и третичной структуре белка.Вторичная структура относится к любой из горстки правильных форм или узоров, которые образуются как прямой результат первичной структуры, в основном за счет силы, называемой водородной связью.

Наиболее распространенной вторичной структурой является альфа-спираль (рис. 9). Думайте об этом как о винтовой лестнице. Каждый виток спирали состоит из 3,6 аминокислот; другими словами, четыре аминокислоты составляют более одного витка. Обычно альфа-спираль содержит около 10 аминокислот и, следовательно, три витка, но они также могут быть короче или длиннее этого.Что касается их функции, альфа-спираль может придавать форму, а также упругую гибкость следующему уровню структуры белка, третичной структуре. Следовательно, они присутствуют во многих различных белках, даже в таких небольших, как инсулин.

Другая распространенная вторичная структура называется бета-слоем, которая образуется, когда водородные связи стягивают различные несмежные сегменты или «бета-нити» полипептидной цепи, так что первичная структура многократно складывается сама по себе (см. Рисунок 9).В результате образуется область в форме ленты, которая, как спираль, имеет тенденцию укреплять и укреплять белок.

Большие белки обычно содержат как альфа-спирали, так и бета-листы. Небольшой белок инсулин помогает регулировать перемещение глюкозы из крови в клетки, контролируя активность другого белка, фермента гексокиназы. Однако, в отличие от инсулина, гексокиназа огромна. Гексокиназа, состоящая из более чем 900 аминокислот, представляет собой хорошее сочетание альфа-спиралей и бета-листов.Гемоглобин, с другой стороны, почти полностью альфа-спиральный, а антитела почти полностью состоят из бета-листов.

Присутствие альфа-спиралей и бета-листов, а также взаимодействия между различными аминокислотами, не прилегающими друг к другу в цепи, заставляют белок еще больше складываться и скручиваться, но уникальным и нерегулярным образом. Это третичная структура, и она стабилизируется не только альфа-спиралями и бета-слоями внутри нее, но часто также дисульфидными (S-S) мостиками между цистеинами.Объясняя структуру инсулина, Сэнджер обнаружил, что один такой мостик S-S вносит вклад в третичную структуру, соединяя два цистеина, которые оба находятся в цепи А, но не находятся рядом друг с другом в первичной аминокислотной последовательности. Он также обнаружил два других моста S-S, соединяющих цепь A и цепь B.

С годами исследователи обнаружили, что большие белки обычно содержат множество дисульфидных мостиков. Лизоцим, например, фермент, который иммунные клетки используют для уничтожения бактерий, имеет четыре дисульфидных мостика, а количество антител зависит от подтипа антител.В начале 1970-х годов аргентинский исследователь Сезар Мильштейн помог определить, что дисульфидные мостики в антителах расположены по определенной схеме, которая позволяет каждому антителу принимать уникальную форму антитела (рис. 10). (См. Наш профиль Сезар Мильштейн: Клетки гибридомы для создания моноклональных антител для получения дополнительной информации об исследованиях Мильштейна.) Однако дисульфидные мостики не универсальны. Гемоглобин и связанный с ним белок, называемый миоглобином, например, известны тем, что вообще не имеют S-S-связей.

Последний уровень структуры — это четвертичная структура (см. Рис. 9), которая существует, когда две или более полипептидных цепей соединяются. Примером может служить гемоглобин, состоящий из четырех цепей. В дополнение к простому увеличению размера молекулы, четыре цепи гемоглобина фактически влияют друг на друга, вызывая эффект, который помогает молекуле захватывать кислород, когда кровь циркулирует через легкие, а затем отдает кислород тканям глубоко в теле, где он необходим.

Не все белки имеют четвертичную структуру, поскольку многие белки состоят только из одной цепи. Хотя Сэнджер обнаружил, что инсулин состоит из двух цепей, эти две цепи и соединяющие их дисульфидные связи на самом деле являются частью третичной структуры, а не четвертичной. Причина в том, что инсулин производится из более крупного предшественника белка, называемого проинсулином, в котором цепи A и B связаны третьей последовательностью, цепью C. Вместо того, чтобы образовываться из отдельных цепей, проинсулин синтезируется в клетках как одна цепь.Затем цепь изгибается сама по себе, и в этом процессе помогают три дисульфидные связи, но затем цепь C обрывается (рис. 11).

Контрольная точка понимания

Общие вторичные белковые структуры — это

Белковые структуры в медицинских исследованиях

Как и во времена Фредерика Сенгера, исследования структуры белков сегодня имеют большое значение в клинической медицине.Что касается вторичной структуры, например, исследователи развивают способность обнаруживать и контролировать определенные заболевания на их ранних стадиях. Хотя бета-листы являются нормальным явлением для многих белков, в некоторых случаях они являются признаком болезни. Ярким примером является вещество, называемое бета-амилоидом, которое образуется, когда нормальный белок в клетках организма развивает бета-слои, которых у него не должно быть. При болезни Альцгеймера бета-амилоид накапливается в клетках мозга, что приводит к слабоумию и ухудшению физического состояния.Это спорно, но ученые также подозревают, что бета-амилоид также накапливается в стареющем мозге при отсутствии болезни Альцгеймера.

Недавно ученые Вашингтонского университета научились синтезировать альтернативную вторичную структуру белков, называемую альфа-листом. Он похож на более распространенный бета-лист, за исключением того, что он перевернут геометрически, как зеркальное отображение. По сути, в противоположность бета-листу, альфа-листы могут действовать как детекторы для бета-листов, подобно тому, как можно использовать правую руку, чтобы «обнаружить» присутствие левой руки в темноте.Исследователи ожидают, что не только белки, синтезированные для содержания альфа-листов, могут быть использованы для раннего обнаружения амилоидных заболеваний, но альфа-листы также могут быть использованы для лечения в виде лекарств, состоящих из белков с альфа-листами. При контакте с патологическим бета-амилоидом такие препараты альфа-листа должны разрушать водородные связи аномальных бета-слоев, тем самым заставляя бета-амилоид вернуться в нормальный белок. Это может быть чрезвычайно полезно для людей, страдающих дегенеративными заболеваниями, такими как болезнь Альцгеймера, и, возможно, это также может открыть новую эру вмешательства против более мягкого, но, тем не менее, разрушительного процесса, который традиционно игнорировался для тех, кто достиг преклонного возраста.

Сводка

Этот модуль исследует, как белки представляют собой полимеры, состоящие из строительных блоков, называемых аминокислотами. Используя историческое исследование инсулина Фредерика Сэнгера в качестве отправной точки, объясняются сложные структуры белков, обусловленные молекулярными связями, такими как дисульфидный мостик и пептидная связь.

Ключевые концепции

• Белки являются жизненно важными компонентами почти любого биологического процесса.

• Белки — это полимеры, состоящие из строительных блоков, называемых аминокислотами, из которых жизнь на Земле использует только двадцать.

• Молекулярные связи определяют структуру аминокислот и белков. Пептидные связи связывают аминокислоты в цепочку; дисульфидные мостиковые связи удерживают белки вместе.

• Используя такие методы, как электрофорез и хроматография, Фредерик Сэнгер обнаружил, что белки состоят из определенных аминокислотных последовательностей и что изменение последовательности сделает их другим белком.

• Белки могут иметь четыре типа структур: (1) первичная, последовательность аминокислот, (2) вторичная, водородные связи между цепями аминокислот, образующих бета-листы или альфа-спирали, (3) третичная, трехкомпонентная. размерная, скрученная структура, основанная на связывающих взаимодействиях между аминокислотными цепями, и (4) четвертичная, сложная структура, состоящая из множества свернутых субъединиц.

Дэвид Вармфлэш, доктор медицины, Натан Х. Ленц, доктор философии Visionlearning Vol.БИО-4 (9), 2016.

Химия биологии: белки

Белки

Белки — это органические соединения, содержащие азот, а также углерод, водород и кислород. Белки представляют собой самую разнообразную группу биологически важных веществ и часто считаются центральным соединением, необходимым для жизни. На самом деле в переводе с греческого корня слово означает «первое место». Кожа и мышцы состоят из белков; антитела и ферменты — это белки; некоторые гормоны являются белками; и некоторые белки участвуют в пищеварении, дыхании, размножении и даже нормальном зрении, и это лишь некоторые из них.

Аминокислоты

Очевидно, что существует много типов белков, но все они состоят из аминокислот , связанных вместе посредством синтеза дегидратации. Путем непрерывного добавления аминокислот, называемых пептидами, две аминокислоты соединяются вместе с образованием дипептидов; по мере объединения большего количества пептидов они образуют полипептиды. Белки различаются по длине и сложности в зависимости от количества и типа аминокислот, составляющих цепь. Существует около 20 различных аминокислот, каждая с разной химической структурой и характеристиками; например, одни полярны, другие — неполярны.Конечная структура белка зависит от входящих в его состав аминокислот. Функция белка напрямую связана со структурой этого белка. Конкретная форма белка определяет его функцию. Если трехмерная структура белка изменяется из-за изменения структуры аминокислот, белок становится денатурированным и не выполняет свою функцию, как ожидалось.

Bionote

Люди должны получать девять незаменимых аминокислот с пищей, потому что наш организм не способен их производить.Отсутствие аминокислоты ограничивает синтез белка и может привести к дефициту белка, что является серьезным типом недоедания. Средство: ешьте много кукурузы, злаков, бобов и бобовых в рамках своей нормальной сбалансированной диеты.

Структура белка

Трехмерная геометрия белковой молекулы настолько важна для ее функции, что для описания белка используются четыре уровня структуры. Первый уровень, или первичная структура , , представляет собой линейную последовательность аминокислот, которая создает пептидную цепь.Во вторичной структуре водородная связь между различными аминокислотами создает трехмерную геометрию, подобную альфа-спирали или гофрированному листу . Альфа-спираль — это просто спиралевидная или свернутая в спираль молекула, тогда как плиссированный лист выглядит как лента с регулярными выступами и впадинами как часть ткани. Третичная структура описывает общую форму белка. Большинство третичных структур либо шаровидные, либо волокнистые. Как правило, неструктурные белки, такие как ферменты, имеют глобулярную форму, что означает, что они выглядят сферическими.Фермент амилаза — хороший пример глобулярного белка. Структурные белки обычно длинные и тонкие, отсюда и название волокнистые. Четвертичные структуры описывают внешний вид белка, когда белок состоит из двух или более полипептидных цепей. Часто полипептидные цепи образуют уникальные водородные связи друг с другом для создания желаемой конфигурации белка.

Ферменты

Большинство ферментов являются белками, и поэтому их функция зависит от их структуры.Ферменты действуют как катализатор, увеличивая скорость практически всех химических реакций, протекающих в живой системе. Ферменты, как и все катализаторы, не расходуются, а постоянно используются повторно, чтобы катализировать одну и ту же конкретную реакцию. Ферменты зависят от правильного структурного выравнивания и ориентации в активном сайте белка и соответствующем сайте реагентов или субстрате , прежде чем реакция может продолжаться. Это геометрическое взаимодействие между ферментом и субстратом называется «моделью замка и ключа». потому что действие фермента аналогично действию замка, в который вставлен ключ (подложка).Если ключ и замок не совпадают, действие не сработает.

То же самое с ферментами и субстратами. Активный сайт фермента и соответствующий сайт субстрата должны физически соединиться, прежде чем может произойти реакция. Вот почему так важна структура фермента. Фермент связывается с соответствующим субстратом только при правильном выравнивании и ориентации для соединения молекул. Образующийся фермент-субстратный комплекс обеспечивает протекание реакции. Наконец, продукты образуются, и фермент высвобождается, чтобы катализировать ту же реакцию с другим субстратом того же типа молекулы.Ферменты могут не работать, если они денатурированы. Помните, что модель упрощает ваше понимание процесса; на самом деле это трехмерные молекулы.

Гормоны

Гормоны — это химические посредники, вырабатываемые в одной части тела для функционирования в другой части тела. Хотя жирорастворимые гормоны состоят из стероидов, водорастворимые гормоны, такие как гормон роста, состоят из аминокислот. Гормоны действуют аналогично ферментам, поскольку оба требуют определенного рецептора и выполняют определенную функцию.После того, как гормон создается и секретируется клеткой, он перемещается — обычно через кровоток — к своей клетке-мишени . Клетка-мишень — это точка действия, которую гормон распознает, связывается с ней и тем самым передает химический сигнал. Гормон идентифицирует клетку-мишень по ее рецепторному белку и использует тот же процесс блокировки и ключа.

Выдержка из The Complete Idiot’s Guide to Biology 2004 Глен Э. Моултон, редактор Д. Все права защищены, включая право на воспроизведение полностью или частично в любой форме.Используется по договоренности с Alpha Books , членом Penguin Group (USA) Inc.

Чтобы заказать эту книгу непосредственно у издателя, посетите веб-сайт Penguin USA или позвоните по телефону 1-800-253-6476. Вы также можете приобрести эту книгу на Amazon.com и Barnes & Noble.

Все о белках — структура и синтез

Белки — очень важные биологические молекулы в клетках. По весу белки в совокупности являются основным компонентом сухой массы клеток. Они могут использоваться для множества функций, от поддержки клеток до передачи сигналов и передвижения клеток.Примеры белков включают антитела, ферменты и некоторые типы гормонов (инсулин). Хотя белки выполняют множество разнообразных функций, все они обычно состоят из одного набора из 20 аминокислот. Мы получаем эти аминокислоты из растительной и животной пищи, которую мы едим. Продукты с высоким содержанием белка включают мясо, бобы, яйца и орехи.

Аминокислоты

Большинство аминокислот обладают следующими структурными свойствами:

Углерод (альфа-углерод) связан с четырьмя разными группами:

• Атом водорода (H)
• Карбоксильная группа (-COOH)
• Аминогруппа (-NH ₂ )
• A «переменная» группа

Из 20 аминокислот, которые обычно составляют белки, «вариабельная» группа определяет различия между аминокислотами.Все аминокислоты имеют связи атома водорода, карбоксильной группы и аминогруппы.

Последовательность аминокислот в аминокислотной цепи определяет трехмерную структуру белка. Аминокислотные последовательности специфичны для конкретных белков и определяют функцию и способ действия белка. Изменение даже одной из аминокислот в аминокислотной цепи может изменить функцию белка и привести к заболеванию.

Ключевые выводы: белки

• Белки — это органические полимеры, состоящие из аминокислот.Примеры белков, антител, ферментов, гормонов и коллагена.
• Белки выполняют множество функций, включая структурную поддержку, хранение молекул, посредников химических реакций, химических посредников, перенос молекул и сокращение мышц.
• Аминокислоты связаны пептидными связями с образованием полипептидной цепи. Эти цепи могут скручиваться, образуя трехмерные формы белка.
• Белки двух классов — это глобулярные и волокнистые белки. Глобулярные белки компактны и растворимы, тогда как волокнистые белки имеют удлиненную форму и нерастворимы.
• Четыре уровня структуры белка — это первичная, вторичная, третичная и четвертичная структура. Структура белка определяет его функцию.
• Синтез белка происходит посредством процесса, называемого трансляцией, когда генетические коды на матрице РНК транслируются для производства белков.

Полипептидные цепи

Аминокислоты соединяются вместе посредством синтеза дегидратации с образованием пептидной связи. Когда ряд аминокислот связаны вместе пептидными связями, образуется полипептидная цепь.Одна или несколько полипептидных цепей, скрученных в трехмерную форму, образуют белок.

Полипептидные цепи обладают некоторой гибкостью, но ограничены по конформации. Эти цепочки имеют два концевых конца. Один конец заканчивается аминогруппой, а другой — карбоксильной группой.

Порядок аминокислот в полипептидной цепи определяется ДНК. ДНК транскрибируется в транскрипт РНК (информационная РНК), который транслируется для определения определенного порядка аминокислот в белковой цепи.Этот процесс называется синтезом белка.

Структура белка

Есть два основных класса белковых молекул: глобулярные белки и волокнистые белки. Глобулярные белки обычно компактны, растворимы и имеют сферическую форму. Волокнистые белки обычно имеют удлиненную форму и нерастворимы. Глобулярные и волокнистые белки могут иметь один или несколько из четырех типов белковой структуры. Четыре типа структур — это первичная, вторичная, третичная и четвертичная структура.

Структура белка определяет его функцию.Например, структурные белки, такие как коллаген и кератин, являются волокнистыми и вязкими. С другой стороны, глобулярные белки, такие как гемоглобин, сложены и компактны. Гемоглобин, содержащийся в красных кровяных тельцах, представляет собой железосодержащий белок, связывающий молекулы кислорода. Его компактная структура идеально подходит для путешествий по узким кровеносным сосудам.

Синтез белка

Белки синтезируются в организме посредством процесса, называемого трансляцией. Трансляция происходит в цитоплазме и включает передачу генетических кодов, которые собираются во время транскрипции ДНК, в белки.Клеточные структуры, называемые рибосомами, помогают транслировать эти генетические коды в полипептидные цепи. Полипептидные цепи претерпевают несколько модификаций, прежде чем стать полностью функционирующими белками.

Органические полимеры

Биологические полимеры жизненно важны для существования всех живых организмов. Помимо белков, к другим органическим молекулам относятся:

• Углеводы — это биомолекулы, в состав которых входят сахара и производные сахаров. Они не только обеспечивают энергию, но также важны для ее хранения.
• Нуклеиновые кислоты — это биологические полимеры, включая ДНК и РНК, которые важны для генетической наследственности.
• Липиды представляют собой разнообразную группу органических соединений, включая жиры, масла, стероиды и воски.

Источники

• Желоб, Роуз Мари. «Дегидратационный синтез». Ресурсы по анатомии и физиологии, 13 марта 2012 г., http://apchute.com/dehydrat/dehydrat.html.
• Купер Дж. «Геометрия пептидов, часть 2». ВСНС-ППС, 1 февраля 1995 г., http: // www.Крист.bbk.ac.uk/PPS95/course/3_geometry/index.html.

3.4 Белки — Биология 2e

Цели обучения

К концу этого раздела вы сможете делать следующее:

• Описывать функции, которые белки выполняют в клетке и тканях
• Обсудить взаимосвязь между аминокислотами и белками
• Объясните четыре уровня белковой организации
• Опишите способы, которыми связаны форма и функция белка

Белки являются одними из наиболее распространенных органических молекул в живых системах и обладают самым разнообразным набором функций среди всех макромолекул.Белки могут быть структурными, регуляторными, сократительными или защитными. Они могут служить для транспортировки, хранения или перепонки; или они могут быть токсинами или ферментами. Каждая клетка живой системы может содержать тысячи белков, каждый из которых выполняет уникальную функцию. Их структуры, как и их функции, сильно различаются. Однако все они представляют собой аминокислотные полимеры, расположенные в линейной последовательности.

Типы и функции белков

Ферменты, которые вырабатывают живые клетки, являются катализаторами биохимических реакций (например, пищеварения) и обычно представляют собой сложные или конъюгированные белки.Каждый фермент специфичен для субстрата (реагента, который связывается с ферментом), на который он действует. Фермент может помочь в реакциях разложения, перегруппировки или синтеза. Мы называем ферменты, расщепляющие субстраты, катаболическими ферментами. Те, которые строят более сложные молекулы из своих субстратов, являются анаболическими ферментами, а ферменты, которые влияют на скорость реакции, являются каталитическими ферментами. Обратите внимание, что все ферменты увеличивают скорость реакции и, следовательно, являются органическими катализаторами. Примером фермента является амилаза слюны, которая гидролизует свою субстратную амилозу, компонент крахмала.

Гормоны — это химические сигнальные молекулы, обычно небольшие белки или стероиды, секретируемые эндокринными клетками, которые контролируют или регулируют определенные физиологические процессы, включая рост, развитие, метаболизм и размножение. Например, инсулин — это белковый гормон, который помогает регулировать уровень глюкозы в крови. В таблице 3.1 перечислены основные типы и функции белков.

Типы и функции белков

Стол 3.1

Белки имеют разную форму и молекулярную массу. Некоторые белки имеют шаровидную форму; тогда как другие имеют волокнистую природу. Например, гемоглобин — это глобулярный белок, а коллаген, находящийся в нашей коже, — это волокнистый белок. Форма белка имеет решающее значение для его функции, и многие различные типы химических связей поддерживают эту форму. Изменения температуры, pH и воздействие химикатов могут привести к необратимым изменениям формы белка, что приведет к потере функции или денатурации.Все белки содержат разные расположения одних и тех же 20 типов аминокислот. Недавно были открыты две редкие новые аминокислоты (селеноцистеин и пирролизин), и к этому списку могут быть добавлены новые открытия.

Аминокислоты

Аминокислоты — это мономеры, из которых состоят белки. Каждая аминокислота имеет одинаковую фундаментальную структуру, которая состоит из центрального атома углерода или альфа ( α ) углерода, связанного с аминогруппой (NH ₂ ), карбоксильной группой (COOH) и водородом. атом.Каждая аминокислота также имеет другой атом или группу атомов, связанных с центральным атомом, известную как группа R (рис. 3.22).

Фигура 3,22 Аминокислоты имеют центральный асимметричный углерод, к которому присоединены аминогруппа, карбоксильная группа, атом водорода и боковая цепь (R-группа).

Ученые используют название «аминокислота», потому что эти кислоты содержат как аминогруппу, так и карбоксильную кислотную группу в своей основной структуре. Как мы уже упоминали, в белках присутствует 20 распространенных аминокислот.Девять из них являются незаменимыми аминокислотами для человека, потому что человеческий организм не может их производить, и мы получаем их из своего рациона. Для каждой аминокислоты группа R (или боковая цепь) отличается (рис. 3.23).

Визуальное соединение

Визуальное соединение

Фигура 3,23 В белках обычно встречаются 20 общих аминокислот, каждая из которых имеет свою R-группу (вариантную группу), которая определяет его химическую природу.

Какие категории аминокислот вы ожидаете найти на поверхности растворимого белка, а какие — внутри? Какое распределение аминокислот вы ожидаете найти в белке, встроенном в липидный бислой?

Химическая природа боковой цепи определяет природу аминокислоты (то есть, является ли она кислотной, основной, полярной или неполярной).Например, аминокислота глицин имеет атом водорода в качестве группы R. Аминокислоты, такие как валин, метионин и аланин, неполярны или гидрофобны по природе, тогда как аминокислоты, такие как серин, треонин и цистеин, полярны и имеют гидрофильные боковые цепи. Боковые цепи лизина и аргинина заряжены положительно, поэтому эти аминокислоты также являются основными аминокислотами. Пролин имеет группу R, которая связана с аминогруппой, образуя кольцеобразную структуру. Пролин является исключением из стандартной структуры аминокислоты, поскольку его аминогруппа не отделена от боковой цепи (Рисунок 3.23).

Одна заглавная буква или трехбуквенное сокращение обозначают аминокислоты. Например, буква V или трехбуквенный символ val обозначают валин. Так же, как некоторые жирные кислоты необходимы для диеты, некоторые аминокислоты также необходимы. Эти незаменимые аминокислоты для человека включают изолейцин, лейцин и цистеин. Незаменимые аминокислоты относятся к тем, которые необходимы для создания белков в организме, но не к тем, которые организм производит. Какие аминокислоты являются незаменимыми, варьируется от организма к организму.

Последовательность и количество аминокислот в конечном итоге определяют форму, размер и функцию белка. Ковалентная связь или пептидная связь присоединяется к каждой аминокислоте, образуя реакцию дегидратации. Карбоксильная группа одной аминокислоты и аминогруппа входящей аминокислоты объединяются, высвобождая молекулу воды. Образовавшаяся связь представляет собой пептидную связь (рис. 3.24).

Фигура 3,24 Образование пептидной связи — это реакция синтеза дегидратации. Карбоксильная группа одной аминокислоты связана с аминогруппой входящей аминокислоты.В процессе он высвобождает молекулу воды.

Продукты, образующиеся при таких связях, являются пептидами. Чем больше аминокислот присоединяется к этой растущей цепи, получающаяся цепь представляет собой полипептид. Каждый полипептид имеет свободную аминогруппу на одном конце. Этот конец является N-концом или амино-концом, а другой конец имеет свободную карбоксильную группу, а также C или карбоксильный конец. Хотя термины полипептид и белок иногда используются взаимозаменяемо, полипептид технически представляет собой полимер аминокислот, тогда как термин белок используется для полипептида или полипептидов, которые объединились вместе, часто имеют связанные непептидные простетические группы, имеют различную форму. , и имеют уникальную функцию.После синтеза (трансляции) белков большинство белков модифицируются. Они известны как посттрансляционные модификации. Они могут подвергаться расщеплению, фосфорилированию или могут потребовать добавления других химических групп. Только после этих модификаций белок становится полностью функциональным.

Ссылка на обучение

Ссылка на обучение

Просмотрите этапы синтеза белка в этом интерактивном руководстве.

Связь эволюции

Связь эволюции

Эволюционное значение цитохрома c Цитохром c является важным компонентом цепи переноса электронов, частью клеточного дыхания, и обычно он располагается в клеточной органелле, митохондрии.Этот белок имеет простетическую группу гема, и центральный ион гема поочередно восстанавливается и окисляется во время переноса электрона. Поскольку роль этого важного белка в производстве клеточной энергии имеет решающее значение, за миллионы лет он очень мало изменился. Секвенирование белков показало, что существует значительная гомология аминокислотных последовательностей цитохрома с среди различных видов. Другими словами, мы можем оценить эволюционное родство, измеряя сходства или различия между последовательностями ДНК или белков различных видов.

Ученые определили, что цитохром с человека содержит 104 аминокислоты. Для каждой молекулы цитохрома с из разных организмов, которые ученые секвенировали на сегодняшний день, 37 из этих аминокислот находятся в одном и том же положении во всех образцах цитохрома с. Это указывает на то, что, возможно, был общий предок. При сравнении последовательностей белков человека и шимпанзе ученые не обнаружили разницы в последовательностях. Когда исследователи сравнили последовательности человека и макаки-резуса, единственное различие было в одной аминокислоте.В другом сравнении секвенирование человека и дрожжей показывает разницу в 44-м положении.

Структура белка

Как мы обсуждали ранее, форма белка имеет решающее значение для его функции. Например, фермент может связываться со специфическим субстратом в активном центре. Если этот активный сайт изменяется из-за локальных изменений или изменений в общей структуре белка, фермент может быть неспособен связываться с субстратом. Чтобы понять, как белок приобретает свою окончательную форму или конформацию, нам необходимо понять четыре уровня структуры белка: первичный, вторичный, третичный и четвертичный.

Первичная структура

Уникальная последовательность аминокислот в полипептидной цепи — это ее первичная структура. Например, гормон поджелудочной железы инсулин имеет две полипептидные цепи, А и В, и они связаны между собой дисульфидными связями. N-концевая аминокислота A-цепи представляет собой глицин; тогда как С-концевой аминокислотой является аспарагин (рис. 3.25). Аминокислотные последовательности в цепях A и B уникальны для инсулина.

Фигура 3,25 Инсулин бычьей сыворотки — это белковый гормон, состоящий из двух пептидных цепей: A (длиной 21 аминокислота) и B (длиной 30 аминокислот).В каждой цепи трехбуквенные сокращения, которые представляют названия аминокислот в порядке их присутствия, указывают на первичную структуру. Аминокислота цистеин (cys) имеет сульфгидрильную (SH) группу в качестве боковой цепи. Две сульфгидрильные группы могут реагировать в присутствии кислорода с образованием дисульфидной (S-S) связи. Две дисульфидные связи соединяют цепи A и B вместе, а третья помогает цепи A свернуться в правильную форму. Обратите внимание, что все дисульфидные связи имеют одинаковую длину, но для ясности мы изобразили их разного размера.

Ген, кодирующий белок, в конечном итоге определяет уникальную последовательность для каждого белка. Изменение нуклеотидной последовательности кодирующей области гена может привести к добавлению другой аминокислоты к растущей полипептидной цепи, вызывая изменение структуры и функции белка. При серповидно-клеточной анемии цепь гемоглобина β (небольшую часть которой мы показываем на рис. 3.26) имеет единственную аминокислотную замену, вызывающую изменение структуры и функции белка. В частности, валин в цепи β заменяет глутаминовую аминокислоту.Примечательно то, что молекула гемоглобина состоит из двух альфа- и двух бета-цепей, каждая из которых состоит примерно из 150 аминокислот. Таким образом, молекула содержит около 600 аминокислот. Структурное различие между нормальной молекулой гемоглобина и молекулой серповидноклеточной системы — что резко снижает продолжительность жизни — состоит в одной из 600 аминокислот. Что еще более примечательно, так это то, что три нуклеотида каждый кодируют эти 600 аминокислот и одно изменение основания (точечная мутация), 1 из 1800 оснований вызывает мутацию.

Фигура 3,26 Из-за этого изменения одной аминокислоты в цепи молекулы гемоглобина образуют длинные волокна, которые искажают двояковогнутую или дискообразные эритроциты и заставляют их принимать форму полумесяца или «серпа», что закупоривает кровеносные сосуды (рис. 3.27). .его 3.4 • Белки 81 Бета (β) — цепь гемоглобина составляет 147 аминокислот в длины, но с одной аминокислотной заменой в первичном последовательность приводит к изменениям во вторичных, третичных и четвертичных структуры и серповидноклеточная анемия.В нормальном гемоглобине аминокислота в шестом положении — глутамат. В серповидноклетке глутамат гемоглобина заменяется валином. Предоставлено: Рао, А., Тэг, А. Райан, К. и Флетчер, С. Департамент. биологии Техасского университета A&M.

Из-за этого изменения одной аминокислоты в цепи молекулы гемоглобина образуют длинные волокна, которые искажают двояковогнутые или дискообразные эритроциты и заставляют их принимать форму полумесяца или «серпа», что закупоривает кровеносные сосуды (Рис. 3.27). Это может привести к множеству серьезных проблем со здоровьем, таких как одышка, головокружение, головные боли и боли в животе у людей, страдающих этим заболеванием.Уильям Уоррик Кардозо показал, что серповидно-клеточная анемия является наследственным заболеванием, а это означает, что разница в кодирующей области конкретного гена передается от родителей к детям. Как вы узнаете в отделе генетики, наследование таких признаков определяется комбинацией генов от обоих родителей, и эти очень небольшие различия могут оказывать значительное влияние на организмы.

Фигура 3,27 В этом мазке крови, визуализированном при 535-кратном увеличении с помощью светлопольной микроскопии, серповидные клетки имеют форму полумесяца, в то время как нормальные клетки имеют форму диска.(кредит: модификация работы Эда Усмана; данные шкалы от Мэтта Рассела)

Вторичная структура

Локальное сворачивание полипептида в некоторых областях приводит к вторичной структуре белка. Наиболее распространены листовые структуры α -спираль и β -складки (рис. 3.28). Обе структуры удерживаются в форме водородными связями. Водородные связи образуются между атомом кислорода в карбонильной группе одной аминокислоты и другой аминокислотой, которая находится на четыре аминокислоты дальше по цепи.

Фигура 3,28 Спираль α и складчатый лист β представляют собой вторичные белковые структуры, образующиеся при образовании водородных связей между карбонильным кислородом и аминоводород в пептидном скелете. Некоторые аминокислоты имеют склонность к образованию α-спирали, в то время как другие способствуют образованию β-складчатых листов. Черный = углерод, белый = водород, синий = азот и красный = кислород. Предоставлено: Рао, А., Райан, К. Флетчер, С. и Тэг, А., Департамент биологии, Техас, A&M Университет.

Каждый виток альфа-спирали содержит 3,6 аминокислотных остатка. Группы R полипептида (группы вариантов) выступают из цепи α -спираль. В листе с складками β водородные связи между атомами в основной цепи полипептидной цепи образуют «складки». Группы R прикреплены к атомам углерода и простираются выше и ниже складок складок. Складчатые сегменты выстраиваются параллельно или антипараллельно друг другу, а водородные связи образуются между частично положительным атомом водорода в аминогруппе и частично отрицательным атомом кислорода в карбонильной группе пептидного остова.Спиральные структуры α и складчатые листы β присутствуют в большинстве глобулярных и волокнистых белков и играют важную структурную роль.

Третичная структура

Уникальная трехмерная структура полипептида — это его третичная структура (рис. 3.29). Эта структура частично обусловлена ​​химическими взаимодействиями в полипептидной цепи. В первую очередь, взаимодействия между группами R создают сложную трехмерную третичную структуру белка. Природа групп R в задействованных аминокислотах может противодействовать образованию водородных связей, которые мы описали для стандартных вторичных структур.Например, группы R с одинаковыми зарядами отталкиваются друг от друга, а группы с разными зарядами притягиваются друг к другу (ионные связи). Когда происходит сворачивание белка, гидрофобные группы R неполярных аминокислот лежат внутри белка; тогда как гидрофильные группы R расположены снаружи. Ученые также называют первые типы взаимодействия гидрофобными взаимодействиями. Взаимодействие между боковыми цепями цистеина образует дисульфидные связи в присутствии кислорода, единственной ковалентной связи, которая образуется во время сворачивания белка.

Фигура 3,29 Различные химические взаимодействия определяют третичную структуру белков. К ним относятся гидрофобные взаимодействия, ионные связи, водородные связи и дисульфидные связи.

Все эти взаимодействия, слабые и сильные, определяют окончательную трехмерную форму белка. Когда белок теряет свою трехмерную форму, он может больше не функционировать.

Четвертичная структура

В природе некоторые белки образуются из нескольких полипептидов или субъединиц, и взаимодействие этих субъединиц образует четвертичную структуру.Слабые взаимодействия между субъединицами помогают стабилизировать общую структуру. Например, инсулин (глобулярный белок) имеет комбинацию водородных и дисульфидных связей, которые заставляют его в основном слипаться в форму шара. Инсулин начинается как отдельный полипептид и теряет некоторые внутренние последовательности в присутствии посттрансляционной модификации после образования дисульфидных связей, которые удерживают вместе оставшиеся цепи. Шелк (волокнистый белок), однако, имеет складчатую листовую структуру β , которая является результатом водородных связей между различными цепями.

На рис. 3.30 показаны четыре уровня белковой структуры (первичный, вторичный, третичный и четвертичный).

Фигура 3,30 Обратите внимание на четыре уровня белковой структуры на этих иллюстрациях. Предоставлено: Рао, А. Райан, К. и Тэг, А. Департамент биологии, Техас. Университет A&M.

Денатурация и сворачивание белка

Каждый белок имеет свою уникальную последовательность и форму, которые удерживаются химическими взаимодействиями. Если белок подвержен изменениям температуры, pH или воздействию химических веществ, структура белка может измениться, потеряв свою форму без потери своей первичной последовательности, что ученые называют денатурацией.Денатурация часто обратима, поскольку первичная структура полипептида сохраняется в процессе, если денатурирующий агент удаляется, позволяя белку возобновить свою функцию. Иногда денатурация необратима, что приводит к потере функции. Одним из примеров необратимой денатурации белка является жарка яйца. Белок альбумина в жидком яичном белке денатурирует при помещении на горячую сковороду. Не все белки денатурируют при высоких температурах. Например, бактерии, которые выживают в горячих источниках, содержат белки, которые функционируют при температурах, близких к температуре кипения.Желудок также очень кислый, имеет низкий pH и денатурирует белки как часть процесса пищеварения; однако пищеварительные ферменты желудка сохраняют свою активность в этих условиях.

Сворачивание белка имеет решающее значение для его функции. Ученые первоначально думали, что сами белки несут ответственность за процесс сворачивания. Только недавно исследователи обнаружили, что часто они получают помощь в процессе сворачивания от белков-помощников или шаперонов (или шаперонинов), которые связываются с целевым белком во время процесса сворачивания.Они действуют, предотвращая агрегацию полипептидов, которые составляют полную структуру белка, и они отделяются от белка, как только целевой белок сворачивается.

Ссылка на обучение

Ссылка на обучение

Чтобы получить дополнительную информацию о белках, просмотрите этот анимационный ролик под названием «Биомолекулы: белки».

3.6 Белки — Биология человека

Создал: CK-12 / Адаптировал Кристин Миллер

Рисунок 3.6.1 Белковые коктейли различаются по качеству в зависимости от того, какие аминокислоты они содержат.

Напитки, подобные этому коктейлю, содержат много белка. Мышечная ткань состоит в основном из белка, поэтому такие напитки популярны у людей, желающих нарастить мышцы. Составление мышц — лишь одна из множества функций этого удивительно разнообразного класса биохимических веществ.

Белки представляют собой основной класс биохимических соединений, состоящих из небольших молекул мономеров, называемых аминокислотами . В белках живых существ обычно содержится более 20 различных аминокислот.Маленькие белки могут содержать всего несколько сотен аминокислот, в то время как большие белки могут содержать тысячи.

Когда аминокислоты связываются вместе, они могут образовывать короткие цепи из двух или всего нескольких аминокислот. Эти короткие цепи называются пептидами . Когда аминокислоты образуют длинные цепи, цепи называются полипептидами . Белок состоит из одного или нескольких полипептидов.

Белки могут иметь до четырех уровней структуры, от первичного до четвертичного. В результате они могут иметь огромное разнообразие.Вот некоторые дополнительные сведения об уровнях структуры белка:

Рисунок 3.6.2 Четыре белковые структуры.

Разнообразие белковых структур объясняет, почему этот класс биохимических соединений может играть так много важных ролей в живых существах. Каковы роли белков?

• Некоторые белки имеют структурные функции. Они могут помочь клеткам сохранять форму или образовывать мышечные ткани.
• Многие белки представляют собой ферменты, ускоряющие химические реакции в клетках.Ферменты обычно очень специфичны и ускоряют только одну или несколько химических реакций. Известно, что тысячи различных биохимических реакций катализируются ферментами, в том числе большинство реакций, участвующих в метаболизме. Реакция без фермента может занять миллионы лет, тогда как с подходящим ферментом она может занять всего несколько миллисекунд!
• Другие белки — это антитела , которые связываются со специфическими чужеродными веществами, такими как белки на поверхности бактериальных клеток.Этот процесс нацелен на разрушение клеток.
• Еще одни белки несут сообщения или материалы. Миоглобин, например, представляет собой связывающий кислород белок, обнаруживаемый в мышечных тканях большинства млекопитающих (включая человека).

Основной характеристикой белков, которая обеспечивает их разнообразный набор функций, является их способность связываться с другими молекулами так специфично и прочно. Миоглобин может специфически и прочно связываться с кислородом. Область белка, отвечающая за связывание с другой молекулой, известна как сайт связывания . Этот сайт часто представляет собой углубление на молекулярной поверхности, в значительной степени определяемое третичной структурой белка.

Белки необходимы в рационе человека и других животных. Мы не можем производить все необходимые нам аминокислоты, поэтому мы должны получать некоторые из них из продуктов, которые мы потребляем. В процессе пищеварения мы расщепляем белки пищи на свободные аминокислоты, которые затем можно использовать для синтеза наших собственных белков. Синтез белка из мономеров аминокислот происходит во всех клетках и контролируется генами.После того, как синтезируются новые белки, они, как правило, не хранятся очень долго, прежде чем они расщепятся и их аминокислоты будут переработаны. Продолжительность жизни белка в клетках млекопитающих обычно составляет всего день или два.

• Белки представляют собой основной класс биохимических соединений. Они состоят из небольших мономерных молекул, называемых аминокислотами. В белках живых существ обычно содержится более 20 аминокислот. Белки обладают огромным разнообразием как по структуре, так и по функциям.
• Длинные цепи аминокислот образуют полипептиды.Последовательность аминокислот в полипептидах составляет первичную структуру белков. Белки также имеют более высокий уровень структуры. Вторичная структура относится к конфигурациям — таким как спирали и пластинки — внутри полипептидных цепей. Третичная структура — это общая трехмерная форма белка, которая контролирует основную функцию молекулы. Четвертичная структура образуется, если несколько белковых молекул соединяются вместе и функционируют как комплекс.
• Белки помогают клеткам сохранять свою форму, составляют мышечные ткани, действуют как ферменты или антитела и несут сообщения или материалы.Основная характеристика, которая позволяет белкам выполнять разнообразные функции, — это их способность специфически и прочно связываться с другими молекулами.
• Мы не можем производить все аминокислоты, необходимые для синтеза наших собственных белков, поэтому мы должны получать некоторые из них из белков, содержащихся в пище, которую мы потребляем.

1. Что такое белки?
2. Обозначьте четыре уровня структуры белка.
3. Определите четыре функции белков.
4. Объясните, почему белки могут выполнять так много разных функций в живых существах.
5. Какова роль белков в рационе человека?
6. Можно ли получить белок как с альфа-спиралью, так и с гофрированным листом? Почему или почему нет?
7. Если в гене есть мутация, которая вызывает кодирование другой аминокислоты, чем та, которая обычно кодируется в этом положении в белке, повлияет ли это на:
   • Первичная структура белка? Поясните свой ответ.
   • Высшие структуры (вторичные, третичные, четвертичные) белка? Поясните свой ответ.
   • Функция белка? Поясните свой ответ.
8. Какая область белка отвечает за связывание с другой молекулой? Какой уровень или уровни белковой структуры создает эту область?
9. Какая область белка отвечает за связывание с другой молекулой? Какой уровень или уровни белковой структуры создает эту область?
11. Верно или неверно: Вы можете определить функцию всех белков на основе их четвертичной структуры.
12. Объясните, что означает чтение, когда говорится, что аминокислоты «перерабатываются».

Структура и сворачивание белка по The Amoeba Sisters, 2018.

Атрибуции

Рисунок 3.6.1

Protein_shake от Sandstein, на Wikimedia Commons, используется по лицензии CC BY 3.0 (https://creativecommons.org/licenses/by/3.0).

Рисунок 3.6.2

Structures of Protein от OpenStax, на Wikimedia Commons, используется в соответствии с CC BY 4.0 (https://creativecommons.org/licenses/by/4.0) лицензии.

Список литературы

Сестры Амеба. (2018, 24 сентября). Структура и сворачивание белка. YouTube. https://www.youtube.com/watch?v=hok2hyED9go

OpenStax. (2012, 22 августа). Рисунок 9. На этих иллюстрациях можно увидеть четыре уровня белковой структуры. (кредит: модификация работы Национального исследовательского института генома человека). В Биология . OpenStax CNX. © Университет Райса. https://cnx.org/contents/[email protected]: 2zzm1QG9 @ 7 / Proteins (последняя редакция 27 мая 2016 г.).

белков — AP Biology

Если вы считаете, что контент, доступный через Веб-сайт (как определено в наших Условиях обслуживания), нарушает или несколько ваших авторских прав, сообщите нам, отправив письменное уведомление («Уведомление о нарушении»), содержащее в информацию, описанную ниже, назначенному ниже агенту. Если репетиторы университета предпримут действия в ответ на ан Уведомление о нарушении, оно предпримет добросовестную попытку связаться со стороной, которая предоставила такой контент средствами самого последнего адреса электронной почты, если таковой имеется, предоставленного такой стороной Varsity Tutors.

Ваше Уведомление о нарушении прав может быть отправлено стороне, предоставившей доступ к контенту, или третьим лицам, таким как в качестве ChillingEffects.org.

Обратите внимание, что вы будете нести ответственность за ущерб (включая расходы и гонорары адвокатам), если вы существенно искажать информацию о том, что продукт или действие нарушает ваши авторские права. Таким образом, если вы не уверены, что контент находится на Веб-сайте или по ссылке с него нарушает ваши авторские права, вам следует сначала обратиться к юристу.

Чтобы отправить уведомление, выполните следующие действия:

Вы должны включить следующее:

Физическая или электронная подпись правообладателя или лица, уполномоченного действовать от их имени; Идентификация авторских прав, которые, как утверждается, были нарушены; Описание характера и точного местонахождения контента, который, по вашему мнению, нарушает ваши авторские права, в \ достаточно подробностей, чтобы позволить репетиторам университетских школ найти и точно идентифицировать этот контент; например нам требуется а ссылка на конкретный вопрос (а не только на название вопроса), который содержит содержание и описание к какой конкретной части вопроса — изображению, ссылке, тексту и т. д. — относится ваша жалоба; Ваше имя, адрес, номер телефона и адрес электронной почты; а также Ваше заявление: (а) вы добросовестно считаете, что использование контента, который, по вашему мнению, нарушает ваши авторские права не разрешены законом, владельцем авторских прав или его агентом; (б) что все информация, содержащаяся в вашем Уведомлении о нарушении, является точной, и (c) под страхом наказания за лжесвидетельство, что вы либо владелец авторских прав, либо лицо, уполномоченное действовать от их имени.

Отправьте жалобу нашему уполномоченному агенту по адресу:

Чарльз Кон Varsity Tutors LLC
101 S. Hanley Rd, Suite 300
St. Louis, MO 63105

Или заполните форму ниже:

Набор задач для больших молекул

Набор проблем с большими молекулами Проблема 3: третичная структура белка Руководство, помогающее ответить на вопрос Третичная структура белка относится к: А. Последовательность аминокислот Б. Наличие альфа-спиралей или бета-листов С. Уникальное трехмерное складывание молекулы Д. Взаимодействие белка с другими субъединицами ферментов E. Взаимодействие белка с нуклеиновой кислотой Учебник Структуру белка удобно описывать с точки зрения 4 различных аспектов ковалентной структуры и паттернов сворачивания.Различные уровни структуры белка известны как первичная, вторичная, третичная и четвертичная структура. Первичная структура белков Первичная структура — это последовательность аминокислот, составляющих полипептидную цепь. В белках содержится 20 различных аминокислот. Точный порядок аминокислот в конкретном белке является первичной последовательностью этого белка. Вторичная структура белков Вторичная структура белка относится к регулярным повторяющимся схемам складывания основной цепи белка.Двумя наиболее распространенными схемами складывания являются альфа-спираль и бета-лист . Альфа Спираль В альфа-спирали основа полипептида наматывается вокруг воображаемой оси спирали по часовой стрелке. На этой иллюстрации показаны только атомы основной цепи N-C-CO. Обратите внимание на скручивание позвоночника вокруг воображаемой оси по центру спирали. Бета-лист Во вторичной структуре бета-листа полипептидный каркас почти полностью вытянут.R-группы (не показаны) поочередно указываются выше, а затем ниже расширенной магистрали. Третичная структура белков Третичная структура относится к общему сворачиванию всей полипептидной цепи в определенную трехмерную форму. Третичная структура ферментов часто имеет компактную шаровидную форму. Третичная структура молекулы триозофосфат-изомеразы (TPI). (1,5 МБ) (1,2 МБ) Четвертичная структура белков Многие белки образованы более чем из одной полипептидной цепи. Четвертичная структура описывает способ, которым различные субъединицы упаковываются вместе, чтобы сформировать общую структуру белка.Например, показанная ниже молекула гемоглобина человека состоит из четырех субъединиц. Биологический проект Кафедра биохимии и молекулярной биофизики Университет Аризоны Доработана: октябрь 2004 г. alexxlab Добавить комментарий Отменить ответ Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены * Комментарий * Имя * Email * Сайт 2019 © Все права защищены. Карта сайта