Протеин состав: Выбираем протеин. Состав, содержание белка, уловки продавцов

Содержание

Состав протеина? | stalevar.com.ua — cпортивное питание

Состав протеина?

Протеины – это простые белки, которые относятся к сложным высокомолекулярным органическим веществам. Белки снабжают организм энергией. Их не заменят ни углеводы, ни жиры. В течение дня человек тратит много энергии, которую получает из пищевых продуктов. Во время непрерывного процесса обмена веществ происходит реакция расщепления белков и их потеря с потом и мочой. Людям с малой активностью достаточно около 1,5 грамма белка на килограмм веса в день, а спортсменам потребуется 2-3раза больше граммов, так что люди, ведущие активный образ жизни, занимающиеся спортом, нуждаются в дополнительных источниках энергии. Обычно килокалориями организм снабжается продуктами питания, но они не могут обеспечить необходимой комбинацией белков, углеводов и жиров. Эти дополнительные калории дают им специально разработанные пищевые добавки, то есть протеины. Протеин в переводе с английского языка означает белок. Он особенно необходим спортсменам-бодибилдерам, атлетам, занимающимся силовыми видами спорта, которые хотят, чтобы их мускулы стали упругими, рельефными. Чтобы добиться желаемого результата, спортсмены интенсивно тренируются и тратят много энергии. Протеины как концентрированное средство, заменяют им белки животного и растительного происхождения.

 

Виды протеина и их состав

 

Протеин, созданный искусственным способом, не содержит в себе вредные химические вещества. Получают его по принципу создания смесей для детского питания, поэтому в нем нет угрозы здоровью спортсменов.

 

Бодибилдеры пользуются обычно 3 –мя видами протеина:

 

  1. сывороточным;
  2. казеиновым;
  3. соевым.

 

Первые два вида по составу относятся к животным белкам, а соевый протеин – представитель растительного белка. Они обладают эффективностью и удобством в применении.

 

Сывороточный белок

 

Сывороточный протеин давно стал популярным видом источником белка. Он отличается способностью быстро активизироваться и вызвать усиление метаболизма в мышцах, помогает в поддержании чистой мышечной массы. Такой вид протеина выделяется из коровьего молока с применением особой технологии. В составе коровьего молока соотношение сыворотки и казеина бывает 80% к 20%. Технология перекрестной фильтрации дает возможность получения высококачественного продукта без жира и лактозы, с сохранением биоактивных пептидов.

 

На рынке спортивного питания выделяются два типа протеина из сыворотки:

 

  1. в виде концентрата;
  2. изолята.

 

Первый из них считается не самым чистым продуктом, так содержание белка в нем составляет от 40 до 80 %. При изготовлении его пользуются простой технологией. В процессе выделения из сыворотки белка лактоза и жиры в ней остаются. Изолят протеина является более чистым по составу порошком, содержание белка в нем доходит до 90%. В нем нет лактозы и жиров, которые мешают усвоению белка.

 

Состав протеина из сыворотки содержит много аминокислот с разветвленными цепями ВССА, протеин обогащен витаминами, микроэлементами железом и фосфором, калием и натрием, а также кальцием, важным для строения костей. А у людей, которые занимаются спортом и ведут активный образ жизни, потребность в витаминах и микроэлементах увеличивается.

 

Например, протеин Syntha-6 состоит из шести высококачественных белков:

 

  1. концентрата сывороточного протеина;
  2. изолята сывороточного протеина;
  3. казеината кальция;
  4. мицеллярного казеина;
  5. изолята молочного протеина;
  6. яичного альбумина.

 

Глютамин- аминокислота, с ее помощью мышцы набирают массу. Бромелаин и папаин в составе способствуют быстрому усвоению протеина для подпитки мышечной массы.

 

В составе Optimum Nutrition Opti-Men содержится 8 самых основных аминокислот , 8 видов экстрактов различных фруктов, 25 витаминов и минеральные вещества, в числе которых группа витаминов В, цинк, медь, селен, кальций, марганец, инк и другие. Сывороточный вид протеин ценится спортсменами за качество, он идеальный вариант для компенсирования дефицита белков не только после тренировок, но и после них. Белки в его составе начинают действовать сразу после приема продукта и усваиваются быстро. С его помощью можно добиться длительности тренировок, быстрого сжигания жиров и наращивания мышечной массы.

 

Казеиновый протеин

 

Казеиновый протеин получают створаживанием молока, который в желудке переваривается долгое время и обеспечивает организм человека важными аминокислотами. Он подавляет аппетит, его употребляет больше всего опытные спортсмены для сжигания жира и сохранения мышц. Казеин принимают на ночь, так как он усваивается в течение 6-7 часов, его применяют те, кто страдает от аллергии на яйца. Казеином пользуются женщины для снижения веса, применяя его вместо обеда или ужина, потому что он надолго дает чувство сытости.

 

Он остоит из:

 

Триптофана и валина, лейцина, изолейцина, лизина, метионина и аргинина, глицина и других аминокислот. Все они помогают в снятии нервного напряжения и психической усталости после длительных физических тренировок. Есть в этом протеине глютамин для роста мышц, аланин для поддержки их тонуса.

 

Соевый протеин

 

Соевый протеин относится к растительным белкам, в нем мало аминокислот для поступления «строительных кирпичиков» в организм, поскольку содержание белков в нем около 50% в чистом виде.

 

Но исследованиями последних лет доказано, что в соевом протеине содержится более высокий процент (35%) важных для организма аминокислот, например, лизина и глютамина, а также аргинина, которые играют большую роль в выработке энергии в мышцах, в укреплении иммунитета. Лизин является компонентом соединительной ткани, помогает усвоению кальция. Эти аминокислоты облегчают последствия напряженных тренировок.

 

В сое аминокислоты метионина мало, но сейчас многие производители соевого протеина добавляют его в состав спортивного питания. Поэтому соевые пищевые добавки не отстают по качеству от молочных и яичных протеинов.

 

Опасные ингредиенты протеина

 

Перед выбором протеина надо внимательно изучить состав смеси, потому что производители добавляют разные вещества, которые могут нанести вред здоровью. Спортсмены знают, что, кроме белков, углеводы тоже нужны в процессе набора мышечной массы, которые выполняют энергетическую, транспортную и защитную функцию. Именно поэтому они присутствуют в составе многих пищевых добавок для спортсменов и не представляют опасность организму.

 

Для придания сладкого вкуса протеину некоторые производители добавляют небольшое количество сахара. В таких минимальных количествах сахар в протеине вреда не приносит. Но в дешевых БАДах содержится вредный для организма сахарозаменитель аспартам, с помощью которого производители хотят подсластить и замаскировать вкус добавки. Таурин добавляется с целью, чтобы спортсмен чувствовал прилив энергии. Но постоянная подпитка организма стимуляторами может привести к проблемам со сном. Нежелательно присутствие в составе протеина загустителей типа каррагенана и ксантановой камеди, добавляют их сделать продукт более густым. Но они просто заполняют желудок и ухудшают усвояемость протеина. К выбору протеина надо относиться со всей серьезностью. Любой его вид следует применить, заранее изучив его свойства, только тогда он будет помогать во время длительных тренировок.

 

Так же вы можете получить консултацию и приобрести нужную вам продукцию по номеру телфона:

МТС:

 +38 (095) 874-48-84

Киевстар:

 +38 (096) 834-48-84

что это такое, состав, назначение, вред и противопоказания

Протеины – один из самых популярных видов спортивного питания среди адептов силовых видов спорта. Тем не менее, мнения об этой добавке можно услышать совершенно противоположные – от “не будешь пить – мышцы не будут расти”, до “это же химия – будут проблемы со здоровьем”. Ни то, ни другое, к счастью, не имеет под собой оснований. Разберемся, что такое протеины, какие они бывают, из чего состоят и какую функцию в организме выполняют.

Для чего нужны протеины

Протеины (белки) – это биологические макромолекулы, которые вместе с липидами (жирами), углеводами (сахарами) и нуклеиновыми кислотами необходимы для полноценного метаболизма, поддержания и наращивания мышечной массы. Протеиновые смеси для спортивного питания хорошо усваиваются организмом, позволяют повышать тренировочные нагрузки и набирать мышечную массу.

Чтобы выяснить, для чего нужны протеины, вспомним, что мышцы человека примерно на 20% состоит из белковых соединений, которые участвуют в биохимических реакциях.

Функциональное предназначение протеиновых смесей позволяет организму спортсменов справляться с такими процессами:

  • продуцировать новые клетки, наращивать мышечную и соединительную ткань, чтобы активно двигаться;
  • передавать нервные импульсы, чтобы координировать действия;
  • своевременно получать гемоглобин, кислород и питательные вещества для развития мускулатуры;
  • регулировать состояние клеточных оболочек и все обменные процессы, чтобы выдерживать повышенные нагрузки;
  • активизировать антитела, которые защищают организм от бактерий, вирусов, инфекций в период сезонных заболеваний или в стрессовых ситуациях.

При занятиях спортом поступление протеинов – безоговорочная необходимость, поскольку белки постоянно тратятся на формирование мышечной ткани, поддержку суставно-связочного аппарата и сохранение подвижности.

Состав и полезные свойства протеинов

Что такое протеины с точки зрения биохимии? Это высокомолекулярные органические вещества, состоящие из аминокислот, соединённых пептидной связью. Все белковые соединения, производимые организмом, получаются из базовых аминокислот. В составе протеинов задействовано 22 аминокислоты, 10 из которых незаменимы.

Недостаток любых элементов приводит к дисбалансу в пищеварительной, иммунной, эндокринной и прочих системах жизнедеятельности организма. При длительной нехватке аминокислот начинается мышечная атрофия, снижается физическая выносливость (источник – научный журнал Экспериментальная и клиническая гастроэнтерология, 2012).

Выделяют такие виды протеиновых смесей:

  • быстрые (сывороточные, молочные, яичные) – усваиваются почти сразу после приема, выделяя большое количество питательных веществ; сюда относят яичные и сывороточные протеины, их рекомендуют употреблять утром и между тренировками не менее 5-6 раз в день;
  • медленные (казеиновые, соевые) – чаще всего используют казеиновый протеин перед сном, в длительных перерывах между употреблением пищи, чтобы сохранить достигнутый тренировочный эффект, а также для замены обычного питания.

Потребность организма в протеинах напрямую связана с его физической формой и активными занятиями. Чем больше человек двигается или прикладывает усилий, тем быстрее происходят все биохимические реакции в организме. В период интенсивных тренировок протеиновых смесей требуется в два раза, чем при обычном режиме занятий.

Для определения ежедневного количества советуют брать протеины из расчёта 2 г белка на 1 кг массы тела, это примерно 180-200 г для мужчин, 100-120 г для женщин. Специалисты утверждают, что половину белковой нормы можно заменять протеиновыми смесями.

Протеиновые смеси размешивают в воде, в соке или добавляют в молочные продукты. За один приём можно употреблять 40-50 г протеина без опасения за здоровье. В сутки необходимо 3-4 порции в зависимости от веса и тренировочных нагрузок. Протеиновые смеси служат в качестве добавки или полностью заменяют один приём пищи, чтобы уменьшить аппетит. Пригодятся и тем, кто старается похудеть, уменьшить количество жировых отложений, и тем, кто наращивает мышечную массу.

При наборе мышечной массы

При увеличении мышечной массы белков в рационе должно быть меньше, чем углеводов, поскольку необходим повышенный запас энергии. При этом необходимо тренироваться 3 раза в неделю с высокой нагрузкой, питаться 5 раз в день белковыми высококалорийными продуктами и употреблять «медленные» протеины. Для поддержания мышечного тонуса рекомендуется тренироваться 2 раза в неделю, питаться 3-4 раза с нормальным соотношением БЖУ.

При похудении и снижении веса

При снижении веса ограничено количество углеводов – по этой причине организм вынужден тратить запасы жира. Усвоение протеинов в повышенном количестве требует значительных энергозатрат, которые компенсируются при расходовании жировых отложений. Таким образом, организм получает необходимое питание и силы для тренировок.

При похудении рекомендуют тренироваться 3 раза в неделю со средней нагрузкой, питаться 5 раз в сутки, употребляя белковые низкокалорийные продукты и «быстрые» протеиновые смеси. Одновременное похудение и увеличение мышечной массы невозможно, необходимо сначала «согнать жиры», похудеть, а потом наращивать мышцы.

Возможный вред и побочные эффекты

Бытует такое мнение, что чрезмерное употребление протеинов приводит к нарушению функций печени и почек из-за выделения продуктов распада. Происходит накопление мочевой кислоты, что приводит к развитию мочекаменной болезни и подагры, нарушению плотности костной ткани.

Однако достоверных доказательств взаимосвязи нет, скорее всего, речь идёт о чрезмерной дозировке и качестве употребляемой продукции. Современные данные не показывают отрицательных последствий более высокого потребления белка на здоровье костей (источник на английском языке – научный журнал the Americal Journal of Clinical Nutrition, 2017).

Вывод: Используйте только проверенные, сертифицированные спортивные добавки. Внимательно выбирайте смеси, если у вас выявляется непереносимость лактозы (из-за нехватки фермента лактаза). Современный рынок предлагает безлактозные молочные и сывороточные смеси или выбирайте другие виды (яичные).

Протеиновые смеси, как и любые продукты, могут вызвать аллергическую реакцию на белок или дополнительные компоненты (источник – Википедия). Для удешевления производства и улучшения потребительского качества в смеси добавляют компоненты, которые в чрезмерном количестве нарушают состояние организма:

  • таурин – аминокислота, в избытке заставляет сердечно-сосудистую систему работать в напряжённом режиме, нарушает нервную деятельность;
  • загустители (каррагинан, ксантановая камедь) – создают оптимальную консистенцию протеиновых коктейлей, но при постоянном употреблении могут спровоцировать язвенные болезни ЖКТ;
  • синтетические сахара (декстроза, мальтодекстрин) – ускоряют восстановление после физических нагрузок, но при этом повышают вероятность ожирения, сахарного диабета, нарушенного обмена веществ;
  • синтетические сахарозаменители (аспартам, цикламат, аспаргеновая кислота) – усваиваются организмом не полностью и противопоказаны при почечной недостаточности, сосудистых заболеваниях.

Кроме того, может возникнуть расстройство пищеварения, которое обычно проходит через 2-3 дня. При длительных проблемах следует отменить употребление смесей и обратиться к врачу.

Виды протеинов

Готовые протеиновые смеси – отличный вариант для тех, кто занимается спортом и тренировками. Они содержат чистый, хорошо усвояемый белок, иногда в комплексе с витаминами и минеральными веществами.

По способу приготовления

Разновидности протеиновых смесей по способу приготовления:

  1. Изолят – белок после специальной очистки, из которого удалили практически все жиры и углеводы. Наиболее популярный продукт, поскольку содержит повышенное количество протеинов – до 90%. Употребляется: утром после пробуждения, за 2 часа до тренировки, сразу после тренировки или вместо перекуса.
  2. Гидролизат – эти смеси получают с помощью гидролиза, при котором расщепляют белки на аминокислоты (пептиды). Процесс гидролиза соответствует процессу пищеварения, так что гидролизат протеина – это продукт, уже готовый к усвоению.
  3. Концентрат – имеет в составе меньшее количество белка, примерно 70-80%, поэтому дешевле других добавок. Перед тренировками употреблять его бессмысленно, лучше это делать между приёмами пищи. Выручает, когда полноценный обед или ужин недоступны.

По источникам белка

Названия протеинов по тем продуктам, из которых они получены:

  1. Молочные смеси – состоят из двух белков (казеиновый и сывороточный). Предназначены для пользователей, которые без проблем усваивают лактозу. Массовый продукт, иногда сомнительного качества.
  2. Сывороточные – быстро расщепляются, производятся из молочной сыворотки, содержат минеральные вещества, необходимые для поддержания гормонального баланса и иммунной системы. Традиционный выбор для тех, кто активно работает над мышечной массой.
  3. Казеиновые – с медленными белками длительного действия, которые постепенно насыщают организм на протяжении суток, поэтому его рекомендуют принимать перед сном или во время длительных перерывов в питании (более 4 ч). В период увеличения мышечной казеин употребляют на ночь, а во время похудения и «сушки» можно принимать и днём, чтобы уменьшить аппетит.
  4. Соевые – доступный вариант, популярный у начинающих спортсменов. Усваивается довольно медленно. Фитоэстрагены в его составе препятствуют полноценному росту мышечной ткани. Его добавляют в другие смеси для удешевления производства, поэтому внимательно читайте состав.
  5. Яичные – более тяжело усваивается, но содержит полный набор аминокислот. Смеси рекомендуются в период усиленных тренировок. Преобладают на рынке спортивного питания, поскольку содержат аминокислоты, расщепляющие жировые отложения. Если указать конкретные цифры, то для получения суточной нормы белка необходимо съедать 10 куриных яиц. В денежном эквиваленте получается дешевле, но необходимо отделять желтки от белков, а результат более медленный из-за постепенного усвоения в желудке.
  6. Многокомпонентные смеси – комплексный продукт, рекомендуется в числе прочего для профессиональных тренировок. Особенно востребованы в случаях, когда необходимо согнать жиры и выделить мышечный рельеф. В более дорогом сегменте сопровождается подробной инструкцией с формулой состава и правилами употребления.

Производят протеиновые смеси из гороха, конопли и другого растительного сырья, в них всего 50-60% белка, зато содержатся жирные кислоты, минеральные вещества и другие полезные компоненты. Они помогают регулировать углеводный обмен, оказывают положительное действие на микрофлору и перистальтику кишечника.

Здесь более подробно о видах протеинов.

Альтернатива протеинам

Вместо протеиновых смесей можно употреблять углеводно-белковые гейнеры, в состав которых добавлены витамины, минералы, креатин (аминокислота, аккумулирующая энергию в мышечных и нервных клетках, повышает выносливость). Гейнеры употребляют примерно за 60-90 мин до силовой тренировки, тогда энергетического запаса хватает на несколько часов.

По мнению специалистов, лучше брать более дорогостоящие смеси (сывороточные, казеиновые, яичные) проверенных производителей, пусть даже в меньшем объёме, чем употреблять много низкокачественных дешёвых смесей. Протеины в форме гидpoлизaта – наиболее дорогой вариант, однако их эффективность всего на 10-15% выше, поэтому переплачивать не обязательно, проще купить изолят.

Обратите внимание! Самые популярные смеси – американского или европейского производства, более доступные – азиатские и отечественные.

Признанные лидеры: BSN, MHP, VPX, Dymatize, Binasport, Weider, Syntrax, MuscleTech, Gaspari Nutrition, Optimum Nutrition.

Итоги

Расчет тренировочной нагрузки и выбор протеиновых смесей лучше проводить с участием тренера, который более объективно оценить ваши физиологические параметры и спортивные перспективы. Наиболее эффективные методики питания и тренировок выявляются только опытным путём и требуют постоянного наблюдения.

Оцените материал

Научный консультант проекта. Физиолог (биологический факультет СПБГУ, бакалавриат). Биохимик (биологический факультет СПБГУ, магистратура). Инструктор по хатха-йоге (Институт управления развитием человеческих ресурсов, проект GENERATION YOGA). Научный сотрудник (2013-2015 НИИ акушерства, гинекологии и репродуктологии им. Отта, работа с маркерами женского бесплодия, анализ биологических образцов; 2015-2017 НИИ особо чистых биопрепаратов, разработка лекарственных средств) Автор и научный консультант сайтов по тематике ЗОЖ и науке (в области продления жизни) C 2019 года научный консультант проекта Cross.Expert.

Редакция cross.expert

виды, состав и польза, как правильно принимать протеин

Несмотря на появившуюся в последнее время спортивную окраску термина «протеин», полноценные белковые продукты нужны не только спортсменам. Протеиновые коктейли и препараты сегодня используются на многих тяжёлых производствах, в медицинских целях в период восстановления больных, при выкармливании детей. Но, тем не менее, основным потребителем белковых препаратов являются именно спортсмены.

И именно для них спортивная пищевая промышленность предлагает огромный выбор самых различных видов белковых препаратов.

Чем отличается концентрат от изолята

Современные спортивные белковые препараты – это, как правило, концентраты или изоляты натуральных белковых продуктов. Отличить эти  два понятия друг от друга несложно. Вот что они собой представляют:

1. Концентрат белка – это белковый продукт, лишённый большей части жидкости.

2. Изолят белка – это концентрат, из которого удалены лишние жиры, холестерин и углеводы. По сути, изолят – это почти чистый белок.

Большинство используемых в составе спортивных добавок изолятов имеют концентрацию белка около 92 процентов. Это – очень много, и такие препараты употреблять можно лишь в разбавленном виде. Разумеется, из-за большей сложности технологии получения изолят белка стоит дороже концентрированного протеина.

Виды протеина

Несмотря на огромное разнообразие белков, в спортивных продуктах чаще всего применяют лишь некоторые виды, получаемые чаще всего из молока или растительных продуктов. Лидерами по популярности здесь являются следующие виды:

1. Сывороточный.

Добывается из молочной сыворотки чаще всего путём её кипячения. При этом сам белок сворачивается и образует хлопья, которые можно достаточно легко собрать и обработать. Сывороточный протеин отличается лёгкостью усваивания – в организме он расщепляется в течение двух часов. Как результат,он оптимален для употребления сразу после физических нагрузок.

2. Казеиновый.

Получается из молока. Усваивается значительно дольше, чем сывороточный, поэтому профессионалы считают, что правильно принимать его перед сном.

3. Соевый.

Вопреки бытующим убеждениям, состав соевого протеина ничем не хуже белков животного происхождения. Только он чаще приводит к различным расстройствам желудка – метеоризму и диарее, да и пахнет хуже. Поэтому чаще всего рекомендуют соевый протеин для женщин с целью обогащения диеты и гормональной стабилизации.

4. Яичный.

По своим свойствам напоминает казеиновый. Он тоже долго усваивается, но при этом содержит полный набор незаменимых аминокислот.

Также существуют еще один вид протеина — белковые продукты на основе молозива – продукта, которым кормятся новорожденные телята. Химический состав протеина на основе молозива содержит и большое количество белков, и жиры, и многие углеводы, но спортивные продукты из него значительно дороже даже относительно недешёвых традиционных видов.

Как принимать протеин

Количество белка, необходимого к употреблению, очень сильно варьируется в зависимости от возраста, пола, вида спорта и желаемых спортивных результатов спортсмена. Тем не менее, средняя суточная норма протеина для поддержания мышечной массы составляет приблизительно 2-3 грамма на килограмм веса тела.

Путём нехитрых подсчётов можно вычислить, сколько нужно протеина в день тренирующемуся спортсмену. Коктейля, содержащего 40% белка, среднестатистическому мужчине весом 80 килограммов в условиях регулярных высоких нагрузок необходимо выпивать не менее 360 граммов – одну хорошую большую кружку.

Но лучше эти количества согласовывать со специальными таблицами и рекомендациями к самим протеиновым продуктам. В этом случае польза протеина будет максимальной, а отрицательные свойства – не проявятся вовсе.

Где купить протеин?

Протеин удобнее всего покупать в интернет-магазинах, где зачастую очень большой выбор как производителей, так и вкусов. Да и часто там дешевле чем в спортивных залах или обычных магазинах, особенно с учетом предлагаемых скидок постоянным покупателям.

Большой выбор, а также еженедельные акции на протеин предлагаются в интернет-магазине iHerb. Отличные цены и к тому же бесплатная доставка по всему миру при заказах от 40$. Также есть бонус для тех, кто еще ничего там не заказывал — скидка 10% по промокоду JLP325.

Протеин сывороточный — химический состав, пищевая ценность, БЖУ

Вес порции, г { { { В стаканах { {

1 ст — 96,0 г2 ст — 192,0 г3 ст — 288,0 г4 ст — 384,0 г5 ст — 480,0 г6 ст — 576,0 г7 ст — 672,0 г8 ст — 768,0 г9 ст — 864,0 г10 ст — 960,0 г11 ст — 1 056,0 г12 ст — 1 152,0 г13 ст — 1 248,0 г14 ст — 1 344,0 г15 ст — 1 440,0 г16 ст — 1 536,0 г17 ст — 1 632,0 г18 ст — 1 728,0 г19 ст — 1 824,0 г20 ст — 1 920,0 г21 ст — 2 016,0 г22 ст — 2 112,0 г23 ст — 2 208,0 г24 ст — 2 304,0 г25 ст — 2 400,0 г26 ст — 2 496,0 г27 ст — 2 592,0 г28 ст — 2 688,0 г29 ст — 2 784,0 г30 ст — 2 880,0 г31 ст — 2 976,0 г32 ст — 3 072,0 г33 ст — 3 168,0 г34 ст — 3 264,0 г35 ст — 3 360,0 г36 ст — 3 456,0 г37 ст — 3 552,0 г38 ст — 3 648,0 г39 ст — 3 744,0 г40 ст — 3 840,0 г41 ст — 3 936,0 г42 ст — 4 032,0 г43 ст — 4 128,0 г44 ст — 4 224,0 г45 ст — 4 320,0 г46 ст — 4 416,0 г47 ст — 4 512,0 г48 ст — 4 608,0 г49 ст — 4 704,0 г50 ст — 4 800,0 г51 ст — 4 896,0 г52 ст — 4 992,0 г53 ст — 5 088,0 г54 ст — 5 184,0 г55 ст — 5 280,0 г56 ст — 5 376,0 г57 ст — 5 472,0 г58 ст — 5 568,0 г59 ст — 5 664,0 г60 ст — 5 760,0 г61 ст — 5 856,0 г62 ст — 5 952,0 г63 ст — 6 048,0 г64 ст — 6 144,0 г65 ст — 6 240,0 г66 ст — 6 336,0 г67 ст — 6 432,0 г68 ст — 6 528,0 г69 ст — 6 624,0 г70 ст — 6 720,0 г71 ст — 6 816,0 г72 ст — 6 912,0 г73 ст — 7 008,0 г74 ст — 7 104,0 г75 ст — 7 200,0 г76 ст — 7 296,0 г77 ст — 7 392,0 г78 ст — 7 488,0 г79 ст — 7 584,0 г80 ст — 7 680,0 г81 ст — 7 776,0 г82 ст — 7 872,0 г83 ст — 7 968,0 г84 ст — 8 064,0 г85 ст — 8 160,0 г86 ст — 8 256,0 г87 ст — 8 352,0 г88 ст — 8 448,0 г89 ст — 8 544,0 г90 ст — 8 640,0 г91 ст — 8 736,0 г92 ст — 8 832,0 г93 ст — 8 928,0 г94 ст — 9 024,0 г95 ст — 9 120,0 г96 ст — 9 216,0 г97 ст — 9 312,0 г98 ст — 9 408,0 г99 ст — 9 504,0 г100 ст — 9 600,0 г

Протеин сывороточный порошок

Каких ингредиентов НЕ должно быть в составе хорошего протеина?

Какие ингредиенты протеина вредят здоровью?

С одной стороны, FitSeven уже подробно писал о том, что большинство утверждений о вреде спортивного протеина для здоровья атлета являются лишь мифами — научные исследования подтверждают безопасность и безвредность сывороточного белка. Однако это касается лишь «чистого» протеина, а не смесей, продающихся в магазинах.

К сожалению, ключевая проблема спортивного протеина заключается в том, что производители почти всегда добавляют в его состав многочисленные вторичные ингредиенты — и не столько для удешевления стоимости продукта, сколько для создания более «приятного» вкуса и цвета, а также обеспечения густой текстуры и легкого смешивания с водой. Не говоря уже о содержании лактозы.

Сколько белка в спортивном протеине?

Первое, с чего нужно начинать выбор спортивного протеина — это с изучения непосредственного содержания белка в 100 г. продукта. Очень часто производители осознанно вводят покупателя в заблуждение, указывая на упаковке цифры «30 г белка на порцию», подразумевая под порцией не стандартные 30 граммов, а 40 или даже 50 граммов.

Помните о том, что хороший протеин должен содержать в своем составе примерно 22-25 г белка на 30-граммовую порцию — или 73-83 г белка на 100 г продукта. Количество углеводов и жиров в этом случае не должно превышать 1-5 г на порцию (или 4-15 г на 100 г). Если же белка в продукте меньше, а углеводов и жиров больше, то покупать его не стоит.

Учимся читать состав протеина

Вторым шагом при выборе качественного протеина является внимательное изучение его состава, обязательно присутствующего на упаковке. Напомним, что все ингредиенты должны указываться в порядке убывания, от преобладающего к самому меньшему. Если же на упаковке вообще нет состава продукта, это однозначно не говорит ни о чем хорошем.

Главным правилом должно стать то, что чем больше ингредиентов в составе протеина, тем хуже его качество. Особенно ярко это условие проявляется на примере вегетарианского протеина, изготовленного из сои или гороха — подобные технологии требует сложных процессов и использования множества добавок для придания вкуса и текстуры.

Состав протеина: типичные ингредиенты

Ключевым ингредиентом сывороточного протеина всегда является либо концентрированная молочная сыворотка (Whey Protein Concentrate) либо изолят молочного белка (Whey Protein Isolate). Однако принципиальное значение играет то, каким образом исходное сырье было очищено от жира и примесей — механической фильтрацией или химическими реакциями.

Дорогие марки спортивного протеина обычно однозначно указывают, что изолят был очищен именно механически, без использования гидролиза или других химических процессов. Говоря простыми словами, это как в случае с оливковым маслом — характеристики и вкус масла холодного отжима принципиально отличаются от глубоко рафинированного.

Гидролизованный протеин

С теоретической точки зрения, в процессе гидролиза протеина (то есть температурной, механической и химической обработок) сложный молочный белок разбивается на отдельные аминокислоты, что должно обеспечивать лучшую чистоту сырья и более высокий уровень усвоения его состава. Такой протеин обозначается как Hydrolyzed Whey Protein Isolate.

Однако, с практической стороны, данный производственный процесс является сложнейшей технологической цепочкой, принципиально меняющей состав молочного белка. По сути, не существует никаких долгосрочных научных исследований, показывающих безвредность и безопасность для здоровья регулярного приема подобного протеина.

Опасные ингредиенты в составе протеина

К сожалению, сама по себе чистая молочная сыворотка обладает специфическим неприятным вкусом и довольно плохо смешивается с водой — для устранения этого «дефекта» производителям приходится добавлять в состав спортивного протеина как сахарозаменители и подсластители, так и ароматизаторы и всевозможные загустители.

Необходимо отметить, что некоторые ученые твердо уверены в том, что употребление сахарозаменителя аспартама при низком уровне глюкозы в крови (то есть, после физической тренировки) наносит вред мозгу и может провоцировать развитие болезней Альцгеймера и Паркинсона. Именно поэтому постарайтесь покупать протеин без аспартама.

Загустители и разрыхлители

Принципиальным отличием низкокачественного протеина от премиальных марок является использование дешевых загустителей и разрыхлителей, позволяющих сделать текстуру финального продукта более густой. Проблема заключается и в том, что подобные загустители в буквальном смысле заполняют желудок и существенно ухудшают усвоение протеина.

Условно безопасными загустителями могут считаться каррагенан (carrageenan) и ксантановая камедь (xanthan gum), широко используемые в пищевой индустрии как для производства колбас и сосисок, так и для создания густой структуры молочных коктейлей из МакДоналдс. Но, опять же, здесь встает вопрос о том, насколько «полезным» является состав подобного продукта.

***

Новые материалы Фитсевен, 5 раз в неделю — в telegram:

Необходимо четко понимать, что спортивный протеин — это достаточно сложный с точки зрения изготовления продукт, а не просто концентрат сухого молока. Для удешевления стоимости производители могут использовать крайне странные ингредиенты — и никто им этого не может запретить, так как регламентов у подобной продукции не существует.

В продолжение темы

Дата последнего обновления материала —  2 ноября 2018

протеин | Yobaton

Продукт рекомендуется в качестве дополнительного источника белков к основному рациону, для оптимизации питания при сбалансированной диете, высоких физических нагрузках. Мицеллярный казеин, полученный методом ультрафильтрации с сохранением структуры белка и очищенный от солей, обеспечит Ваш организм аминокислотами на период до 7 часов, что незаменимо в ночное время суток. Входящий в состав продукта сывороточный белок многократно усиливает действие мицеллярного казеина.

 

Состав: мицеллярный казеин, концентрат сывороточного белка, ароматизатор, витамин С (аскорбиновая кислота), витамин В1 (тиамин), витамин В3 (ниацин), витамин В5 (пантотеновая кислота), витамин В6 (пиридоксин), витамин В12 (цианокобаломин), фолиевая кислота, подсластитель сукралоза, витаминный премикс 9-14. 

 

Пищевая ценность в одной порции: белки 18г (24%**), жиры 1г (1,5%**), углеводы 6г (1,5%**), витамин С 17,7мг (29,5%**), ниацин 4,8мг (26,7%**), витамин В5 1,68мг (28%**), витамин В6 0,72мг (36%**), витамин В1 0,66мг (47%**), витамин В12 0,6мг (60%**).

 

Энергетическая ценность: 105ккал/429кДж (4%**).

** — Средняя суточная потребность (в 1 порции).

 

Рекомендации по употреблению: для достижения наилучшего эффекта принимать по одной порции ежедневно вечером за 30 минут до сна, между основными приемами пищи, не более трех порций в день или в соответствии с Вашей индивидуальной программой питания.

 

Способ приготовления: смешайте содержимое двух мерных ложек продукта (30 г) в шейкере/блендере с 200-250 мл обезжиренного молока/воды комнатной температуры до однородной массы в течение 15-30 секунд. Употребить готовый продукт сразу после приготовления.

 

Условия хранения: хранить в сухом, прохладном, защищенном от света и недоступном для детей месте при t не выше 25°С.

 

Годен в закрытой упаковке в течение двух лет с даты изготовления. После вскрытия упаковки хранить не более 60 дней. Дата изготовления и номер партии указаны на упаковке.

 

Противопоказания: индивидуальная непереносимость компонентов продукта, не рекомендуется употреблять лицам до 18 лет, при беременности и кормлении грудью. Не является лекарственным средством. Перед употреблением необходимо проконсультироваться с врачом.

 

Изготовлено в соответствии с ТУ 10.89.19-046-14561618-2020.

100 % ЯИЧНЫЙ ПРОТЕИН: состав, свойства и применение.

100 % Яичный Протеин: ингредиенты

Белый яичный альбумин, натуральный или идентичный натуральному ароматизатор Bell Farm Industrial, Великобритания, ванилин, какао,Германия, аспартам.

100 % Яичный Протеин: инструкция по применению

Для употребления нужно смешать 25 грамм ( 2 столовых ложки с верхом) порошка с 200 мл воды, молока  или сока.

Протеиновый коктейль лучше всего использовать не позже , чем за 1 час до тренировки и не ранее чем 1,5 часа после.

Оптимальная разовая доза яичного протеина — 25-30 г между основными приемами пищи.

100 % Яичный Протеин: состав

Содержание питательных веществ в одной порции 25 г (2 ст.ложки)

  с водой с 200 мл 3,2% молока
Белок 20 мг 25,8 г
Углеводы 2,75 г 11,2 г
Жиры 0 г 6,4 г
Влага 2,25 г 182 г
Калории 80 кКал 197 кКал

Минеральные вещества

Калий 100 мг
Натрий 40 мг

Аминокислотный состав (100 г белка)

Аланин 4375 мг *Лизин 5798 мг
Аргинин 4470 мг *Метеонин 3481 мг
Аспарагиновая кислота 8604 мг Пролин 2895 мг
*Валин 6497 мг Серин 5526 мг
*Гистидин 1906 мг *Треонин 4120 мг
Глицин 2842 мг *Триптофан 1499 мг
Глютаминовая кислота 10753 мг Тирозин 3302 мг
*Изолейцин 5177 мг *Фенилалагин 5087 мг
*Лейцин 7086 мг Цистеин 2503 мг
*-незаменимые кислоты

 

 

 

Белки: определение, состав, структура, примеры

Термин « белок » происходит от греческого слова « proteios », что означает первичный или выдающийся, и впервые был предложен Йенсом Якобом Берцелиусом, одним из отцов современной химии, своему коллеге Герарду Йоханнесу. Малдер, изучавший химический состав альбуминов в 1839 году. На самом деле Берцелиус полагал, основываясь на формуле, данной Малдером альбумину, C 40 H 62 O 12 N 10 , неправильная формула, что белки могут быть важнейшими биологическими веществами.
Несмотря на ошибку Малдера, Берцелиус обладал «пророческой интуицией».
Они представляют собой класс молекул, присутствующих во всех живых организмах и во всех отделах клетки; в клетках животных они могут составлять более 50% их сухой массы.
Белки животных, растений, бактерий и вирусов представляют собой линейные полимеры, состоящие из субъединиц, называемых аминокислотами . Идентифицировано около 20 аминокислот, присутствующих почти исключительно в L-форме и связанных ковалентной связью, называемой пептидной связью, которая является жесткой и плоской.Аминокислотная последовательность, кодируемая конкретным геном, называется полипептидной цепью или белком. Каждая аминокислота повторяется более или менее большое количество раз.

Иногда D-аминокислоты обнаруживаются в некоторых бактериальных белках.
Белки имеют очень разные структуры, даже в одном и том же типе клеток, где мы можем найти сотни различных типов, которые выполняют разные функции.
Следует отметить, что пептидная связь очень устойчива при физиологическом pH: при отсутствии внешних вмешательств ее срок службы составляет около 1100 лет.

СОДЕРЖАНИЕ

Структура белков

Белки — это самые универсальные молекулы, присутствующие в живых организмах, где они выполняют функции, необходимые для жизни. Большое разнообразие функций, которые способны выполнять, проистекает из возможности укладки полипептидной цепи на в конкретные трехмерные структуры , которые обеспечивают способность связывать различные молекулы и выполнять различные функции.
При описании того, как полипептидные цепи складываются в свои трехмерные структуры, полезно различать разные уровни организации, которые будут проанализированы ниже.

Примечание: в глобулярных белках присутствуют структуры, следующие за вторичной.

Первичная структура белка

Бычий инсулин был первым белком, первичная структура которого была определена благодаря работе Фредерика Сэнгера в 1953 году.
Первичная структура — это аминокислотная последовательность белков , их самый низкий уровень организации, и, как было сказано ранее, он уникален и генетически детерминирован.
Он может состоять из 40-4000 аминокислотных остатков и определяет трехмерную структуру самого белка, которая, в свою очередь, определяет его функцию.
Полипептидная цепь имеет полярность, потому что ее два конца различны: один имеет свободную аминогруппу и называется NH 2 -концом или амино-концом, другой — свободной карбоксильной группой и называется COOH-концом или карбоксильным концом. . Два конца полипептидной цепи также известны как N-конец и C-конец, чтобы отличать их от карбоксильных и аминогрупп, присутствующих в цепи. По соглашению N-концевой конец принимается за начало аминокислотной цепи и всегда помещается слева.
Первичная структура интересна еще и тем, что, сравнивая структуру одного и того же белка у разных видов, мы можем идентифицировать вариации, которым подвергся соответствующий ген, что является индикатором дивергенции видов в ходе эволюции.
Термины дипептид, трипептид, олигопептид и полипептид используются для обозначения цепей разной длины, соответственно, состоящих из 2, 3, менее 50 и более 50 аминокислот.

Вторичная структура белка

Открытие вторичной структуры белков связано с работой Линуса Полинга и Роберта Кори в 1951 году, которые предложили две структуры, названные α-спиралью и β-пластинчатой ​​структурой или β-складчатым листом.
Вторичная структура возникает в результате образования водородных связей между смежными частями полипептидной цепи с определенными аминокислотными последовательностями. Следовательно, он описывает расположение в пространстве аминокислот не очень далеко друг от друга вдоль первичной структуры .
В дополнение к вышеупомянутым структурам, другие были идентифицированы как β-витки (β-витки), γ-витки (гамма-витки) и Ω-петли (петли омега), все они принадлежат к группе, называемой обратными витками. Эти структуры часто встречаются там, где полипептидная цепь меняет направление, и обычно расположены на поверхности молекулы.

Примечание: около 32–38% аминокислот в глобулярных белках находятся в структурах α-спирали.

Сверхвторичные структуры или мотивы

Они представляют собой комбинацию вторичных структур , образующих область молекулы с определенной трехмерной структурой и топологией. Супервторичные структуры связаны друг с другом петлевыми областями с неопределенной структурой.
Распространенные мотивы:

  • «цинковый палец» (β-α-β), который часто встречается в белках, связывающих РНК или ДНК;
  • : греческий ключ, β-меандр и β-ствол.

Домены

Домены — это следующий уровень организации. Они представляют собой глобулярные области , которые являются результатом комбинации мотивов , которые сворачиваются независимо от остальной части полипептидной цепи с образованием стабильной структуры.
Они состоят из 40-400 аминокислот, за исключением моторных и киназных доменов, которые образованы гораздо большим количеством аминокислот.
Домены были разделены на три основные группы на основе присутствующих вторичных структур и мотивов:

  • α-доменов;
  • β-доменов;
  • α / β-доменов.

Было обнаружено более 1000 доменных семейств (члены каждого семейства называются «гомологами»), и, похоже, они произошли от общего предка.
Очень часто каждый домен выполняет определенную функцию, то есть является функциональной единицей белка, в котором он содержится.
Белки могут состоять из одного домена, более мелких или из нескольких доменов. Например, химотрипсин состоит из одного домена, а папаин — из двух доменов.

Третичная структура белка

Третичная структура, также называемая «нативной структурой», представляет собой трехмерную структуру белков .Первым белком, третичная структура которого была определена, был миоглобин в 1958 году, благодаря работе Джона Кендрю.
В этом типе структуры сворачивание белковой цепи отвечает за размещение аминокислотных остатков в тесном контакте далеко друг от друга вдоль цепи, то есть это относится к трехмерному расположению аминокислот вдали друг от друга вдоль цепи. первичная структура.

Рис. 3 — Окси-миоглобин

Третичная структура белков, в частности белков, состоящих из более чем 200 аминокислотных остатков, образована различными доменами, связанными короткими полипептидными сегментами.Он часто стабилизируется дисульфидными мостиками между остатками цистеина, мостиками, которые образуются после того, как молекула достигла своей нативной конформации.
Следует отметить, что не все глобулярные белки имеют третичную структуру.
Примером являются казеины молока, полипептидная цепь которых принимает неупорядоченную трехмерную конформацию, также известную как случайная спиральная структура . Неупорядоченная структура делает их очень восприимчивыми к действию кишечных протеаз и, следовательно, к высвобождению составляющих аминокислот.Это делает их очень подходящими для выполнения своей пищевой роли.
Другой пример белка со случайной спиралью — эластин.

Четвертичная структура белка

Этот дополнительный уровень структурной организации описывает, как более чем одной полипептидной цепи связывают с образованием единой белковой структуры. Следовательно, это относится к пространственному расположению отдельных цепей и природе сил, связывающих их вместе, например:

  • гидрофобный эффект, который является основной движущей силой сворачивания белка;
  • водородных связей;
  • Ван-Дер-Ваальсовых взаимодействий;
  • ионных взаимодействий;
  • ковалентных сшивок.

Полученная структура называется олигомером (олигомерным белком) и составляющими полипептидами, которые могут быть одинаковыми или разными, мономерами или просто субъединицами.
В целом, большинство внутриклеточных белков являются олигомерами, в отличие от большинства внеклеточных. Классическим примером белка с четвертичной структурой является гемоглобин .
Очевидно, что этот уровень структуры отсутствует у глобулярных белков, состоящих из одной полипептидной цепи, то есть у мономерных белков.
Белки также способны взаимодействовать с образованием структур, в которых, действуя синергетически, они выполняют функции, которые они не смогли бы выполнить в одиночку.
Примерами являются «макромолекулярные машины », участвующие в синтезе ДНК, РНК и самих белков, в сокращении мышц или в передаче сигналов между соседними клетками.

Список литературы

Лодиш Х., Берк А., Зипурский С.Л. и др. Молекулярная клеточная биология. 4-е издание.Нью-Йорк: У. Х. Фриман; 2000. Раздел 3.1, Иерархическая структура белков. Доступно по ссылке: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21475/

Кессель А., Бен-Тал Н. Введение в белки: структура, функции и движение. CRC Press, 2011 doi: 10.1002 / cbic.201100254

Нельсон Д.Л., Кокс М.М. Ленингер. Основы биохимии. 6-е издание. W.H. Фримен и компания, 2012

Стипанук М.Х., Кодилл М.А. Биохимические, физиологические и молекулярные аспекты питания человека.3-е издание. Elsevier Health Sciences, 2012 г.

белков: состав и структура | Макромолекулы

В этой статье мы поговорим о составе и структуре белков.

Состав белков:

Белки — это большие молекулы, состоящие из множества аминокислот, соединенных «пептидными связями».

Пептидная связь образуется, когда карбоксильный радикал одной аминокислоты реагирует с амино (-NH 2 ) группой другой аминокислоты.Основная структурная формула аминокислот представлена ​​на рис. 4.1.

Он состоит из одного альфа (а) атома углерода, который связан с аминогруппой (-NH 2 ) с потенциальным (+) зарядом, карбоксильной группы с зарядом (-), атома водорода и боковой цепи «R», который варьируется в зависимости от аминокислот.

Обычно в белках содержится 20 аминокислот (структурные формулы аминокислот можно найти в любой книге по биохимии).Эти двадцать аминокислот разделены на 7 групп (Таблица 4.1). Необязательно, чтобы в данном белке присутствовали все 20 аминокислот.

Боковые цепи (R) аминокислот отвечают за различные свойства аминокислот, такие как растворимость в воде, взаимодействие с другими аминокислотами и т. Д. Аминокислоты, содержащие группу -CH 3 , гораздо менее растворимы в воде, и их называют «гидрофобными» аминокислотами, например лейцин, изолейцин, валин.

Аминокислоты, растворимые в воде, называются «гидрофильными» аминокислотами, например лизин (+ заряд) и аспарагиновая кислота (-заряд). Сульфгидрильная группа (-SH) цистеина может взаимодействовать с группой -SH другого цистеина в белковой цепи с образованием дисульфидной связи (S-S). Атомы H гидроксильной группы (-OH) или карбоксильной группы цепи «R» могут образовывать водородные связи с другими аминокислотами в белковой цепи. Связи необходимы для стабилизации структуры белковых молекул.

Структура белков :

Белковая молекула, содержащая одну полипептидную цепь (мономерный белок), может иметь первичную, вторичную и третичную структуры. Белок, состоящий из двух или более полипептидных цепей (мультимерных белков), может иметь еще одну степень конформации, «четвертичную структуру».

Первичная структура :

Белки представляют собой длинные полипептидные цепи. Один конец их цепи содержит свободную аминогруппу (-NH 2 ), а другой конец содержит свободную карбоксильную группу.Аминокислоты цепи связаны пептидными связями.

Количество аминокислот и их последовательность различаются в разных типах белков. Поскольку последовательность и количество аминокислот в белках определяются информацией, содержащейся в кодирующем их гене, первичную структуру белков можно сравнить с последовательностью оснований рассматриваемой нуклеиновой кислоты следующим образом.

(1) Белки — это полипептиды, состоящие из связанных аминокислот, тогда как нуклеиновые кислоты — это полинуклеотиды, состоящие из рибонуклеотидов (РНК) и дезоксирибонуклеотидов (ДНК).

(2) Белки содержат группу -NH 2 на одном конце и группу на другом конце, тогда как нуклеиновые кислоты содержат фосфорную кислоту на одном конце (5′-конец) и группу -ОН на другом конце (3′-конец). ).

(3) Аминокислоты связаны пептидными связями в белках, тогда как нуклеотиды связаны фосфодиэфирными связями (-O-P-O) в нуклеиновых кислотах.

Вторичная структура :

Вторичная структура белков возникает из-за образования нековалентных Н-связей между группами -NH и -CO аминокислот, которые очень близки друг к другу.Большинство белков свернуто в правую спираль, называемую «альфа-спиралью». Другими типами вторичной структуры являются «бета-складчатый лист» , где полипептидные цепи лежат бок о бок, стабилизированные Н-связями.

Третичная стриктура :

Полипептидная цепь изгибается и складывается в разных местах, образуя некоторую сферическую конформацию. Структура стабилизирована боковой цепью аминокислот. Сайты специфичности ферментов формируются за счет третичной структуры.

Четвертичная структура :

Некоторые белки существуют как ассоциация двух или более полипептидных цепей. Различные полипептидные цепи связаны нековалентными, а иногда и ковалентными связями. Например, полная молекула гемоглобина человека состоит из четырех отдельных полипептидных цепей, двух идентичных альфа (α) цепей и двух идентичных бета (β) цепей.

Отдельные цепи а состоят из 140 аминокислот, а отдельные цепи бета состоят из 146 аминокислот.Основной фермент РНК-полимеразы состоит из 5 полипептидных цепей, β ’βα 2 ω.

Синтез белка происходит под управлением информации, хранящейся в ДНК в виде «кодов». Различные виды РНК, такие как рибосомная РНК, транспортная РНК и информационная РНК, производятся на матрице ДНК в процессе «транскрипции».

Синтез белка происходит на рибосомах, где тРНК приводит аминокислоты для образования полипептида в соответствии с «кодоном» в мРНК, таким образом, сообщение от ДНК транслируется в белок.В следующих разделах описаны различные компоненты синтеза белка.

Содержание белка и аминокислотный состав коммерчески доступных изолятов растительного белка

Abstract

Постпрандиальное повышение концентраций незаменимых аминокислот (EAA) модулирует увеличение скорости синтеза мышечного белка после приема белка. Содержание EAA и состав AA в источнике пищевого белка вносят вклад в дифференциальную синтетическую реакцию мышечного белка на прием различных белков.Более низкое содержание ЕАА и специфический недостаток лейцина, лизина и / или метионина могут быть причиной более низкой анаболической способности белков растительного происхождения по сравнению с белками животного происхождения. Мы сравнили содержание EAA и состав AA в большом количестве источников растительного белка с белками животного происхождения и белками скелетных мышц человека. Состав АК овса, люпина, пшеницы, конопли, микроводорослей, сои, коричневого риса, гороха, кукурузы, картофеля, молока, сыворотки, казеината, казеина, яиц и белка скелетных мышц человека оценивали с помощью UPLC-MS / MS.Содержание EAA в изолятах растительных белков, таких как овес (21%), люпин (21%) и пшеница (22%), было ниже, чем в белках животного происхождения (сыворотка 43%, молоко 39%, казеин 34% и яйца. 32%) и мышечный белок (38%). Профили АК в значительной степени различались для белков растительного происхождения с содержанием лейцина от 5,1% для конопли до 13,5% для кукурузного белка, по сравнению с 9,0% для молока, 7,0% для яиц и 7,6% для мышечного белка. Метионин и лизин обычно содержали меньше белков растительного происхождения (1,0 ± 0,3 и 3,6 ± 0,6%) по сравнению с белками животного происхождения (2.5 ± 0,1 и 7,0 ± 0,6%) и мышечного белка (2,0 и 7,8% соответственно). В заключение можно сказать, что существуют большие различия в содержании ЕАА и составе АК между различными изолятами растительного белка. Комбинации различных изолятов белков растительного происхождения или смеси белков животного и растительного происхождения могут обеспечить характеристики белков, которые точно отражают типичные характеристики белков животного происхождения.

Ключевые слова: Незаменимая аминокислота, лейцин, растительный белок, синтез мышечного белка, белковая смесь

Введение

Потребление диетического белка стимулирует синтез мышечного белка (Rennie et al.1982). Синтетический ответ мышечного белка на потребление белка может существенно различаться в зависимости от типа или источника пищевого белка. Дифференциальный синтетический ответ мышечного белка в значительной степени зависит от постпрандиальной доступности незаменимых аминокислот (и, в частности, лейцина) для мышц (Atherton et al. 2010; Volpi et al. 2003). Доступность незаменимых аминокислот после приема пищи регулируется рядом физиологических процессов, включая переваривание пищевых белков, всасывание аминокислот, удержание внутренних аминокислот и перфузию скелетных мышц (Groen et al.2015), а также различные диетические факторы, включая аминокислотный состав, содержание незаменимых аминокислот и наличие антипитательных факторов.

В многочисленных исследованиях оценивалась постпрандиальная реакция синтеза мышечного белка на потребление молочных продуктов (Burd et al. 2012; Gorissen et al. 2016; Pennings et al. 2011, 2012; Tang et al. 2009; Witard et al. 2014; Yang et al. 2012a) и мяса (Beals et al. 2016; Burd et al. 2015; Pennings et al. 2013; Symons et al. 2007, 2009, 2011; Phillips 2012; Robinson et al.2013). Сильное увеличение скорости синтеза мышечного белка после приема пищи после приема пищи этих белков животного происхождения связано с быстрым повышением концентрации незаменимых аминокислот в плазме, в частности лейцина. Для сравнения, синтетические реакции мышечных белков на потребление растительных белков, таких как соя (Phillips 2012; Tang et al. 2009; Wilkinson et al. 2007; Yang et al. 2012b) и пшеница (Gorissen et al. 2016) было показано, что они имеют меньшую величину по сравнению с белками животного происхождения.Меньшие анаболические свойства белков растительного происхождения объясняются более низким содержанием незаменимых аминокислот или нехваткой определенных аминокислот, таких как лейцин, лизин и / или метионин (Консультации экспертов ВОЗ / ФАО / УООН, 2007 г .; van Vliet et al., 2015 г. ; Янг и Пеллетт 1994). Все аминокислоты необходимы для синтеза белка, и недостаток одной или нескольких аминокислот может нарушить постпрандиальную реакцию синтеза мышечного белка. Интересно, что анаболические свойства белков растительного происхождения были изучены только для нескольких источников белка, таких как соя (Fouillet et al.2002, 2009; Hartman et al. 2007; Филлипс 2012; Tang et al. 2009; Wilkinson et al. 2007; Ян и др. 2012b; Brown et al. 2004; Volek et al. 2013), пшеницы (Гориссен и др., 2016; Нортон и др., 2009, 2012) и рис (Джой и др., 2013), несмотря на большое разнообразие источников растительного белка (van Vliet et al. 2015).

Использование изолятов растительного белка в пищевых рецептурах в последнее время стало интересным из-за большей устойчивости и более низких производственных затрат. Текущий рынок предлагает широкий выбор растительных белков, но отсутствие исследований, сравнивающих растительные белки, затрудняет выбор наиболее оптимальных растительных белков.Ранее мы сообщали о существенных различиях в характеристиках пищевого белка между различными источниками белка растительного происхождения (van Vliet et al. 2015). Однако в этот отчет включены данные большого количества исследований, в которых использовались независимые анализы и оценивался только один источник белка или сравнивались несколько источников белка растительного происхождения. В текущем исследовании мы применили те же аналитические процедуры к большому выбору коммерчески доступных белковых изолятов, чтобы обеспечить более полный обзор характеристик пищевого белка основных изолятов растительного и животного белка, которые в настоящее время широко доступны на рынке.

В настоящем исследовании мы охарактеризовали различные белковые изоляты растительного происхождения (овес, люпин, пшеница, конопля, микроводоросли, соя, коричневый рис, горох, кукуруза и картофель), белковые изоляты животного происхождения (сыворотка, молоко, казеинат). , казеин и яйцо) и белок скелетных мышц человека. Используя тандемную масс-спектрометрию с ультраэффективной жидкостной хроматографией (UPLC – MS / MS), мы оценили аминокислотный состав этих типов и источников белка. Это исследование обеспечивает основу для идентификации белков растительного происхождения с высоким анаболическим потенциалом и для определения новых смесей белков растительного происхождения, которые обеспечивают полный спектр незаменимых аминокислот, подобных большинству источников белка животного происхождения.

Методы

Источники белка

Было отобрано тридцать пять образцов белка, которые в настоящее время коммерчески доступны в виде изолированного порошка белка, подходящего для применения в питании человека или кормах для животных. Десять различных источников белка растительного происхождения, включая овес ( n = 1), люпин ( n = 1), пшеницу ( n = 7), коноплю ( n = 1), микроводоросли ( n = 1), соя ( n = 7), коричневый рис ( n = 1), горох ( n = 3), кукуруза ( n = 3) и картофель ( n = 2). по сравнению с белками животного происхождения, включая молоко ( n = 1), сыворотку ( n = 3), казеинат ( n = 1), казеин ( n = 2) и яйца ( n = 1), а также белок скелетных мышц человека ( n = 10).Источники растительного белка, выбранные для текущего анализа, составляют примерно 67% от общего потребления растительного белка, из них овес — 0,3%, пшеница — 32,3%, соя — 2,7%, коричневый рис — 20,6%, горох — 1,0%. , кукуруза составляет 7,3%, а картофель — 3,1% от общего потребления растительного белка (FAOSTAT 2013). Кроме того, в текущий анализ мы включили люпин, коноплю и микроводоросли. Люпин — это местное европейское бобовое растение с показателем качества белка, аналогичным соевому, и представляет интерес как альтернатива импортируемой сои (Lucas et al.2015; Мариотти и др. 2002). Микроводоросли привлекли значительное внимание из-за их высокого содержания белка (как в мясе, яйцах, сое и молоке), наличия других полезных питательных веществ и производства, для которого требуется меньше воды и земли, чем для других сельскохозяйственных культур или продуктов животного происхождения (Bleakley and Hayes 2017 ). Все образцы белка были предоставлены натурой различными поставщиками: Agri Nutrition, Doetinchem, Нидерланды; Агридиент, Хофддорп, Нидерланды; Авебе, Вендам, Нидерланды; Каргилл, Миннетонка, Миннесота, США; Шамтор, Базанкур, Франция; Косукра, Варкунг, Бельгия; FrieslandCampina DMV, Вегел, Нидерланды; FrieslandCampina Domo, Бейлен, Нидерланды; Л.И. Франк, Твелло, Нидерланды; MRM Metabolic Response Modifiers, Оушенсайд, Калифорния, США; Рокетт, Лестрем, Франция; Selecta, Гояния, Бразилия; Тейт и Лайл, Кимстад, Швеция; Тереос, Маркольсхайм, Франция; Волак, Оруэлл, Соединенное Королевство; Витэленд, Вольвега, Нидерланды; Вулро, Верт, Нидерланды. Пробы белка транспортировали и хранили в закрытых упаковках в чистом, сухом, хорошо вентилируемом помещении при температуре и влажности окружающей среды до дальнейшего анализа. Мы включили белок скелетных мышц человека в качестве эталонного белка с «идеальным» аминокислотным составом, сосредоточив внимание на синтезе мышечного белка.Образцы скелетных мышц человека были получены с высоты м. Wastus lateralis от десяти добровольцев, участвовавших в ранее опубликованном исследовании (Gorissen et al. 2014). Образцы белка были запрошены, получены и проанализированы в период с декабря 2014 года по июнь 2018 года.

Анализ содержания белка

Примерно 10 мг белкового порошка (в двух экземплярах) или лиофилизированной ткани скелетных мышц человека было собрано в стальных тиглях. Метод сжигания Дюма использовался для определения азота с использованием vario MAX cube CN (Elementar Analysensysteme, Германия).Содержание белка рассчитывали путем умножения определенного содержания азота на 6,25 в качестве стандартного коэффициента преобразования азота в белок. Продолжаются дискуссии о предпочтительном использовании коэффициентов превращения азота в белок, специфичных для источников белка, которые известны для некоторых, но не для всех источников белка, включенных в текущий анализ (Mariotti et al. 2008). В настоящем исследовании мы использовали единый коэффициент пересчета (6,25) для прямого сравнения различных источников белка.

Анализ аминокислотного профиля

Приблизительно 6 мг белкового порошка или лиофилизированной ткани скелетных мышц человека гидролизовали в 3 мл 6 М HCl в течение 12 часов при 110 ° C. После гидролиза образцы охлаждали до 4 ° C, чтобы остановить процесс гидролиза. HCl выпаривали в потоке азота и высушенные аминокислоты восстанавливали в 5 мл воды. Стандарты аминокислот были получены от Sigma-Aldrich (A9906) и разбавлены до конечных концентраций 500, 375, 250, 125, 62,5 и 31.25 мкМ. 10 мкл образца гидролизованного белка или стандартного раствора аминокислот смешивали с 1500 мкл 0,5 мМ тридекафторгептановой кислоты (TDFHA; Sigma) в воде и 10 мкл раствора внутреннего стандарта, содержащего стабильные меченые изотопами аминокислоты (Cambridge Isotopes Laboratories) в 0,1 M HCl. . Концентрации аминокислот определяли с помощью тандемной масс-спектрометрии ультраэффективной жидкостной хроматографии (UPLC) (Waterval et al. 2009). Жидкостную хроматографию выполняли при 30 ° C с использованием Acquity UPLC BEH C18, 1.Колонка 7 мкм, 2,1 × 100 мм (Waters, Milford, MA, USA) и градиентная система с подвижной фазой, состоящей из буфера A (0,5 мМ TDFHA в воде) и буфера B (0,5 мМ TDFHA в ацетонитриле) при скорости потока 650 мкл / мин (без разделения). Используемая программа градиента была следующей: исходные 99,5% A и 0,5% B; линейный градиент до 70% A и 30% B за 14 мин; удерживайте 3,5 мин, вернитесь к исходным условиям через 1 мин при скорости потока 700 мкл / мин с последующим уравновешиванием в течение 10 мин. За одну минуту до следующего ввода пробы поток был установлен на 650 мкл / мин.Время автономной работы 30 мин. Вводимый объем составлял 5 мкл. Масс-спектрометрию проводили с использованием тандемного масс-спектрометра Micromass Quattro Premier XE (Waters, Milford, MA, USA). Масс-спектрометр использовали в режиме мониторинга множественных реакций (MRM) в режиме положительного ESI. Температура десольватации составляла 450 ° C, температура источника составляла 130 ° C. Капиллярное напряжение было установлено на 0,5 кВ, а конусное напряжение было установлено на 25 В. Газообразный азот использовали в качестве газа для десольватации и в качестве газа конуса. Газообразный азот получали с использованием генератора азота NM30L (Peak Scientific, Ренфрушир, Шотландия).Расход газа в конусе составлял 50 л / час, а расход газа для десольватации составлял 800 л / час. Оптимальные условия обнаружения определяли путем постоянной инфузии стандартных растворов (50 мкМ) в растворителе А с использованием сплит-системы. MRM и сканирование дочерних ионов проводили с использованием аргона в качестве газа для столкновений при давлении 3,8 × 10 -3 мбар и потоке 0,2 мл / мин.

Во время кислотного гидролиза незаменимые аминокислоты аспарагин и глутамин превращаются в аспарагиновую кислоту и глутаминовую кислоту соответственно, а незаменимая аминокислота триптофан разлагается, что исключает возможность обнаружения этих аминокислот (Fountoulakis and Lahm 1998). .Поскольку триптофан не измерялся, сумма незаменимых аминокислот включает треонин, метионин, фенилаланин, гистидин, лизин, валин, изолейцин и лейцин. Кислотный гидролиз проводили в отсутствие кислорода, и процесс гидролиза прекращали через 12 ч инкубации, чтобы минимизировать восстановление цистеина и метионина. Хотя кислотный гидролиз не является оптимальным для всех аминокислот, мы использовали эту процедуру для всех образцов белка, чтобы обеспечить прямое сравнение между различными источниками белка.

Результаты

Содержание белка

Содержание белка варьировалось от 51 до 86% от исходного материала (рис.). Источники белка растительного происхождения варьировались от 51 до 81%, а содержание белка было ниже в конопле (51%), люпине (61%), овсе (64%) и кукурузе (65%) и выше в коричневом рисе (79%). , горох (80%), картофель (80%) и пшеница (81%). Содержание белка в белках животного происхождения колебалось от 51% в яйцах до 86% в казеинате кальция. Лиофилизированная ткань скелетных мышц человека содержала 84% белка.Содержание белка в различных образцах из одного и того же источника белка различается у разных поставщиков: содержание белка в пшеничном белке составляет от 74 до 88%, соевого белка — от 61 до 91%, горохового белка — от 77 до 81%, кукурузного белка — от 58. до 75%, картофельный белок от 77 до 83%, сывороточный белок от 72 до 84% и казеин от 67 до 78%.

Среднее (± SEM) содержание белка (% от сырья) в различных источниках пищевого белка и ткани скелетных мышц человека на основе определенного содержания азота, умноженного на 6.25 в качестве стандартного коэффициента преобразования. Белые столбцы представляют источники белка растительного происхождения, серые столбцы представляют источники белка животного происхождения, а черные столбцы представляют белок скелетных мышц человека

Содержание незаменимых аминокислот

Содержание незаменимых аминокислот показано на рис. Содержание незаменимых аминокислот было ниже у белков растительного происхождения (26 ± 2% от общего белка) по сравнению с белками животного происхождения (37 ± 2% от общего белка) и белками скелетных мышц человека (38% от общего белка).Содержание незаменимых аминокислот в растительных белках овса (21%), люпина (21%), пшеницы (22%), конопли (23%) и микроводорослей (23%) ниже аминокислотных показателей ВОЗ / ФАО / УООН. потребность в кислоте (Консультация экспертов ВОЗ / ФАО / УООН, 2007 г.). Таким образом, потребность в незаменимых аминокислотах не будет удовлетворена, если один из этих белков будет единственным потребляемым источником белка. Обратите внимание, что это требование основано на рекомендуемом потреблении взрослого белка 0,66 г / кг массы тела в день. Белки растительного происхождения, которые действительно удовлетворяют потребности в незаменимых аминокислотах, включают сою (27%), коричневый рис (28%), горох (30%), кукурузу (32%) и картофель (37%).Из белков животного происхождения сывороточный белок имел самое высокое содержание незаменимых аминокислот — 43%. Молочный белок (39%) и казеинат кальция (38%) показали более низкое содержание незаменимых аминокислот, а казеин (34%) и яйцо (32%). Все белки животного происхождения были значительно выше аминокислотных требований ВОЗ / ФАО / УООН.

Среднее (± SEM) содержание незаменимых аминокислот (EAA) (% от общего белка) в различных источниках пищевого белка и белка скелетных мышц человека. Белые столбцы представляют источники белка растительного происхождения, серые столбцы представляют источники белка животного происхождения, а черные столбцы представляют белок скелетных мышц человека.Пунктирная линия представляет потребности взрослых в аминокислотах (Консультации экспертов ВОЗ / ФАО / УООН, 2007 г.). Примечание. EAA — это сумма His, Ile, Leu, Lys, Met, Phe, Thr и Val. Trp не измерялся

Профили аминокислот

Профили аминокислот существенно различались среди белков растительного происхождения с содержанием лейцина всего 5,1% в конопле, 5,2% в люпине, 5,8% в микроводорослях и 13,5% в кукурузе. и 8,3% в картофеле по сравнению с 7,6% в белке скелетных мышц человека (рис. а). Несмотря на высокое содержание лейцина в кукурузе и картофеле, среднее содержание лейцина в растительных белках было ниже (7.1 ± 0,8%) по сравнению с белками животного происхождения (8,8 ± 0,7%). Особенно низкое содержание лизина и метионина в растительных белках (3,6 ± 0,6 и 1,0 ± 0,3% соответственно) по сравнению с белками животного происхождения (7,0 ± 0,6 и 2,5 ± 0,1% соответственно) и белками скелетных мышц человека (7,8 ± 0,1%). и 2,0% соответственно), но с большой вариабельностью между растительными источниками белка (рис. a, b). Содержание лизина в пшенице (1,4%), кукурузе (1,5%), овсе (2,1%), коричневом рисе (2,4%), конопле (2,8%) и люпине (3.5%) ниже требований ВОЗ / ФАО / УООН и значительно ниже по сравнению с соей (4,6%), микроводорослями (5,3%), горохом (5,9%) и картофелем (6,0%). Содержание метионина было низким в микроводорослях (0,0%), овсе (0,2%), люпине (0,3%), горохе (0,4%), сои (0,4%) и пшенице (0,9%), но достигнуто ВОЗ / ФАО / УООН. потребности в картофеле (1,6%), кукурузе (1,7%), конопле (2,0%) и коричневом рисе (2,5%). Менее выраженная вариабельность наблюдалась между растительными и животными белками в содержании изолейцина, валина, гистидина, фенилаланина и треонина.За исключением картофельного белка, содержание аминокислот с разветвленной цепью изолейцина и валина было ниже в растительных белках по сравнению с животными белками и не соответствовало требованиям ВОЗ / ФАО / УООН. Полный обзор аминокислотных профилей, выраженных в г / 100 г сырья, представлен в таблице.

Среднее (± SEM) содержание лейцина ( a ), изолейцина ( b ) и валина ( c ) (% от общего белка) в различных источниках пищевого белка и белка скелетных мышц человека.Белые столбцы представляют источники белка растительного происхождения, серые столбцы представляют источники белка животного происхождения, а черные столбцы представляют мышцы человека. Пунктирная линия представляет потребности в аминокислотах для взрослых (Консультация экспертов ВОЗ / ФАО / УООН, 2007 г.)

Среднее (± SEM) лизин ( a ), метионин ( b ), гистидин ( c ), фенилаланин ( d ) и содержание треонина ( e ) (% от общего белка) в различных источниках пищевого белка и белка скелетных мышц человека.Белые столбцы представляют источники белка растительного происхождения, серые столбцы представляют источники белка животного происхождения, а черные столбцы представляют мышцы человека. Пунктирная линия представляет потребности в аминокислотах для взрослых (Консультация экспертов ВОЗ / ФАО / УООН, 2007 г.)

Таблица 1

Содержание аминокислот в различных источниках пищевого белка и в скелетных мышцах человека

Метионин 3,6 3,8 3,8 Изолейцин 3,5 2,5 3,4 0,1 3,8 31,9
Овес Люпин Пшеница Конопля Микроводоросли Соя Коричневый рис Горох Кукуруза Картофель Сыворотка Молоко Казеинат 903 903 903 903 903 903 9036 Мышца человека кислоты
Треонин 1.5 1,6 1,8 1,3 2,1 2,3 2,3 2,5 1,8 4,1 5,4 3,5 3,5 2,6 2,0 2,0 0,1 0,2 0,7 1,0 0,0 0,3 2,0 0,3 1,1 1,3 1,8 2,1 2.2 1,6 1,4 1,7
Фенилаланин 2,7 1,8 3,7 1,8 2,1 3,2 3,7 3,7 3,7 3,7 3,7 3,5 4,2 3,1 2,3 3,8
Гистидин 0,9 1,2 1,4 1,1 0,7 1.5 1,5 1,6 1,1 1,4 1,4 1,9 2,2 1,7 0,9 2,8
Лизин 1,3 2,1 Лизин 1,3 3,4 1,9 4,7 1,0 4,8 7,1 5,9 5,9 4,6 2,7 6,6
Валин 20 1,4 2,3 1,3 2,1 2,2 2,8 2,7 2,1 3,7 3,5 3,6 3,0 3,0 3,0 3,0 1,3 1,5 2,0 1,0 1,2 1,9 2,0 2,3 1,7 3,1 3,8 2,9 3,8 2,9 0 2,3 1,6 3,4
Лейцин 3,8 3,2 5,0 2,6 4,0 5,0 5,8 5,7 5,7 7,0 7,8 5,8 3,6 6,3
ΣEAA 13,7 13,1 18,0 11,6 15,7 19,91 23,6 21,0 29,3 34,1 30,3 32,8 24,8 16,5 31,8
Несущественные аминокислоты 2,3 2,1 3,4 3,4 3,6 2,9 3,4 4,0 4,0 4,2 3,4 3.3 2,3
Глицин 1,7 2,1 2,4 2,1 2,6 2,7 3,4 2,8 1,6 1,5 1,5 1,2 1,4 3,1
Глутаминовая кислота 11,0 12,4 26,9 7,4 5,7 12,4 12,7 12.9 13,1 7,1 15,5 16,7 16,0 13,9 5,1 13,1
Пролин 2,0 8402 2,0 8402 3,1 5,2 3,3 4,8 7,3 8,7 6,5 1,8 0,0
Цистеин 0.4 0,2 0,7 0,2 0,1 0,2 0,6 0,2 0,3 0,3 0,8 0,2 0,4 0,4 0,1 Аланин 2,2 1,7 1,8 1,9 4,0 2,8 4,3 3,2 4,8 3,3 4,2 2,6 2.6 2,0 2,6 4,1
Тирозин 1,5 1,9 2,4 1,3 1,2 2,2 3,5 2,7 2,7 2,7 4,4 3,4 1,8 2,0
Аргинин 3,1 5,5 2,4 5,3 3,4 4,8 5.4 5,9 1,7 3,3 1,7 2,6 2,9 2,1 2,6 4,4
ΣNEAA 24,7 48,2 24,7 48402 24,7 24,7 36,8 34,4 32,3 27,8 34,9 38,6 40,4 32,5 19,0 29,0
29,0 Показатель потребления сырого протеина

которые необходимо употребить, чтобы позволить 2.7 г лейцина или 10,9 г незаменимых аминокислот для приема внутрь, что представляет собой количество лейцина или незаменимых аминокислот, присутствующих в 25 г сывороточного протеина, который, как было показано, стимулирует синтез мышечного протеина у людей (Gorissen et al.2017; Mitchell et al. др. 2015; Витард и др. 2014; Янг и др. 2012a). Для приема 2,7 г лейцина необходимо потребить от 20 до 54 г белка растительного происхождения, что может быть обеспечено, например, 31 г порошка кукурузного протеина или 105 г порошка конопляного протеина. Это еще раз подчеркивает разнообразие источников растительного белка.

Таблица 2

Типичное количество белка

9040
Соответствует лейцину Соответствует ΣEAA
Количество белка (г) Количество исходного материала (г) Количество белка г) Количество сырья (г)
Овес 47 73 51 79
Люпин 52 86 50402 Пшеница 45 55 49 60
Конопля 54 105 48 93
Микроводоросли 48407 9040
Соя 40 55 40 55
Коричневый рис 37 47 9040 2 39 49
Горох 38 48 37 46
Кукуруза 20 31 34 34 41 30 37
Whey 25 32 25 32
Молоко 31 39 28 35 28 33
Казеин 34 47 32 44
Яйцо 39 77 9402

В этом исследовании измеряется и сравнивается аминокислотный состав различных изолятов растительного белка, включая овес, люпин, пшеницу, коноплю, микроводоросли. к.э., соя, коричневый рис, горох, кукуруза и картофель с белками животного происхождения и белками скелетных мышц человека.Мы обнаружили, что белки растительного происхождения имеют относительно низкое содержание незаменимых аминокислот и лейцина по сравнению с белками животного происхождения и белками скелетных мышц человека. Кроме того, некоторые, но не все изоляты растительного белка имеют низкое содержание лизина и / или метионина. Поскольку аминокислотный состав различных источников растительного белка сильно различается, сбалансированная комбинация различных растительных белков может обеспечить белковые смеси высокого (эр) качества.

Рост мирового населения в сочетании со все более ограниченными ресурсами (пахотные земли и пресная вода) привел к необходимости альтернативных источников белка для удовлетворения глобальных потребностей в белке.Для производства продуктов питания на растительной основе требуется меньше земли и воды, и это связано с более низкими выбросами парниковых газов по сравнению с продуктами питания животного происхождения. Однако исследования показывают, что белки растительного происхождения имеют более низкое качество с точки зрения их способности увеличивать скорость синтеза мышечного белка после еды. Это убеждение в основном основано на очень немногих исследованиях, в которых оценивалась синтетическая реакция мышечного белка на прием соевого белка (Phillips 2012; Tang et al. 2009; Wilkinson et al. 2007; Yang et al.2012b). Более низкое содержание незаменимых аминокислот и / или относительная нехватка лейцина, лизина и / или метионина в белке могут способствовать более низкой анаболической способности белков растительного происхождения. Однако аминокислотный состав разных источников растительного белка сильно различается. В недавнем обзоре литературы мы сравнили данные о содержании незаменимых аминокислот, лейцина, лизина и метионина в различных источниках белка растительного и животного происхождения (van Vliet et al.2015). В этом обзоре использовались данные, полученные из большого количества публикаций, в которых применялось множество различных аналитических процедур для оценки характеристик белков, таких как содержание азота и аминокислотный состав.В текущем исследовании мы собрали большое количество имеющихся в продаже диетических протеиновых порошков и применили одни и те же аналитические процедуры ко всем источникам протеина, включая метод сжигания Дюма для определения содержания протеина в протеиновом порошке (Jung et al. 2003) и ультра тандемная масс-спектрометрия с жидкостной хроматографией для оценки аминокислотного состава источников белка (Waterval et al. 2009). Следовательно, мы сравнили содержание белка, а также содержание незаменимых и заменимых аминокислот и, более конкретно, содержание лейцина, лизина и метионина между различными растительными белками, белками животного происхождения и белками скелетных мышц человека.

Из аминокислот незаменимые аминокислоты, по-видимому, в первую очередь ответственны за постпрандиальную стимуляцию синтеза мышечного белка (Tipton et al. 1999a, b; Volpi et al. 2003). Существует дозозависимая зависимость между количеством потребляемых незаменимых аминокислот и постпрандиальной реакцией синтеза мышечного белка до тех пор, пока не будет достигнуто плато (Cuthbertson et al. 2005). При определении источников пищевого белка, которые можно эффективно использовать в диетических вмешательствах для стимулирования роста мышц или предотвращения их потери, важно учитывать содержание незаменимых аминокислот в источнике пищевого белка.Хотя мы наблюдали, что среднее содержание незаменимых аминокислот в растительных белках обычно ниже по сравнению с животными белками и белками скелетных мышц человека, некоторые растительные белки имеют относительно высокое содержание незаменимых аминокислот. Соевый, коричневый рис, горох, кукуруза и картофельный белок содержат незаменимые аминокислоты, которые соответствуют требованиям, рекомендованным ВОЗ / ФАО / УООН (Консультации экспертов ВОЗ / ФАО / УООН, 2007 г.) (рис.). Кроме того, содержание незаменимых аминокислот в картофельном белке (37%) на самом деле больше, чем в казеине (34%) и яйцах (32%).Эти данные предполагают, что определенные растительные белки теоретически могут обеспечивать достаточное количество незаменимых аминокислот, чтобы обеспечить надежную постпрандиальную стимуляцию синтеза мышечного белка.

При переваривании и всасывании диетический белок содержит аминокислоты, которые служат предшественниками для синтеза мышечного белка de novo. Помимо того, что они служат предшественниками для синтеза белка de novo, некоторые аминокислоты могут напрямую активировать механизм синтеза мышечного белка, активируя mTORC1 и последующую анаболическую передачу сигналов (Atherton et al.2010). В частности, было показано, что лейцин воспринимается Sestrin2, который способствует транслокации mTORC1 к лизосомной мембране, где он активируется (Laplante and Sabatini 2012; Saxton et al. 2016; Wolfson et al. 2016), что приводит к активации нижестоящей передачи сигналов. и последующая стимуляция синтеза мышечного белка. Таким образом, содержание лейцина в проглоченном источнике протеина формирует ключевую характеристику, которая модулирует активацию аппарата синтеза мышечного протеина после приема протеина.В связи с этим мы отметили, что конопля (5,1% лейцина) и люпин (5,2% лейцина) не соответствуют требованиям ВОЗ / ФАО / УООН по лейцину в 5,9% (Консультация экспертов ВОЗ / ФАО / УООН, 2007 г.), тогда как микроводоросли, овес , а пшеница обеспечивает почти необходимое количество лейцина, а соя, горох, коричневый рис, картофель и кукуруза обеспечивают намного больше, чем потребности в лейцине (рис. а). Интересно, что содержание лейцина в картофеле (8,3%) выше по сравнению с казеином (8,0%) и яйцом (7,0%), а содержание лейцина в кукурузе (13,0%).5%) больше, чем сывороточный (11,0%) белок (по сравнению с 7,6% в человеческом белке скелетных мышц). Хорошо известно, что прием 25 г сывороточного протеина (обеспечивающий 2,7 г лейцина) приводит к сильной стимуляции скорости синтеза мышечного протеина (Gorissen et al., 2017; Mitchell et al. 2015; Witard et al., 2014; Yang et al. al. 2012a). Белки растительного происхождения могут обеспечивать такое же количество лейцина, регулируя количество потребляемого белка. Из-за повышенного содержания лейцина в кукурузе необходимо проглотить «всего» 20 г белка, чтобы получить 2.7 г лейцина, в то время как дозу других белков растительного происхождения необходимо увеличить до 33 г (картофель), 37 г (коричневый рис), 38 г (горох), 40 г (соя), 45 г ( пшеница), 47 г (овес), 48 г (микроводоросли), 52 г (люпин) и 54 г (конопля) (таблица). Потребление такого количества белка может быть достаточным для активации аппарата синтеза мышечного белка, если предположить, что 2,7 г лейцина достаточно для запуска этой активации. После активации все аминокислоты должны служить предшественниками для синтеза тканевого белка de novo, а нехватка одной или нескольких конкретных аминокислот может поставить под угрозу устойчивое повышение скорости синтеза мышечного белка после приема пищи.

Содержание лизина и метионина в растительных белках обычно ниже (er) по сравнению с белками животного происхождения (Консультации экспертов ВОЗ / ФАО / УООН, 2007 г .; van Vliet et al. 2015; Young and Pellett 1994). Текущий анализ подтверждает эти результаты и показывает, что содержание метионина и лизина ниже в растительных белках (1,0 ± 0,3 и 3,6 ± 0,6%) по сравнению с белками животного происхождения (2,5 ± 0,1 и 7,0 ± 0,6%) и в скелетных мышцах человека. белок (2,0 и 7,8% соответственно). Интересно, что мы наблюдали большую вариабельность среди белков растительного происхождения, при этом некоторые белки растительного происхождения обеспечивают потребности в лизине (4.5%) и другие, обеспечивающие потребность в метионине (1,6%). В частности, соя, микроводоросли и горох содержат 4,6, 5,3 и 5,9% лизина, соответственно, но с низким содержанием метионина. В качестве альтернативы кукуруза, конопля и коричневый рис содержат 1,7, 2,0 и 2,5% метионина, соответственно, но с низким содержанием лизина (рис. A, b). Белки овса, люпина и пшеницы содержат мало лизина и метионина, тогда как картофельный белок содержит достаточные уровни как лизина (6,0%), так и метионина (1,6%).

Исследования анаболических свойств белков растительного происхождения показали, что синтетический ответ мышечного белка на потребление сои (Tang et al.2009; Wilkinson et al. 2007; Ян и др. 2012b) и пшеничного белка (Gorissen et al. 2016) ниже по сравнению с молочным белком. В попытке увеличить синтетический ответ мышечного белка на соевый белок, Ян и его коллеги (Yang et al. 2012b) увеличили дозу белка с 20 до 40 г, но прием этой более высокой дозы соевого белка не смог вызвать большая стимуляция синтеза мышечного белка. Недавно мы показали, что увеличение количества гидролизата протеина пшеницы с 35 до 60 г, таким образом, чтобы соответствовать содержанию лейцина в 35 г сывороточного протеина, могло существенно увеличить скорость синтеза мышечного протеина после приема пищи (Gorissen et al.2016). Несмотря на эффективность, простое увеличение дозы растительных белков для компенсации их более низких анаболических свойств не всегда может быть практичным или осуществимым. Из десяти растительных белков, включенных в текущий анализ, картофельный белок является единственным источником белка, отвечающим требованиям ВОЗ / ФАО / УООН для всех незаменимых аминокислот. Таким образом, при потреблении картофельного белка в качестве единственного источника белка с пищей при рекомендуемом уровне потребления белка для взрослых 0,66 г / кг / день необходимо потреблять достаточное количество всех незаменимых аминокислот.Остается выяснить, может ли прием одного порционного количества картофельного белка стимулировать синтез мышечного белка. Остальные девять изолятов растительного белка, включенные в текущий анализ, содержат недостаточное количество лизина и / или метионина в соответствии с требованиями ВОЗ / ФАО / УООН. Низкое содержание лизина или метионина в белках кукурузы, конопли, коричневого риса, сои и гороха можно компенсировать, потребляя в 2–4 раза больше белка. В качестве альтернативы комбинирование кукурузы, конопли или коричневого риса (с низким содержанием лизина) с соей, микроводорослями или горохом (с низким содержанием метионина) в соотношении 50/50 дает белковые смеси с более «полным» аминокислотным составом.Эти смеси содержат промежуточные количества лизина и метионина и требуют только на 10–90% больше белка, чтобы обеспечить достаточное количество всех незаменимых аминокислот (вместо 2–4-кратной более высокой дозы при потреблении одного источника белка). Белки овса, люпина и пшеницы содержат мало лизина и метионина, что можно компенсировать потреблением в 3–8 раз большего количества белка. Однако более реалистичным подходом было бы объединение овсяного, люпинового или пшеничного белка с белками животного происхождения.При соотношении 50/50 этим смесям требуется только на 5–40% больше белка, чтобы обеспечить достаточное количество всех незаменимых аминокислот. Конечно, можно создать гораздо больше протеиновых смесей, сочетающих два или более источников протеина в различных соотношениях. Создание белковых смесей, по-видимому, дает преимущества по сравнению с увеличением дозы потребляемого белка, поскольку белковые смеси могут обеспечить достаточное количество всех незаменимых аминокислот при более низкой дозе белка. Еще предстоит оценить, увеличивает ли прием одного болюса этих протеиновых смесей скорость синтеза мышечного протеина.Обнадеживающие результаты были получены как у молодых (Reidy et al. 2013, 2014, 2016), так и у пожилых людей (Borack et al. 2016) при использовании белковой смеси, состоящей из 50% казеината, 25% сывороточного белка и 25% соевого белка. . В будущих исследованиях следует оценить анаболические свойства протеиновых смесей с большим относительным количеством растительных протеинов, протеиновых смесей, состоящих исключительно из протеинов растительного происхождения, предназначенных для обеспечения более сбалансированного профиля незаменимых аминокислот, и / или отдельных протеинов растительного происхождения с более оптимальный аминокислотный состав.Затем диетическое вмешательство может включать растительные белки или белковые смеси с более высокими анаболическими свойствами в качестве более устойчивого источника белка для удовлетворения глобальных потребностей в белке и поддержки общего роста, здоровья, а также поддержания мышечной массы на протяжении всей жизни.

В заключение, существуют большие различия в содержании аминокислот и аминокислотном составе между различными источниками белка растительного происхождения. Комбинации различных источников белка растительного происхождения или смеси белков животного и растительного происхождения могут обеспечивать характеристики белка, которые точно отражают типичные характеристики источников белка животного происхождения.

Содержание белка и аминокислотный состав имеющихся в продаже изолятов белков растительного происхождения

Постпрандиальный рост концентраций незаменимых аминокислот (EAA) модулирует увеличение скорости синтеза мышечного белка после приема белка. Содержание EAA и состав AA в источнике пищевого белка вносят вклад в дифференциальную синтетическую реакцию мышечного белка на прием различных белков. Более низкое содержание ЕАА и специфический недостаток лейцина, лизина и / или метионина могут быть причиной более низкой анаболической способности белков растительного происхождения по сравнению с белками животного происхождения.Мы сравнили содержание EAA и состав AA в большом количестве источников растительного белка с белками животного происхождения и белками скелетных мышц человека. Состав АК овса, люпина, пшеницы, конопли, микроводорослей, сои, коричневого риса, гороха, кукурузы, картофеля, молока, сыворотки, казеината, казеина, яиц и белка скелетных мышц человека оценивали с помощью UPLC-MS / MS. Содержание EAA в изолятах растительных белков, таких как овес (21%), люпин (21%) и пшеница (22%), было ниже, чем в белках животного происхождения (сыворотка 43%, молоко 39%, казеин 34% и яйца. 32%) и мышечный белок (38%).Профили АК в значительной степени различались для белков растительного происхождения с содержанием лейцина от 5,1% для конопли до 13,5% для кукурузного белка, по сравнению с 9,0% для молока, 7,0% для яиц и 7,6% для мышечного белка. Метионин и лизин обычно содержали меньше белков растительного происхождения (1,0 ± 0,3 и 3,6 ± 0,6%) по сравнению с белками животного происхождения (2,5 ± 0,1 и 7,0 ± 0,6%) и мышечным белком (2,0 и 7,8% соответственно). В заключение можно сказать, что существуют большие различия в содержании ЕАА и составе АК между различными изолятами растительного белка.Комбинации различных изолятов белков растительного происхождения или смеси белков животного и растительного происхождения могут обеспечить характеристики белков, которые точно отражают типичные характеристики белков животного происхождения.

Ключевые слова: Незаменимая аминокислота; Лейцин; Синтез мышечного белка; Протеин растительного происхождения; Белковая смесь.

Геномная подпись энцефализации млекопитающих

Abstract

Большой мозг по сравнению с размером тела представляет собой эволюционно дорогостоящую адаптацию, поскольку они метаболически дороги и требуют значительного количества времени для достижения структурной и функциональной зрелости, тем самым увеличивая смертность потомства и задерживая репродуктивный возраст.Несмотря на его стоимость и адаптивное воздействие, никаких геномных особенностей, связанных с эволюцией мозга, обнаружено не было. Путем проведения полногеномного анализа всех 37 полностью секвенированных геномов млекопитающих мы показываем, что энцефализация значительно коррелирует с общим аминокислотным составом белка. Эта корреляция не является побочным продуктом изменений содержания нуклеотидов, продолжительности жизни, размера тела, абсолютного размера мозга или размера генома; не зависит от филогенетических эффектов; и не ограничивается генами, экспрессируемыми в головном мозге.Это первое сообщение о взаимосвязи между этим фундаментальным и сложным признаком и изменениями в использовании белка AA , что, возможно, отражает высокие селективные требования, предъявляемые процессом энцефализации клонам млекопитающих.

Образец цитирования: Gutierrez H, Castillo A, Monzon J, Urrutia AO (2011) Аминокислотный состав белка: геномный признак энцефализации у млекопитающих. PLoS ONE 6 (11): e27261. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0027261

Редактор: Роберт ДеСалл, Американский музей естественной истории, Соединенные Штаты Америки

Поступила: 22 июля 2011 г .; Принята к печати: 12 октября 2011 г .; Опубликовано: 23 ноября 2011 г.

Авторские права: © 2011 Gutierrez et al. Это статья в открытом доступе, распространяемая в соответствии с условиями лицензии Creative Commons Attribution License, которая разрешает неограниченное использование, распространение и воспроизведение на любом носителе при условии указания автора и источника.

Финансирование: Эта работа проводилась при институциональном финансировании Национального университета Мексики. Финансирующие организации не играли никакой роли в дизайне исследования, сборе и анализе данных, принятии решения о публикации или подготовке рукописи.

Конкурирующие интересы: Авторы заявили об отсутствии конкурирующих интересов.

Введение

Энцефализация, или увеличение размера мозга по сравнению с размером тела, сильно варьирует у видов млекопитающих [1].Эта замечательная черта, однако, влечет за собой значительные метаболические затраты и затраты на развитие, тем самым накладывая уникальные штаммы на весь пул метаболических и энергетических ресурсов всего организма [2] — [6]. Несмотря на это, до сих пор не обнаружено никаких признаков, отражающих геномное влияние эволюции мозга. В то время как предыдущая попытка обнаружить геномные признаки эволюции мозга сообщала о широко распространенной ускоренной эволюции последовательностей генов, функционирующих в нервной системе во время происхождения человека [7], это утверждение было сильно оспорено двумя годами позже [8].

Путем проведения полногеномного анализа аминокислотного состава во всех 37 полностью секвенированных геномах млекопитающих с использованием множественного регрессионного анализа мы решили исследовать влияние энцефализации на аминокислотный состав белка, геномного признака, который, как известно, претерпевает эволюционные сдвиги в ответ на энергетическое и метаболическое давление [9] — [13].

Результаты

В качестве наиболее подходящего индекса энцефализации мы приняли остатки логарифмической линейной регрессии наименьших квадратов массы мозга по отношению к массе тела ( Ei ).Хотя прямые оценки отношения массы мозга к массе тела также использовались в качестве альтернативного индекса энцефализации [3], [14], этот показатель, однако, как известно, плохо связан со сложностью мозга по таксонам [15], [ 16]. Поэтому мы использовали точные оценки остатков мозга на основе выборки из 493 видов млекопитающих, любезно предоставленной Гонсалес-Лагосом [3]. Доступные на сегодняшний день данные о последовательности белков для 37 полностью секвенированных видов млекопитающих были получены от Ensembl [17]. Данные и источники для массы мозга, массы тела и других переменных, использованных в ходе исследования, представлены в таблице S1.

Прямая простая регрессия между средними значениями по геному для отдельных частот AA, у всех 37 видов и Ei не показывает значимой корреляции для любого индивидуума AA после поправки Бонферрони (Таблица S2). Однако множественный регрессионный анализ, включающий все 20 AA в качестве предикторов энцефализации, где значимость оценивалась с помощью 10000 случайных перестановок значений Ei , выявил, несмотря на большое количество включенных предикторов, сильную связь между аминокислотным составом и энцефализацией. ( Прил.R 2 = 0,785, P <0,0001; Рисунок 1).

Рисунок 1. Общая частота белка AA коррелирует с энцефализацией.

Диаграмма, показывающая Adj.R 2 значений, полученных из множественных регрессий, включая все 20 геномных частот AA для каждого вида в качестве предикторов либо индекса энцефализации, массы мозга, массы тела, размера генома, максимальной продолжительности жизни (MLSP) гестации период или возраст половой зрелости в качестве прогнозируемых переменных.Значимость была численно подтверждена регрессионным анализом 10 000 перестановок каждой из вышеупомянутых зависимых переменных. * Лог-преобразованные значения.

https://doi.org/10.1371/journal.pone.0027261.g001

Поскольку Ei является функцией как абсолютной массы мозга, так и массы тела, наблюдаемая связь может быть вторичной по отношению к основным связям с любой переменной. Однако ни масса мозга, ни масса тела не были существенно связаны со средними частотами AA по всему геному ( P >> 0.001; Рисунок 1), что свидетельствует о специфической связи между использованием белка AA и энцефализацией. На рисунке 1 показаны только сравнения с абсолютной массой мозга и тела, поскольку логарифмически преобразованные значения этих двух переменных и Ei , как известно, остаются в значительной степени коррелированными друг с другом [3]. Даже в этом случае ни log [масса мозга], ни log [масса тела] не были существенно связаны со средними частотами AA по всему геному ( прил. R 2 = 0,625 и 0.578 соответственно, P > 0,001 в обоих случаях).

Уменьшение эффективного размера популяции, которое, как известно, коррелирует с увеличением размера тела [18], потенциально может изменить состав AA из-за ослабления отбора для оптимального использования AA для всего генома. Однако отсутствие корреляции между размером тела или размером генома — еще одним показателем повышенного генетического дрейфа [18] — с частотами AA у разных видов, указывает на то, что наблюдаемая закономерность не является результатом уменьшения эффективного размера популяции (рис. ).

Сравнительная работа по эволюции мозга выявила устойчивую взаимосвязь между относительным размером мозга и продолжительностью жизни [3], [19], [20]. Однако наблюдаемая корреляция между использованием AA и Ei не является вторичной по отношению к лежащей в основе связи между составом белка и продолжительностью жизни, поскольку отсутствует значимая связь между общим использованием AA и максимальной продолжительностью жизни (MLSP), периодом беременности или возрастом была обнаружена половая зрелость (рис. 1).

По сути, те же результаты были получены при ограничении анализа только 1779 наборами генов ортологов, охватывающих все 37 видов, демонстрируя, несмотря на сокращенную выборку, что наблюдаемая картина не является результатом искаженных средних частот AA из-за неравномерности случаи дупликации генов у разных видов (рисунок S1).

Наконец, наблюдаемая связь между содержанием AA и энцефализацией не является ложным результатом основных сдвигов в нуклеотидном составе ДНК, поскольку не наблюдалась значимая корреляция между Ei и долей нуклеотидов G + C на ген, усредненной по всем кодирующим белкам. последовательностей на вид ( R 2 = 0,052; P = 0,191, рисунок S2). Кроме того, не было обнаружено корреляции между долей массы тела, которая соответствует массе мозга (отношение массы мозга к массе тела), и общим использованием белка AA (данные не показаны), что указывает на то, что наблюдаемый нами ассоциативный паттерн конкретно ограничен степенью энцефализации, когда эта черта выражается как избыток массы мозга, не учитываемый аллометрическим увеличением размера тела.

Поскольку наши независимые переменные выражаются в терминах частот, коллинеарности и избыточности между AA неизбежны. Поэтому мы проверили силу наблюдаемого паттерна, создав минимально адекватную модель (MAM), способную оценить уровень энцефализации исключительно как функцию минимального набора частот AA для всего генома. Полученный MAM прогнозирующий энцефализацию показал значительно высокую производительность в выборке ( R 2 = 0.825; Таблица 1 и рисунки 2A и B), что резко контрастирует с плохо работающим MAM, предсказывающим случайную перестановку значений Ei ( R 2 = 0,244, рисунок S3). Чтобы правильно оценить статистическую значимость этого результата, мы извлекли MAM для 1000 случайных перестановок значений Ei и полученное распределение Adj. Значения R 2 показывают, что модель, прогнозирующая реальные значения Ei , работает значительно лучше, чем ожидалось случайно ( P <0.001, рис. 2С).

Рисунок 2. Производительность оптимальной модели множественной регрессии для прогнозирования энцефализации.

Минимальная адекватная модель (MAM) с наивысшей статистикой F была тщательно найдена в соответствующем пространстве из 2 20 возможных моделей (см. Таблицу 1). A) Гистограмма, показывающая сравнения между фактическими значениями Ei для каждого вида (черные столбцы) и значениями, полученными из соответствующей оптимальной модели на основе состава AA (серые столбцы).B) График, показывающий степень согласия между фактическими и основанными на AA оценками Ei значений в выборке. R 2 и Adj.R 2 показаны значения. C) Распределение Adj.R 2 значений, соответствующих контрольным МАМ, полученным для 1000 независимых перестановок значений Ei . Синяя стрелка указывает значение реальной модели на панели B ( P <0,001). D) Контрольный анализ чрезмерной подгонки, показывающий эффективность оптимальной линейной модели, прогнозирующей энцефализацию.Все виды были случайным образом разделены на девять групп, и значения Ei для каждой группы были предсказаны с использованием коэффициентов, полученных de novo из оставшихся вне группы видов. График показывает взаимосвязь между фактическими и прогнозируемыми значениями с соответствующим показанным значением R 2 и связанным P . E) Независимый контрастный анализ, который контролирует филогенетические эффекты, был проведен между Ei и оценками AA на основе использования Ei .Соответствующая филогения для всех 37 видов была получена из ресурса данных генома Ensembl, а стандартизованные контрасты (IC) были получены с использованием модуля PDAP: PD TREE в среде Mesquite. ( R 2 = 0,678, через начало координат, P <0,0001).

https://doi.org/10.1371/journal.pone.0027261.g002

Поскольку множественные регрессии часто сопряжены с риском переобучения (т. е. могут предсказывать только те же данные, которые использовались для их генерации), мы случайным образом отсортировали все виды на девять группы и соответствующие значения Ei для каждой группы были предсказаны с использованием линейных коэффициентов, полученных de novo из оставшихся внегрупповых видов с использованием тех же предикторов, что и в таблице 1.На рисунке 2D показано статистически значимое соответствие между оценками вне выборки и фактическими значениями Ei , демонстрируя, что общее использование AA может фактически объяснить более 70% дисперсии энцефализации среди млекопитающих.

Чтобы исключить филогенетический вклад в наблюдаемую корреляцию между энцефализацией и использованием AA , мы провели независимый анализ контраста (IC) [21] — [23] между Ei и AA-, основанными на оценках . Ei .Этот анализ проверяет наблюдаемую ассоциацию в предположении максимальной филогенетической корреляции между переменными. Соответствующая филогения была получена из Ensembl [17], а стандартизованные IC были созданы с использованием модуля PDAP: PD TREE [22] в программе Mesquite [24]. Значительная корреляция между IC из оценок на основе AA и фактическими значениями Ei демонстрирует, что наблюдаемая связь между энцефализацией и использованием AA сохраняется даже при условии максимальной филогенетической автокорреляции (Рисунок 2E; R 2 = 0.678, P <0,0001). Чтобы проверить, действительно ли филогенетические эффекты присутствуют в наших данных Ei , мы использовали филогенетический обобщенный подход наименьших квадратов (PGLS) для определения параметра λ, который измеряет степень, в которой филогения предсказывает модель ковариации между видами ( где значения λ, близкие к 0, представляют отсутствие филогенетической автокорреляции, тогда как значения, близкие к 1, представляют полную филогенетическую автокорреляцию) [23], [25]. Оценка максимального правдоподобия параметра λ выявила промежуточный уровень филогенетической автокорреляции для Ei (λ = 0.788; P = 0,005, что λ = 0; P <0,0001, что λ = 1), что указывает на то, что фактические филогенетические эффекты слабее, чем предполагаемые независимым анализом контрастов. Действительно, подобранная модель PGLS для Ei с использованием тех же предиктивных аминокислот из таблицы 1 выявила гораздо более сильную связь, чем полученная с независимыми контрастами (PGLS: F (10,27) = 11,05, Adj. R 2 = 0,715, P <0,0001). Взятые вместе, эти результаты демонстрируют, что наблюдаемая связь между энцефализацией и использованием белка AA сохраняется независимо от филогенетических отношений.

Учитывая прочную связь между белковым составом и энцефализацией, мы спросили, была ли эта корреляция особенно выраженной в генах, экспрессируемых в головном мозге. С этой целью мы составили базу данных из 12459 наборов ортологичных генов человека, и каждый набор должен был содержать ортологи по крайней мере от 20 из 37 видов. Для каждого из 12459 наборов ортологов мы получили коэффициент множественной регрессии ( Adj. R 2 ) между частотами AA (на ген на набор ортологов) и значениями Ei для всех 37 видов с использованием те же предикторы таблицы 1.Мы получили данные по экспрессии тканей человека из базы данных BodyMap [26] для 18 различных тканей, включая мозг, и идентифицировали гены с известной экспрессией в головном мозге и гены, специфически экспрессируемые вне мозга (контрольные гены). Сравнивая среднее значение Adj. При значении R контрольных генов и 100 случайных выборок экспрессируемых в мозге генов одинакового размера мы неожиданно обнаружили значительно более низкую среднюю корреляцию между генами, экспрессируемыми в мозге (рис. -экспрессированные гены и предполагая, что высококоррелированные гены могут специфически экспрессироваться где угодно за пределами мозга.

Рисунок 3. AA Корреляция между использованием и энцефализацией не ограничивается генами, экспрессируемыми в головном мозге.

Мы собрали 12456 наборов ортологичных генов, охватывающих все 37 видов, и каждый набор содержит не менее 20 ортологов. Для каждого набора мы получили множественные коэффициенты регрессии ( Adj. R 2 ) между частотами AA (на ген на индивидуальный набор ортологов) и значениями Ei для всех 37 видов с использованием одних и тех же предикторов таблицы.Затем мы получили данные об экспрессии тканей человека из базы данных BodyMap для 18 тканей с известной экспрессией в более чем 50% всех генов человека, также присутствующих в нашей базе данных. Мы идентифицировали 10647 генов, экспрессируемых в головном мозге, и 1594 гена с известной экспрессией, специфически вне головного мозга (контрольные гены). Столбцы на графике сравнивают среднее значение Adj. R 2 значение этих контрольных генов (± SEM) с соответствующим средним значением генов, экспрессируемых в головном мозге. Доверительный интервал для генов, экспрессируемых мозгом, оценивался с использованием 100 случайных выборок одинакового размера.** P <0,0001.

https://doi.org/10.1371/journal.pone.0027261.g003

Обсуждение

В этом исследовании мы продемонстрировали значительную корреляцию между общегеномными паттернами использования белка AA и степенью энцефализации у видов млекопитающих.

Хотя направление причинно-следственной связи не может быть установлено с уверенностью из-за корреляционного характера исследования, нет никаких сомнений в том, что высокая метаболическая стоимость мозга млекопитающих влечет за собой уникальное давление на весь пул метаболических и энергетических ресурсов, влияющих на весь организм [3] — [6].Что касается его влияния на состав белка, эта стоимость может быть реализована тремя основными способами: 1) Метаболические затраты на синтез аминокислот были связаны с структурами белкового состава для нескольких таксонов [9] — [13] в целом, что позволяет предположить, что организмы адаптируют свои белковый состав к их энергетическому бюджету. Уникально высокие энергетические потребности для нормального функционирования мозга могут предположительно вызвать системную нехватку энергии, к которой организмы могут адаптироваться, переключившись на метаболически более дешевые белковые композиции.Подробные исследования затрат на приобретение или производство отдельных аминокислот у млекопитающих, связанные с исследованиями относительной доли метаболической энергии, выделяемой в мозг, прольют свет на потенциальную связь между потребностями мозга в энергии и общим потреблением белка AA . 2) Изменения в рационе питания, как известно, сопровождают усиление энцефализации у птиц и млекопитающих [5], [6], [27], [28]. Действуя как критический вспомогательный фактор, диета может также действовать как метаболическое ограничение, ограничивая доступность критических AA или их прекурсоров в пользу богатых энергией питательных веществ.Будущие исследования доступности аминокислот, связанных с питанием, связанных с энцефализацией, помогут прояснить потенциальную связь между изменениями питания, связанными с мозгом, и употреблением белка AA . 3) Альтернативно, но гораздо менее изучено потенциальное влияние системных изменений в относительной численности определенного ключевого AA в результате высоких связанных с мозгом потребностей ряда метаболитов, предназначенных для нервно-специфических функций, не связанных с синтезом белка ( т.е. нейротрансмиттеры и нейромодуляторы).Возникающая в результате нехватка системной доступности некоторых аминокислот может, в свою очередь, привести к адаптивным композиционным сдвигам, влияющим на гены, экспрессируемые где угодно в организме.

Хотя наблюдаемые сдвиги, по-видимому, влияют на несколько аминокислот, этот факт следует интерпретировать с осторожностью, поскольку многие из наблюдаемых отклонений все еще могут быть результатом избирательных изменений на значительно сокращенном наборе отдельных AA , которые, в свою очередь, могут распространяться через нелинейные компенсаторные изменения других аминокислотных остатков, приводящие к дополнительным значительным сдвигам частоты.

В совокупности наши результаты демонстрируют устойчивую связь между общегеномными паттернами использования белка AA и энцефализацией у млекопитающих. Кроме того, они демонстрируют, что эта связь не является вторичной по отношению к массе тела, размеру мозга, продолжительности жизни или содержанию нуклеотидов. Поскольку эта корреляция, по-видимому, не ограничивается белками, специфически присутствующими в нервной системе, наши результаты предполагают, что на протяжении эволюции белки млекопитающих корректировали свой состав в ответ на общую энергию и / или метаболическое давление, вызванное увеличением относительного размера мозга.

Методы

В качестве индекса энцефализации мы приняли остатки логарифмической линейной регрессии наименьших квадратов массы мозга по отношению к массе тела ( Ei ). Гонсалес-Лагос любезно предоставил точные оценки остатков мозга с поправкой на сдвиг на основе выборки из 493 видов млекопитающих [3]. Мы использовали данные о последовательности белков для 37 полностью секвенированных видов млекопитающих, доступные на сегодняшний день из Ensembl [17], и для последующего статистического анализа были получены средние значения по геному для отдельных AA частот на вид.Данные и источники для массы мозга, массы тела и других переменных, использованных в ходе исследования, представлены в таблице S1.

Гены с ортологами относительно человека, присутствующие у всех 37 видов, были идентифицированы с использованием данных ортологии Ensembl. Если у одного вида было идентифицировано несколько ортологов, случайным образом выбирался один. Из полученного набора из 1779 генов были получены средние частоты для каждой аминокислоты для каждого вида. Для анализа, показанного на фиг. 3, 12459 наборов ортологичных генов, относящихся к человеческим, были получены таким же образом, с той разницей, что каждый набор должен был содержать ортологи по крайней мере у 20 из 37 видов.Данные по экспрессии в тканях человека были получены из базы данных BodyMap [26].

Для независимого анализа контрастности соответствующая филогения была получена из Ensembl [17], а стандартизованные IC были созданы с использованием модуля PDAP: PD TREE [22] в программе Mesquite [24]. Длины ветвей в филогенетической тройке были скорректированы с использованием метода Ни [5]. PGLS и оценка максимального правдоподобия значений λ были выполнены с использованием пакета Caper на основе R. Простые корреляции Пирсона и множественные регрессии были выполнены с использованием статистических функций на основе R и Matlab.Численные рандомизации проводились с использованием специально написанных скриптов на Matlab и R.

Дополнительная информация

Рисунок S1.

Множественный регрессионный анализ, проведенный для наборов ортологичных генов. Гены с ортологами относительно человека, присутствующие у всех 37 видов, были идентифицированы с использованием данных ортологии Ensembl. Если у одного вида было идентифицировано несколько ортологов, случайным образом выбирался один. Из полученного набора из 1779 генов были получены средние частоты для каждой аминокислоты для каждого вида.На диаграмме показаны значения Adj.R 2 , полученные в результате множественных регрессий, включая все 20 частот AA для каждого вида в качестве предикторов индекса энцефализации, массы мозга, массы тела, размера генома, максимальной продолжительности жизни (MLSP), срока гестации или возраст половой зрелости в качестве прогнозируемых переменных. Значимость была численно подтверждена регрессионным анализом 10 000 перестановок каждой из вышеупомянутых зависимых переменных. * Лог-преобразованные значения.

https: // doi.org / 10.1371 / journal.pone.0027261.s001

(PDF)

Рисунок S2.

Отсутствие корреляции между содержанием нуклеотидов ДНК и энцефализацией. График, показывающий линейную регрессию между Ei и средним процентным содержанием G + C последовательностей, кодирующих белок (включая интроны) для каждого вида. Содержание G + C для всех видов было получено из источников данных ансамбля. ( P > 0,1).

https://doi.org/10.1371/journal.pone.0027261.s002

(PDF)

Рисунок S3.

Производительность минимально адекватной модели (MAM) с использованием средних частот аминокислот для каждого вида в качестве предикторов и случайной перестановки значений Ei в качестве прогнозируемой переменной. Ось X соответствует основанному на модели прогнозированию переставленного значения Ei . Обратите внимание на отсутствие значимости результирующего скорректированного коэффициента R 2 по сравнению с распределением производительности MAM, полученным для 1000 контрольных перестановок значений Ei (рисунок 2C основной рукописи).

https://doi.org/10.1371/journal.pone.0027261.s003

(PDF)

Вклад авторов

Задумал и спроектировал эксперименты: HG AU. Проанализированы данные: AC JM. Написал статью: HG AU.

Ссылки

  1. 1. Шульц С., Данбар Р. (2010) Энцефализация не является универсальным макроэволюционным феноменом у млекопитающих, но связана с социальностью. Proc Natl Acad Sci U S. A 107: 21582–21586.
  2. 2. Roth G, Dicke U (2005) Эволюция мозга и интеллекта.Тенденции Cogn Sci 9: 250–257.
  3. 3. Гонсалес-Лагос К., Сол Д., Читатель С. М. (2010) Млекопитающие с большим мозгом живут дольше. J Evol Biol 23: 1064–1074.
  4. 4. Weisbecker V, Goswami A (2010) Размер мозга, история жизни и метаболизм при дихотомии сумчатых / плацентарных. Proc Natl Acad Sci USA 107: 16216–16221.
  5. 5. Isler K, van Schaik C (2006) Затраты на энцефализацию: гипотеза энергетического баланса, проверенная на птицах. J Hum Evol 51: 228–243.
  6. 6. Леонард WR, Робертсон ML, Snodgrass JJ, Kuzawa CW (2003) Метаболические корреляты эволюции мозга гоминидов. Comp Biochem Physiol A Mol Integr Physiol 136: 5–15.
  7. 7. Дорус С., Валлендер Э. Дж., Эванс П. Д., Андерсон Дж. Р., Гилберт С. Л. и др. (2004) Ускоренная эволюция генов нервной системы у происхождения Homo sapiens. Ячейка 119: 1027–1040.
  8. 8. Shi P, Bakewell MA, Zhang J (2006) У людей гены, специфичные для мозга, развивались быстрее, чем у шимпанзе? Тенденции Genet 22: 608–613.
  9. 9. Акаши Х., Годжобори Т. (2002) Метаболическая эффективность и аминокислотный состав в протеомах Escherichia coli и Bacillus subtilis. Proc Natl Acad Sci U S A 99: 3695–3700.
  10. 10. Barton MD, Delneri D, Oliver SG, Rattray M, Bergman CM (2010) Эволюционная системная биология стоимости биосинтеза аминокислот в дрожжах. PLoS One 5: e11935.
  11. 11. Уррутия А.О., Херст Л.Д. (2003) Подпись отбора, опосредованная экспрессией на генах человека.Genome Res 13: 2260–2264.
  12. 12. Swire J (2007) Выбор по стоимости синтеза влияет на использование межбелковых аминокислот во всех трех сферах жизни. J Mol Evol 64: 558–571.
  13. 13. Wang GZ, Lercher MJ (2010) Аминокислотный состав у эндотермических позвоночных смещен в том же направлении, что и у термофильных прокариот. BMC Evol Biol 10: 263.
  14. 14. Deaner RO, Nunn CL, van Schaik CP (2000) Сравнительные тесты познания приматов: разные методы масштабирования дают разные результаты.Эволюция поведения мозга 55: 44–52.
  15. 15. Herculano-Houzel S (2011) Мозг имеет значение, а тело — нет: случай для изучения числа нейронов независимо от размера тела. Ann N Y Acad Sci 1225: 191–199.
  16. 16. Herculano-Houzel S, Collins CE, Wong P, Kaas JH (2007) Правила клеточного масштабирования для мозга приматов. Proc Natl Acad Sci U S A 104: 3562–3567.
  17. 17. Сайт Ensembl. Доступно: http://www.enselmb.org. По состоянию на 29 января 2011 г.
  18. 18.Линч М., Конери Дж. С. (2003) Истоки сложности генома. Наука 302: 1401–1404.
  19. 19. Аллен Дж. С., Брюсс Дж., Дамасио Х (2005) Старение мозга: гипотеза когнитивного резерва и эволюция гоминидов. Am J Hum Biol 17: 673–689.
  20. 20. Barrickman NL, Bastian ML, Isler K, van Schaik CP (2008) Затраты на жизненный цикл и преимущества энцефализации: сравнительный тест с использованием данных долгосрочных исследований приматов в дикой природе. J Hum Evol 54: 568–590.
  21. 21. Фельзенштейн Дж. (1985) Филогения и сравнительный метод. Американские натуралисты 125: 1–15.
  22. 22. Гарланд Т. Младший, Беннетт А.Ф., Резенде Э.Л. (2005) Филогенетические подходы в сравнительной физиологии. J Exp Biol 208: 3015–3035.
  23. 23. Пагель М. (1999) Вывод исторических закономерностей биологической эволюции. Nature 401: 877–884.
  24. 24. Веб-сайт Mesquite. Доступно: http://mesquiteproject.org. По состоянию на 20 февраля 2011 г.
  25. 25. Freckleton RP, Harvey PH, Pagel M (2002) Филогенетический анализ и сравнительные данные: тест и обзор доказательств. Am Nat 160: 712–726.
  26. 26. Сайт Bodymap xs. Доступно: http://bodymap.jp/. По состоянию на 5 февраля 2011 г.
  27. 27. Данбар Р.И., Шульц С. (2007) Понимание эволюции мозга приматов. Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci 362: 649–658.
  28. 28. Леонард В. Р., Снодграсс Дж. Дж., Робертсон М. Л. (2007) Влияние эволюции мозга на питание и метаболизм человека.Анну Рев Нутр 27: 311–327.

Анаболическая реакция на незаменимые аминокислоты и состав сывороточного протеина у молодых здоровых взрослых выше, чем на только сывороточный протеин | Журнал Международного общества спортивного питания

  • 1.

    Volpi E, Kobayashi H, Sheffield-Moore M, Mittendorfer B, Wolfe RR. Незаменимые аминокислоты в первую очередь отвечают за аминокислотную стимуляцию анаболизма мышечного белка у здоровых пожилых людей. Am J Clin Nutr.2003. 78 (2): 250–8.

    CAS Статья Google ученый

  • 2.

    Типтон К.Д., Гуркин Б.Е., Матин С., Вулф Р.Р. Заменимые аминокислоты не нужны для стимуляции синтеза чистого мышечного белка у здоровых добровольцев. J Nutr Biochem. 1999. 10 (2): 89–95.

    CAS Статья Google ученый

  • 3.

    Kato H, Volterman KA, West DWD, Suzuki K, Moore DR. Незаменимые с пищей аминокислоты незаменимы для синтеза белка в организме после тренировки у выносливых спортсменов с адекватным потреблением незаменимых аминокислот.Аминокислоты. 2018; 50 (12): 1679–84.

    CAS Статья Google ученый

  • 4.

    Дэвис Р. У., Басс Дж. Дж., Карсон Б. П., Нортон К., Козойр М., Амиго-Бенавент М., Уилкерсон Д. Д., Брук М. С., Атертон П. Дж., Смит К., Джейкман П. М.. Дифференциальная стимуляция синтеза миофибулярного белка после тренировки у людей после изонитрогенного изокалорийного кормления перед тренировкой. Питательные вещества. 2019; 11 (7). https://doi.org/10.3390/nu11071657.

    CAS Статья Google ученый

  • 5.

    Паддон-Джонс Д., Шеффилд-Мур М., Катсанос К.С., Чжан XJ, Вулф Р.Р. Дифференциальная стимуляция синтеза мышечного протеина у пожилых людей после изокалорийного приема аминокислот или сывороточного протеина. Exp Gerontol. 2006. 41 (2): 215–9.

    CAS Статья Google ученый

  • 6.

    Katsanos CS, Kobayashi H, Sheffield-Moore M, Aarsland A, Wolfe RR. Для оптимальной стимуляции скорости синтеза мышечного белка незаменимыми аминокислотами у пожилых людей требуется высокая доля лейцина.Am J Physiol Endocrinol Metab. 2006; 291 (2): E381–7.

    CAS Статья Google ученый

  • 7.

    Черчворд-Венне Т.А., Бурд Н.А., Митчелл С.Дж., Вест Д.В., Филп А., Маркотт Г.Р., Бейкер С.К., Баар К., Филлипс С.М. Дополнение субоптимальной дозы белка лейцином или незаменимыми аминокислотами: влияние на синтез миофибриллярного белка в состоянии покоя и после упражнений с отягощениями у мужчин. J Physiol. 2012. 590 (11): 2751–65.

    CAS Статья Google ученый

  • 8.

    Цуцуми Р., Цуцуми Ю.М. Пептиды и белки в сыворотке и их польза для здоровья человека. Остин Дж. Nutri Food Sci. 2014; 1 (1): 1002.

    Google ученый

  • 9.

    Gaudel C, Nongonierma AB, Maher S, Flynn S, Krause M, Murray BA, Kelly PM, Baird AW, FitzGerald RJ, Newsholme P. Гидролизат сывороточного протеина способствует инсулинотропной активности в клональных β-клетках поджелудочной железы линии и усиливает гликемическую функцию у мышей Ob / Ob. J Nutr. 2013. 143 (7): 1109–14.

    CAS Статья Google ученый

  • 10.

    Сайто Т. Антигипертензивные пептиды, полученные из бычьего мольцина и белков сыворотки. Adv Exp Med Biol. 2008; 606: 295–317.

    CAS Статья Google ученый

  • 11.

    Athira S, Mann B, Sharma R, Kumar R. Улучшающий потенциал гидролизата сывороточного протеина против окислительного стресса, вызванного парацетамолом. J Dairy Sci.2013; 96 (3): 1431–7.

    CAS Статья Google ученый

  • 12.

    Типтон К.Д., Эллиотт Т.А., Феррандо А.А., Арсланд А.А., Вулф Р.Р. Стимуляция мышечного анаболизма упражнениями с отягощениями и приемом лейцина и протеина. Appl Physiol Nutr Metab. 2009. 34 (2): 151–61.

    CAS Статья Google ученый

  • 13.

    Черчвард-Венне Т.А., Брин Л., Ди Донато Д.М., Гектор А.Дж., Митчелл С.Дж., Мур Д.Р., Стеллингверфф Т., Брейл Д., Оффорд Е.А., Бейкер С.К., Филлипс С.М.Добавка лейцина к напитку с низким содержанием белка, смешанному с макроэлементами, усиливает синтез миофибриллярного белка у молодых мужчин: двойное слепое рандомизированное исследование. Am J Clin Nutr. 2014. 99 (2): 276–86.

    CAS Статья Google ученый

  • 14.

    Ким И.Ю., Шутцлер С., Шредер А., Спенсер Г.Дж., Азхар Г., Феррандо А.А., Вулф Р.Р. Анаболический ответ на еду, содержащую разное количество белка, не ограничивается максимальной стимуляцией синтеза белка у здоровых молодых людей.Am J Physiol Endocrinol Metab. 2016; 310 (1): E73–80.

    Артикул Google ученый

  • 15.

    Ким И.Ю., Шин Ю.А., Шутцлер С.Е., Азхар Г., Вулф Р.Р., Феррандо А.А. Качество пищевого белка определяет анаболический ответ у пожилых людей. Clin Nutr. 2018; 37 (6 Pt A): 2076–83.

    CAS Статья Google ученый

  • 16.

    Ким И.Ю., Шутцлер С., Шрадер А.М., Спенсер Г.Дж., Азхар Г., Вулф Р.Р., Феррандо А.А.Схема распределения потребления белка не влияет на анаболический ответ, безжировую массу тела, мышечную силу или функцию в течение 8 недель у пожилых людей: рандомизированное контролируемое исследование. Clin Nutr. 2018; 37 (2): 488–93.

    CAS Статья Google ученый

  • 17.

    Резерферд С.М., Фаннинг А.С., Миллер Б.Дж., Моуган П.Дж. Показатели аминокислот с поправкой на перевариваемость белка и показатели перевариваемых незаменимых аминокислот по-разному описывают качество белка у растущих самцов крыс.J Nutr. 2015; 145 (2): 372–9.

    CAS Статья Google ученый

  • 18.

    Мэтьюз Д.Е., Марано Массачусетс, Кэмпбелл Р.Г. Утилизация лейцина и фенилаланина в спланхническом ложе у человека. Am J Phys. 1993; 264 (1 Pt 1): E109–18.

    CAS Google ученый

  • 19.

    Ридс П.Дж., Хачи Д.Л., Паттерсон Б.В., Мотил К.Дж., Кляйн П.Д. Аполипопротеин В-100 ЛПОНП, потенциальный индикатор изотопного мечения пула синтетических предшественников печеночного белка у людей: исследования с множеством стабильных изотопно меченых аминокислот.J Nutr. 1992. 122 (3): 457–66.

    CAS Статья Google ученый

  • 20.

    Вулф Р.Р., Чинкес ДЛ. Изотопные индикаторы в метаболических исследованиях: принципы и практика кинетического анализа. 2-е изд. Хобокен: Вили-Лисс; 2004.

    ,
  • ,
  • , 21.

    Деврис М.К., Филлипс С.М. Дополнительный белок для поддержки мышечной массы и здоровья: преимущество сыворотки. J Food Sci. 2015; 80 (Приложение 1): A8 – A15.

    CAS Статья Google ученый

  • 22.

    Kim IY, Park S, Smeets ETHC, Schutzler S, Azhar G, Wei JY, Ferrando AA, Wolfe RR. Потребление специально разработанной смеси незаменимых аминокислот способствует увеличению общего количества белка в организме в большей степени, чем полноценная замена еды у пожилых женщин с сердечной недостаточностью. Питательные вещества. 2019; 11 (6): 1360.

    CAS Статья Google ученый

  • 23.

    Borsheim E, Bui QU, Tissier S, Kobayashi H, Ferrando AA, Wolfe RR. Влияние добавок аминокислот на мышечную массу, силу и физические функции у пожилых людей.Clin Nutr. 2008. 27 (2): 189–95.

    CAS Статья Google ученый

  • 24.

    Бухари С.С., Филлипс Б.Э., Уилкинсон Д.Д., Лимб М.С., Рэнкин Д., Митчелл В.К., Кобаяши Н., Гринхафф П.Л., Смит К., Атертон П.Дж. Прием низких доз незаменимых аминокислот, богатых лейцином, стимулирует мышечный анаболизм аналогично болюсному сывороточному белку у пожилых женщин в состоянии покоя и после тренировки. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2015; 308 (12): E1056–65.

    Артикул Google ученый

  • 25.

    Norton LE, Непрофессионал Д.К., Бунпо П., Энтони Т.Г., Брана Д.В., Гарлик П.Дж. Содержание лейцина в полноценной пище определяет пиковую активацию, но не продолжительность синтеза белка скелетных мышц и цель млекопитающих передачи сигналов рапамицина у крыс. J Nutr. 2009. 139 (6): 1103–9.

    CAS Статья Google ученый

  • 26.

    Деврис М.С., МакГлори С., Больстер Д.Р., Камил А., Ран М., Харкнесс Л., Бейкер С.К., Филлипс С.М. Лейцин, а не общий белок, содержание в добавке является основным фактором, определяющим анаболические реакции мышечного белка у здоровых пожилых женщин.J Nutr. 2018; 148 (7): 1088–95.

    PubMed Google ученый

  • 27.

    Deutz NE, Safar A, Schutzler S, Memelink R, Ferrando A, Spencer H, van Hevoort A, Wolfe RR. Синтез мышечного белка у онкологических больных можно стимулировать с помощью специальной лечебной пищи. Clin Nutr. 2011. 30 (6): 759–68.

    CAS Статья Google ученый

  • 28.

    van Loon LJ. Лейцин как фармаконутриент для здоровья и болезней.Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2012; 15 (1): 71–7.

    Артикул Google ученый

  • 29.

    Katsanos CS, Kobayashi H, Sheffield-Moore M, Aarsland A, Wolfe RR. Старение связано с уменьшением накопления мышечных белков после приема небольшого количества незаменимых аминокислот. Am J Clin Nutr. 2005. 82 (5): 1065–73.

    CAS Статья Google ученый

  • 30.

    Sa A, Gray SJ, Menden E. Кинетика абсорбции аминокислот и изменение состава плазмы свободных аминокислот после кишечной перфузии смесей аминокислот. Am J Clin Nutr. 1967. 20 (1): 24–33.

    Артикул Google ученый

  • 31.

    West DW, Burd NA, Coffey VG, Baker SK, Burke LM, Hawley JA, Moore DR, Stellingwerff T, Phillips SM. Быстрая аминоацидемия усиливает синтез миофибриллярного белка и анаболические внутримышечные сигнальные реакции после упражнений с отягощениями.Am J Clin Nutr. 2011; 94 (3): 795–803.

    CAS Статья Google ученый

  • 32.

    Heger J. Соотношения незаменимых и заменимых аминокислот. JPF D’Mello, редактор. Аминокислоты в питании животных, 2-е изд. Pt 1, pp 103–124. CABI Publishing; 2003.

  • 33.

    Borsheim E, Tipton KD, Wolf SE, Wolfe RR. Восстановление незаменимых аминокислот и мышечного белка после упражнений с отягощениями. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2002. 283 (4): E648–57.

    CAS Статья Google ученый

  • 34.

    Hegsted DM. Оценка потребности в азоте. Am J Clin Nutr. 1978. 31 (9): 1669–77.

    CAS Статья Google ученый

  • 35.

    Ferrando AA, Williams BD, Stuart CA, Lane HW, Wolfe RR. Оральные аминокислоты с разветвленной цепью уменьшают протеолиз всего тела. J Parenter Enter Nutr. 1995. 19 (1): 47–54.

    CAS Статья Google ученый

  • 36.

    Louard RJ, Barrett EJ, Гельфанд РА. Влияние введенных аминокислот с разветвленной цепью на метаболизм аминокислот в мышцах и в организме человека. Clin Sci (Лондон). 1990. 79 (5): 457–66.

    CAS Статья Google ученый

  • 37.

    Louard RJ, Barrett EJ, Gelfand RA. Ночная инфузия аминокислот с разветвленной цепью вызывает стойкое подавление протеолиза мышц. Обмен веществ. 1995. 44 (4): 424–9.

    CAS Статья Google ученый

  • 38.

    Ким И.Ю., Deutz NEP, Wolfe RR. Обновленная информация о максимальном анаболическом ответе на диетический белок [обзор]. Clin Nutr. 2018; 37 (2): 411–8.

    CAS Статья Google ученый

  • 39.

    Вулф Р.Р., Парк С., Ким И.Ю., Моуган П.Дж., Феррандо А.А. Достижения в методологии индикаторов стабильных изотопов, часть 2: новые мысли о «старом» методе измерения синтеза и распада белка всего тела в сытом состоянии. J Investig Med. 2019. https://doi.org/10.1136 / jin-2019-001108 (EPUB перед печатью).

  • Перевод аминокислотных последовательностей в музыку «Мелоди Кэмпбелл

    Старший консультант проекта

    Ник Галац

    Дата публикации

    Весна 2021 г.

    Ключевые слова

    белки, музыка, биохимия, аминокислоты

    Абстрактные

    Белки состоят из отдельных строительных блоков (аминокислот), собранных в цепочку, напоминающую бусинки на нитке. Эта цепочка — или последовательность аминокислот — складывается в уникальную трехмерную форму, образуя полностью функциональный белок.В природе существует 20 различных природных аминокислот. Я назначил определенные музыкальные аккорды для каждой отдельной аминокислоты и расположил аккорды последовательно в порядке, отражающем последовательность аминокислот. Полученная композиция содержит набор хорд, представляющий аминокислотную последовательность белка. Например, если глицин (одна из 20 природных аминокислот) отнесен к хорде «С», а триптофан (другая аминокислота) — к хорде «G», последовательность глицин-триптофан-глицин будет давать хорду выкройка CGC.Аккорды были назначены на основе относительной частоты встречаемости аминокислот в белке (т. Е. Аминокислотам, которые встречаются в белке чаще, будут назначены аккорды, расположенные ближе к центру выбранной тональности). Аминокислоты с аналогичными свойствами были отнесены к аналогичным хордам. Вариации продолжительности нот определялись последовательностью ДНК белка, причем наиболее частые кодоны (уникальные комбинации трех строительных блоков ДНК) соответствовали более коротким длительностям нот и наоборот. Чтобы еще больше разнообразить композицию, различия в объеме нот определялись топологией мембраны (расположением белкового сегмента внутри клетки).В этом проекте я сосредоточился на протеине, называемом трансмембранным канально-подобным протеином 1 (TMC1), который состоит из 760 аминокислот. TMC1 является важным белком в процессе слуха человека; по крайней мере 40 различных мутаций в этом белке приводят к прогрессирующей потере слуха или глухоте. Хотя некоторые из этих мутаций являются экстремальными, что приводит к сильно укороченному белку, большинство мутаций, вызывающих потерю слуха или глухоту, представляют собой простые замены: замену одной аминокислоты на другую. Такие мутации не изменяют окончательную длину белка, а вместо этого изменяют одну аминокислоту.Подобно тому, как одна неверная нота может изменить характер всей композиции, даже незначительное изменение структуры белка может привести к радикальным изменениям на уровне организма. Преобразование белков в музыкальные композиции позволяет более интуитивно сравнивать функционирующие и вызывающие болезни белки. Перевод белков в музыкальные композиции — это новая захватывающая область исследований, изучаемая в настоящее время в Массачусетском технологическом институте. Эта программа создала музыкальную библиотеку из множества различных белков для использования в обучении программы искусственного интеллекта распознаванию и пониманию структуры белка.На основе наблюдаемых параметров ИИ создает оригинальные музыкальные аранжировки, которые можно преобразовать в новые, теоретически функциональные белки. Такие усилия направлены на лучшее понимание сворачивания белков и мутаций для использования в исследованиях болезней. Этот подход не только является более интуитивным способом размышления о структурах белков, но и дает дополнительное преимущество — делиться наукой с более широкой аудиторией, особенно с теми, у кого нет научного опыта, и с людьми с нарушениями зрения.

    Рекомендуемое цитирование

    Кэмпбелл, Мелоди, «Белковый состав: перевод аминокислотных последовательностей в музыку» (2021 г.). Старшие проекты Программы почестей WWU . 449.
    https://cedar.wwu.edu/wwu_honors/449

    Темы — актуальные (LCSH)

    Аминокислоты — Песни и музыка; Композиция (Музыка)

    Жанр / Форма

    музыкальных композиции

    Права

    Полное или частичное копирование этого документа разрешено только в научных целях. Однако подразумевается, что любое копирование или публикация этого документа в коммерческих целях или для получения финансовой выгоды не допускается без письменного разрешения автора.

    .

    Добавить комментарий

    Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *