Пищевая функция белков: Таблица “Функции белков” (биология, 10 класс)

Белки, функции белков

Цель:

• Рассмотреть особенности строения белковой молекулы, химические связи и свойства пептидов.
• Познакомиться с разнообразием и функциями белков в живых организмах.

План урока.

1. Разнообразие белковых молекул в живых организмах.
2. Структуры белковой молекулы.
3. Свойства белковой молекулы.
4. Функции пептидов.
5. Д/з.

Ход урока

I. Разнообразие белковых молекул в живых организмах.

Среди органических веществ белки, или протеины, — самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. Белки — это сложные органические соединения, состоящие из углерода, водорода, кислорода и азота. В некоторых белках содержится еще и сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь. Молекулы белков — цепи, построенные из аминокислот, — очень велики; это макромолекулы, молекулярная масса которых колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов.

В природных белках встречаются двадцать различных аминокислот. Потенциально разнообразие белков безгранично, поскольку каждому белку свойственна своя особая аминокислотная последовательность, генетически контролируемая, т. е. закодированная в ДНК клетки, вырабатывающей данный белок. Белков в клетках больше, чем каких бы то ни было других органических соединений: на их долю приходится свыше 50% общей сухой массы клеток. Они важный компонент пищи животных и могут превращаться в животном организме как в жир, так и углеводы. Большое разнообразие белков позволяет им выполнять в живом организме множество различных функций, как структурных, так и метаболических.

Простые пептиды, состоящие из двух, трех или четырех аминокислотных остатков, называются соответственно ди-, три- или тетрапептидами. Полипептидами называют цепи, образованные большим числом аминокислотных остатков. Белковая молекула может состоять из одной или из нескольких полипептидных цепей.

Каждому белку свойственна своя особая геометрическая форма, или

II. Структуры белковой молекулы.

Первичная структура

Под первичной структурой белка понимают число и последовательность аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями в полипептидной цепи. Первые исследования по выяснению аминокислотной последовательности белков были выполнены в Кембриджском университете Ф. Сэнгером, дважды удостоенным за свои работы Нобелевской премии. Сэнгер работал с гормоном инсулином, и это был первый белок, для которого удалось выяснить аминокислотную последовательность. Работа заняла ровно 10 лет (1944-1954 гг.). В молекулу инсулина входит 51 аминокислота, а молекулярная масса этого белка равна 5733. Молекула состоит из двух полипептидных цепей, удерживаемых вместе дисульфидными мостиками.

В настоящее время большая часть работ по определению аминокислотных последовательностей автоматизирована, и теперь первичная структура известна уже для нескольких сотен белков.

В организме человека свыше 10000 различных белков, и все они построены из одних и тех же 20 стандартных аминокислот. Аминокислотная последовательность белка определяет его биологическую функцию. В свою очередь эта аминокислотная последовательность однозначно определяется нуклеотидной последовательностью ДНК. Замена одной-единственной аминокислоты в молекулах данного белка может резко изменить его функцию, как это наблюдается, например, при так называемой серповидноклеточной анемии. Интересные данные могут быть получены в результате анализа аминокислотных последовательностей гомологичных белков, принадлежащих разным биологическим видам; такие данные позволяют судить о возможном таксономическом родстве между этими видами.

Вторичная структура

Для всякого белка характерна помимо первичной еще и определенная вторичная структура. Обычно белковая молекула напоминает растянутую пружину. Это так называемая а-спираль, стабилизируемая множеством водородных связей, возникающих между находящимися поблизости друг от друга СО- и NH-группами. Атом водорода NH-группы одной аминокислоты образует такую связь с атомом кислорода СО-группы другой аминокислоты, отстоящей от первой на четыре аминокислотных остатка (считая вдоль цепи назад). Рентгено - структурный анализ показывает, что на один виток спирали приходится 3,6 аминокислотного остатка.

Полностью а-спиральную конформацию и, следовательно, фибриллярную структуру имеет белок кератин. Это структурный белок волос, шерсти, ногтей, когтей, клюва, перьев и рогов, входящий также в состав кожи позвоночных. Твердость и растяжимость кератина варьируют в зависимости от числа дисульфидных мостиков между соседними полипептидными цепями (от степени сшивки цепей).

Теоретически все СО- и NH-группы могут участвовать в образовании водородных связей, так что а-спираль — это очень устойчивая, а потому и весьма распространенная конформация.

Третичная структура

У большинства белков полипептидные цепи свернуты особым образом в компактную глобулу. Способ свертывания полипептидных цепей глобулярных белков называется третичной структурой. Третичная структура поддерживается уже обсуждавшимися выше связями трех типов - ионными, водородными и дисульфидными, а также гидрофобными взаимодействиями.

Четвертичная структура

Многие белки с особо сложным строением состоят из нескольких полипептидных цепей, удерживаемых в молекуле вместе за счет гидрофобных взаимодействий, а также при помощи водородных и ионных связей. Способ совместной упаковки и укладки этих полипептидных цепей называют четвертичной структурой белка. Четвертичная структура имеется, например, у гемоглобина. Его молекула состоит из четырех отдельных полипептидных цепей. Полную структуру гемоглобина определили Кендрью и Перуц.

Некоторые вирусы, например вирус мозаики табака, имеют белковую оболочку, состоящую из многих полипептидных цепей, упакованных высоко - упорядоченным образом.

III. Свойства белковой молекулы.

Под денатурацией подразумевают утрату трехмерной конформации, присущей данной белковой молекулы. Это изменение может носить временный или явный характер, но и в том и в другом случае аминокислотная последовательность белка остается единой. При денатурации молекула развертывается и теряет способность выполнять свою обычную биологическую функцию. Вызывать денатурацию белков могут следующие разнообразные факторы.

Нагревание или воздействие каких-либо излучений, мер инфракрасного или ультрафиолетового.

Сильные кислоты или сильные щелочи и концентрированные растворы солей.

Тяжелые металлы.

Органические растворители и детергенты. Использование спирта в качестве дезинфицирующего средства основано именно на том, что он вызывает денатурацию белка любых присутствующих бактерий.

Иногда денатурированный белок в подходящих условиях вновь спонтанно приобретает свою нативную структуру. Этот процесс называется ренатурацией.

IV. Функции пептидов.

Белки ферменты. Ферменты — это белковые молекулы, синтезируемые живыми клетками. В каждой клетке имеются сотни различных ферментов. С их помощью осуществляются многочисленные химические реакции, которые могут с большой скоростью идти при температурах, подходящих для данного организма, т. е. в пределах от 5 до 40 °С. Чтобы эти реакции с той же скоростью протекали вне организма, потребовались бы высокие температуры и резкие изменения некоторых других условий. Для клетки это означало бы гибель, ибо вся работа клетки строится таким образом, чтобы избежать любых сколько-нибудь заметных изменений в нормальных условиях ее существования. Ферменты, следовательно, можно определить как биологические катализаторы, т.е. как вещества, ускоряющие реакции. Они абсолютно необходимы, потому что без них реакции в клетке протекали бы слишком медленно и не могли поддерживать жизнь. Ферментативные реакции подразделяются на анаболические (реакции синтеза) и катаболические (реакции распада). Совокупность всех этих реакций в живой клетке или в живом организме составляет то, что мы называем метаболизмом. Метаболизм, таким образом, слагается из анаболизма и катаболизма. Реакции протекают согласованно, подчиняясь строгой регуляции, что объясняется специфической природой ферментов. Один фермент обычно катализирует только одну реакцию. Таким образом, ферменты служат для регулирования происходящих в клетке реакций и обеспечивают надлежащую их скорость.

Структурная. Белки входят в состав клеточных мембран, составляет оболочки (капсиды) вирусов. Коллаген — компонент соединительной ткани и кожи. Кератин — компонент перьев, шерсти, волос, рогов, копыт, ногтей, когтей. Эластин — входит в состав соединительной ткани связок, стенок кровеносных сосудов.

Транспортная. Белки учувствуют в активном транспорте веществ через клеточные мембраны, обеспечивают работу Na — K насоса. Гемоглобин переносит кислород и углекислый газ в крови позвоночных. Различные глобулины переносят ионы гормонов и металлов.

Двигательная. Тубулины микротрубочек обеспечивают работу веретена деления. Актин и миозин обеспечивают сокращение волокон поперечнополосатой мускулатуры, обеспечивая движение тела в пространстве.

Рецепторная. Опсин — составная часть светочувствительных ферментов. Фитохром — белок регулирующий реакции на изменение длины дня (фотопереодизм) у растений.

Защитная. Антитела — связывающие инородные белки, образуя с ними комплексы. Тромбопластин, тромбин и фибриноген предохраняющий организм от кровопотери, образуя тромб.

Пищевая. Белки пищи основной источник аминокислот. Казеин молока — источник аминокислот для детенышей млекопитающих животных.

Запасающая. Ферритин — запасает железо в печени, селезенке, яичном желтке. Миоглобин - запас кислорода в мышцах позвоночных. Альбумин - запасает воду в яичном желтке. Семена бобовых - запас белка для питания зародыша растения.

Регуляторная. Гормоны: белок инсулин - регуляция глюкозы в крови человека, нейропептиды — пептиды присутствующие в мозге и влияющие на функции центральной нервной систамы.

Антибиотики. Некоторые антибиотики, обладают широким спектром антимикробного действия, являются белками, например грамицидин S, актиномицин и др.

Токсины. Самые сильные микробные токсины являются белками: ботулинический, столбнячный, дифтерийный, холерный. Токсины змей, пауков и скорпионов. Токсины многих грибов, а также пчел.

V. Д/з.  Выполнить синквейн по теме белки.

Приложение.

Литература.

1. Т.Л.Богданова, Е.А.Солодова. Биология: справочник для старшеклассников и поступающих в вузы/ Т.Л.Богданова, Е.А.Солодова, — 3-е изд. — М, АСТ-ПРЕСС ШКОЛА, 2008, — 816 с.: ил.
2. Грин Н, Стаут У, тейлор Д. Биология: в 3-х т. Т.1.: пер. с англ./ Под ред. Р. Сопера.- М.: мир, 1990. — 368 с., ил.
3. В.Р.Пикеринг. Биология. Школьнику, абитуриенту, студенту. Школьный курс в 120 таблицах/ В.Р.Пикеринг, М., «АСТ — ПРЕСС», 1999 г.130 с.

Биологические функции белков.

Биологические функции белков крайне разнообразны. Они выполняют различные функции: каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген, фибраллин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин), защитные (иммуноглобулин, интерферрон), запасные (козеин, альбумин, глиадин, зеин).

Среди белков встречаются антибиотики и вещества, оказывающие токсическое действие.

Белки играют ключевую роль в жизни клетки, составляя материальную основу её химической деятельности. Вся деятельность организма связана с белковыми веществами. Являются важнейшей составной частью пищи человека и животных, поставщиками необходимых им аминокислот.

Отсутствие в пище белков в течение нескольких дней приводит к серьёзным нарушениям обмена веществ, а продолжительное без белковое питание неизбежно заканчивается смертью.

8. Биологическая ценность белков как компонентов пищи. Аминокислотный скор.

Основными источниками белковой пищи являются мясо, молоко, рыба, продукты переработки зерна, хлеб, овощи. Биологическая ценность белков определяется сбалансированностью аминокислотного состава и атакуемостью белков ферментами пищеварительного тракта.

В организме человека белки расщепляются до аминокислот, часть из которых (заменимые) является строительным материалом для создания новых аминокислот, однако есть восемь аминокислот, которые незаменимы, или эссенциальными, они не синтезируются в организме взрослого человека и должны поступать с пищей.

Снабжение организма необходимым количеством аминокислот – основная функция белков в питании.

Рис. 2. Основные функции аминокислот в организм

В белковой пищи должен быть сбалансирован не только состав аминокислот, но и должно быть определённое соотношение заменимых и незаменимых аминокислот. В противном случае, часть незаменимых аминокислот будет расходоваться не по назначению. Биологическая ценность белков по аминокислотному составу может быть оценена при сравнении его с аминокислотным составом «идеального белка».

Процент соответствия природного белка по содержанию незаменимых аминокислот идеальному белку принимаем за 100% называется аминокислотным скором.

Для взрослого человека в качестве идеального белка применяют аминокислотную шкалу комитета ФАО/ВОЗ, представленного в таблице:

Аминокислотный скор каждой из аминокислот в идеальном белке принимают за 100%, а в природном белке определяют процент соответствия следующим образом:

Лимитирующей аминокислотой при оценке биологической ценности белка считается та, скор которой имеет наименьшее значение. Обычно рассматривают скор для трёх наиболее дефицитных аминокислот, а именно: лизина, триптофана, и суммой серосодержащих аминокислот. Наиболее близким к незаменимому белку являются животные белки. Большинство растительных белков содержат недостаточное количество незаменимых аминокислот, например белки злаковых культур, а следовательно и полученные из них продукты неполноценны по лизину, метионину и треонину.

В белках картофеля и ряда бобовых содержание метионина и цистина составляет 60-70 % от оптимального количества. Биологическая ценность белков может быть увеличена добавлением лимитирующей аминокислоты или внесением компонента с её повышенным содержанием. Необходимо помнить, что некоторые аминокислоты при тепловой обработке или длительном хранении продукта могут образовывать неусвояемые организмом соединения, то есть становиться недоступными. Это снижает ценность белка.

Аминокислоты получают гидролизуя белки химическим или биологическим синтезом. Отдельные микроорганизмы при выращивании на отдельных средах продуцируют в процессе жизнедеятельности определённые аминокислоты. Этот способ используют для промышленного получения лизина, глутаминовой кислоты и некоторых других аминокислот.

4. Функции белков

1.Биологическая химия — наука о химических основах жизнедеятельности, т.е. о химической структуре и превращениях молекул, составляющих живое. «Минималь­ная клетка» т.е. клетка, содержащая набор структур, обязательных для обмена веществ, энергии и для самовоспроизведения. К таким структурам относятся следующие образования (субклеточные — с позиций морфологии и над молекулярные — с позиций химии):

мембрана, отграничивающая клетку от окружения и разделяющая ее внут­реннее пространство на функционально различающиеся отсеки;

мигохондрии — образования, высвобождающие и запасающие энергию химических связей;

ядро, где локализованы молекулы-носители генетической информации;

рибосомы, где генетическая информация реализуется путем синтеза биоло­гически активных молекул в согласии с «инструкцией», доставляемой сюда из ядра;

лизосомы, переваривающие сложные питательные вещества и посторонние частицы;

аппарат Гольджи, участвующий в биогенезе мембран и яизосом, в синтезе гликолипидов и фосфолипидов,

Благодаря разработке методов выделения субклеточных структур стало возможным изучение их химического состава. Оказалось, что все многообразие молекул, обнаруживаемых в этих частицах из разных по происхождению Клеток, можно свести к небольшому числу классов’ 1) макромолекулы (белки, углеводы, липиды), 2) низкомолекулярные биологически активные органичес­кие соединения;?) минеральные вещества.

Все это позволяет конкретизировать задачи биохимии, необходимость изучать

1) строение и функции молекул живого;

2) структуру и функции над молекулярных образований;

3) механизмы поступления во внутреннюю среду пластических и биологичес­ки активных материалов;

4) механизмы высвобождения, накопления и использования энергии;

5) механизмы воспроизведения.

Исходя из наших прагматических позиций, определяемых темой книги, знание основ биохимии необходимо медику для того, чтобы освоить прикладной раздел —клиническую биохимию. Предмет клинической биохимии — изуче­ние нарушений химических процессов жизнедеятельности и методов выяв­ления этих нарушений для их устранения или исправлении.дел биохимии, необходимый врачу, изучает нарушения химических процессов жизне­деятельности и методы их выявления с тем, чтобы определить пути исправления или устранения эгих нарушений Изучение отклонений л базируется на представлениях о есчесиюнном течении процессов. «

Согласно приведенному выше определению живому организму свойственны следующие функции’

1. Извлечение из внешней среды и превращение в приемлемые для организ­ма формы химических соединений — материала для возобновления структур.

2. Химическое преобразование оказавшихся во внутренней среде соединений (расщепление и синтез, трансформация) и выведение во внешнюю среду продуктов, которые более не используются (конечные продукты).

3. Высвобождение .энергии, заключенной в поступающих извне соединениях, ее -запасание в приемлемой для организма форме и использование в процессах жизнедеятельности.

Реализуются эти функции в общем виде следующим образом. 1. Исючниками материален для Возобновления с’|рукгур и энергообеспече­ния служат пищевые продукты, в составе которых организм получает углево­ды, липиды, белки, некоторые биологически активные соединения (например, витамины) и минеральные вещества Белки, углеводы и липиды в усваиваемые формы преобразуются в пищевартельном тракте при участии активных компонентов, которые выделяются ссо’1 не; с»; кующими железами желудка, кишечника, поджелудочной железы и поступают с желчью. Преобразование макромолекул заключается в их деполимеризации, т.е. в разрушении полиме­ров до мономеров (белков — до аминокислот, углеводов — до простых Сахаров, липидов — до свободных жирных кислот и глицерола). Низкомолекулярные

биологически активные и минеральные вещества всасываются во внутреннюю среду преимущественно без какой-либо предварительной химической тран­сформации. 2. Химические соединения с током крови поступают в органы (ткани), где включаются в процессы синтеза (образование специфических для тканей организма человека белков, углеводов, липидов и регуляторных соединений), процессы окислительно-восстановительного распада, в ходе которого высво­бождается энергия химических связей. Промежуточные продукты используют­ся в синтезе биологически активных веществ или выполняют регуляторные функции.

3. Высвобождение энергии в ходе окислительно-восстановительного распада сопряжено с ее запасанием в форме универсальных носителей. Они используются как источники энергии для выполнения всех видов работы, свойственных живому.

Все перечисленные процессы протекают в организме повсеместно, однако можно отметить и локализацию их в отдельных органах и тканях. Графическое изображение процессов — объекта биологической химии

В задачу последующих разделов книги входит описание структуры биомо­лекул, детализация превращений, которым они подвергаются в процессе переваривания, описание механизмов всасывания и транспортировки мономе-ров кровью и лимфой, расшифровка последовательности реакций, обеспечива­ющих синтез специфических соединений, окислительный распад белков, липидов и углеводов. Таким образом, схема получает конкретное содержание в объеме, достаточном для понимания проблем клинической биохимии.

АТФ ———————————АДФ + Н3Ро4 + Энергия

3.Молекула белка — неразветвляющийся (линейный) полимер, минимальная структурная единица которого (мономер) представлена аминокислотой. Ами­нокислоты в молекуле белка соединены карбамидной (пептидной) связью.

Белок может включать несколько полипептидных цепей, соединение кото­рых между собой происходит за счет непептидных связей. В этом случае молекула имеет характер сополимера. Следовательно, белковая молекула — линейный полимер или сополимер, образованный из аминокислот, соединен­ных пептидной связью.

Итак, полипептидная цепь включает в себя соединенные пептидной связью аминокислоты У одной из аминокислот, занимающей крайнее положение в цепи, остается свободной аминогруппа (C-концевая аминокислота и соответ­ственно N-концевой полюс полипептида), у другой, находящейся на противо­положном конце, — свободный карбоксил (С-концевая аминокислота и соответ­ственно С-полюс полипептида)Аминокислотным остаткам в составе полипептида (белка), не имеющим свободного карбоксила, придано окончание «ил», те представленная пептид-ная цепочка именуется фенилаланил-аланил-аспарагинил-глутаминил-гис-тидин При изображении структурных формул пептидов или белков принято располагать слева N-концевую, справа С-концевую аминокислоту

Первичная структура — понятие, обозначающее последовательность амино­кислотных остатков в белке Пептидная связь — основной вид связи, опреде­ляющий первичную структуру Возможно и присутствие дисульфидных связей между двумя остатками цистеина в одной полипептидной цепи с образованием цистина Такая же связь (дисульфидный мостик) может возникать и между остатка­ми цистеина, принадлежащими разным полипептидным цепям в белковой молекуле, сополимерном образовании Изучение первичной структуры требует следующих операций 1) разделение сополи­меров-полипептидов путем разрыва дисуль-фидных связей; 2) разделение цепей и гидро­лиз до свободных аминокислот; 3) определе­ние аминокислотного состава; 4) определение последовательности аминокислот. Так, если молекула содер­жит только 10 видов аминокислот и каждый из них повторяется по 2 раза (всего 20 остат­ков), то число возможных вариантов белков равно 10²⁰.

Вторичная структура характеризует форму

белковой цепи в пространстве. Эта форма изменяется в зависимости от набора амино­кислот и их последовательности в полипеп-тидной цепи. Различают два основных варианта вторичной структуры -спираль и - конфигурацию Форму -спирали имеют многие белки. Представить ее можно как правильную спи­раль, образованную на поверхности цилинд­ра. Шаг спирали, т.е. расстояние между вит­ками, — 5,4 А виток образуется 3,6 аминокис­лотных остатка, т.е. 36 аминокислотных ос­татков образуют 10 витков спирали. Устойчивость спиралевидной конфигура­ции определяется многочисленными водоро­дными связями между СО- и NН-группами пептидных связей Конфигурация свойственна небольшо­му числу белков, в молекуле которых есть более одной полипептидной цепи. По форме эту структуру можно сравнивать с мехами гармошки (складчатая структура). В отличие от а-цепей здесь водородные связи обра­зуются между СО- и NН-группами пептид­ных связей двух полипептидных цепей, расположенных параллельно, но таким образом, что N-концевому полюсу одной цепи соответствует С-концевой полюс другой.

Электростатические и водородные взаимодействия участвуют в стабилизации вторичной структуры, однако в меньшей степени, чем водородные.

Третичная структура представляет собой более высокий порядок организа­ции белковой молекулы в пространстве. Возникает благодаря изгибам полипеп­тидной цепи (цепей) в участках, содержащих остатки пролина, дикарбоновых и диаминовых кислот. Представить эту конфигурацию можно как спираль,

образованную на цилиндре, ось которого периодически меняет направление, что приводит к образованию клубка.

Характер третичной организации устанавливают с помощью рентгенос-труктурного анализа. Наиболее полно изучена третичная структура гемогло­бина (рис.5).

В этой структуре гидрофильные (полярные) группы располагаются на поверхности молекул, гидрофобные — сближены между собой в ее внутренних областях. Они выполняют важную роль в поддержании третичной структуры, это важнейший вид взаимодействий. Наряду с гидрофобными в сохранении третичной структуры участвуют водородные и электростатические взаимо­действия.

Белки по форме клубка делят на две группы: близкие к шару (глобуле) — глобулярные, близкие к вытянутому эллипсу — фибриллярные (нитевидные).

Четвертичная структура. Многие белки образуются путем объединения одинаковых или неодинаковых молекул (субъединиц) в более сложное обра­зование — молекулу с четвертичным уровнем организации (четвертичной структурой). Субъединицы соединяются слабыми связями, которые легко диссоциируют под действием кислых и солевых растворов, мочевины, детер-

гентов с высвобождением субъединиц. Классический пример молекулы с четвертичной структурой — фермент лактатдегидрогеназа, который содержит четыре субъединицы (одинаковые или двух типов).

Интересен белок оболочки вируса табачной мозаики — он состоит из 2130 субъединиц (рис.6).Форма молекул характеризуется соотношением осей белковой молекулы, которая пространственно представляет собой эллипсоид вращения. Для боль­шей части

глобулярных белков это соотношение составляет от 2 до 30, для фибриллярных — больше 30.

Каталитическая или ферментативная. Все химические превращения в живом организме протекают при участии катализаторов. Биологические ката­лизаторы (ферменты) по химической природе белки, следовательно, катализи­руют в организме химические превращения, из которых складывается обмен веществ.

Транспортная функция. Белки транспортируют или переносят биологичес­ки значимые соединения в организме. В одних случаях транспортируемое соединение сорбируется белковой молекулой. Это защищает от разрушения и обеспечивает перенос с током крови (например, транспорт альбумином некото­рых гормонов, витаминов, лекарственных соединений). Этот вид транспорта называют пассивным. В других случаях пассивный транспорт сочетается с депонированием (запасанием) тех или иных соединений (например, трансфер-рин плазмы крови не только переносит железо, но и запасает (накапливает) его при избытке). С помощью мембранных белков переносятся соединения из зон с низкой концентрацией в зону с высокой. Это сопряжено с заметным потреб­лением энергии и называется активным транспортом (например, транспорт ионов натрия из цитоплазмы и калия в цитоплазму).

Механохимическая функция — способность некоторых белков изменять конформацию, уменьшать длинник молекулы, т.е. укорачивать или сокращать молекулы. Такие белки называют сократительными (некоторые мышечные белки). Название вытекает из того, что сократительные белки выполняют механическую работу за счет энергии химических связей.

Структурная (пластическая) функция выполняется белками — элементами клеточных мембран (эти белки могут обнаруживать каталитическую или транспортную активность), но главным образом фибриллярными белками. Последние в составе соединительных тканей обеспечивают их прочность и эластичность’ кератин шерсти и волос, коллагены сухожилий, кожи, хрящей, стенок сосудов и связывающих тканей.

Гормональная функция (функция управления) реализуется гормонами пептидной или белковой природы. Они, влияя на продукцию или активность белков-ферментов, изменяют скорость катализируемых ими химических реак­ций, т.е. в конечном счете управляют обменными процессами.

Защитная функция белков реализуется антителами, интерферонами и фибриногеном.

Антитела — соединения белковой природы, синтез которых индуцируется в процессе иммунного ответа — реакции организма на проникновение во внутреннюю среду посторонних белков или других антигенных компонентов (например, высокомолекулярных углеводов). Антитела, соединяясь с антиге­ном, образуют нерастворимый комплекс, делая антиген безопасным для орга­низма.

Интерфероны — гликопротеины, синтезирующиеся клеткой после проник­новения в нее вируса. В отличие от антител интерфероны взаимодействуют не с антигеном, а вызывают образование внутриклеточных ферментов Они блокируют синтез вирусных белков, препятствуя копированию вирусной информации. Это приостанавливает размножение вируса.

Фибриноген — растворимый белок плазмы, который на последней стадии процесса свертывания крови трансформируется в фибрин — нерастворимый белок. Фибрин образует каркас тромба, ограничивающего кровопотерю

Плазмин — белок плазмы крови, катализирующий расщепление фибрина. Это обеспечивает восстановление проходимости сосуда, закупоренного фибриновым сгустком.

Энергетическая функция белков обеспечивается за счет части аминокислот, высвобождающихся при расщеплении белка в тканях В процессе окислитель­но-восстановительного распада аминокислоты высвобождают энергию и синте­зируют энергоноситель — АТФ. На долю белка приходится около 18% энерго­потребления у человека.

Молекула белка — линейный полимер, или сополимер, структурная единица которого — соединенные пептидными связями аминокислоты — характеризуется сложной пространственной организацией, включа­ющей три или четыре уровня Набор аминокислот и их последователь­ность лежат в основе многообразия и уникальности белковых молекул, в основе их физико-химических свойств. Они же определяют и множес­твенность функций, свойственных белкам в живом организме.

6. Классификация белков

Систематизировать белки по структурно-функциональным параметрам невозмож­но, так как первичные структуры известны лишь для части из них.

По составу белки можно разделить на простые и сложные, первые содержат в молекуле только аминокислоты, вторые — еще и другие структуры (добавоч­ные или простетические группы).

Простые белки по растворимости и пространственному строению разделя­ют на глобулярные и фибриллярные.

Глобулярные белки отличаются шарообразной формой молекулы (эллипсо­ид вращения), растворимы в воде и в разбавленных солевых растворах. Хорошая растворимость объясняется локализацией на поверхности глобулы заряженных аминокислотных остатков, окруженных гидратной оболочкой, что обеспечивает хороший контакт с растворителем. К этой группе относятся все ферменты и большинство других биологически активных белков, исключая структурные.

Среди глобулярных белков можно выделить’

1) альбумины — растворимы в воде в широком интервале рН (от 4 до 8,5), осаждаются 70-100%-ным раствором сульфата аммония;

2) полифункциональные глобулины с большей молекулярной массой, труд­нее растворимы в воде, растворимы в солевых растворах, часто содержат углеводную часть;

3) гистоны — низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков аргинина и лизина, что обусловливает их основные свойства;

4) протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85%), как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами, выступают как регуляторные и репрессорные белки — составная часть нуклеопротеинов;

5) проламины характеризуются высоким содержанием глутаминовой кисло­ты (30-45%) и пролина (до 15%), нерастворимы в воде, растворяются в 50-90%—яом этаноле;

6) глутелины содержат около 45% глутаминовой кислоты, как и проламины, чаще содержатся в белках злаков.

Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, практически не растворимы в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в молекулах расположены параллельно одна другой. Участвуют в образовании, структурных элементов соединительной ткани (коллагены, кератины, эластины).

Сложные белки (протеиды) содержат наряду с протеиногенными аминокис­лотами органический или неорганический компонент иной природы — простетическую группу. Она связана с полипептидной цепью ковалентно, гетеропо-лярно или координационно. Важнейшие представители: гликопротеины (нейтральные сахара, аминосахара, кислые производные моносахаридов), липопротеины (триацилглицериды, фосфолипиды и холестерол), металлопротеины (ион металла, связанный ионной или координационной связью), фосфопротеины (остатки фосфорной кислоты, свя­занные через остаток серина или треонина), нуклеопротеины (нуклеиновые кислоты), хромопротеины (окрашенный компонент — пигмент или хромоген).

Из множества сложных белков мы рассмотрим только нуклеопротеиды и важнейший хромопротеид — гемоглобин.

Нуклеопротеиды — соединения, молекула которых состоит из простого белка и нуклеиновой кислоты: дезоксирибонуклеиновой (ДНК) или рибонуклеиновой (РНК).

ДНК — неразветвленный полимер, образованный из связанных между собой нуклеотидов, содержащих дезоксирибозу. Нуклеотид включает одно из четы­рех азотистых оснований (аденин (А), тимин (Т), гуанин (Г) или цитозин (Ц), остаток рибозы и фосфорной кислоты (Р). Нуклеотиды в полимере соединены между собой через остаток фосфорной кислоты, образующей эфирную связь с С-3 в остатке рибозы предшествующего нуклеотида .

Для ДНК всех видов клеток характерно равенство между количеством остатков аденина и тимина (А = Т), гуанина и цитозина (Г = Ц) — правил Чаргаффа, т.е. число пуриновых оснований равно числу пиримидиновыз Отношение А + Т к Г + Ц варьирует у разных видов в широких пределах -от 0,35 до 2,70.

Относительно друг друга цепи расположены так, что пуриновому основанию в одной из них соответствует пиримидиновое основание в другой. Эти основания комплементарны друг к другу, т.е. пространственно взаимодополняют одна другую.

В молекуле основания связаны водородными мостиками’ двумя между А и Т и тремя — между Ц и Г .

ДНК ядра животных клеток представляет собой не одну молекулу, а состоит из многих, распределенных по разным (у человека по 46) хромосомам. Как уже сказано, по первичной структуре, т.е. набору нуклеотидов, во всех клетках организма ДНК совершенно одинакова, в том числе и в специализированных клетках, но отличается по характеру белкового компонента.

РНК в отличие от ДНК, которая находится преимущественно в ядре, содержится в основном в цитоплазме, главным образом в рибосомах (это определяет их название), в небольшом количестве — в ядрах, главным образом

— ядрышках.

Сходна по первичной структуре с ДНК, отличаясь следующим:

1) вместо дезоксирибозы содержит рибозу;

2) вместо тимина — урацил (тимин присутствует в очень малых количествах).

Как и ДНК, РНК — это полимерная цепь, построенная по аналогичному Принципу, не обладает строгой упорядоченностью вторичной структуры (спи-рализованные участки менее протяженны, чем в ДНК, местами образует петли, на протяжении которых азотистые основания связаны водородными мостиками по принципу комп-лементарности в пределах одной цепи (рис.13).

В отличие от ДНК рибонуклеиновые кислоты разнообразны. Наиболее тяжелые происходят из рибосом — рибосомные РНК. Внутри растворимой клеточной фракции содержится растворимая РНК или транспортная (фун­кциональное название). Третья разновидность — информационные РНК.

Рибосомные РНК (р-РНК) связаны с белками рибосомы, представленными десятками разновидностей в пределах одной и той же рибосомы.

Гемоглобин (НЬ) — важ­нейший хромопротеид, обла­дающий уникальной функцией

— перенос кислорода и угле­кислоты.

Белковый компонент НЬ — глобин, небелковый — гем. Структура НЬ неодинакова у разных видов и может иметь варианты у одного вида или одной особи. Отличия касают­ся белковой части — последо­вательности аминокислот. Структура гема идентична у всех позвоночных.

Молекула глобина содержит четыре полипептидные цепи, которые удерживаются вмес­те нековалентными связями. Гемоглобин А — основной ге­моглобин взрослого человека— состоит из двух видов поли-пептидных цепей — а и р. О разновидностям гемогло­бина, связанных с вариантами структуры глобина, мы будем говорить ниже.

Последовательности амино­кислот в НЬА (вообще в гемог­лобине 20 видов животных) расшифрованы полностью

Гем — молекула, построенная из четырех гетероциклов, содержащих азот — пиррольных колец.

Остатки пиррола соединены в молекуле гема по а-углеродным атомам метиновыми мостиками (-СН=), [3-углеродные атомы замещены в пиррольных кольцах метильными группами (4), винильными {2) и остатками пропионовой кислоты (2).

С атомами азота пиррольных колец в геме связан ион двувалентного железа. Кроме того, железо взаимодействует с атомом азота в остатках гистидина (Гис 87 а-субъединицы, Гис 92 [3-субъединицы). С белковой час­тью молекулы гем связан еще и электростатическим взаимодействием через пропиониловые остатки. Со стороны белка в этих связях участвуют остатки основных аминокислот (лизин, аргинин).

7.Классификация аминокислот:

1. По строению соединений, получающихся при расщеплении углеродной цепи аминокислоты в организме, различают:

а) глюкопластичные (глюкогенные) — при недостаточном поступлении углеводов или нарушении их превращения они через щавелевоуксусную и фосфоэнолпировиноградную кислоты превращаются в глюкозу (глюкогенез) или гликоген. К этой группе относятся глицин, аланин, серии, трвопин, валин, аспарагииовая и глутами новая кислота, аргинин, гистидин и метионин;

б) кетопластичные (кетогенные) — ускоряют образование кетоновых тел — лейцин, изолейцин, тирозин и фенилаланин (три последние могут быть и глюкогенными)

2. В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме или обязательно должны поступать в составе пищи, различают:

а) заменимые;

6) незаменимые.

К незаменимым относятся гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин В детском возрасте незаменимы также аргинин и гистидин (взрослый организм не требует их поступления с пищей).

По структуре различают семь классов аминокислот:

Ряд непротеиногенных аминокислот входит в состав некоторых биологичес­ки активных соединений — о них расскажем позже

8.Денатурация белка — следствие разрыва слабых связей, ведущего к разруше­нию вторичной и третичной структур. Молекула денатурированного белка неупорядоченна — она приобретает характер случайного («статистического») клубка. Как правило, денатурация белка необратима, но в некоторых случаях после устранения денатурирующего агента может произойти «ренатурация» — восстановление вторичной и третичной структур, а следовательно, и свойств.

Денатурирующие агенты’ высокие температуры (разрыв водородных и гидрофобных связей), кислоты и основания (нарушение электростатических связей), органические растворители (нарушение преимущественно гидрофоб­ных связей), мочевина и гуанидин (нарушение водородных связей).

К денатурирующим агентам относятся также детергенты, соли тяжелых металлов, ультрафиолет и другие виды излучений.

Денатурация не нарушает ковалентных связей, но повышает их доступность для других факторов, в частности для энзимов,

Строение и функции белков

Строение белков

Определение 1

Белки – сложные органические соединения (биополимеры), в состав молекул которых входят углерод, водород, кислород и азот (иногда серы). Их мономеры — аминокислоты.

Белки играют первостепенное значение в жизни всех организмов. Они характеризуются неисчерпаемым разнообразием, которое одновременно очень специфично.

Замечание 1

Белки и нуклеиновые кислоты являются материальной основой всего богатства организмов окружающей среды. Их доля составляет 50 – 80% сухой массы клетки.

Молекулы белков похожи на длинные цепи, состоящие из 50 – 1500 остатков аминокислот, соединённых крепкой ковалентной азотно-углеродной (пептидной) связью. В результате образуется первичная структура белка — полипептидная цепь.

Замечание 2

Молекула белка — это полипептид, молекулярная масса которого составляет от 5 тыс. до 150 тыс. Бывает и больше.

Простые белки состоят лишь из аминокислот, а сложные белки, кроме аминокислот, могут содержать нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды), липиды (липопротеиды), углеводы (гликопротеиды), окрашенные химические соединения (хромопротеиды) и т.п.

Все свойства клетки (химические, морфологические, функциональные) зависят от специфических белков, содержащихся в ней.

Замечание 3

Именно набор аминокислот, их количество и последовательность расположения в полипептидной цепи и определяет специфичность белка.

Замена лишь одной аминокислоты в составе белковой молекулы или изменение последовательности расположения аминокислот может привести к изменению функций белка. Этим и объясняется большое разнообразие в строении белковой молекулы первичной структуры. Потому не удивительно, что живой организм, чтобы иметь возможность выполнять свои функции, использует особенный виды белков и его возможности в этом отношении неограниченные.

Готовые работы на аналогичную тему

Пространственное расположение полипептидных цепей также определяет свойства белков. В живой клетке полипептидные цепи скрученные или согнутые, имеют вторичную или третичную структуру.

Вторичная структура представлена спирально закрученной белковой цепочкой. Витки спирали удерживаются благодаря водородным связям, образующимся между расположенными на соседних витках СО – и NH – группами.

В результате дальнейшего закручивания спирали возникает специфическая конфигурация каждого белка — третичная структура. Образуется она благодаря связям между белковыми радикалами аминокислотных остатков:

• ковалентным дисульфидным (S – S-связям) между остатками цистеина,
• водородным,
• ионными.
• гидрофобным взаимодействиям.

В количественном соотношении наиболее важными являются гидрофобные взаимодействия, вызванные тем, что неполярные боковые цепи аминокислот стремятся объединиться друг с другом, не смешиваясь с водной средой. Белок при этом свёртывается так, чтобы его гидрофобные боковые цепи были спрятаны внутри молекулы, то есть защищены от контакта с водой, а наружу, наоборот, выставлены боковые гидрофильные цепи.

Для каждого белка специфичны количество молекуламинокислот с гидрофобными радикалами и количество молекул цистеина и характер их взаимного расположения в полипептидной цепи.

Взаимное расположение групп атомов, обходимое для проявления активности белка как катализатора, его гормональных функций и др. обеспечивается сохранением определённой формы молекулы. Потому стойкость макромолекул – не случайное свойство, а один из важнейших способовстабилизации организма.

Биологическая активность белка может проявлятся лишь когда он имеет третичную структуру, потому при замене в полипептидной цепи даже одной аминокислоты могут возникнуть изменения в конфигурации белка, а его биологическая активность снизится или же исчезнет совсем.

Иногда две, три, и больше белковых молекул с третичной структурой могут объединиться в единый комплекс. Подобные образования являются четвертичной структурой белка.

Пример 1

Примером такого сложного белка является гемоглобин, который состоит из четырёх субединиц и небелковой части – гема. Он способен выполнять свои функции только в такой форме.

В четвертичной структуре белковые субединицы не связаны химически, однако вся структура достаточно крепкая благодаря действию слабых межмолекулярных сил.

Под влиянием разнообразных физических и химических факторов (обработка щелочами, кислотами, спиртом, ацетоном, влияние высоких температур и давления и пр.) третичная и четвертичная структуры белка изменяются, потому что разрываются водородные и ионные связи.

Определение 2

Денатурация – нарушение естественной (нативной) структуры белка.

При денатурации уменьшается растворимость белков, изменяется форма и размеры молекул, теряется ферментативная активность и т.п. Процесс денатурации оборотный, то есть возвращение нормальных условий сопровождается непроизвольным оновлением естественной (природной) структуры белка. Этот процесс называют ренатурацией.

Замечание 4

Все особенности строения и функционирования белковой макромолекулы зависят от его первичной структуры.

Функции белков в клетке

• Строительная (пластическая) функция белковых молекул является одной из важнейших.Они являются составным компонентом клеточных мембран и органел. Стенки кровеносных сосудов, сухожилия, хрящи высших животных также состоят в основном из белка.
• Двигательная функция обеспечивается особенными сократительными белками, благодаря которым осуществляются движения жгутиков и ресничек, перемещение хромосом во время деления клеток, сокращение мускулатуры, движения органов растений и т.п., пространственные изменения положения различных структур организма.
• Транспортная функция белков обеспечивается их способностью связывать и переносить с течением крови химические соединения.

Пример 2

Белок крови гемоглобин переносит кислород из лёгких в клетки других органов и тканей (аналогичную функцию в мышцах выполняет миоглобин).

Белки сыворотки крови переносят липиды и жирные кислоты, различные биологически активные вещества.

Молекулы белков, входящих в состав плазматической мембраны, берут участие в транспорте веществ как в клетку, так и из неё.

Белки выполняют и защитную функцию. Как ответ на проникновение внутрь чужеродных веществ (антигенов – белков или высокомолекулярных полисахаридов бактерий, вирусов) в клетке вырабатываются особенные белки – иммуноглобулины (антитела), которые нейтрализуют чужеродные вещества и осуществляют иммунологичную защиту организма.

Благодаря функционированию иммунной системы организма обеспечивается распознавание антигенов антигенным детерминантам (характерным участкам их молекул). Благодаря этому специфически связываются и обеззараживаются чужеродные вещества за.

Замечание 5

Внешнюю защитную функцию могут выполнять также и белки, токсические для других организмов ( белок яда змей).

Белкам свойственна также сигнальная функция. В поверхность клеточной мембранны встроены молекулы белков, которые в ответ на действия факторов внешней среды способны к изменению свей третичной структуры. Так происходит восприятие сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.

Регуляторная функция свойственна белкам-гормонам, которые влияют на обмен веществ. Гормоны поддерживают постоянную концентрацию веществ в крови, учавствуют в росте размножении и других жизненно важных процессах.

Пример 3

Одним из наиболее известных гормонов является инсулин, понижающий содержание сахара в крови. В случае стойкой недостаточности инсулина содержание сахара в крови увеличивается и развивается сахарны диабет. Главными регуляторами биохимических процессов в организме могут быть и многочисленные белки-ферменты (каталитическая функция).

Белки являются и энергетическим материалом. При расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии, необходимой для большинства жизненно важных процессов в клетке.

Ферменти, их роль в клетке

Определение 3

Ферменты (энзимы) – это специфические белки, присутствующие во всех организмах и выполняющие функцию биологических катализаторов.

Химические реакции в живой клетке происходят при умеренной температуре нормальном давлении и в нейтральной среде. При таких условиях течение реакций синтеза или распада веществ в клетке был быочень медленным, если бы не действие ферментов. Ферменты ускоряют реакции за счёт снижения энергии активации не измененяя их общего результата, то есть при их наличии для придания молекулам, вступающим в реакцию, реакционной способности, необходимо значительно меньше энергии

Все процессы в живом организме прямо или косвенно происходят с участием ферментов.

Под действием ферментов составляющие компоненты пищи (белки, липиды, углеводы и др.) расщепляются до простейших соединений, а из них позже синтезируются новые, свойственные данному виду макромолекулы. Потому нарушение образования и активности ферментов часто становятся причиной тяжёлых заболеваний.

Ферментативный катализ подчиняется тем же законам, что и неферментативный катализ в химической промышленности, однако в отличие от последнего характеризируется чрезвычайно высокой степенью специфичности (фермент катализирует только одну реакцию или действует лишь на один тип связи). Этим обеспечивается тонкое регулирование всех жизненно важных процессов (дыхание, пищеварение, фотосинтез и т. п.), происходящих в клетке и организме.

Пример 4

Фермент уреаза катализирует расщепление только одного вещества – мочевины, но не действует каталитически на структурно родственные соединения.

Для понятия механизма действия ферментов, которые имеют высокую специфичность, чрезвычайно важна теория активного центра. Согласно с ней, в молекуле каждого фермента есть один или больше участков, в которых катализ происходит за счёт тесного (во многих местах) контакта между молекулами фермента и субстрата (специфического вещества), а функциональная группа (пример – ОН – группа аминокислоты серина), или же отдельная аминокислота, выступает активным центром.

Обычно для действия катализатора необходимо, чтобы объединились несколько аминокислотных остатков, расположенных в определённой последовательности (в среднем 3 – 12).

Активный центр также может формироваться благодаря связи ферментов с ионами металов, витаминами и другими соединениями небелковой природы – так называемыми коферментами, или кофакторами.

Химическое строение и форма активного центра такова, что с ним способны связывать лишь определённые субстраты благодаря их идеальному соответствию (взаимодополняемости, или комплементарности) друг другу.

Остальные аминокислотные остатки обеспечивают большой молекуле ферментп соответствующую глобулярную форму, необходимую для эффективной работы самого центра.

Кроме того, вокруг большой молекулы фермента возникает сильное электрическое поле. В таком поле становится возможной ориентация молекул субстрата и приобретение ими ассиметрической формы. В результате ослабевают химические связи и начальная затрата энергии на реакцию, которая катализируется, будет меньше, а значит, значительно увеличится её скорость.

Пример 5

Одна молекула фермента каталазы способна за 1 мин расщепить более 5 млн. молекул перекиси водорода, которая возникает во время окисления в организме различных соединений.

Активный центр некоторых ферментов в присутствии субстрата может изменять конфигурацию: для обеспечения наибольшей каталитической активности такой фермент специально ориентирует свои функциональные группы. Молекулы субстрата, присоединяясь к ферменту, также в определённых пределах изменяют свою конфигурацию для увеличения реакционной способностит функциональных групп центра. На заключительном этапе химической реакции комплекс фермента и субстрата распадается, образуются конечные продукты и свободный фермент. Активный центр при этом освобождается и способен снова принимать новые молекулы субстрата.

Скорость реакций с участием ферментов зависит от многих факторов: от концентрации фермента, от природы субстрата, от давления, температуры, кислотности среды, от наличия ингибиторов.

При температурах, близких к 0˚С, до минимума замедляется скорость биохимических реакций. Это свойство широко используют в различных отраслях, особенно в медицине и сельском хозяйстве.

Пример 6

Для консервации органы человека (почки, серце, селезёнка, печень) перед пересадкой больному подвергают охлаждению, чтобы понизить интенсивность биохимических реакций и тем самым продлить время жизни этих органов. При быстром замораживании пищевых продуктов предотвращается размножение микроорганизмов, а так же инактивируются их ферменты, потому они уже не способны вызывать разложение пищевых продуктов.

Основы правильного питания — Школа здоровья — ГБУЗ Городская поликлиника 25 г. Краснодара МЗ КК

25 сентября 2019 г.

Значение белков, жиров и углеводов (БЖУ) в питании человека

Значение белка в питании здорового человека

Белки – сложные азотсодержащие биополимеры, мономерами которых служат α-аминокислоты. Белки – высокомолекулярные соединения. Их молекулярная масса колеблется от 6000 до 100000 и более. Аминокислотный состав различных белков неодинаков и является важнейшей характеристикой каждого белка, а также критерием его ценности в питании. Аминокислоты – органические соединения, в которых имеются две функциональные группы – карбоксильная, определяющая кислотные свойства молекул и аминогруппа, придающая этим соединениям основные свойства.

Среди большого число природных аминокислот в составе белков с наибольшим постоянством обнаруживают следующие 20 аминокислот: глицин (гликокол), аланин, серин, треонин, метионин, цистин, валин, лейцин, изолейцин, глутаминовая кислота, глутамин, аспарагиновая кислота, аспарагин, аргинин, лизин, фенилаланин, тирозин, гистидин, триптофан, пролин.

Все белки принято делить на простые (протеины) и сложные (протеиды). Под простыми понимают соединения, включающие в свой состав лишь полипептидные цепи, под сложными белками – соединения, в которых наряду с белковой молекулой имеется также небелковая часть – так называемая простетическая группа. В зависимости от пространственной структуры белки можно разделить на глобулярные и фибриллярные. К числу простых глобулярных белков относятся, в частности, альбумины, глобулины, проламины и глютелины. Альбумины и глобулины широко распространены в природе и составляют основную часть белков сыворотки крови, молока и яичного белка. Проламины и глютелины относятся к растительным белкам и встречаются в семенах злаков, образуя основную массу клейковины. Эти белки нерастворимы в воде. К проламин относятся глиадин пшеницы, зеин кукурузы, гордеин ячменя. Аминокислотный состав этих белков характеризуется низким содержанием лизина, а также треонина, метионина и триптофана и чрезвычайно высоким – глутаминовой кислоты.

Представители структурных белков, так называемые протеиноиды, являются фибриллярными белками главным образом животного происхождения. Эти белки выполняют в организме опорную функцию. Они нерастворимы в воде и весьма устойчивы к перевариванию пищеварительными ферментами. К ним относятся кератины (белки волос, ногтей, эпидермиса), эластин (белок связок, соединительной ткани сосудов и мышц), коллаген (белок костной, хрящевой, рыхлой и плотной соединительной ткани). При длительном кипячении в воде коллаген превращается в водорастворимый белок – желатин (глютин). Коллаген содержит значительное количество необычных для других белков аминокислот оксипролина и оксилизина, но в нем отсутствует триптофан.

Основные функции белков в организме.

1. П л а с т и ч е с к а я. Белки составляют 15-20% сырой массы различных тканей (в сравнении – липиды и углеводы лишь 1-5%) и являются основным строительным материалом клетки, ее органоидов и межклеточного вещества. Белки наряду с фосфолипидами образуют остов всех биологических мембран, играющих важную роль в построении клеток и их функционировании.

2. К а т а л и т и ч е с к а я. Белки являются основным компонентом всех без исключения известных в настоящее время ферментов. При этом простые ферменты представляют собой чисто белковые соединения. В построении сложных ферментов наряду с молекулами белка участвуют и низкомолекулярные соединения (коферменты). Ферментам принадлежит решающая роль в ассимиляции пищевых веществ организмом человека и в регуляции всех внутриклеточных обменных процессов.

3. Г о р м о н а л ь н а я. Значительная часть гормонов по своей природе является белками или полипептидами. К их числу принадлежит инсулин, гормоны гипофиза (АКТГ, соматотропный, тиреотропный и др.), паратиреоидный гормон.

4. Ф у н к ц и я   с п е ц и ф и ч н о с т и. Чрезвычайное  разнообразие и уникальность индивидуальных белков обеспечивают тканевую индивидуальную и видовую специфичность, лежащую в основе проявлений иммунитета и аллергии. В ответ на поступление в организм чужеродных для него белков – антигенов – в иммунокомпетентных органах и клетках происходит активный синтез антител, представляющих особый вид глобулинов (иммуноглобулины). Специфическое взаимодействие антигена с соответствующими антителами составляет основу иммунных реакций, обеспечивающих защиту организма от чужеродных агентов.

5. Т р а н с п о р т н а я. Белки участвуют в транспорте кровью кислорода (Hb), липидов (липопротеиды), углеводов (гликопротеиды), некоторых витаминов, гормонов, лекарственных веществ и др. Вместе с тем специфические белки-переносчики обеспечивают транспорт различных минеральных солей и витаминов через мембраны клеток и субклеточных структур.

Белки организма – чрезвычайно динамичные структуры, постоянно обновляющие свой состав вследствие непрерывно протекающих и тесно сопряженных друг с другом процессов их распада и синтеза. Организм человека практически лишен резерва белка, причем углеводы и жиры также не могут служить его предшественниками. В связи с этим единственным источником пополнения фонда аминокислот и обеспечения равновесия процессов синтеза и распада белков в организме могут служить пищевые белки, являющиеся вследствие этого незаменимыми компонентами пищевого рациона.

Белки, содержащиеся в пищевых продуктах, не могут однако, непосредственно усваиваться организмом и должны быть предварительно расщеплены в желудочно-кишечном тракте до составляющих их аминокислот, из которых организм формирует характерные для него белковые молекулы. Из 20 аминокислот, образующихся при гидролизе белков, 8 (валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, метионин, лизин) не синтезируются в организме человека и поэтому являются незаменимыми факторами питания. Для детей в возрасте до года незаменимой аминокислотой служит также гистидин. Другие 11 аминокислот могут претерпевать в организме взаимопревращения и не являются незаменимыми. Поскольку для построения подавляющего большинства белков организма человека требуются все 20 аминокислот, но в различных соотношениях, дефицит любой из незаменимых аминокислот в пищевом рационе неизбежно ведет к нарушению синтеза белков.

При нарушении сбалансированности аминокислотного состава рациона синтез полноценных белков также нарушается, что ведет к возникновению  ряда патологических изменений. В связи с этим пищевые белки следует рассматривать, прежде всего, как поставщики в организм человека незаменимых аминокислот. Наряду с использованием для синтеза белковых молекул аминокислоты могут окисляться в организме и служить источником энергии. Конечными продуктами катаболизма аминокислот являются углекислый газ, вода и аммиак, который выводится из организма в виде мочевины и некоторых других менее токсичных соединений.

Недостаточное поступление с пищей белков нарушает динамическое равновесие процессов белкового анаболизма и катаболизма, сдвигая его в сторону преобладания распада собственных белков организма, в том числе и белков ферментов.

Избыточное поступление пищевых белков также небезразлично для организма. Оно вызывает усиленную работу пищеварительного аппарата, значительную активацию процессов межуточного обмена аминокислот и синтеза мочевины, увеличивает нагрузку на клубочковый и канальцевый аппарат почек, связанную с усиленной экскрецией конечных продуктов азотистого обмена. При этом может возникать перенапряжение указанных процессов с их последующим функциональным истощением. Избыточное поступление в организм белков может также вести к образованию в желудочно-кишечном тракте продуктов их гниения и неполного расщепления, способных вызывать интоксикацию человека.

 Важным показателем качества пищевого белка может служить и степень его усвояемости, которая объединяет протеолиз в желудочно-кишечном тракте и последующее всасывание аминокислот. По скорости переваривания протеолитическими ферментами пищевые белки можно расположить в следующей последовательности: 1) рыбные и молочные, 2) мясные, 3) белки хлеба и круп.

Хлеб и хлебобулочные изделия, крупы и макаронные изделия содержат 5-12% белка; с учетом значительного потребления этих продуктов жителями нашей страны они вносят весьма существенный вклад в обеспечение человека белком. Однако белок хлебобулочных изделий и круп дефицитен по ряду аминокислот, в первую очередь по лизину, и не является достаточно полноценным.

что является основными ферментативными функциями рибосомы или углеводов в организме и таблица об этом

Функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав всех живых организмов. Мышцы, кости, покровные ткани, внутренние органы, хрящи, шерсть, кровь — все это белковые вещества.

Растения синтезируют белки из углекислого газа и воды за счет фотосинтеза. Животные организмы получают, в основном, готовые аминокислоты с пищей и на их базе строят белки своего организма.

Функции белков в организме

Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков.

Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д.

Каталитическая функция — одна из основных функций белков. Абсолютно все биохимические процессы в организме протекают в присутствии катализаторов – ферментов. Все известные ферменты представляют собой белковые молекулы.

Белки – это очень мощные катализаторы. Они ускоряют реакции в миллионы раз, причем для каждой реакции существует свой фермент.

В настоящее время известно свыше 2000 различных ферментов, которые являются биологическими катализаторами.

Например, фермент пепсин расщепляет белки в процессе пищеварения.

Даже такая простая реакция как гидратация углекислого газа катализируется ферментом карбоангидразой.

Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации ДНК и матричного синтеза РНК.

Некоторые белки способны присоединять и переносить (транспортировать) различные вещества по крови от одного органа к другому и в пределах клетки.

Белки транспортируют липиды (липопротеиды), углеводы (гликопротеиды), ионы металлов (глобулины), кислород и углекислый газ (гемоглобин), некоторые витамины, гормоны и др. Например, альбумины крови транспортируют липиды и высшие жирные кислоты (ВЖК), лекарственные вещества, билирубин.

Белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин.

Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях.

Белок миоглобин запасает кислород в мышцах. Специфические белки-переносчики обеспечивают проникновение минеральных веществ и витаминов через мембраны клеток и субклеточных структур.

Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела — иммуноглобулины), которые вырабатываются иммунной системой организма. Они обеспечивают физическую, химическую и иммунную защиту организма путем связывания и обезвреживания веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов.

Например, белок плазмы крови фибриноген участвует в свертывании крови (образовывает сгусток). Это защищает организм от потери крови при ранениях. Альбумины обезвреживают ядовитые вещества (ВЖК и билирубин) в крови.

Антитела, вырабатываемые лимфоцитами, блокируют чужеродные белки. Интерфероны — универсальные противовирусные белки.

Многие живые существа для обеспечения защиты выделяют белки, называемые токсинами, которые в большинстве случаев являются сильными ядами. В свою очередь, некоторые организмы способны вырабатывать антитоксины, которые подавляют действие этих ядов.

Важным признаком жизни является подвижность, в основе которой лежит данная функция белков, таких как актин и миозин – белки мышц. Кроме мышечных сокращений к этой функции относят изменение форм клеток и субклеточных частиц.

B результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.

Структурная функция — одна из важнейших функций белков. Белки играют большую роль в формировании всех клеточных структур.

Белки – это строительный материал клеток. Из них построены опорные, мышечные, покровные ткани.

Некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей, эластин стенок кровеносных сосудов, фиброин шелка и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию. Кератин синтезируется кожей. Волосы и ногти – это производные кожи.

В комплексе с липидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.

Регуляторная функция присуща белкам-гормонам (регуляторам). Они регулируют различные физиологические процессы.

Например, наиболее известным гормоном является инсулин, регулирующий содержание глюкозы в крови. При недостатке инсулина в организме возникает заболевание, известное как сахарный диабет.

Интересно знать! В плазме некоторых антарктических рыб содержатся белки со свойствами антифриза, предохраняющие рыб от замерзания, а у ряда насекомых в местах прикрепления крыльев находится белок резилин, обладающий почти идеальной эластичностью. В одном из африканских растений синтезируется белок монеллин с очень сладким вкусом.

Питательная функция осуществляется резервными белками, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества.

Например: казеин, яичный альбумин, белки яйца обеспечивают рост  и развитие плода, а белки молока служат источником питания для новорожденного.

Некоторые белки (белки-рецепторы), встроенные в клеточную мембрану, способны изменять свою структуру под воздействием внешней среды. Так происходит прием сигналов извне и передача информации в клетку.

Например, действие света на сетчатку глаза воспринимается фоторецептором родопсином.

Рецепторы, активизируемые низкомолекулярными веществами типа ацетилхолина, передают нервные импульсы в местах соединения нервных клеток.

Белки могут выполнять энергетическую функцию, являясь одним из источников энергии в клетке (после их гидролиза). Обычно белки расходуются на энергетические нужды в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и жиров.

При полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии. Но в качестве источника энергии белки используются крайне редко. Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.

Источник: https://himija-online.ru/organicheskaya-ximiya/belki/funkcii-belkov-v-organizme.html

Функции белков в клетке:

1. Строительная – обусловлена наличием белка во всех клеточных структурах. (Форма всех органелл клетки зависит от структуры белков).
2. Каталитическая – реакции в клетке без ферментов идут медленно, так как концентрации исходных веществ (субстратов) в клетке малы. Обычно размеры молекул ферментов больше, чем размеры субстратов. Например, молекулярная масса каталазы, разрушающей пероксид водорода Н2О2, равна 250000, а самого пероксида – 34. Активный центр фермента – лишь небольшой участок его молекулы, на котором и происходит сама реакция. Фермент сравнивают с замком, а субстрат – с ключом, так как они должны точно подходить друг другу. Каждая реакция катализируется своим ферментом, однако существуют ферменты, которые катализируют несколько реакций.
3. Двигательная – все движения обусловлены работой двигательных (сократительных) белков. В мышечных клетках при сокращении нитей более активна внедрённая между волокнами миозина за счёт энергии АТФ.
4. Транспортная – белок гемоглобин транспортирует кислород и углекислый газ в организме. Через мембраны происходит транспорт различных веществ (сахар, ионы и др.).
5. Защитная – осуществляется с помощью антител и антигенов. Антитела – белковые структуры β-лимфоцитов избирательно связывающиеся с чужеродными белками и клетками. Антигены – белки на поверхности клетки или в растворе, по которым Т-лимфоциты различают свои клетки и чужеродные. Убитые или ослабленные бактерии и вирусы (вакцины) несут свои антигены. При введении их в организм иммунная система вырабатывает антитела, что препятствует заболеванию.
6. Энергетическая – белки являются источниками энергии. 1г белка при окислении даёт 17,6 кДж. Белок при разрушении образует СО2, Н2О, Nh4. Аммиак Nh4 ядовит, поэтому в печени он превращается в мочевину и мочевую кислоту.
7. Регуляторная – пептидные гормоны, выделяемые железами внутренней секреции, изменяют обмен веществ в клетках определенных тканей.

Инсулин активирует захват молекулы глюкозы клеткой и синтез из неё гликогена. Без инсулина клетки голодают, так как не поглощают глюкозу, в результате чего развивается сахарный диабет. Т-лимфоциты передают с помощью белков информацию о чужеродных клетках β-лимфоцитам.

ФИЗИЧЕСКИЕ И ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Свойства белков так же разнообразны, как и функции. Одни растворяются в воде и образуют коллоидные растворы, другие растворяются в разбавленных растворах солей. Некоторые нерастворимы, например, белки кожи.

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

В радикалах АК-остатков белков содержатся различные функциональные группы, способные вступать в химические реакции:

• восстановления;
• этерификации;
• лкилирования;
• нитрования.

Будучи амфотерным соединением белок реагирует и с кислотами, и со щелочами.

Источник: https://megaobuchalka.ru/9/32081.html

Функции белков

Работа и функции белков лежат в основе структуры любого организма и всех протекающих в нем жизненных реакций. Любые нарушения этих белков приводят к изменению самочувствия и нашего здоровья. Необходимость изучения строения, свойств и видов белков кроется в многообразии их функций.

Первые слова из определения Ф.Энгельсом понятия жизни «Жизнь есть способ существования белковых тел, …. » до сих пор, по прошествии полутора веков, не потеряли своей правильности и актуальности.

Структурная функция

Вещество соединительной ткани и межклеточный матрикс формируют белки коллаген, эластин, кератин, протеогликаны.

Непосредственно участвуют в построении мембран и цитоскелета (интегральные, полуинтегральные и поверхностные белки) – спектрин (поверхностный, основной белок цитоскелета эритроцитов), гликофорин (интегральный, фиксирует спектрин на поверхности).

К данной функции можно отнести участие в создании органелл – рибосомы.

Ферментативная функция

Все ферменты являются белками. В то же время есть данные о существовании рибозимов, т.е. рибонуклеиновых кислот, обладающих каталитической активностью.

Гормональная функция

Регуляцию и согласование обмена веществ в разных клетках организма осуществляют гормоны. Такие гормоны как  инсулин и глюкагон являются белками, все гормоны гипофиза являются пептидами или небольшими белками.

Рецепторная функция

Эта функция заключается в избирательном связывании гормонов, биологически активных веществ и медиаторов на поверхности мембран или внутри клеток.

Транспортная функция

Только белки осуществляют перенос веществ в крови, например, липопротеины (перенос жира), гемоглобин (связывание кислорода), гаптоглобин (транспорт гема), трансферрин (транспорт железа). Белки  транспортируют в крови катионы кальция, магния, железа, меди и другие ионы.

Транспорт веществ через мембраны осуществляют белки — Na+,К+-АТФаза (антинаправленный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са2+-АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки), глюкозные транспортеры.

Резервная функция

В качестве примера депонированного белка можно привести производство и накопление в яйце яичного альбумина. У животных и человека таких специализированных депо нет, но при длительном голодании используются белки мышц, лимфоидных органов, эпителиальных тканей и печени.

Сократительная функция

Существует ряд внутриклеточных белков, предназначенных для изменения формы клетки и движения самой клетки или ее органелл (тубулин, актин, миозин).

Защитная функция

Защитную функцию, предупреждая инфекционный процесс и сохраняя устойчивость организма, выполняют иммуноглобулины крови, факторы системы комплемента (пропердин), при повреждении тканей работают белки свертывающей системы крови — например, фибриноген, протромбин, антигемофильный глобулин. Механическую защиту в виде слизистых и кожи осуществляют коллаген и протеогликаны.

К данной функции также можно отнести поддержание постоянства коллоидно-осмотического давления крови, интерстиция и внутриклеточных пространств, а также иные функции белков крови.

Белковая буферная система участвует в поддержании кислотно-щелочного состояния.

Существуют белки, которые являются предметом особого изучения:

Монеллин – выделен из африканского растения, обладает очень сладким вкусом, не токсичен и не способствует ожирению.

Резилин – обладает почти идеальной эластичностью, составляет „шарниры» в местах прикрепления крыльев насекомых.

Белки со свойствами антифриза обнаружены у антарктических рыб, они предохраняют кровь от замерзания

Источник: https://biokhimija.ru/belki/belki.html

Функции белка в клетке: структура белковой молекулы, виды органического вещества

Каждая клетка живого организма функционирует за счет содержания необходимых компонентов. Они выполняют важную роль, стимулируют обменные процессы и способствуют обновлению.

Особенно важны функции белка в клетке. Органические компоненты могут иметь разный состав, строение, некоторые отличия в жизненном цикле. Сегодня специалисты используют различные методы для исследования молекул и выявления их особенностей.

Что такое белки

Белки представляют собой органические соединения, имеющие различный состав и выполняющие важные функции в организме всех живых существ. Существует несколько видов этих молекул, каждый из которых имеет значение в процессе жизнедеятельности.

Состав

Органические вещества являются высокомолекулярными, поэтому могут включать в свой состав различные аминокислоты и другие соединения. Набор важных компонентов в каждой молекуле закладывается генетическим кодом животного или человека.

Основные компоненты каждой молекулы:

• углерод;
• кислород;
• азот;
• водород;
• сера.

Первый компонент обнаруживается в белке в наибольшем количестве, последний — не более 5 % от состава.

История открытия

Первый белок был получен необычным способом. Его выделили из пшеничной муки в виде клейковины. Произошло открытие в 1728 году, сделал его Якопо Беккари, итальянец. В качестве отдельного биологического класса молекулы белка были выделены в XVIII веке после обнародования работ французского ученого и химика Антуана де Фуркруа.

Другие ученые одновременно с французом отметили, что молекулы имеют свойство коагулировать (объединяться) под воздействием некоторых кислот или в процессе нагревания.

На тот момент ученые смогли изучить только альбумин, фибрин и глютен.

Только через 100 лет, в XIX веке, другие исследователи, изучив состав простых белков, отметили, что при нагревании происходит выделение аминокислот. Это помогло сделать вывод, что молекулы включают в себя довольно большое количество важных и разных аминокислот, а состав каждой из них индивидуален.

В 1836 году Мульдер предложил первую структурную формулу белков, основанную на теории радикалов. Он и еще несколько ученых вывели формулу протеинов, что в переводе с греческого означает «первый».

Мульдер также определил почти точную молекулярную массу наиболее простого белка, равную 131 дальтону. Дальтон — единица измерения молекул, называемая еще атомной массой или углеродной единицей.

Позже ученые выявили, что молекулярная масса может быть различной и зависит от состава и структуры органического соединения. В 1880-х годах русский ученый Данилевский изучил пептидные группы и доказал их существование в белковой молекуле. К этому времени большинство аминокислот уже были изучены.

В 1894 году немецкий ученый и физиолог Альбрехт Коссель рассказал о своем предположении. Он считал, что именно аминокислоты являются основными структурными элементами белковой молекулы.

Его теория была подтверждена в начале ХХ века химиком из Германии Эмилем Фишером. Ученый в ходе своего эксперимента доказал, что каждая молекула содержит около 20 аминокислот.

Важность белка в живом организме была признана только в 1926 году благодаря эксперименту американца Джеймса Самнера. После этого начинается активное изучение структур молекулы, выделяются различные виды. В 60—80-ых годах ХХ века исследования продолжаются.

К 2012 году в базе данных насчитывалось около 87 тысяч структур. Сегодня методы изучения молекулы усовершенствованы, поэтому работа в этом направлении продолжается.

Строение

Белок считается макромолекулой, поскольку имеет большой размер и множество составляющих. В строении белков присутствуют разные аминокислоты или их остатки, они чередуются с полипептидными цепями.

В молекулу могут входить следующие аминокислоты:

• глицин;
• аланин;
• изолейцин;
• серин;
• лейцин;
• валин;
• треонин.

Эти встречаются в составе наиболее часто, сочетаются с пептидными цепями и аминокислотными остатками.

Классификация

Существуют несколько классификаций белков в зависимости от состава, строения, формы, растворимости в воде. Чаще всего молекулы делят на простые и сложные с учетом строения.

К простым относятся следующие:

1. Альбумины — жизненно необходимы животным и человеку. Содержатся во многих продуктах, хорошо растворяются в воде, соленых жидкостях под воздействием кислот. Являются основной составляющей мышечных тканей в организме, формируют резерв на случай длительного голодания.
2. Глобулины в воде слабо растворяются. Являются составляющими крови, мышечной ткани, оказывают влияние на свертываемость, выполняют защитную функцию.
3. Протамины — низкомолекулярные белки, хорошо растворимые в воде. В организме выполняют структурную функцию, являются строительным материалом для мышц и других тканей.
4. Гистоны — низкомолекулярные вещества, содержат большое количество лизина и аргинина. Принимают участие в формировании структуры молекул ДНК, предупреждают передачу генетической информации к РНК.
5. Проламины — растительные белки с невысокой пищевой ценностью. Создают в организме резерв.
6. Глютелины — растительные вещества, принимающие участие в формировании клеточной оболочки. Денатурация происходит в солевых растворах, в воде они не растворимы.
7. Протеноиды — животные белки, богатые аминокислотами, не растворяются в воде, кислотах, щелочах, солевых жидкостях. Входят в состав костной, хрящевой ткани, связок, сухожилий.

Среди сложных белков выделяют фосфопротеины, гликопротеины, нуклеопротеины, липопротеины, хромопротеины, металлопротеины.

Каждый вид имеет свои особенности:

1. Фосфопротеины — сложные белки, содержащие остатки фосфорной кислоты, связывающиеся с пептидными цепями. Выполняют в организме защитную, строительную, энергетическую функции.
2. Гликопротеины — сложные органические компоненты, содержащие углеводный остаток. Принимают участие в выработке ферментов, выполняют защитную и секреторную функции, стимулируют образование важных для жизнедеятельности гормонов.
3. Нуклеопротеины состоят из нуклеиновых кислот (нуклеотиды), наиболее распространенные РНК и ДНК. Содержатся в мембранах клетки, формируют генетический код человека.
4. Липопротеины содержат липиды (жиры), присутствуют в лимфе и плазме крови, не растворяются в воде. Выполняют транспортировочную функцию, переносят липиды по всему организму.
5. Хромопротеины называют «цветными белками». В составе содержат окрашивающий компонент. Участвуют в транспортировке кислорода. Яркий представитель вида — гемоглобин.
6. Металлопротеины содержат ионы металла в составе. Транспортируют металл в организме, создают его резерв.

Любой из видов играет важную роль в метаболических процессах.

Функции

Различные виды белков выполняют в организме важные функции. При отсутствии основных типов нарушаются все жизненно важные процессы.

Каталитическая

Катализ реакций в организме осуществляется благодаря наличию ферментов, являющихся белками по своему составу и строению. Ферменты помогают расщеплять сложные вещества на простые, облегчают их переработку.

Благодаря этому возможно поступление полезных компонентов ко всем тканям, органам, регенерация клеток, осуществление нормального метаболизма.

Структурная

Осуществляется благодаря коллагену и эластину. Белки являются важным строительным элементом, стимулируют формирование костной ткани, мышц, хрящей, связок и сухожилий.

Выделяют 4 структуры белковой молекулы:

1. Первичная структура представляет собой последовательность остатков аминокислот, чередующихся с полипептидной цепью. Встречается во многих тканях, на протяжении жизни организма не меняет строения.
2. Вторичная структура — упорядочивание фрагментов полипептидной цепи, подверженное стабилизации за счет наличия водородных связей.
3. Третичная структура — строение полипептидной цепи пространственного типа. При детальном рассмотрении можно увидеть, что строение напоминает вторичную структуру, но присутствуют гидрофобные взаимодействия.
4. Четвертичная структура представляет собой белковое соединение, состоящее из нескольких пептидных цепей в одном комплексе.

Благодаря различной структуре белковых молекул осуществляется построение всех клеток и тканей в организме.

Защитная

Физическая защита осуществляется благодаря наличию в клетках и тканях коллагена, отвечающего за прочность и предотвращающего повреждения. Химическая защита осуществляется благодаря способности белков связывать токсины, выводить их из организма.

Иммунная защита возможна благодаря способности некоторых белков стимулировать образование лимфоцитов, уничтожать вирусы, патогенные микроорганизмы.

Сигнальная и регуляторная

Регуляция всех процессов в клетках осуществляется с участием белков, представленных ферментами. Часто компоненты связываются с другими веществами, стимулируют процессы регенерации, регулируют метаболизм.

Многие внутриклеточные белки осуществляют сигнальную функцию, помогают передавать информацию между тканями, клетками, органами. Обычно сигнальную функцию выполняют белки-гормоны.

Транспортная

Транспортная функция осуществляется в основном за счет белка-гемоглобина. Он доставляет кислород ко всем тканям и клеткам, переправляет в легкие углекислый газ для выведения его наружу. Ученые нашли во всех живых организмах молекулы, напоминающие по строению гемоглобин.

Запасная и моторная

Запасная или резервная функция возможна благодаря наличию в клетке белков, содержащих аминокислоты. Они служат источником питания и энергии при недостаточном поступлении подобных компонентов с пищей.

Моторная или двигательная функция играет важную роль. Разные виды белковых молекул принимают участие в сокращении мышечных волокон, передвижении лейкоцитов и других клеток для обеспечения иммунной защиты.

Свойства

Белковые соединения обладают физическими и химическими свойствами, отличающими их от других молекул.

Физические

Физические свойства позволяют выявить белок среди других соединений в живом организме.

Основными будут следующие:

• вес молекулы может достигать 1 млн дальтон;
• при попадании в водный раствор происходит формирование коллоидной системы;
• в зависимости от кислотности среды отличается заряд белкового соединения;
• самый крупный сегодня белок — титин.

Молекулярная масса у каждого соединения отличается, определяется разными способами.

Химические

При определенных условиях белковые соединения проявляют свои химические свойства.

Наиболее частыми реакциями будут следующие:

1. Амфотерность — способность белков в зависимости от условий проявлять основные свойства и кислотные.
2. Денатурация — изменение биологической активности соединения в результате потери вторичной, третичной или четвертичной структуры. Может быть механической, физической и химической, обратимой и необратимой, полной и неполной.

Химические свойства белков изучаются различными методами для выявления особенностей молекул.

Этапы синтеза белка

Биосинтез белка представляет собой процесс, состоящий из нескольких этапов, в ходе которых происходит созревание соединений. Протекает во всех живых организмах.

Основные этапы синтеза:

1. Инициация. Образование аминоацеладинелата одновременно с активацией аминокислоты в присутствии АТФ и специфического фермента.
2. Элонгация. Присоединение образовавшейся кислоты к специфичной тРНК с последующим освобождением аденозинмнофосфата.
3. Терминация. Связывание соединения аминокислоты и тРНК с рибосомами.
4. Трансляция. Включение аминокислоты в белковую молекулу с одновременным высвобождением тРНК.

У разных живых организмов процесс может проходить с разной скоростью, но последовательность этапов неизменна.

Методы изучения

Сегодня исследование белковых соединений продолжается в современных лабораториях.

Популярные методы изучения:

1. Метод клеточной и молекулярной биологии используется с целью фиксирования локализации молекул в клетках, наблюдения за синтезом веществ. Для стимулирования реакции используются антитела. Наблюдение проводится посредством микроскопа. На предметное стекло помещается подготовленный белок и антитела, проводится эксперимент, результаты фиксируются.
2. Биохимический метод предполагает изучение чистого белка, избавленного от дополнительных компонентов. Для дальнейшего изучения используют центрифугирование, высаливание, электрофокусирование.
3. Протеомика — наука, изучающая совокупность белковых соединений в составе одной клетки. Для исследования используются специальные приборы, соединения, белковые микрочипы, позволяющие изучать сразу несколько молекул в клетке.

Благодаря новейшим современным методикам возможно прогрессирование науки в области исследования живых клеток и их составляющих.

Биологическое значение

Биологическое значение органических соединений объясняется множеством полезных функций. Компоненты принимают участие во всех жизненно важных процессах в организме, являются незаменимым строительным материалом, стимулируют выработку лимфоцитов, отвечающих за стойкость иммунной системы животного или человека.

При отсутствии сложных белков невозможно образование гормонов, новых клеток и регенерация тканей. Без белковых молекул в организме не осуществляется процесс дыхания, поскольку невозможен перенос кислорода и выведение углекислого газа.

Особенно важное значение имеют белки для человека, поскольку некоторые виды помогают связывать и выводить из организма токсины, вредные соединения. Длительное отсутствие в питании белка приводит к постепенному истощению и смерти организма.

Интересные факты

Некоторые интересные факты о белковых соединениях доказывают важность их в живых организмах.

Наиболее интересными считаются следующие:

1. Около 50 % от сухого веса организма приходится на белки.
2. Вирусы почти полностью состоят из этого компонента, некоторые на 95 %.
3. Более 30 % органических веществ у человека концентрируется в мышцах.
4. Клетки головного мозга состоят преимущественно из белковых молекул.
5. Волосы на теле и голове человека представлены ороговевшими клетками, состоящими из белковых молекул.
6. Недостаток вещества в пище отрицательно отражается на всех процессах.
7. В более чем 50 % случаев аллергия на белок у человека проявляется в детском возрасте.
8. Человеку одинаково необходим растительный и животный белок.
9. Детям белковые соединения необходимы в больших количествах, чем взрослым.
10. Яичный белок считается наиболее качественным и легко усваивается.

Белки в организме — незаменимый и необходимый ежедневно компонент, позволяющий обеспечивать здоровье и правильное функционирование клеток.

Источник: https://obrazovanie.guru/nauka/biologiya/funktsii-belka.html

Белки / КонсультантПлюс

Белки.

Белки, или как их еще называют протеины (от греческого Protos — первый), являются основой жизни и самой незаменимой частью рациона человека. Они занимают важнейшее место в нашем организме как по содержанию в клетке, так и по значению в процессах жизнедеятельности, ведь на долю белков приходится 17% общей массы нашего организма. Это основной строительный материал необходимый для образования новых мышечных волокон, восстановления травмированных и замены отмерших тканей всех органов, именно благодаря белкам осуществляются все сокращения мышц. Кроме того, белки выполняют целый ряд жизненно важных функций — регулируют все процессы, протекающие в организме, от образования энергии, до выведения отходов. Если пища обеднена углеводами и жирами, особенно в условиях голодания, именно белки служат запасными питательными веществами и источниками энергии.

Белки состоят из аминокислот. Некоторые аминокислоты могут поступать в наш организм только в составе пищи. Они получили название незаменимых. Другие аминокислоты синтезируются в нашем организме. Поэтому полноценность белковых продуктов определяется наличием в них незаменимых аминокислот.

Чем ближе аминокислотный состав белков пищи к составу белка нашего организма, тем он ценнее. С этой точки зрения самыми ценными источниками белка являются яйца, молоко, мясо и рыба. В растительных белках часто не хватает некоторых незаменимых аминокислот, поэтому необходимо стремиться к правильному сочетанию продуктов животного и растительного происхождения, чтобы получить оптимальное соотношение аминокислот.

Норма физиологических потребностей взрослого человека, работающего в тяжелых и вредных условиях труда, в белках составляет 96 — 117 г в сутки для мужчин и 82 — 87 г — для женщин.

За один прием пищи организм может усваивать до 30 — 50 г белка, поэтому суточное количество белка лучше распределять равномерно на 4 — 6 приемов пищи, так как меньшие количества продукта лучше усваиваются и более эффективно используются организмом.

По скорости переваривания пищевые белки располагаются в следующей последовательности: сначала яичные и молочные, затем рыбные и мясные, и наконец, растительные. Кулинарная обработка в большинстве случаев делает белки более легко усвояемыми. Но следует заметить, что способы сохранения белковых продуктов, в первую очередь мясных, снижают пищевую ценность этого продукта. Чтобы избавиться от большого количества жиров, которые имеются в мясе, его рекомендуют варить, сливая жирный бульон, или готовить на пару, а также в аэрогриле.

Белки — наиважнейший компонент пищи. Кратко перечислим основные белковые продукты. Во-первых, это мясо — высокоценный пищевой продукт богатый полноценными животными белками, содержащий все незаменимые аминокислоты в значительных количествах и в наиболее благоприятных соотношениях.

Наиболее богаты белками, до 20%, говядина, свинина, мясо кролика и птицы.

Говядина содержит наиболее полноценные белки, в состав которых входят все необходимые организму заменимые и незаменимые аминокислоты.

Телятина более нежная, чем говядина, включает больше полноценных белков и легче усваивается организмом. Телятина 1-й и 2-й категорий содержит около 20% белка и 1 — 2% жира.

Свинина по сортам делится на беконную, мясную и жирную. В питании при физических нагрузках лучше использовать мясную свинину так, как она содержит в среднем 14% белка и 33% жира.

Для сравнения, беконная — 3% белка и 63% жира, жирная соответственно 12% и 50%. При этом важно учесть, что вырезка свинины содержит 19% белка и 7% жира.

Мясо кролика — прекрасный диетический продукт, отличающийся очень высоким содержанием белка — 21%.

Субпродукты представляют большую ценность, так как характеризуются высоким содержанием минеральных веществ, особенно железа. Печень богата железом, витаминами A и B, содержит большое количество витамина C. Язык является диетическим продуктом и очень хорошо усваивается. Сердце богато белками, минеральными солями, железом и имеет невысокий процент жира.

Колбасные изделия в основном готовят из свинины и говядины, но представляют собой высокожировой продукт. Различные виды копченых и полукопченых колбас, содержащие до 40% жира и более, не рекомендуется тем, кто не хочет набрать лишний вес. Также не рекомендуется часто употреблять такие мясные продукты как ветчина, грудинка, окорок, корейка, они отличаются очень высоким содержанием жира — До 50 — 60%.

Белки куриного мяса имеют оптимальный набор незаменимых аминокислот. Количество жира в мясе кур и цыплят довольно велико, но жир этот легко усваивается организмом, так как включает в себя ненасыщенные жирные кислоты.

Рыба является источником высококачественного белка. Белок рыбы содержит все необходимые для организма незаменимые аминокислоты. В отличие от мяса в белках рыбы присутствует очень важная для нашего организма незаменимая аминокислота — метионин.

Еще одним преимуществом белка рыбы является его быстрая и полная усвояемость — на 93 — 98%, тогда как белки мяса усваиваются на 87 — 89%. Содержание белка в рыбе зависит от ее вида. Например, в тунце — 24%, макрурусе — 7%, хек, камбала, треска, карп и многие другие виды рыб имеют в среднем 16% белка.

Икра рыбы является ценным пищевым продуктом с высоким содержанием белка — до 30% и более и жира около 15%. Икра богата фосфором и калием, водо- и жирорастворимыми витаминами.

Во время снижения веса не рекомендуем включать в свой рацион питания соленые и копченые рыбные изделия. Они, как правило, из-за особенностей их переработки, имеют белок, который плохо переваривается и усваивается. Также не рекомендуется широко применять в питании рыбные консервы. Из-за длительного хранения и процесса приготовления многие ценные качества рыбы просто теряются.

Куриное яйцо по сравнению с другими животными продуктами содержит самый полноценный белок, практически полностью усваивающийся организмом. Яйца содержат в наиболее оптимальных соотношениях все незаменимые аминокислоты. Но из-за большого количества жира и высокой калорийности не рекомендуется употреблять яйца тем, кто хочет снизить свой вес или поддерживать его постоянным. В среднем оптимальным считается употребление трех яичных желтков в неделю, яичный белок можно есть и в большем количестве.

Наилучшим способом приготовления яиц является их непродолжительное отваривание. Яйца недаром называют «маленькой кладовой», особенно белок. В своем составе они имеют множество полезных веществ: водо- и жирорастворимые витамины — B, B2, B6, B12, A, D, K, E; пантотеновую и фолиевую кислоты; минеральные вещества — фосфор, серу, цинк, железо, медь, кобальт.

Бобовые также используются как источник белка, но содержат меньше незаменимых аминокислот и усваиваются всего на 50 — 70%. Кроме того, бобовые содержат вещества, блокирующие работу некоторых пищеварительных ферментов, что может нарушить переваривание пищи и оказать повреждение стенок тонкого кишечника. Среди бобовых особое место занимает соя. Но потребление этого продукта имеет некоторые недостатки. Во-первых, в соевом белке не хватает самой необходимой нашему организму незаменимой аминокислоты — метионина; во-вторых, если не проводить длительную термическую обработку, а при этом, как известно, теряются все важные вещества, то можно нарушить процесс переваривания пищи; в-третьих, соевый белок может оказывать повреждающее действие на стенки кишечника.

Знакомство с белком | Статьи

Белок — это важный макроэлемент, который способствует построению, поддержанию, регулированию и восстановлению тканей организма. В частности, основные функции белка в организме включают:

• , служащие ферментами для катализа реакций в таких процессах, как метаболизм, репликация ДНК и пищеварение [Shils 2006]
• , служащие определенными гормонами и антителами
• регулирует основные процессы в организме, включая распределение воды в организме, транспортировку питательных веществ и сокращение мышц
• помогает поддерживать кислотно-щелочной баланс
• обеспечивает источник энергии — около 4 калорий на грамм
• помогает сохранить здоровье кожи, волос и ногтей.

В рекомендациях по рекомендуемой диете рекомендуется, чтобы белок составлял от 5% до 20% калорий, ежедневно потребляемых детьми в возрасте 1–3 лет, и 10–30% от общего количества потребляемой энергии для детей в возрасте 4–18 лет.

Белок — это химическое соединение, которое содержит те же атомы, что и углеводы и жир: углерод (C), водород (H) и кислород (O), но белок также содержит атомы азота (N). Эти атомы C, H, O и N организованы в аминокислоты, которые связаны в цепи, образуя белки.Размеры и структуры белков сильно различаются по сложности, что позволяет белкам выполнять в клетке самые разные функции. Например, структура аминокислоты лизина показана ниже.

Аминокислоты

Аминокислоты подразделяются на незаменимые или заменимые.Наш организм может вырабатывать заменимые аминокислоты, но не незаменимые аминокислоты. Эти 8 незаменимых аминокислот должны поступать в наш рацион.

Потребность в аминокислотах зависит от возраста и состояния здоровья человека; у детей способность синтезировать несколько заменимых аминокислот развита не полностью.

Аминокислоты соединяются вместе, образуя белки. Они соединяются посредством реакции конденсации. Когда молекула воды отделяется от 2 аминокислот, образуется связь с образованием дипептида. Большинство белков представляют собой полипептиды длиной от 100 до 300 аминокислот.

Роль белка в пище

Роль белка в пище заключается не в непосредственном обеспечении организма белками, а в обеспечении аминокислот, из которых организм может производить свои собственные белки. Чтобы вырабатывать телесный белок, клетка должна иметь в наличии все необходимые аминокислоты одновременно.Пищевой белок должен поставлять незаменимые аминокислоты и достаточное количество азота для синтеза других.

Полные и неполные белки

Белки также можно разделить на полные и неполные. Полный белок — это белок, содержащий все незаменимые аминокислоты; неполному белку не хватает одной или нескольких незаменимых аминокислот.

Неполные источники белка можно комбинировать для создания полноценных белков.Детям, соблюдающим вегетарианскую диету, важно употреблять разнообразную растительную пищу, чтобы получать достаточно белка. Например, сочетание зерна и бобовых (рис и бобы), зерна и ореха / семени (булочка из цельной пшеницы с семенами кунжута) или бобовых и орехов / семян (перегной, который представляет собой нут и кунжутную пасту) создает питательные полные белковые комбинации, обеспечивающие хороший аминокислотный баланс при смешивании в надлежащих количествах. Если вегетарианская диета допускает яйца, молоко или сыр, которые являются полноценными белками, включение таких продуктов с зерновыми или бобовыми даст дополнительный синергетический эффект с аминокислотами.

Заключение

Хорошее понимание белков, включая их важную роль в организме и способы, которыми диетический белок поддерживает рост, развитие и поддержание тканей организма, может помочь оценить ценность этого макроэлемента.

Здоровая диета включает в себя баланс питательных источников белков. Диета с низким содержанием этого важного питательного вещества или с его дефицитом на самом деле не является «сбалансированной» и требует корректировки, чтобы наилучшим образом поддерживать общее состояние здоровья.

Ссылки:
Комитет по питанию Американской академии педиатрии. Клейнман РЭ, изд. Справочник по педиатрическому питанию. 6-е издание. © 2009 Американская академия педиатрии.

Референсные нормы приема пищи (DRI): рекомендуемые дозы для отдельных лиц, макроэлементы
Совет по пищевым продуктам и питанию, Институт медицины, Национальные академии
http://www.iom.edu/Activities/Nutrition/SummaryDRIs/~/media/Files/ Активность% 20Файлы / Питание / DRI / 5_Summary
% 20Table% 20Tables% 201-4.pdf

Министерство здравоохранения и социальных служб США и Министерство сельского хозяйства США. Рекомендации по питанию для американцев, 2010 г.
http://www.cnpp.usda.gov/DGAs2010-DGACReport.htm

Shils ME et al., Eds. Современное питание в здоровье и болезнях. Филадельфия, Пенсильвания: Lippincott Williams & Wilkins, 2006.

белков и тело | Государственный университет Оклахомы

Опубликовано апр.2021 г. | Id: T-3163

К Дженис Р.Германн

Белок — питательное вещество

Белок — это питательное вещество, необходимое организму для роста и поддержания себя. Рядом с водой, белок — самое многочисленное вещество в нашем организме. Почти все это знают мышцы состоят из белка. На самом деле в каждой клетке тела есть белок. Кроме того, другие важные части тела, такие как волосы, кожа, глаза и органы тела все сделаны из белка.

Многие вещества, контролирующие функции организма, такие как ферменты и гормоны, также являются сделано из белка. Другие важные функции белка включают формирование клеток крови. и создание антител для защиты от болезней и инфекций.

Аминокислоты

Белки состоят из более простых веществ, называемых аминокислотами.Есть 20 аминокислот в белке, который мы едим каждый день. Организм берет эти аминокислоты и связывает их вместе в очень длинные струны. Вот как организм вырабатывает различные белки. он должен нормально функционировать. Девять из аминокислот называются незаменимыми , потому что организм не может их вырабатывать. Эти незаменимые аминокислоты должны поступать из продуктов. мы едим.

На рисунке 1 показана диаграмма гормона инсулина, регулирующего уровень глюкозы (сахара) в крови.Инсулин — это очень маленький белок. Многие белки состоят из тысяч аминокислот. нанизаны вместе. Буквы в кружках — это аббревиатуры аминокислоты. это в том месте. Белки могут быть очень сложными из-за всех комбинаций аминокислот, составляющих цепи.

Продукты, содержащие белок

Как растительная, так и животная пища содержат белок.Продукты, обеспечивающие все необходимое аминокислоты называются высококачественными белками . Продукты животного происхождения, такие как мясо, рыба, птица, яйца и молочные продукты, — это все высококачественные источники белка. Это продукты, о которых люди обычно думают, когда хочу съесть белок. Незаменимые аминокислоты в продуктах животного происхождения находятся в нужном месте остаток средств.

Продукты, которые не обеспечивают хороший баланс всех незаменимых аминокислот, называются низшего качества белков.Растительные продукты содержат белки более низкого качества. Большинство фруктов и овощей плохие источники белка. Другие растительные продукты, такие как запеченная фасоль, колотый горох и чечевица, арахис и другие орехи, семена и зерна, такие как пшеница, являются лучшими источниками. Они вносят свой вклад много белка. Однако в каждом типе растительного белка мало одного или больше незаменимых аминокислот. Это делает их белком более низкого качества.Животное белки содержат лучший баланс незаменимых аминокислот, чем растительные белки.

Людям, не употребляющим продукты животного происхождения, следует вместе есть разные виды растительной пищи. или в тот же день, чтобы получить правильный баланс и количество незаменимых аминокислот их тела нужны. Сочетание бобов и риса, или бобов и кукурузы, или арахисового масла и хлеб содержит все незаменимые аминокислоты в нужном количестве.Эта еда комбинации смешивают продукты из разных групп растений, чтобы дополнить предоставленные аминокислоты каждым.

Комбинирование продуктов любых двух из следующих групп растений дает более высокое качество белок:

• Бобовые , такие как сушеные бобы, горох, арахис, чечевица и соя
• Зерновые , такие как пшеница, рожь, рис, кукуруза, овес и ячмень
• Семена и орехи , такие как семена подсолнечника и тыквы, пекан и грецкие орехи

Сочетание небольшого количества животного белка с большим количеством растительного продукта может также удовлетворить потребности человека в белке.Таким образом, комбинируя небольшое количество любого из следующих продукты животного происхождения с любой из перечисленных выше групп растений обеспечат более высокое качество белок.

• Яйца
• Молочные продукты , такие как молоко, сыр и йогурт
• Мясо , такое как говядина, птица, рыба, баранина и свинина

Рисунок 1 .Аминокислоты в белке инсулина.

Другие способы использования белка

Три основных питательных вещества обеспечивают калории: белок, углеводы и жир. Каждый грамм белка и углеводов обеспечивает 4 калории.Лучшее применение протеина — восстановление и поддерживать ткани тела. Если люди едят больше белка, чем нужно для поддержания тканей и ремонтировать, их тела используют это для энергии. Если он не нужен для энергии, их тела используют дополнительный белок для производства жира. Затем он становится частью жировых клеток. Если люди не едят достаточно калорий, белок в пище и в своем организме будет использоваться для получения энергии. В этом случае белок не используется по своему основному назначению, а именно для поддержания тело.Получение достаточного количества белка и сбалансированное питание с достаточным количеством калорий являются важный. Таким образом, белок будет использоваться для тканей и других функций белка. Жиры и углеводы будут использоваться для удовлетворения энергетических потребностей.

Потребность в белке

Белок нужно есть каждому человеку.Сколько протеина ему нужно, зависит от его или ее размер тела и особые потребности, такие как рост. Детям нужно больше белка на фунт веса тела, чем у взрослых, потому что они растут и строят новые белковые ткани. Беременным и кормящим женщинам нужно больше белка для роста ребенка и производства молоко. Норма потребления с пищей (DRI) говорит нам о среднем количестве белка. человеку нужен каждый день.Рассчитайте потребность в белке по формуле 0,8 грамма белка на каждый килограмм массы тела. Чтобы найти вес в килограммах, разделите вес фунтов на 2,2.

Пример :

Вес человека = 165 фунтов

165 фунтов / 2.2 фунта
за килограмм

75 кг X 0,8 грамма
за килограмм

Этому человеку требуется 60 граммов белка в день.

Другой простой сокращенный подход — умножить массу тела в фунтах на 0.4. Это это приблизительная оценка, требующая меньшего количества вычислений.

Пример :
165 фунтов X 0,4 = 66 граммов в день.

Важно помнить, что дополнительный белок не дает особой пользы. Люди не хранят дополнительный диетический белок в виде мускулов тела. Дополнительный белок сверх ежедневная потребность не приведет к увеличению мышечной массы, быстрому росту волос и не защитит от болезни. Белок сверх необходимого расщепляется и используется для получения энергии, или он превращается в жир и хранится в жировых клетках. Слишком мало белка приведет к постепенное разрушение белковых тканей организма и потеря мышечной ткани.Тело будет не смогут нормально функционировать в этих условиях.

Лучший способ удовлетворить потребность в белке — съесть рекомендованное количество пищи из каждого продукта. групп продуктов питания MyPlate Plan USDA. Рекомендуемые суммы для каждого плана USDA MyPlate Группа продуктов питания каждый день для контрольной диеты на 2000 калорий:

• 6 унций.зерен
• 21/2 чашки овощей
• 2 чашки фруктов
• 3 стакана молочных продуктов
• 5 1/2 унций. белковой пищи
• 6 чайных ложек масла

В таблице 1 показано содержание белков и жиров в различных распространенных пищевых продуктах.

Чтобы получить необходимый белок без излишка жиров или насыщенных жиров, выбирайте нежирные продукты. мяса и нежирной рыбы и снимите кожу с птицы. Вареные зерна и фасоль, горох и чечевица с низким содержанием жира, если вы не добавляете жир при приготовлении, и она недорогая. источники белка. Орехи и арахисовое масло являются хорошими источниками белка, но они также с высоким содержанием жира.Яйца также являются недорогим источником белка. Выбирайте обезжиренные молочные продукты продукты часто и не добавляют жир при приготовлении или подаче этих продуктов.

Наблюдая за источниками белка и соблюдая диету в соответствии с планом MyPlate USDA, люди могут быть уверены, что получают достаточно белка, чтобы удовлетворить свои потребности, без лишний жир, который им не нужен.

Таблица 1. Белок в обычных пищевых продуктах, граммы на порцию

Список литературы

Уитни, Э.Н. и Рольфес, С. (2015) Понимание питания , 14-е изд. Wadsworth Cengage Learning, Белмонт, Калифорния.

Министерство сельского хозяйства США. Выберите MyPlate.gov. Доступно по адресу: www.choosemyplate.gov

Дженис Р. Херманн, доктор философии, RD / LD

Специалист по питанию

Была ли эта информация полезной?

Роль растительного белка в питании, благополучии и здоровье | Отзывы о питании

Абстракция

Растительные диеты, а точнее растительные белки, вызывают растущий интерес исследователей и потребителей из-за их потенциальной пользы для здоровья, а также их положительного воздействия на окружающую среду.Конечно, растительные белки содержатся в растительной пище, а положительная польза для здоровья от растительной пищи связана с пищевыми волокнами, витаминами, минералами и фитохимическими веществами. В эпидемиологических исследованиях невозможно выделить пользу для здоровья от растительной пищи в целом по сравнению с растительными белками в частности. Кроме того, некоторые веганы, которые потребляют только растительные белки, включены в существующие проспективные когортные исследования. Изолированные растительные белки (соя, горох) использовались в интервенционных испытаниях, но часто для улучшения биомаркеров, связанных с риском заболевания, включая липиды сыворотки или артериальное давление.Этот обзор представляет собой обзор растительных белков, цельных продуктов, с которыми они связаны, и потенциальной пользы для здоровья, связанной с потреблением белка из растительных источников. Обсуждаются растительные белки и их потенциал для снижения риска развития метаболического синдрома, управления диабетом, профилактики рака и управления весом, а также различные системы оценки, используемые в настоящее время для определения качества белка из растительных источников. Хотя необходимы дополнительные исследования, в которых особое внимание уделяется той роли, которую растительный белок играет в профилактике и лечении этих хронических заболеваний, а не той роли, которую играет более общая растительная диета, данные свидетельствуют о том, что растительные белки обладают питательными преимуществами для тех, кто потребляйте их.Ограничения для растительных белков, включая более низкое качество белка, также должны быть рассмотрены в этом обсуждении.

ВВЕДЕНИЕ

Хроническое заболевание, ведущая причина смерти во всем мире, продолжает преследовать глобальную систему здравоохранения, существенно увеличивая расходы на здравоохранение и снижая качество жизни миллионов людей. ¹ Кроме того, в последние несколько десятилетий наблюдается постоянный рост глобальных показателей ожирения как в развитых, так и в развивающихся странах.Результатом этого устойчивого роста глобальных показателей ожирения является глобальное население, насчитывающее 1,5 миллиарда человек с избыточным весом или ожирением. ² Эти глобальные тенденции привлекли интерес ученых-диетологов и медицинских работников, которые стремятся использовать диетические вмешательства, чтобы помочь людям снизить прибавку в весе и снизить частоту хронических заболеваний.

Протеин давно известен своей способностью помогать в регулировании веса, повышать уровень холестерина липопротеинов высокой плотности (ЛПВП), увеличивать термогенез и насыщение, а также улучшать минерализацию костей. ^3–5 Адекватный уровень потребления белка важен для каждого человека, и Всемирная организация здравоохранения (ВОЗ) установила международную рекомендацию по потреблению белка в рационе 0,83 г / кг / день. ⁶ Однако было доказано, что уровни потребления выше рекомендуемой полезны для пожилых людей и спортсменов. ^{7 , 8}

Несмотря на то, что люди стремятся увеличить количество потребляемого белка, они также все больше изучают схемы питания на основе растений, в которых упор делается на фрукты и овощи и включаются заменители на основе мяса и молочных продуктов. ⁹ Кроме того, в научном отчете Консультативного комитета по диетическим рекомендациям 2015 г. рекомендовалось увеличить потребление растительных продуктов, таких как цельнозерновые, бобовые и зернобобовые. ¹⁰ Важно отметить, что когда в Руководстве США по питанию для американцев рекомендуется употребление бобовых в качестве источника качественного растительного белка, термин «бобовые» используется как синоним термина «пульс». По данным Продовольственной и сельскохозяйственной организации Объединенных Наций, зернобобовые — это подгруппа бобовых, которые ограничиваются бобовыми с «сухими съедобными семенами с низким содержанием жира».” ¹¹ В этом документе для обсуждения будет использоваться термин« бобовые », если только обсуждаемое исследование не было конкретно ограничено использованием зернобобовых.

В связи с повышенным интересом потребителей к потреблению белка, а также повышенным интересом к структурам питания на основе растений, обзор текущей литературы, изучающей преимущества и недостатки для здоровья, связанные с потреблением растительного белка, является оправданным и проводится ниже. Однако важно понимать, что при обсуждении практического значения растительного белка в рационе человека чаще всего упоминаются цельные продукты, которые потребляются как часть смешанной диеты, а не белковые изоляты.Из-за этого во многих исследованиях, обсуждаемых ниже, исследуется растительный белок с точки зрения цельных продуктов, иногда сравнивая диеты, ориентированные на удовлетворение потребностей в белке из животных источников, с диетами, в которых предпочтение отдается источникам белка растительного происхождения. Из-за этого трудно распутать результаты исследования и применить потенциальную пользу для здоровья конкретно к растительному белку. Хотя эти исследования, изучающие растительный белок как часть цельнопищевой диеты, содержат большое количество смешанных диетических факторов, они заслуживают включения, потому что они точно представляют, как средний потребитель, вероятно, будет думать о растительном белке и потреблять его.

ХАРАКТЕРИСТИКИ РАСТИТЕЛЬНОГО БЕЛКА ВСЕХ ПРОДУКТОВ

Растительный белок, который часто понимают в терминах зерновых и бобовых, которые, как правило, обеспечивают их в наибольшем количестве в рационе, богат дополнительными питательными преимуществами для тех, кто их потребляет. И бобовые, и цельнозерновые злаки содержат большое количество сложных углеводов, включая как растворимую, так и нерастворимую клетчатку, а бобовые также содержат олигосахариды и медленно перевариваемые крахмалы. ^{12 , 13} Дополнительным преимуществом бобовых является их способность обеспечивать высокий уровень белка без высокого содержания жира, которое часто ассоциируется с продуктами, богатыми белком.За исключением нута, в котором примерно 15% энергии обеспечивается за счет жира, зернобобовые способны обеспечивать от 20% до 30% своей энергии за счет белка, и только примерно 3% энергии приходится на жир. ¹⁴ Такое необычно высокое содержание белка в бобовых делает их уникальными среди поставщиков растительного белка, особенно по сравнению с зерновыми культурами, которые содержат вдвое меньше белка по сравнению с производимой ими энергией. ¹⁵ Кроме того, бобовые богаты биологически активными дополнительными питательными веществами, которые показали некоторую степень корреляции с защитой от рака и высоким уровнем холестерина. ¹⁶ Кроме того, было показано, что бобовые содержат высокий уровень калия, магния, фолиевой кислоты, селена и фосфора. ^{14 , 17–21}

Помимо зерновых и бобовых, другие распространенные источники растительного белка в рационе человека поступают как из орехов, так и из семян. Хотя некоторые потребители избегают использования орехов в качестве источника белка из-за их относительно высокой плотности энергии, орехи, такие как грецкие орехи, арахис, кешью, миндаль и фисташки, на самом деле имеют относительно высокое общее содержание белка. ²¹ Несмотря на высокий уровень общего белка, обнаруженного в некоторых орехах, многие из них ограничены аминокислотой треонином, который можно найти в различных типах орехов в диапазоне 25-40 мг / г, и поэтому они считаются низкими. -качественный белок. ²² Как отмечают Bureau et al., Несмотря на ограничения в их аминокислотном составе, орехи можно использовать для удовлетворения потребностей в белке людей, придерживающихся строгой вегетарианской диеты, если они дополняются бобовыми и другими овощами. ²²

Существует достаточно доказательств того, что по мере того, как человек увеличивает количество потребляемых растительных белков, он также увеличивает потребление положительных сопутствующих питательных веществ, упомянутых выше.Тем не менее, все больше исследований также показывают, что увеличение потребления растительного белка также приводит к большему потреблению антинутриентов, таких как танины и ингибиторы трипсина, которые снижают качество белка пульса. ²³ Исследования, направленные на снижение воздействия антипитательных веществ на качество белка в бобовых, показали, что приготовление бобовых может вызывать снижение уровня танинов, а также ингибиторов трипсина, делая белок более доступным. ²⁴ В исследовании, проведенном Ван и др., В котором измерялось влияние варки на антипитательные вещества в 7 образцах фасоли и 2 образцах нута, приготовление бобовых привело к среднему снижению активности ингибитора трипсина на 87%, при среднем значении трипсина. Уровень активности ингибитора для образцов сырых бобов и нута 8.2 мг / г образца. ²⁴ В дополнение к традиционному приготовлению бобовых, исследования показали, что другие распространенные в домашних условиях методы приготовления бобовых, такие как проращивание и замачивание, позволяют снизить содержание как полифенолов, так и дубильных веществ. ^{25 , 26} Это потенциальное снижение полифенолов и дубильных веществ желательно из-за их способности снижать общее качество и усвояемость белка, действуя как осадитель белка и связываясь с положительно заряженными белками.Кроме того, эти полифенолы и дубильные вещества способны связывать аминокислоты, а также такие минералы, как кальций, цинк и железо. ^{26 , 27}

Цельные зерна, еще один важный источник растительных белков, также содержат множество биоактивных фитохимических веществ, таких как фенолы и каротиноиды, витамины, такие как витамин Е, ненасыщенные жирные кислоты и пищевые волокна. ²⁸ Из важных питательных свойств избранные цельнозерновые продукты с низким содержанием жира и холестерина и высоким содержанием пищевых волокон и бета-глюкана, а их потребление, как было показано, имеет обратную связь с более низкой массой тела и окружностью талии и более низким уровнем холестерина в крови. и уровни воспалительных биомаркеров. ^{29 , 30} Кроме того, исследования показали, что биоактивные фитохимические вещества в цельнозерновых продуктах способны действовать как поглотители свободных радикалов и антиоксидантные кофакторы, и продемонстрировали, что эта биологическая активность может быть увеличена при проращивании цельного зерна. ^{31 , 32}

ДИЕТИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ И ХАРАКТЕРИСТИКИ ПОТРЕБЛЕНИЯ

Стремясь побудить общественность к увеличению потребления белка при ограничении потребления твердых и насыщенных жиров, рафинированного зерна и добавленных сахаров, в Руководстве по питанию для американцев (DGA) 2010 г. рекомендована смешанная белковая диета, включающая высококачественный белок. из животных, молочных и растительных источников. ³³ DGA 2015 продолжило эти усилия, поощряя людей удовлетворять свои потребности в белке с помощью широкого спектра белковых продуктов, включая бобовые, орехи, семена и соевые продукты. ³⁴ Кроме того, в DGA 2015 г. было подчеркнуто, что бобовые служат прекрасным источником белка, отмечалось, что бобовые могут обеспечивать дополнительные питательные вещества, такие как железо и цинк, которые традиционно считаются полученными из мяса, а также указывалось, что что бобовые — отличный источник фолиевой кислоты, калия и клетчатки. ³⁴ В 2017 году Министерство здравоохранения Канады продолжило тенденцию к продвижению диеты с растительными белками, выпустив Резюме руководящих принципов и рекомендаций для своего Руководства по продуктам питания 2018 года. В резюме рекомендовано регулярное потребление продуктов, богатых белком, и особо рекомендовано людям удовлетворять свои потребности в белке, используя источники белка растительного происхождения. ³⁵ Хотя люди, соблюдающие растительную диету, часто обеспокоены тем, что суточные потребности в белке могут не быть удовлетворены, если белки не соединяются должным образом во время каждого приема пищи, чтобы гарантировать, что каждая незаменимая аминокислота поступает в достаточном количестве за один присест, он имеет Было показано, что, когда люди, соблюдающие вегетарианскую или веганскую диету, получают достаточное количество калорий, их потребности в белке обычно удовлетворяются в течение дня, когда они потребляют разнообразную растительную пищу. ¹⁷

Несмотря на усиление усилий по стимулированию большего потребления диетического белка из растительных источников, потребители по-прежнему в подавляющем большинстве удовлетворяют свои потребности в белке за счет потребления мясных продуктов. В исследовании 2015 года, опубликованном Phillips et al. ³⁶ , был проанализирован набор данных Национального исследования здоровья и питания (NHANES) за 2007–2010 гг. И обнаружено, что домашняя птица (7,9 ± 0,3 г), мясо (7,5 ± 0,2 г) и смешанные блюда с мясо, птица или рыба (5,9 ± 0,2 г) занимали 1-3 места соответственно по общему потреблению белка, а вместе взятые составляли примерно 25% от общего потребления белка.В этом же исследовании хлеб, булочки и лепешки получили 4-е место по общему потреблению белка, смешанные блюда на основе злаков получили 9-е место, а растительные белковые продукты — 12-е место из 13 измеренных групп, при этом каждая группа составила 6,4%, 4,4%. , и 3,2% от общего потребления белка соответственно. ³⁶ Эти результаты отражают аналогичные исследования, такие как анализ данных NHANES за 2003–2006 гг., Проведенный O’Neil et al, ³⁷ , который обнаружил, что для возрастных групп 19+ и 19-50 лет наиболее распространенными источниками питания являются белком были птица, говядина, сыр и молоко, при этом 4 группы в сумме составили 43.8% диетического потребления белка и 45,5% диетического потребления белка, соответственно. В том же исследовании также было обнаружено, что крупнейшей группой белков, не содержащих мяса, снова были дрожжевые хлеба и булочки для каждой возрастной группы: 19+ лет, 19–50 лет и 51+ лет, что составляет 6,4%, 5,9% и 7,3%. потребления белка, соответственно. ³⁷ Эти результаты также отражены в аналогичном исследовании, в котором анализировался набор данных NHANES за 2005–2006 гг., В котором было обнаружено, что белок животного происхождения составлял> 60% потребления белка среди 1768 взрослых людей в возрасте 51+. ³⁸ В целом, эти результаты позволяют предположить, что недавние усилия государственных органов и специалистов общественного здравоохранения по увеличению потребления растительных белков до сих пор в значительной степени не увенчались успехом и что необходимо поделиться дополнительной информацией о преимуществах потребления растительных белков. публика.

КАЧЕСТВО БЕЛКА

Референсные диетические дозы (DRI), установленные Советом по пищевым продуктам и питанию Института медицины, рекомендуют людям потреблять 0.80 г / кг / день протеина «хорошего качества» для соответствия рекомендуемой диетической норме протеина. ³⁹ Существует несколько систем для определения качества белка, каждая из которых использует несколько иной метод анализа и количественной оценки доступности и усвояемости аминокислот в различных продуктах питания. Шкала легкоусвояемых незаменимых аминокислот (DIAAS) рекомендована Продовольственной и сельскохозяйственной организацией Объединенных Наций (ФАО). ⁴⁰ Система DIAAS уникальна своей способностью оценивать качество белка на основе его перевариваемости подвздошной кишки, и, в отличие от шкалы аминокислот с поправкой на усвояемость белка (PDCAAS), DIASS не усекает свой рейтинг качества до 1.0. ⁴⁰ Система PDCAAS, которая была предпочтительной системой оценки белков ФАО / ВОЗ до DIAAS, работает по аналогичной методологии, которая сравнивает концентрацию исходной ограничивающей незаменимой аминокислоты в тестируемом белке с концентрацией этого белка. аминокислота в эталонном белке. ^{41 , 42} PDCAAS действует как официально признанный метод определения качества протеина в системе здравоохранения и регулирования США, при этом заявления о качестве протеина контролируются Управлением по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов (FDA).В дополнение к DIAAS и PDCAAS, коэффициент эффективности белка (PER) является старейшим стандартизированным методом, принятым для повседневной оценки качества белка, и действует как официально признанный метод определения качества белков в канадской системе здравоохранения и регулирования. ⁴³ Несмотря на свою долговечность и простоту, PER часто критикуют за недостаточную точность, воспроизводимость и доступность, обычно связанные с приемлемыми биотестами. ⁴⁴

По мере того, как должностные лица общественного здравоохранения и правительственные учреждения поощряют потребителей придерживаться режима питания с большим количеством белка, поступающего из растительных источников, для научного сообщества будет критически важно достичь консенсуса в отношении качества растительного белка. измеряется.Крупномасштабные исследования, измеряющие PDCAAS, PER и DIAAS для нескольких белков растительного происхождения, ограничены, но в одном недавнем исследовании, опубликованном Nosworthy et al, были измерены все 3 балла для 9 отдельных приготовленных канадских бобовых (Таблица 1). Различия, наблюдаемые в оценках качества белка, присвоенных отдельным бобовым, среди трех методов анализа, демонстрируют сложность согласованных заявлений о качестве белков растительного происхождения. Как указывают Носуорти и др. ⁴⁵ , правила маркировки в Соединенных Штатах требуют, чтобы белки имели значение PDCAAS> 0.2, чтобы считаться качественным белком для пищевых продуктов, не предназначенных для детей грудного возраста, и значение PDCAAS> 0,4, чтобы считаться качественным белком для пищевых продуктов, предназначенных для употребления в пищу младенцами. Каждый из протестированных зернобобовых превышал бы требуемое значение PDCAAS 0,4, но все они не соответствовали бы значению 0,75 DIAAS, рекомендованному ФАО / ВОЗ для любых заявлений о питании, связанных с белками (Таблица 2). ⁴⁵

Профили питательных веществ обычных бобовых (вареных без соли)

Профили питательных веществ обычных бобовых (вареных без соли)

Скорректированные оценки усвояемости белков, оценки усвояемых аминокислот (DIAAS) и коэффициенты эффективности белка (PER) для приготовленных канадских бобовых

Скорректированные оценки усвояемости белков, оценки усвояемых аминокислот (DIAAS) и коэффициенты эффективности белка (PER) для приготовленных канадских бобовых

Другое недавнее исследование, сравнивающее оценки белков PDCAAS и DIAAS, было проведено Rutherfurd et al. ⁴⁶ В ходе исследования было определено качество протеина 14 источников протеина, 12 из которых были растительными. Различия в показателях качества протеина пищевых продуктов наблюдались между двумя методами, при этом для некоторых источников протеина наблюдалась разница> 12% между их расчетными значениями PDCAAS и их расчетными значениями DIAAS. Поскольку баллы PDCAAS искусственно усекаются при баллах> 1,0, белки не растительного происхождения в этом исследовании имели более высокие баллы DIAAS, чем баллы PDCAAS, тогда как белки растительного происхождения имели более низкие баллы DIAAS, чем баллы PDCAAS.Поскольку правительственные и неправительственные организации продолжают продвигать использование белков растительного происхождения в качестве здорового способа удовлетворения потребностей людей в белках, крайне важно обеспечить потребителям доступ к точной информации о качестве белков, которые они потребляют. Как отмечают Rutherfurd et al., ⁴⁶ , отсутствие точного измерения и передачи информации о качестве белка может повлиять на популяции, где предельное потребление белка является обычным явлением. В недавней статье Гоша и др. ⁴⁷ эти группы риска хорошо описаны, отмечая, что женщины и дети, восприимчивые к хроническим и острым заболеваниям, а также люди, которые обычно испытывают умеренный или серьезный дефицит энергии, могут подвергаться риску недостаточного потребления белка.При обсуждении влияния, которое измерение качества белка может оказать на группы населения с предельным потреблением белка, особую озабоченность вызывают те, кто испытывает дефицит энергии, когда дефицит энергии в 5% может привести к увеличению потребности в белке на 10%. ^{47 , 48}

МЕТАБОЛИЧЕСКИЙ СИНДРОМ

Метаболический синдром (Метаболический синдром) был впервые определен Ривеном в 1988 году как совокупность метаболических нарушений, которые включали высокие уровни триглицеридов, гипертонию, непереносимость глюкозы, повышение уровня холестерина липопротеинов очень низкой плотности и снижение уровня холестерина ЛПВП. ⁴⁹ Точное определение MetS с тех пор является предметом дебатов, но Национальные институты здравоохранения в настоящее время признают MetS как относящееся к следующим факторам риска: центральное ожирение, высокий уровень триглицеридов, низкий уровень холестерина ЛПВП, высокое кровяное давление и высокий уровень триглицеридов. уровень глюкозы в крови натощак. ⁵⁰ Почти четверть жителей Северной Америки страдают от метаболического синдрома, и его связь с сердечно-сосудистыми заболеваниями сделала эту проблему одной из основных проблем здравоохранения. ⁵¹ Метаанализ, проведенный Mottillo et al., Показал, что MetS был связан с двукратным увеличением риска сердечно-сосудистых заболеваний и 1.5-кратное увеличение риска смертности для физических лиц. ⁵¹ Из-за наблюдаемой связи между MetS и сердечно-сосудистыми заболеваниями, а также из-за того, что люди с высоким уровнем глюкозы в крови натощак, центральным ожирением и высоким кровяным давлением подвергаются наибольшему риску MetS, в этом обзоре основное внимание будет уделено связи между потреблением растительного белка. и эти факторы риска. ⁵²

Чтобы лучше понять взаимосвязь между потреблением растительного белка и MetS и его факторами риска, в базе данных PubMed был проведен поиск терминов «растительный белок» и «метаболический синдром» для выявления научной литературы, включая обзоры, когортные исследования. , и интервенционные исследования, касающиеся этого предмета.В результате поиска PubMed на рассмотрение было найдено 6 статей. Три статьи были исключены: 1 из-за того, что результаты исследования еще не были опубликованы, 1 из-за того, что оно не фокусировалось конкретно на растительном белке, и 1 из-за невозможности получить доступ к публикации. ^53–55 Обсуждение остальных трех исследований приводится ниже.

Одним из выявленных исследований было продольное исследование 5324 участников Мельбурнского совместного когортного исследования. Используя многомерные скорректированные отношения шансов (OR) с 95% доверительными интервалами (CI), исследователи рассчитали частоту MetS для наивысшего и самого низкого квартиля процентного потребления энергии из источника белка.Результаты были определены путем обследования людей на компоненты MetS как на исходном уровне (1990–1994 гг.), Так и при последующем наблюдении (2003–2007 гг.), А также путем оценки рациона питания с помощью вопросника по частоте приема пищи, состоящего из 121 пункта. Рассчитанные отношения шансов [обнаружили обратную связь между потреблением белков из злаков (OR, 0,62; 95% ДИ, 0,40–0,97), бобовых и орехов (OR, 0,74; 95% ДИ, 0,53–1,04) с частотой встречаемости MetS. . ⁵⁶ Для этих расчетов отношения шансов были использованы следующие первый и четвертый квартили для среднего потребления в процентах от энергии для мужчин / женщин — белки из злаков: 4.96 / 5,12, 5,28 / 5,08; белок из бобовых и орехов: 0,09 / 0,09, 0,97 / 0,86. Кроме того, исследование обнаружило обратную связь между потреблением растительного белка и изменением окружности талии (-1,38 см) и веса (-1,97 кг). ⁵⁶ Хотя продольное исследование, описанное здесь, предполагает, что может существовать некоторая взаимосвязь между потреблением растительного белка и снижением риска развития факторов риска для метаболического синдрома, другие исследования ставят под сомнение силу такой корреляции.

В недавнем обзоре Chalvon-Demersay et al. ⁵⁷ была предпринята попытка дифференцировать влияние пищевых белков растительного и животного происхождения на факторы риска метаболического синдрома у людей. Систематический поиск в базе данных PubMed обнаружил статьи, касающиеся потребления белка и его влияния на факторы риска MetS, а затем был использован строгий набор критериев отбора, чтобы сузить результаты с 11 008 статей до 103 статей. В шестидесяти шести статьях, выявленных в ходе исследований, изучалась роль, которую растительный по сравнению с животным белком играет в общем количестве липопротеинов низкой плотности (ЛПНП) и холестерина ЛПВП; соотношение холестерина ЛПНП / ЛПВП натощак; и триглицериды натощак и после приема пищи.Тридцать три из этих 66 не обнаружили разницы между растительным и животным белком. Двенадцать исследований действительно показали, что соевый белок с изофлавонами приводит к снижению общего холестерина на 3% больше, чем белок животного происхождения. ⁵⁷ Кроме того, в 12 исследованиях было обнаружено аналогичное снижение холестерина ЛПНП при потреблении соевого белка по сравнению со снижением, связанным с белками животного происхождения. ⁵⁷ Белок, представленный в этих исследованиях, варьировался в дозе 25–177 г / день, а продолжительность исследований варьировала от 4 недель до 4 лет; однако эффекта дозы / продолжительности не наблюдалось. ⁵⁷ Хотя половина исследований, в которых изучались результаты, связанные с холестерином и триглицеридами, не обнаружили разницы между потреблением растительного и животного белка, в 24 исследованиях было продемонстрировано положительное влияние на уровень общего холестерина или холестерина ЛПНП, что подтверждает вера в то, что диетические вмешательства на растительной основе могут помочь потребителям защитить себя от развития метаболического синдрома.

Хотя результаты метаанализа Chalvon-Demersay предполагают, что между потреблением растительного белка и MetS может существовать взаимосвязь, текущих данных недостаточно, чтобы сделать авторитетное заявление о том, что такая взаимосвязь определенно существует.Фактически, несоответствие сердечно-сосудистых исходов от одного исследования к другому недавно привело к тому, что Управление по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов США предложило отменить давнее утверждение о том, что соевый белок снижает риск сердечно-сосудистых заболеваний. ⁵⁸ В своем заявлении FDA признает, что, хотя некоторые исследования продолжают предполагать связь между потреблением соевого белка и снижением риска сердечных заболеваний, совокупность текущих научных данных ставит под сомнение уверенность в такой связи. ⁵⁸ Сила потенциальной связи между растительным белком и сниженным риском метаболического синдрома снова оказалась недостаточной в недавнем интервенционном исследовании, в котором сравнивали риск метаболического синдрома, когда люди потребляли различные белковые диеты.

Рандомизированное контрольное испытание, проведенное с 62 взрослыми с избыточным весом, страдающими метаболическим синдромом, сравнивало влияние трех диет с различными типами протеина на критерии метаболического синдрома. После получения диеты с высоким содержанием растительного белка, диеты с высоким содержанием животного белка или диеты с умеренным содержанием животного белка в течение 23 недель, у людей оценивали критерии MetS. ⁵⁹ Исследователи не обнаружили заметной разницы в результатах между 3 диетами, но вместо этого определили, что потеря веса, независимо от источника белка, была основным модификатором MetS. ⁵⁹

Возможное объяснение обратной связи между потреблением растительного белка и частотой встречаемости MetS может быть связано с повышенным количеством глутаминовой кислоты, которая потребляется, когда люди предпочитают диету с высоким содержанием растительных белков. ⁵⁶ Исследование INTERMAP с участием 4680 взрослых, проживающих в США, Великобритании, Японии и Китае, показало, что люди, которые придерживались диеты, которая в основном состояла из растительного, а не животного белка, видели, что глутаминовая кислота составляет более высокий процент общее потребление белка. ⁶⁰ В том же исследовании было обнаружено, что каждые 4,7% увеличения количества глутаминовой кислоты в процентах от общего потребляемого белка было связано с более низким кровяным давлением. ⁶⁰ Предполагаемый механизм, с помощью которого глутаминовая кислота может иметь связь с артериальным давлением, заключается в том, что глутаминовая кислота служит предшественником аргинина, а аргинин является предшественником оксида азота — сосудорасширяющим средством — хотя почему аргинин с пищей не имеет подобного эффекта неясно. ⁶¹

Исследование с участием 3086 взрослых голландцев, которое стремилось измерить влияние глутаминовой кислоты на снижение артериального давления, показало, что глутаминовая кислота не играет большой роли в определении артериального давления или в оценке риска гипертонии. ⁶² Однако авторы этого исследования признают, что на результаты их исследования могла повлиять относительно небольшая когорта, что привело к ограниченным вариациям в потреблении глутаминовой кислоты в ходе исследования. ⁶² Кроме того, возможно, что глутаминовая кислота сама по себе не отвечает за расширение сосудов, которое может привести к снижению артериальной гипертензии, но вместо этого расширение сосудов может зависеть от определенных комбинаций других питательных веществ и фитонутриентов, доставляемых из различных источников, богатых глутаминовой кислотой. растительные белки.

Дополнительная гипотеза о потенциальной обратной связи между потреблением растительного белка и MetS и ее критериями заключается в том, что растительные диеты, как правило, содержат относительно низкие количества определенных незаменимых аминокислот, которые могут стимулировать выработку GCN2, киназы, которая действует как показатель аминокислотного статуса. ⁶³ В одном исследовании клетки эмбриональных фибробластов мыши лишались незаменимой аминокислоты лейцина в течение 6 часов, что приводило к стимуляции GCN2. Этот сигнальный путь активируется накоплением свободной тРНК, которое происходит в периоды аминокислотного голодания. ^{63 , 64} Активация GCN2, в свою очередь, увеличивает выработку фактора роста фибробластов 21 (FGF21) в печени, который затем снижает холестерин ЛПНП путем подавления экспрессии белка-2, связывающего элемент ответа на стерол. (SREBP-2) и за счет повышения экспрессии рецепторов ЛПНП гепатоцитов. ⁵⁴

Хотя существует значительное количество доказательств, подтверждающих веру в то, что диета, богатая растительными белками, может обеспечивать защитные преимущества от маркеров риска MetS, недостаточно доказательств, чтобы утверждать, что такая взаимосвязь является окончательной.Потребуются дополнительные исследования, чтобы убедиться, что такие заявления о пользе для здоровья являются хорошо обоснованными, прежде чем они будут представлены общественности, чтобы избежать путаницы в изменениях в заявлениях о здоровье, таких как недавний отказ FDA от заявления сои о сердечно-сосудистых заболеваниях. Такие изменения в рекомендациях по здоровью могут ввести потребителей в заблуждение, привести к недоверию к правительственным и научным рекомендациям и вызвать у потребителей постоянное нежелание принимать большее количество растительных белков в свой рацион.Более того, большая часть обсуждаемых здесь исследований исследует пользу для здоровья растительного белка как цельного продукта питания, а не его изолята, что затрудняет явную демонстрацию того, что любая потенциальная польза на самом деле получена из растительных белков, а не из витаминов, минералов или фитохимические вещества, связанные с растительной диетой.

ДИАБЕТ

Диабет, хроническое заболевание, которое вызывается либо неспособностью поджелудочной железы вырабатывать достаточное количество инсулина, либо неспособностью организма эффективно использовать производимый инсулин, продолжает оставаться глобальной проблемой для здоровья, поскольку число людей с диабетом растет. со 108 миллионов в 1980 году до 422 миллионов в 2014 году. ⁶⁵ По мере того как заболеваемость диабетом продолжает расти, растут и глобальные затраты на здравоохранение, связанные с этим заболеванием. Из-за значительных потребностей в здравоохранении, связанных с ведением диабета и связанных с ним медицинских осложнений, было подсчитано, что расходы на здравоохранение, связанные с диабетом, составляют 5–20% от общих расходов на здравоохранение в большинстве стран. ⁶⁶ Имеются убедительные доказательства того, что рост заболеваемости диабетом в значительной степени вызван неправильным режимом питания человека и отсутствием физической активности и физических упражнений и, следовательно, может быть уменьшен с помощью диетического вмешательства. ⁶⁷ Из-за своего уникального профиля питательных веществ, высокого уровня клетчатки и белка с низким уровнем жира и низким гликемическим индексом (ГИ), бобовые рассматриваются как потенциальное диетическое вмешательство для лечения диабета. ^{67 , 68}

В одном рандомизированном контрольном исследовании сравнивали эффекты диеты с низким ГИ, богатой бобовыми, с эффектами диеты, богатой нерастворимой клетчаткой, потребляемой в виде цельной пшеницы. ⁶⁹ Исследование, проведенное Jenkins et al., Включало 121 участника с диабетом 2 типа и применяло диетические вмешательства в течение 3-месячного периода.Исследование показало, что люди, соблюдающие диету, богатую бобовыми, которая побуждала участников увеличивать потребление бобовых как минимум на 1 стакан в день, имели среднее снижение уровня гемоглобина A _1C (HbA _1C ), которое составляло -0,2 % (95% ДИ, -1,4%, до -0,3%; P <0,001) больше, чем снижение, наблюдаемое у лиц, соблюдающих диету с нерастворимой клетчаткой. ⁶⁹ Эти результаты примечательны тем, что снижение значений HbA _1c на 0,3–0,5% было предложено FDA как терапевтически значимое для лечения диабета. ⁷⁰ Хотя эти результаты показывают, что у людей, живущих с диабетом 2 типа, которые придерживаются диеты, богатой растительным белком, может быть терапевтическая польза, дизайн исследования снова затрудняет выводы о фактической причине этого наблюдаемого эффекта и не дает позволяют исследователям или клиницистам специально приписывать растительный белок наблюдаемому снижению значений HbA _1c .

Недавнее рандомизированное контролируемое перекрестное исследование проверило влияние замены двух порций красного мяса бобовыми, такими как чечевица, нут, горох и фасоль, на несколько маркеров MetS.Исследователи обнаружили, что по сравнению с контрольной диетой замена красного мяса бобовыми значительно снижает уровень глюкозы в крови натощак (28,7 ± 6,7 против -19,5 ± 5,5; P <0,001), инсулин натощак (-3,5 ± 0,4 против -1,5 ± 0,5). ; P = 0,006) концентрации триглицеридов (-38,5 ± 6,6 против -19,5 ± 6,4; P = 0,02) и концентрации ЛПНП (-15,6 ± 5,1 против -8,7 ± 2,7, P = 0,02) у лиц с типом 2 сахарный диабет. ⁷¹ В исследовании 31 участнику с диабетом 2 типа случайным образом была назначена контрольная диета с терапевтическим изменением образа жизни (TLC) или диета TLC, которая рекомендовала участнику заменить 2 порции красного мяса бобовыми 3 дня в неделю.После 8 недель на назначенной диете был проведен период вымывания, а затем группы были распределены для альтернативного лечения на 8 недель. Люди, потреблявшие диету TLC на основе бобовых, имели более высокое потребление бобовых по сравнению с контрольной диетой (6,1 против 1,1 порции в неделю) и имели меньшее потребление мяса (3,8 против 4,9 порции в день). Исследователи предположили, что различия в профилях питательных веществ в двух диетах, при этом рацион TLC на основе бобовых имеет более высокое количество общего волокна и магния и более низкое количество холестерина, как причины наблюдаемых различий в биомедицинских маркерах. ⁷¹ Как и другие исследования, обсуждаемые в этой статье, в этом исследовании изучается растительный белок в контексте полноценной диеты, а не как его изолят. Хотя такая схема ограничивает возможность делать прямые выводы о роли самого растительного белка, она демонстрирует, что режимы питания, в которых предпочтение отдается растительным источникам для удовлетворения потребностей в белке, могут быть полезными для лечения диабета 2 типа.

Другой недавний метаанализ изучал взаимосвязь между употреблением орехов и бобовых и ИБС, инсультом и диабетом.Окончательный анализ включал 25 обсервационных исследований и 2 отчета об испытаниях и включал 501 791 уникального человека и 14 449 случаев диабета. Когда исследования, изучавшие влияние потребления орехов, были объединены, они обнаружили, что 4 порции орехов по 28,4 г в неделю были связаны с 12% снижением риска диабета (95% ДИ, 7–17%). Тот же анализ объединенных исследований показал, что 4 порции бобовых по 100 г в неделю не имели значительной связи с заболеваемостью диабетом. ⁷² Хотя результаты этого исследования не подтверждают идею о том, что бобовые могут помочь в лечении диабета, они продолжают предоставлять официальным лицам здравоохранения и врачам первичной медико-санитарной помощи доказательства того, что пациентам, работающим над диагнозами диабета, может помочь придерживаться режима питания, в котором в качестве источников белка используются разнообразные растительные продукты.Эти диетические вмешательства предоставят пациентам доступное, легкое для понимания изменение образа жизни, которое они могли бы внести, чтобы лучше управлять своим заболеванием, а также обеспечили бы дополнительные преимущества в питании помимо лечения диабета. Хотя вмешательство, направленное на изменение режима питания с целью использования большего количества растительного белка, может быть полезным для пациентов с диабетом, определенно недостаточно исследований, чтобы поддержать использование этого вмешательства как такового.

Некоторые недавние исследования не обнаружили положительного воздействия на лечение диабета такой диеты, богатой растительными белками.Одно исследование, проведенное Hartmean и соавторами, показало, что 4-недельная диета с высоким содержанием бобовых не улучшила чувствительность к инсулину у инсулинорезистентных людей по сравнению со здоровой американской диетой. ⁷³ В другом исследовании, рандомизированном перекрестном исследовании, родственникам первой степени родства пациентов с сахарным диабетом были назначены обогащенные бобовыми рационами и обычные диеты в течение 6 недель с двухнедельным периодом вымывания между сеансами лечения. В конце исследования не наблюдалось значительных различий в GI или липидном профиле среди участников двух диетических вмешательств. ⁷⁴ Не имея возможности авторитетно сказать, что режимы питания, в которых предпочтение отдается белкам растительного происхождения, а не белкам животного происхождения, приведут к более эффективному лечению диабета у людей, важно, чтобы специалисты общественного здравоохранения сообщали пациентам, что диетические вмешательства — это просто инструмент. они могут использоваться в сочетании с другими методами лечения своего заболевания. Дополнительные долгосрочные исследования могут быть полезны для определения того, могут ли определенные характеристики предрасполагать человека к положительной связи между потреблением растительного белка и улучшенным лечением диабета, а также для определения того, делают ли определенные типы и дозы растительного белка более успешным лечение диабета.Кроме того, исследование, в котором конкретно наблюдаются эффекты растительного белка как изолята, а не как цельного продукта, поможет исследователям понять прямую причину наблюдаемых эффектов при диабете и его маркерах.

РАК

Рак, общий медицинский термин, используемый для описания большой и разнообразной группы заболеваний, характеризуется клетками, которые ненормально растут, часто за пределы своих нормальных границ, а затем вторгаются или распространяются на прилегающие части тела или органы. ⁷⁵ Рак стал причиной 8,8 миллиона смертей во всем мире в 2016 году, что составляет почти 1 из 6 всех смертей в мире в этом году, а оценочные экономические издержки в 2010 году составили 1,16 триллиона долларов. ⁷⁵ Продовольствие и питание уже давно признаны ключевыми факторами профилактика множественных форм рака, и в своем втором экспертном отчете по профилактике рака Всемирный фонд исследований рака рекомендовал употребление зернобобовых (бобовых) как часть профилактического режима питания. ⁷⁶

В недавних исследованиях также наблюдалась обратная зависимость между заболеваемостью раком и диетами, богатыми растительными белками.В одном недавнем исследовании, проведенном Алленом и др. ⁷⁷ , изучалось потребление макроэлементов 469 339 мужчин и женщин, которые участвовали в Европейском проспективном исследовании рака и питания. Данные о потреблении белка были сосредоточены на потреблении белка во всей пище и были получены из вопросников для конкретных стран, где потребление белка определялось путем расчета белка, полученного из общего количества мяса и мясных продуктов, рыбы, молочных продуктов и яиц, и растительного белка как общий белок за вычетом животного. белок.При среднем сроке наблюдения 11,3 года исследователи выявили 1416 новых случаев уротелиально-клеточного рака. Когда анализировалось потребление макронутриентов участниками, исследователи обнаружили, что увеличение потребления животного белка на 3% было связано с повышением риска развития уротелиально-клеточной карциномы на 15% (95% ДИ, 3–30%; P = 0,01). ), тогда как увеличение потребления растительного белка на 2% было связано со снижением риска рака на 23% (95% ДИ, 36–7%; P = 0.006). ⁷⁷ Эти результаты не только предполагают, что увеличение потребления растительных белков может защитить потребителей от определенных типов рака, они также предполагают, что использование растительных белков в качестве замены животных белков может быть даже более профилактическим, чем простое потребление растительных белков. в одиночестве.

Хотя существуют доказательства, подтверждающие утверждение о том, что диета, богатая растительными белками, может обеспечивать некоторые защитные эффекты от рака, некоторые исследования показали, что потребление растительных белков, таких как бобовые, тофу и соя, не имеет статистически значимой связи с некоторыми типами рака. ⁷⁸ Проспективный анализ, проведенный Olderding et al. ⁷⁸ , изучил данные о 46 027 женщинах без гистерэктомии, которые были набраны для участия в многонациональном когортном исследовании. Из женщин, участвовавших в исследовании, исследователи смогли идентифицировать 489 случаев диагноза рака эндометрия с помощью регистра опухолей наблюдения, эпидемиологии и конечных результатов. Затем были использованы модели пропорциональных рисков для расчета относительного риска рака эндометрия и моделей потребления бобовых, сои и тофу, а также для трех конкретных изофлавонов; дадизеин, генистеин и глицитеин.Хотя исследователи обнаружили, что общее потребление изофлавонов было связано со снижением риска рака эндометрия (0,66; 95% ДИ, 0,46–0,90), статистически значимой связи между повышенным потреблением бобовых, тофу или сои и риском рака эндометрия не наблюдалось. ⁷⁸

В одном недавнем исследовании, посвященном колоректальному раку, изучались защитные свойства 8 выбранных бобовых. Лима и др. Предположили, что высокие уровни гидрофильных фенольных соединений, обнаруженных в бобовых, особенно сапонинов и фитатов, могут действовать как ингибиторы металлопротеиназ ММР-2 и ММР-9, которые имеют решающее значение для метастатического прогрессирования колоректального рака у обоих людей. и животное. ^{79 , 80} Чтобы проверить эту теорию, на ММР-9 воздействовали 100 мкг / мл белка из обезжиренных экстрактов семян 8 бобовых. Все 8 протестированных бобовых были способны подавлять активность ММР-9 по крайней мере на 50%, а люпин, соевые бобы и нут были способны снижать активность ММП-9 на 97%, 97% и 95% соответственно. Кроме того, Лима и др. ⁸⁰ обнаружили, что белковые экстракты из люпина, нута и соевых бобов способны ингибировать миграцию клеток и инвазию клеток карциномы толстой кишки на 68%, 63% и 61% соответственно.Эти результаты показывают, что построение диеты, богатой бобовыми, содержащими упомянутые выше гидрофильные фенольные соединения, может потенциально обеспечить снижение канцерогенной активности и защиту от них. Как отмечают исследователи в исследовании, если дополнительные исследования продолжат подтверждать эти результаты, официальные лица здравоохранения могут рекомендовать определенные виды бобовых культур на основе их фенольных профилей, которые будут использоваться в качестве основных продуктов в противораковой диете. ⁸⁰

Существуют текущие исследования, которые предполагают потенциальный механизм защиты бобовых от некоторых видов рака при употреблении людьми, а дополнительные когортные исследования обнаружили некоторые доказательства того, что диета с высоким содержанием растительных белков может действительно обеспечивать эти защитные свойства. преимущества.Однако необходимо провести дополнительные исследования, направленные непосредственно на роль растительных белков, а не на более широкую растительную диету, прежде чем можно будет установить прочную связь между растительными белками и раком.

УПРАВЛЕНИЕ ВЕСОМ

Глобальная эпидемия ожирения продолжает расти как в развитых, так и в развивающихся странах с такой тревожной скоростью, что Американская медицинская ассоциация недавно признала ожирение болезнью. В Соединенных Штатах уровень ожирения часто превышает 30% в большинстве взрослых демографических групп и достиг 17% среди детей. ⁸¹ Кроме того, было показано, что ожирение является фактором риска для множества хронических заболеваний, таких как рак, гипертония, астма, диабет 2 типа и другие. ^{82 , 83} В 2006 году оценочные ежегодные медицинские расходы на лечение ожирения составили 40 миллиардов долларов, а в 2012 году медицинские расходы, связанные с ожирением, по оценкам, выросли до 209,7 миллиардов долларов в год. ^{84 , 85} Текущие исследования, направленные на определение влияния растительного белка на контроль веса, дали противоречивые результаты. ^{86 , 87}

Недавнее рандомизированное двойное слепое плацебо-контролируемое исследование было направлено на определение того, будет ли соевый белок с изофлавонами работать лучше для снижения прибавки в весе у студенток колледжа, чем контрольная группа на основе казеина. белок. ⁸⁸ Сто двадцать человек были проинструктированы потреблять ежедневный протеиновый коктейль, содержащий либо соевый белок, либо белок на основе казеина, в течение 16 недель. Измерения проводились на исходном уровне, через 8 и 16 недель.По завершении исследования не было значительных различий в переменных состава тела между двумя группами, и в каждой группе наблюдалось значительное увеличение веса ( P <0,05). Кроме того, рандомизированное перекрестное исследование с участием 20 мужчин с ожирением обнаружило небольшую разницу в потере веса между мужчинами, которые питались диетой для снижения веса, состоящей из 30% соевого белка, и теми, кто получал диету для похудания, состоящую из 30% животного белка. ⁸⁹

И наоборот, когортное исследование, в котором отслеживалось 3083 бельгийца с помощью двух непоследовательных 24-часовых повторных диет, обнаружило, что потребление растительного белка было обратно пропорционально связано с обоими индексами массы тела (мужчины: β = -0.036, P <0,001; женщины: β = -0,046, P = 0,001) и окружность талии (мужчины: β = -0,137, P <0,001; женщины: β = -0,096, P = 0,024). ⁹⁰ Поперечное исследование, в котором анализировалась связь между потреблением растительного и животного белка у европейских подростков и их связь с кардио- и метаболическими маркерами, показало, что потребление растительного белка может играть профилактическую роль в отношении ожирения у подростков. ⁹¹

Гипотетический механизм, с помощью которого диета, богатая растительным белком, может помочь регулировать массу тела, заключается в том, что дефицит незаменимых аминокислот в сочетании с более высокими уровнями заменимых аминокислот, вызванный диетой на основе растений, может снижать регуляцию инсулина. продуцирование и повышающая регуляция глюкагона, основываясь на общем практическом правиле, согласно которому незаменимые аминокислоты преимущественно высвобождают инсулин, тогда как заменимые аминокислоты преимущественно высвобождают глюкагон, оказывая понижающее влияние на общую массу тела. ^{92 , 93} Гомеостатически, когда уровни незаменимых аминокислот высоки, высвобождается инсулин, способствующий синтезу и хранению белка, тогда как заменимые аминокислоты, которые используются для глюконеогенеза, приводят к увеличению глюкагона. ⁹³ Кроме того, возможно, что более высокое потребление клетчатки, связанное с людьми, которые придерживаются растительной диеты, может способствовать положительным преимуществам управления весом, связанным с потреблением растительного белка. ^{94 , 95} Проспективные когортные исследования неизменно показывают, что люди, потребляющие большее количество клетчатки, имеют меньшую массу тела, чем люди, потребляющие меньшие количества. ⁹⁶

ВЛИЯНИЕ НА ОКРУЖАЮЩУЮ СРЕДУ

Есть много потенциальных мотивов для того, чтобы человек предпринял более согласованные усилия для удовлетворения своих потребностей в белке с помощью растительной диеты, а не употребления продуктов животного происхождения. Из этих мотивов большой интерес представляют проблемы со здоровьем для многих, выбирающих вегетарианский или полу-вегетарианский режим питания, ^97–99 , и для многих стремление к улучшению здоровья включает в себя стремление похудеть за счет сокращения потребления мяса. ⁹⁷

Помимо желаний, ориентированных на здоровье, экологические соображения также служат основным мотиватором для потребителей, которые хотят потреблять меньше мяса и вместо этого придерживаются схемы питания, в которой основное внимание уделяется растениям. Было показано, что потребление мяса значительно увеличивает углеродный след человека из-за высоких уровней парниковых газов, связанных с производством мяса ¹⁰⁰ , и из-за интенсивного использования воды, необходимой для выращивания мяса для потребления человеком. ¹⁰¹ Кроме того, производство бобовых, ключевого источника растительного белка для тех, кто не ест мясо, улучшает биоразнообразие и общее состояние почвы, в которой они выращиваются, за счет повышения биологической фиксации азота. ¹⁰²

Недавнее исследование, в котором приняли участие 1556 фламандцев с ограниченным потреблением мяса, было направлено на изучение индивидуальных мотиваций, которые побуждали людей сознательно ограничивать количество мяса, которое они ели в неделю. ¹⁰³ Исследователи разделили людей на 3 категории: вегетарианцы, полувегетарианцы и легкие полувегетарианцы.Затем людей попросили выбрать одну из следующих причин сокращения потребления мяса: проблемы со здоровьем, религиозные мотивы, проблемы с правами животных и экологические проблемы. Используя многоатомный логистический регрессионный анализ, исследование показало, что права животных, проблемы со здоровьем и экологические проблемы — все они действуют как важные предикторы диеты (χ ² (2) = 173,44, P <0,001; χ ² (2) ) = 27,97, P <0,001; χ ² (2) = 24.80, P <0,001 соответственно)

ОГРАНИЧЕНИЯ

Хотя связи между потреблением растительной диеты и цельных продуктов, таких как орехи, бобовые и цельнозерновые, и положительными преимуществами для здоровья продолжают изучаться, исследования, которые специально направлены на то, чтобы связать потребление растительных белков и эти результаты для здоровья, разреженный. Рандомизированные клинические испытания изолированных растительных белков по сравнению с животными белками не проводились, поэтому большая часть исследований, представленных в этом обзоре, основана на эпидемиологических исследованиях.

Продукты, содержащие растительный белок, могут также содержать антинутриенты, такие как фитаты, ингибиторы трипсина, сапонины и дубильные вещества. ¹⁰⁴ Хотя ожидается, что эти соединения могут быть удалены с помощью некоторых методов обработки, данные о содержании антинутриентов в бобовых, цельнозерновых и других источниках растительных белков ограничены. Поскольку изолированные растительные белки становятся все более популярными в качестве пищевых добавок и диетических добавок, было бы полезно иметь аналитическую информацию об удалении антинутриентов из растительных белков во время обработки.Это особенно важно, поскольку было обнаружено, что эти антинутриенты ограничивают всасывание основных минералов, включая железо, цинк и кальций, а также отрицательно влияют на усвояемость белков.

Дальнейшие исследования, направленные именно на пользу для здоровья растительного белка в изоляте, а не растительного белка, который потребляется как часть цельного продукта питания, будут иметь решающее значение, поскольку исследования направлены на определение конкретных причин любых выявленных эффектов, которые белок, полученный из растительной диеты, может привести к.Более того, такие дополнительные исследования могут помочь в завершении исследований, которые лучше определяют биохимические механизмы, с помощью которых растительные белки могут улучшать здоровье — область исследований, которая в настоящее время отсутствует. Кроме того, противоречивые результаты исследований, посвященных растительным белкам, затрудняют получение окончательных выводов о роли, которую растительный белок может играть в поддержании общего состояния здоровья. Некоторые вариации данных могут быть результатом генетических различий между участниками исследования или различий в методологии, процедуре и анализе исследования.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Форма растительного белка, изучаемая в литературе, непоследовательна от исследования к исследованию: одни исследователи изучают изоляты растительного белка, другие исследуют цельные растительные продукты с высоким содержанием белка, а третьи исследуют режимы питания с упором на потребление растительного белка по сравнению с потреблением животного белка. Эти различия могут затруднить формирование четких рекомендаций о том, как среднестатистическим потребителям следует включать растительный белок в свой собственный рацион.Кроме того, механизмы, с помощью которых растительный белок или диеты на растительной основе могут влиять на здоровье, плохо определены и требуют дополнительных исследований, чтобы лучше понять, что конкретно может улучшить результаты для здоровья потребителей и пациентов. Однако, если рассматривать в целом, литература, кажется, предполагает, что повышенное потребление растительных белков может быть связано с широким спектром положительных результатов для здоровья, таких как снижение риска развития маркеров метаболического синдрома, улучшение лечения диабета, усиление защиты от определенных заболеваний. типы рака, положительное здоровье пищеварительной системы и улучшение контроля веса.Поскольку в литературе в целом утверждается, что диеты, богатые растительными белками, обеспечивают некоторые положительные результаты для здоровья, диетические рекомендации могут и дальше разъяснять потребителям, что режимы питания, в которых упор делается на удовлетворение потребностей в белке с помощью таких продуктов, как бобовые, орехи и цельнозерновые, могут быть полезны. выгодный. Кроме того, очевидно, что результаты в отношении здоровья — не единственный фактор, побуждающий людей придерживаться этого здорового режима питания, и что такие сообщения, как положительное воздействие на окружающую среду, связанное с режимом питания, богатым растительным белком, также могут быть эффективными.

Благодарности

Вклад авторов . S.S.J. и J.L.S. согласовал объем обзора и разработал стратегию поиска и схему. R.T.A. провел рецензию как свою магистерскую диссертацию и написал первый черновик статьи. Все авторы отредактировали рукопись и согласились с предложенными изменениями. Все авторы читали и одобрили окончательный вариант рукописи.

Финансирование . Компания Kerry Ingredients сделала небольшой неограниченный подарок Университету Миннесоты в поддержку этой публикации.

Декларация интересов . S.S.J. был сотрудником Kerry Ingredients, когда писалась эта статья. Авторы не заявляют о других потенциальных конфликтах.

Список литературы

Нгуен

T

Lau

D.

Эпидемия ожирения и ее влияние на гипертонию

Банка J Cardiol

2012

28

326

333

Пасиакос

SM

Либерман

HR

Фульгони

VL.

Диеты с высоким содержанием белка связаны с более высоким уровнем холестерина ЛПВП и более низким ИМТ и окружностью талии у взрослых в США

J Nutr

2015

145

605

614

Halkjr

J

Olsen

A

Overvad

K

Потребление общего, животного и растительного белка и последующие изменения веса или окружности талии у европейских мужчин и женщин: проект Диоген

Int J Obes.

2011

35

1104

1113

Pasiakos

SM.

Метаболические преимущества высокобелковой диеты и польза молочных продуктов для контроля веса, гликемической регуляции и костной ткани

J Food Sci

2015

80

A2

A7

Moore

DR

Камера

DM

Areta

JL

Помимо гипертрофии мышц: почему диетический белок важен для спортсменов на выносливость

Appl Physiol Nutr Metab.

2014

39

987

997

Бисли

JM

Шикани

JM

Thomson

CA.

Роль потребления белка с пищей в профилактике саркопении старения

Nutr Clin Pract.

2013

28

684

690

Tosh

SM

Yada

S.

Пищевые волокна в семенах и фракциях зернобобовых: характеристика, функциональные свойства и применение

Food Res Int

2010

43

450

460

Hoover

R

Hughes

T

Chung

HJ

Состав, молекулярная структура, свойства и модификация импульсных крахмалов: обзор

Food Res Int

2010

43

399

413

Мессина

V.

Пищевая ценность и польза сушеных бобов для здоровья

Ам Дж. Клин Нутр

2014

100 (дополнение 1)

437S

442S

Boye

J

Zare

F

Pletch

A.

Бобовые белки: обработка, характеристика, функциональные свойства и применение в продуктах питания и кормах

Food Res Int

2010

43

414

431

Калогеропулос

N

Chiou

A

Ioannou

M

Пищевая ценность и биоактивные микрокомпоненты (фитостерины, токоферолы, полифенолы, тритерпеновые кислоты) в приготовленных сухих бобовых, обычно потребляемых в странах Средиземноморья

Food Chem

2010

121

682

690

Melina

RV

Craig

MW

Levin

RCS.

Положение Академии питания и диетологии: вегетарианские диеты

J Acad Nutr Diet

2016

116

1970

1980

Курран

Дж.

Пищевая ценность и польза зернобобовых в отношении ожирения, диабета, сердечных заболеваний и рака

Br J Nutr.

2012

108 (доп.1)

S1

S2

Мангельс

AR.

Питательные вещества для костей для вегетарианцев

Ам Дж. Клин Нутр

2014

100 (дополнение 1)

469S

475S

Campos-Vega

R

Loarca-Piña

G

Oomah

BD.

Незначительные компоненты зернобобовых и их возможное влияние на здоровье человека

Food Res Int

2010

43

461

482

Министерство сельского хозяйства США.

Национальная база данных по питательным веществам для стандартных ссылок

2018

Brufau

G

Boatella

J

Rafecas

M.

Орехи: источник энергии и макроэлементов

BJN.

2006

96

S24.

Oomah

BD

Caspar

F

Malcolmson

LJ

Фенольные и антиоксидантные свойства шелухи чечевицы и гороха

Food Res Int

2011

44

436

441

Ван

N

Хэтчер

DW

Тайлер

RT

Влияние варки на состав фасоли ( Phaseolus vulgaris L .) и нута ( Cicer arietinum L .)

Food Res Int

2010

43

589

594

Haileslassie

HA

Генри

CJ

Тайлер

RT.

Влияние стратегий обработки пищевых продуктов в домашних условиях на содержание антинутриентов (фитаты, танин и полифенол) в нуте ( Cicer arietinum L .) И бобах ( Phaseolus vulgaris L .): обзор

Int J Food Sci Technol.

2016

51

1947

1957

Ханделвал

S

Udipi

SA

Ghugre

P.

Полифенолы и дубильные вещества в индийских бобовых: эффект замачивания, прорастания и варки под давлением

Food Res Int

2010

43

526

530

Сарвар Гилани

G

Wu Xiao

C

Cockell

KA.

Влияние антипитательных факторов в пищевых белках на усвояемость белка и биодоступность аминокислот, а также на качество белка

Br J Nutr.

2012

108

S315

S332

Okarter

N

Liu

RH.

Польза для здоровья цельнозерновых фитохимикатов

Crit Rev Food Sci Nutr

2010

50

193

208

Clark

MJ

Slavin

JL.

Влияние клетчатки на сытость и прием пищи: систематический обзор

J Am Coll Nutr

2013

32

200

211

Альбертсон

AM

Рейкс

M

Джоши

N

Тенденции потребления цельного зерна и связь с показателями массы тела в Соединенных Штатах: результаты перекрестного национального обследования здоровья и питания 2001–2012 гг.

Nutr J

2016

15

8.

Donkor

ON

Stojanovska

L

Ginn

P

Пророщенные зерна — источники биологически активных соединений

Food Chem

2012

135

950

959

Hefni

M

Witthöft

CM.

Повышение содержания фолиевой кислоты в египетском хлебе балади с использованием муки из пророщенной пшеницы

LWT — Food Sci Technol

2011

44

706

712

Консультативный комитет по диетическим рекомендациям

2010

Консультативный комитет по диетическим рекомендациям

2015

Правительство Канады. Краткое изложение руководящих принципов и рекомендаций Канадского руководства по продуктам питания 2018 г. Оттава, Канада: Правительство Канады,

2017

Phillips

SM

Fulgoni

VL

Heaney

RP

Обычно потребляемые белковые продукты способствуют потреблению питательных веществ, качеству диеты и достаточности питательных веществ

Ам Дж. Клин Нутр

2015

101

1346S

1352S

O’Neil

C

Keast

D

Fulgoni

V

Пищевые источники энергии и питательных веществ среди взрослого населения США: NHANES 2003–2006

Питательные вещества

2012

4

2097

2120

Berner

LA

Becker

G

Wise

MD.

Характеристика диетического белка среди пожилых людей в Соединенных Штатах: количество, животные источники и схемы питания

J Acad Nutr Diet

2013

113

809

815

Нормы потребления энергии, углеводов, клетчатки, жиров, жирных кислот, холестерина, белков и аминокислот (макроэлементов)

Вашингтон, округ Колумбия

National Academies Press

2005

Шаафсма

Г.

Оценка аминокислот с поправкой на усвояемость белка

J Nutr

2000

130

1865S

1867S

Moughan

PJ.

Доступность аминокислот: аспекты химического анализа и методология биоанализа

Nutr Res Rev.

2003

16

127

141

Гилани

GS.

Справочная информация о международной деятельности по оценке качества белка в пищевых продуктах

Br J Nutr

2012

108

168

182

Носуорси

MG

Нойфельд

J

Frohlich

P

Определение качества белка в приготовленных канадских бобовых

Food Sci Nutr.

2017

5

896

903

Rutherfurd

SM

Fanning

AC

Miller

BJ

Показатели аминокислот с поправкой на усвояемость белка и показатели усваиваемых незаменимых аминокислот по-разному описывают качество белка у растущих самцов крыс

J Nutr

2015

145

372

379

Ghosh

S

Suri

D

Uauy

R.

Оценка достаточности протеина в развивающихся странах: качество имеет значение

Br J Nutr.

2012

108

S77

S87

Киши

K

Миятани

S

Иноуэ

г.

Потребность и использование яичного белка молодыми японскими мужчинами с минимальным потреблением энергии

J Nutr.

1978

108

658

669

Reaven

GM.

Лекция Бантинга 1988: роль инсулинорезистентности в болезнях человека

Питание

1997

13

64.

Mottillo

S

Filion

KB

Genest

J

Метаболический синдром и сердечно-сосудистый риск

Джам Колл Кардиол

2010

56

1113

1132

Лю

Z

Ho

S

Hao

Y

Рандомизированное контролируемое исследование влияния цельнозаместительной соевой диеты на особенности метаболического синдрома у женщин в постменопаузе: протокол исследования

BMJ Открыть

2016

6

e012741.

Маккарти

MF

Ян

J

Марвентано

S

Умеренное ограничение незаменимых аминокислот, связанное с веганской диетой с низким содержанием белка, может способствовать здоровью сосудов, стимулируя секрецию FGF21

Исследование Horm Mol Biol Clin

2017

30

783

793

Zeba

AN

Delisle

HF

Renier

G.

Режим питания и отсутствие физической активности — два фактора, способствующих двойному бремени недоедания среди взрослых в Буркина-Фасо, Западная Африка

J Nutr Sci

2014

3

Shang

X

Scott

D

Hodge

A

Диетический белок из различных источников пищи, случайный метаболический синдром и изменения в его компонентах: 11-летнее продольное исследование среди здоровых взрослых, проживающих в сообществе

Clin Nutr

2016

36

1540

8

Chalvon-Demersay

T

Azzout-Marniche

D

Arfsten

J

Систематический обзор эффектов растений по сравнению с источниками животного белка на особенности метаболического синдрома

J Nutr

2017

147

jn239574.

Hill

AM

Harris Jackson

KA

Roussell

MA

Тип и количество диетического белка при лечении метаболического синдрома: рандомизированное контролируемое исследование

Ам Дж. Клин Нутр

2015

102

757

770

Stamler

J

Коричневый

IJ

Daviglus

ML

Глутаминовая кислота, основная аминокислота в пище, и кровяное давление

Тираж

2009

120

221

228

Wu

G

Meininger

CJ.

Регулирование синтеза оксида азота факторами питания

Annu Rev Nutr.

2002

22

61

86

Altorf-van der Kuil

W

Engberink

MF

De Neve

M

Пищевые аминокислоты и риск гипертонии у голландского пожилого населения: Роттердамское исследование

Ам Дж. Клин Нутр

2013

97

403

410

Деваль

C

Chaveroux

C

Maurin

A-C

Ограничение аминокислот регулирует экспрессию генов, участвующих в нескольких конкретных биологических процессах, через GCN2-зависимые и GCN2-независимые пути

Февраля J

2009

276

707

718

Kilberg

MS

Pan

Y-X

Chen

H

Пищевой контроль экспрессии генов: как клетки млекопитающих реагируют на ограничение аминокислот

Annu Rev Nutr.

2005

25

59

85

Ley

SH

Hamdy

O

Mohan

V

Профилактика и лечение диабета 2 типа: диетические компоненты и стратегии питания

Ланцет

2014

383

1999

2007

Американская диабетическая ассоциация

Основы оказания медицинской помощи и комплексное медицинское обследование

Уход за диабетом

2016

39 (дополнение 1)

S23

S35

Jenkins

DJA

Kendall

CWC

Augustin

LSA

Влияние бобовых как части диеты с низким гликемическим индексом на гликемический контроль и факторы риска сердечно-сосудистых заболеваний при сахарном диабете 2 типа

Arch Intern Med.

2012

172

1653.

Управление по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов США.

Руководство для промышленных предприятий по сахарному диабету: разработка лекарственных средств и терапевтических биопрепаратов для лечения и профилактики

2008

Hosseinpour-Niazi

S

Mirmiran

P

Hedayati

M

Замена красного мяса бобовыми в лечебной диете для изменения образа жизни на основе рекомендаций по питанию улучшает кардиометаболические факторы риска у пациентов с диабетом 2 типа с избыточной массой тела: перекрестное рандомизированное клиническое исследование

евро J Clin Nutr.

2015

69

592

597

Афшин

A

Миха

R

Хатибзаде

S

Потребление орехов и бобовых и риск возникновения ишемической болезни сердца, инсульта и диабета: систематический обзор и метаанализ

Ам Дж. Клин Нутр

2014

100

278

288

Хартман

TJ

Альберт

PS

Чжан

Z

Употребление диеты с низким гликемическим индексом, обогащенной бобовыми культурами, связано с биомаркерами инсулинорезистентности и воспаления у мужчин с риском колоректального рака

J Nutr

2010

140

60

67

Сараф-Банк

S

Esmaillzadeh

A

Faghihimani

E

Влияние диеты, обогащенной бобовыми, на кардиометаболические факторы риска среди лиц с риском диабета: перекрестное исследование

J Am Coll Nutr

2016

35

31

40

Шестигранник

NE

Appleby

PN

Ключ

TJ

Потребление макронутриентов и риск уротелиально-клеточной карциномы в европейском проспективном исследовании рака и питания

Int J Cancer.

2013

132

635

644

Ольбердинг

Нью-Джерси

Лим

U

Вилкенс

LR

Потребление бобовых, сои, тофу и изофлавонов и риск рака эндометрия у женщин в постменопаузе в многоэтническом когортном исследовании

J Национальный онкологический институт

2012

104

67

76

Herszényi

L

Hritz

I

Lakatos

G

Поведение матриксных металлопротеиназ и их ингибиторов при колоректальном раке

IJMS.

2012

13

13240

13263

Лима

AIG

Mota

J

Monteiro

SAVS

Еще раз о семенах бобовых и колоректальном раке: ингибиторы протеаз снижают активность ММР-9 и миграцию клеток рака толстой кишки

Food Chem

2016

197

30

38

Flegal

KM

Carroll

MD

Ogden

CL

Распространенность и тенденции ожирения среди взрослого населения США, 1999–2008 годы

JAMA

2010

303

235.

Dietz

WH

Baur

LA

Hall

K

Управление ожирением: улучшение медицинского образования и систем профилактики и лечения

Ланцет

2015

385

2521

2533

Dixon

JB.

Влияние ожирения на состояние здоровья

Эндокринол клеток Mol

2010

316

104

108

Финкельштейн

EA

Трогдон

JG

Коэн

JW

Годовые медицинские расходы, связанные с ожирением: оценки плательщиков и услуг

Здоровье

2009

28

w822

w831

Cawley

J

Meyerhoefer

C.

Затраты на лечение ожирения: приближение инструментальных переменных к

J Health Econ

2012

31

219

230

Матвиенко

OA

Alekel

DL

Genschel

U

Гормоны аппетита, но не таблетки изофлавона, влияют на общее и центральное ожирение у здоровых женщин в постменопаузе

Менопауза

2010

17

594

601

Christie

DR

Grant

J

Darnell

BE

Метаболические эффекты сои у женщин европеоидной расы и афроамериканок в постменопаузе: рандомизированное плацебо-контролируемое исследование

Am J Obstet Gynecol

2010

203

153.e1

153.e9

Berger

PK

Principe

JL

Laing

EM

Прибавка в весе у студенток колледжа не предотвращается соевым белком, богатым изофлавонами: рандомизированное контролируемое исследование

Nutr Res

2014

34

66

73

Neacsu

M

Fyfe

C

Horgan

G

Контроль аппетита и биомаркеры сытости с помощью вегетарианской (соевой) и мясной высокобелковой диеты для снижения веса у мужчин с ожирением: рандомизированное перекрестное исследование

Ам Дж. Клин Нутр

2014

100

548

558

Лин

Y

Bolca

S

Vandevijvere

S

Потребление растительного и животного белка и его связь с избыточным весом и ожирением среди населения Бельгии

Br J Nutr.

2011

105

1106

1116

Lin

Y

Mouratidou

T

Vereecken

C

Потребление белков животного и растительного происхождения с пищей и их связь с ожирением и кардиометаболическими показателями у европейских подростков: перекрестное исследование HELENA

Nutr J

2015

14

Berkow

SE

Barnard

N.

Вегетарианские диеты и статус веса

Nutr Ред.

2006

64

175

188

Маккарти

МФ.

Веганские белки могут снизить риск рака, ожирения и сердечно-сосудистых заболеваний за счет повышения активности глюкагона

Med Hypotheses.

1999

53

459

485

Орлич

MJ

Jaceldo-Siegl

K

Sabaté

J

Структура потребления пищи среди вегетарианцев и невегетарианцев

Br J Nutr.

2014

112

1644

1653

Славин

Дж.

Клетчатка и пребиотики: механизмы и преимущества для здоровья

Питательные вещества

2013

5

1417

1435

Положение

Американская диетическая ассоциация: влияние пищевых волокон на здоровье

J Am Diet Assoc

2008

108

1716

1731

Forestell

CA

Spaeth

AM

Kane

SA.

Есть или не есть красное мясо. Более пристальный взгляд на взаимосвязь между ограниченным питанием и вегетарианством у студенток

Аппетит

2012

58

319

325

Fox

N

Ward

K.

Здоровье, этика и окружающая среда: качественное исследование вегетарианской мотивации

Аппетит

2008

50

422

429

Hoek

AC

Luning

PA

Stafleu

A

Связанный с пищевыми продуктами образ жизни и отношение к здоровью голландских вегетарианцев, невегетарианцев, потребляющих заменители мяса, и потребителей мяса

Аппетит

2004

42

265

272

Фиала

Н.

Удовлетворение спроса: оценка потенциальных будущих выбросов парниковых газов при производстве мяса

Эколь Экон

2008

67

412

419

Hoekstra

AY.

Присвоение человеком природного капитала: сравнение экологического следа и анализ водного следа

Эколь Экон

2009

68

1963

1974

Courty

PE

Smith

P

Koegel

S

Поглощение и транспорт неорганического азота при взаимодействии полезных микробов с корнями растений

CRC Crit Rev Plant Sci

2015

34

4

16

De Backer

CJS

Hudders

L.

От понедельника без мяса до воскресенья без мяса: мотивация к сокращению потребления мяса среди вегетарианцев и полувегетарианцев, которые слегка или значительно сокращают потребление мяса

Ecol Food Nutr

2014

53

639

657

Gilani

GS

Xiao

CW

Cockell

KA.

Влияние антипитательных факторов в пищевых белках на усвояемость белка и биодоступность аминокислот, а также на качество белка

Br J Nutr

2012

108

5315

5332

© Автор (ы) 2019.Опубликовано Oxford University Press от имени Международного института наук о жизни. Все права защищены. Для получения разрешений обращайтесь по электронной почте: [email protected]

Сила белка | PetMD

Белок — очень важная часть здорового сбалансированного рациона собак. Белок выполняет несколько функций в организме, например, строит и восстанавливает мышцы и другие ткани тела. Он необходим для формирования новых клеток кожи, роста волос, наращивания мышечной ткани и многого другого. Он также помогает в создании химических веществ в организме, таких как гормоны и ферменты, которые необходимы для нормального функционирования.Он обеспечивает энергию (как это делают углеводы) и поддерживает иммунную систему.

Белки состоят из аминокислот, а собакам для производства необходимых белков требуется 22 аминокислоты. Тело собаки может вырабатывать около половины этих необходимых аминокислот, но остальная часть должна поступать из пищи, которую ваш питомец ест каждый день. Поскольку эти аминокислоты так важны, их называют незаменимыми аминокислотами. Дефицит любой из незаменимых аминокислот со временем может привести к проблемам со здоровьем.

Потребность в белке

Белок содержится в мясе, яйцах и молочных продуктах, а также в некоторых зернах и бобовых.Организм собаки не может накапливать белок, как жир и другие питательные вещества, поэтому это питательное вещество должно поступать в ежедневный рацион. Потребность в белке зависит от возраста и уровня активности вашего питомца. Те животные, которые много работают (например, охотничьи собаки, ездовые собаки, поисково-спасательные собаки и т. Д.) Каждый день требуют гораздо большего количества белка, чем собака, которая мало тренируется.

Беременным и кормящим животным также требуется гораздо более высокий уровень белка для удовлетворения потребностей их организма.Когда животные больны или ранены, они будут больше нуждаться в белке для восстановления. Собак более крупных пород необходимо будет кормить большим количеством белка, когда они взрослые, чтобы их мышцы и тело оставались в оптимальном состоянии. По мере взросления потребность животных в белке снижается, но все же необходимо.

Если уровень белка выше, чем необходимо организму животного, избыток выводится из организма с мочой. Если очень много протеина кормить в течение длительного периода, протеин, не необходимый для получения энергии, может откладываться в виде жира.Если вы соблюдаете диету с низким содержанием белка, со временем у животного могут появиться симптомы слабости, похудания и грубая и тусклая шерсть.

Выбор качественной еды

Гарантированный анализ на обратной стороне пакета с кормом для собак покажет вам минимальный процент протеина в готовом продукте. Более высокий процент белка не обязательно означает, что ваша собака получает более качественный корм, поскольку не весь белок в продукте может быть полностью усвояемым.

Чтобы получить лучшее представление о качестве протеина в пище, ищите источник протеина, указанный в первых нескольких ингредиентах на упаковке.Качественные источники белка, на которые стоит обратить внимание, включают курицу, говядину, яйца, баранину, рыбу и мясные блюда. Мясные блюда — это высокопитательные формы обезвоженного мяса (без воды и жира), которые являются концентрированными источниками белка. При проверке ингредиентов ищите блюда с определенным названием (например, куриную муку).

Если у вашего питомца особые потребности в белке, посоветуйтесь с ветеринаром по поводу кормов. В противном случае в качественном корме для собак в первых нескольких ингредиентах будет указан один или два источника качественного белка, а процент сырого протеина будет составлять около 20-25 процентов.Внешний вид и активность вашей собаки являются лучшим показателем того, насколько хорошо ее еда обеспечивает ее адекватным уровнем белка, витаминов, минералов и т. Д. Если у нее здоровый аппетит; его шерсть блестящая и здоровая; у него яркие глаза; он активен и всегда готов к игре, значит, его еда делает свое дело.

Больше для изучения

6 питательных веществ в корме для домашних животных, которые могут нанести вред вашей собаке

5 вещей, которые могут предотвратить отзыв собачьего корма сегодня

Опасности корма для собак с высоким содержанием белка

Является ли корм для собак без ГМО более безопасным, чем обычный корм для собак?

1.1: Введение в питание — Медицина LibreTexts

Питательные вещества — это вещества, необходимые организму для выполнения его основных функций. Большинство питательных веществ должно быть получено из нашего рациона, поскольку человеческий организм не синтезирует и не производит их. Питательные вещества выполняют одну или несколько из трех основных функций: они обеспечивают энергию, вносят вклад в структуру тела и / или регулируют химические процессы в организме. Эти основные функции позволяют нам обнаруживать окружающую среду и реагировать на нее, перемещаться, выделять отходы, дышать (дышать), расти и воспроизводиться.

Существует шесть классов питательных веществ, необходимых организму для функционирования и поддержания общего состояния здоровья. Это: углеводов, липидов, белков, воды, витаминов и минералов. Питательные продукты обеспечивают организм питательными веществами. Пища также может содержать множество непитательных веществ. Некоторые непитательные вещества, такие как антиоксиданты (содержатся во многих растительных продуктах), полезны для организма, тогда как другие, такие как природные токсины (часто встречаются в некоторых растительных продуктах) или добавки (например, определенные красители и консерванты, содержащиеся в обработанных пищевых продуктах), потенциально вредны. .

Макроэлементы

Питательные вещества, которые необходимы в больших количествах, называются макроэлементами. Существует три класса макроэлементов: углеводов, липидов и белков. Макроэлементы — это соединения на основе углерода, которые могут метаболически превращаться в клеточную энергию за счет изменения их химических связей. Химическая энергия преобразуется в клеточную энергию, известную как ATP , которая используется организмом для выполнения работы и основных функций.

Количество энергии, которое человек потребляет ежедневно, в основном поступает из 3-х макроэлементов. Энергия пищи измеряется в килокалориях. Для простоты использования на этикетках продуктов питания указано количество энергии в пище в «калориях», что означает, что каждая калория фактически умножается на тысячу, чтобы получить килокалорию. (Примечание: используя научную терминологию, «калория» (с заглавной буквы «C») эквивалентна килокалории. Следовательно: 1 килокалория = 1 калория — 1000 калорий

Вода также является макроэлементом в том смысле, что она необходима организму в больших количествах, но, в отличие от других макроэлементов, она не содержит углерода и не дает энергии.

Примечание. Употребление алкоголя также вносит в рацион энергию (калории) из расчета 7 килокалорий на грамм, поэтому его следует учитывать при ежедневном потреблении энергии. Однако алкоголь не считается «питательным веществом», потому что он не способствует основным функциям организма и фактически содержит вещества, которые должны расщепляться и выводиться из организма, чтобы предотвратить токсические эффекты.

Углеводы

Углеводы — это молекулы, состоящие из углерода, водорода и кислорода, которые обеспечивают организм энергией.Основными пищевыми источниками углеводов являются молоко, зерновые, фрукты и крахмалистые овощи, такие как картофель. Некрахмалистые овощи также содержат углеводы, но в меньшем количестве. Углеводы широко классифицируются на две формы в зависимости от их химической структуры: простые углеводы (часто называемые простыми сахарами) и сложные углеводы.

Простые углеводы состоят из одной или двух основных сахарных единиц, соединенных вместе. Их научные названия — «моносахариды» (1 сахарная единица) и дисахариды (2 сахарные единицы).Они очень быстро расщепляются и всасываются в пищеварительном тракте, обеспечивая быстрый прилив энергии в организме. Примеры простых сахаров включают дисахарид сахарозу, тип сахара, который вы могли бы иметь в миске на столе для завтрака, и моносахарид глюкозу, наиболее распространенный вид топлива для большинства организмов, включая человека. Глюкоза — это основной сахар, который циркулирует в крови, обеспечивая клетки энергией. Термины «сахар в крови» и «глюкоза в крови» можно заменять друг на друга.

Сложные углеводы — это длинные цепи из сахаров, которые могут соединяться в прямую или разветвленную цепь. Во время пищеварения организм расщепляет усваиваемые сложные углеводы на простые сахара, в основном глюкозу. Затем глюкоза всасывается в кровоток и транспортируется ко всем нашим клеткам, где она хранится, используется для производства энергии или используется для создания макромолекул. Клетчатка также является сложным углеводом, но не может расщепляться пищеварительными ферментами в кишечнике человека. В результате он проходит через пищеварительный тракт в непереваренном виде, если только бактерии, обитающие в толстой или толстой кишке, не разрушают его.

Один грамм легкоусвояемых углеводов дает 4 килокалории энергии, необходимой клеткам тела для выполнения работы. Углеводы не только обеспечивают энергию и служат строительными блоками для более крупных макромолекул, но и необходимы для правильного функционирования нервной системы, сердца и почек. Как уже упоминалось, глюкоза может храниться в организме для использования в будущем. У людей запасающая молекула углеводов называется гликогеном, а у растений — крахмалом. Гликоген и крахмал — сложные углеводы.

Липиды

Липиды также представляют собой семейство молекул, состоящих из углерода, водорода и кислорода, но в отличие от углеводов они нерастворимы в воде. Липиды содержатся преимущественно в сливочном масле, масле, мясе, молочных продуктах, орехах и семенах, а также во многих обработанных пищевых продуктах. Три основных типа липидов — это триглицериды (триацилглицерины), фосфолипиды и стерины. Основная задача триацилглицеринов — обеспечивать или хранить энергию. Липиды обеспечивают больше энергии на грамм, чем углеводы (9 килокалорий на грамм липидов против 4 килокалорий на грамм углеводов).Помимо накопления энергии, липиды служат основным компонентом клеточных мембран, окружают и защищают органы (в тканях, накапливающих жир), обеспечивают изоляцию, чтобы помочь в регулировании температуры. Фосфолипды и стерины имеют несколько иную химическую структуру и используются для регулирования многих других функций организма.

Белки

Белки — это макромолекулы, состоящие из цепочек основных субъединиц, называемых аминокислотами. Аминокислоты состоят из углерода, кислорода, водорода и азота.Пищевые источники белков включают мясо, молочные продукты, морепродукты и различные растительные продукты, в первую очередь сою. Слово «белок» происходит от греческого слова, означающего «первостепенное значение», что хорошо описывает эти макроэлементы; в просторечии они также известны как «рабочие лошадки» жизни. Белки обеспечивают основную структуру костей, мышц и кожи, ферментов и гормонов и играют роль в проведении большинства химических реакций, происходящих в организме. По оценкам ученых, в человеческом теле существует более ста тысяч различных белков.Генетические коды в ДНК — это в основном рецепты белков, которые определяют порядок, в котором 20 различных аминокислот связываются вместе, чтобы образовать тысячи определенных белков. Поскольку аминокислоты содержат углерод, они могут использоваться организмом для получения энергии и обеспечивать 4 килокалории энергии на грамм; однако обеспечение энергией — не самая важная функция белка.

Вода

Есть еще одно питательное вещество, которое нам необходимо иметь в больших количествах: вода. Вода не содержит углерода, но состоит из двух атомов водорода и одного атома кислорода на молекулу воды.Более 60 процентов вашего веса составляет вода. Без воды ничто не могло бы перемещаться в тело или из тела, не происходили бы химические реакции, не было бы амортизаторов для органов, а температура тела могла бы сильно колебаться. В среднем взрослый человек потребляет чуть более двух литров воды в день как после еды, так и после питья жидкости. Поскольку вода имеет решающее значение для основных жизненных процессов, общее потребление и выход воды чрезвычайно важны. Этот вопрос будет подробно рассмотрен в главе 4.

Микроэлементы

Микроэлементы также необходимы для выполнения функций организма, но они требуются организму в меньших количествах. Микроэлементы включают в себя все основных минералов, и витаминов, . Существует шестнадцать основных минералов и тринадцать основных витаминов (полный список и их основные функции см. В Таблице \ (\ PageIndex {1} \) и Таблице \ (\ PageIndex {2} \)).

В отличие от углеводов, липидов и белков, питательные микроэлементы не являются источником энергии (калорий) для организма. Вместо этого они играют роль кофакторов или компонентов ферментов (то есть коферментов), которые облегчают химические реакции в организме. Они участвуют во всех аспектах функций организма, от производства энергии до переваривания питательных веществ и создания макромолекул. Микроэлементы играют в организме множество важных ролей.

Минералы

Минералы — это твердые неорганические вещества, которые образуют кристаллы и классифицируются в зависимости от того, сколько их нам нужно. Микроэлементы, такие как молибден, селен, цинк, железо и йод , требуются всего в нескольких миллиграммах или меньше. Макроминералы, такие как кальций, магний, калий, натрий и фосфор , необходимы в сотнях миллиграммов. Многие минералы имеют решающее значение для функции ферментов, в то время как другие используются для поддержания баланса жидкости, наращивания костной ткани, синтеза гормонов, передачи нервных импульсов, сокращения и расслабления мышц и защиты от вредных свободных радикалов в организме, которые могут вызвать проблемы со здоровьем, такие как рак. .

Витамины

Тринадцать витаминов делятся на водорастворимые и жирорастворимые.Водорастворимые витамины — это витамин С и все витамины группы В, которых включают тиамин, рибофлавин, ниацин, пантотеновую кислоту, пиридоксин, биотин, фолат и кобаламин. Жирорастворимые витамины: A, D, E и K . Витамины необходимы для выполнения многих функций в организме, таких как помощь в выработке энергии, выработка красных кровяных телец, синтез костной ткани и поддержка нормального зрения, функции нервной системы и функции иммунной системы.

Дефицит витаминов может вызвать серьезные проблемы со здоровьем и даже смерть.Например, дефицит ниацина вызывает болезнь под названием пеллагра, которая была распространена в начале двадцатого века в некоторых частях Америки. Общие признаки и симптомы пеллагры известны как «4D — диарея, дерматит, слабоумие и смерть». Пока ученые не обнаружили, что улучшение диеты облегчает симптомы пеллагры, многие люди с этой болезнью попадали в психиатрические больницы в ожидании смерти. Было также обнаружено, что другие витамины предотвращают определенные расстройства и заболевания, такие как цинга (витамин C), куриная слепота (витамин A) и рахит (витамин D).

Обучение основам диетического белка

На этой странице содержится:

• Примеры описаний, которые вы можете использовать при обучении людей основам протеина.
• Справочная информация о типах пищевых продуктов, содержащих белок, которые присутствуют в рационах питания Центральной Америки.
• Советы для аудитории из Центральной Америки и подходы к их обучению белку.

Примеры описаний для использования при объяснении белков

Обзор:

Белок — это важное питательное вещество, присутствующее в каждой клетке тела. Он состоит из аминокислот, которые являются строительными блоками, которые помогают расти и поддерживать ткани тела, включая мышцы, сухожилия, кровеносные сосуды, кожу, волосы и ногти.Белок также участвует в синтезе и поддержании ферментов и гормонов, чтобы системы организма функционировали должным образом.

Люди не могут естественным образом производить некоторые аминокислоты, поэтому их необходимо потреблять с пищей. Аминокислоты, которые можно получить только с пищей, называются незаменимыми аминокислотами. Для получения всех незаменимых аминокислот важно потреблять различные источники белка, особенно если диета основана на растительных белках, таких как бобовые и зерновые.По отдельности, большинство растительных продуктов не содержат всех незаменимых аминокислот в количествах, необходимых человеку.

Потребности в белке:

Белок нужно есть каждый день. Потребности в белке выше в периоды ускоренного роста, например, в младенчестве и детстве. Беременные или кормящие женщины также имеют повышенную потребность в белке, а подростки, которые беременны или кормят грудью, имеют даже более высокие потребности в белке, чем беременные взрослые. Белок, употребляемый будущими мамами, способствует росту будущего ребенка.После рождения ребенка грудное молоко обеспечивает новорожденных и младенцев высококачественным белком для поддержки их роста.

Белок в продуктах питания:

Белок содержится во многих различных продуктах питания, включая мясо, рыбу, молоко, бобы, орехи и цельнозерновые продукты. Больше всего белка содержится в мясе, птице, рыбе и яйцах. Белок из этих продуктов животного происхождения считается высококачественным белком и содержит все незаменимые аминокислоты.

Белковые и центральноамериканские диеты

Самый универсальный и недорогой источник белка в Центральной Америке — это фасоль.Обычно употребляется один из основных видов бобов, хотя некоторые программы общественного питания вводят соевые бобы, которые также являются отличным источником высококачественного белка.

Зерновые, такие как рис, пшеница и кукуруза, содержат небольшое количество белка, но составляют значительную часть рациона многих жителей Центральной Америки и, таким образом, являются значительным источником белка. Порции и разнообразие углеводных продуктов, которые обычно едят в развивающихся регионах Центральной Америки, обычно намного больше, чем то, к чему привыкли люди из развитых регионов мира.Например, большая порция риса, лепешек и жареных бананов обычно подается с одним блюдом, обеспечивая значительное количество белка более низкого качества.

Семьи с очень низким доходом могут редко употреблять в пищу белок животного происхождения, а фасоль может оказаться недоступной. Когда вы едите бобы, они часто сопровождаются небольшим количеством сыра, яиц или мяса, смешанного с рисом, что увеличивает количество и качество белка в еде.

Орехи иногда едят в качестве закуски, но они не являются стандартным источником белка в Центральной Америке.Самые распространенные фрукты и овощи — плохие источники белка. Поскольку потребление животного белка обычно невелико, зерна и бобы следует употреблять ежедневно, чтобы обеспечить адекватное потребление незаменимых аминокислот.

Продукты с высоким содержанием белка в Центральной Америке

• Говядина
• Цыпленок
• Яйца
• Рыба
• Свинина
• Дикая дичь
• Queso duro
• Кесо фреска
• Молоко
• Грудное молоко
• Соевые бобы

Среднобелковые продукты в Центральной Америке

• Фасоль
• Орехи
• Маса
• Тортильи
• Кукуруза
• Рис
• Макаронные изделия
• Хлеб

Продукты с низким содержанием белка в Центральной Америке

Младенцы и белок

Хотя грудное вскармливание широко распространено в Центральной Америке, иногда мать хочет дать своему ребенку альтернативу грудному молоку.В этих случаях она обычно использует домашние заменители с низким содержанием белка, а не стандартные коммерческие детские смеси. Вместо грудного молока она может предлагать своему младенцу напитки, например кофе с сахаром или кипяченую зерновую воду. Когда матери производят эти замены, младенец не получает протеин и другие важные питательные вещества, необходимые ему для роста, борьбы с инфекциями и благополучия. Рост ребенка, как вес, так и длина, часто снижается через шесть месяцев, когда предлагается несоответствующая или, возможно, никакая дополнительная пища, дополняющая или заменяющая грудное молоко.Для решения проблемы этих традиционных методов вскармливания младенцев жизненно важно просвещение по вопросам подходящего питания для младенцев и прикорма, и оно должно включать обсуждение источников соответствующего возрасту белка, включая грудное молоко.

Советы по обеспечению просвещения по вопросам белкового питания в Центральной Америке

Перед проведением урока по белку преподаватели здоровья должны ознакомиться с продуктами с высоким содержанием белка, доступными в местных продуктах питания, и адаптировать урок к включению этих продуктов.Педагоги также должны исследовать ограничения дохода и наличие еды перед планированием уроков.

Педагоги также должны объяснить, что небольшое количество бобов и продуктов с высоким содержанием белка, таких как мясо, яйца и сыр, можно есть вместе с основными продуктами зерновых культур при каждом приеме пищи, чтобы повысить качество и количество белка.

Использование кратких и простых учебных пособий с обширными иллюстрациями — эффективный метод обучения питанию населения в развивающихся регионах Центральной Америки. Например, иллюстрация строительных блоков или реальных блоков является полезным символом для демонстрации функции белка.Включение практических занятий еще больше повысит эффективность просвещения по вопросам питания.

Дополнительные ресурсы

IX. Белки — Руководство по принципам питания животных

В этой главе представлены введение и обсуждение белков и аминокислот, которые важны для питания животных, производящих пищу.

Новые термины
Аминокислота
Дипептид
Незаменимая аминокислота
Заменяемая аминокислота
Пептидная связь
Полипептид
Белок

Цели отдела

• Для описания химической структуры белков и аминокислот
• Обсудить различные классификации белков и аминокислот
• Для обсуждения незаменимых и заменимых аминокислот

Белки

Что такое белки?

Слово белков было придумано голландским химиком Г.Дж. Малдером и произошло от греческого слова « proteios» , что означает первый или самый важный. Белки — это органические соединения, состоящие из различных строительных блоков (основных единиц), называемых аминокислотами, соединенных пептидными связями (рис. 9.1). Дипептид содержит одну пептидную связь и две аминокислоты, тогда как трипептид содержит три аминокислоты и две пептидные связи. Пептид, содержащий более десяти аминокислот, называется полипептидом. Белки — это, по сути, большие полипептиды. Структура белка определяется в первую очередь последовательностью отдельных аминокислот, которые он имеет в полипептидной цепи.Это также называется первичной структурой белка.

Белок: функции

• Белки тела (например, мышцы, волосы, копыта, кожа)
• Белки крови (например, альбумин, глобулин)
• Тканевые белки (например, коллаген, кератин)
• Ферменты и гормоны
• Антитела иммунной системы и другие пептидные факторы роста

Функции белков: Белки жизненно важны для жизни и являются основными структурными компонентами тканей животных (например,г., кожа, мышцы, шерсть, перо, сухожилия, яйца). Кроме того, белки также вовлечены в биохимическую (например, ферменты), иммунологическую (например, иммуноглобулины), транспортную (например, липопротеины) и другие регуляторные (например, гормоны) активности. Белки также могут обеспечивать энергию при необходимости.
Многие структуры в тканях животных (например, мышцы) и метаболические реакции (например, ферменты, гормоны) катализируются белками. Следовательно, синтез белка необходим для поддержания жизненного процесса.Обеспечение адекватным пищевым белком и аминокислотами необходимо для поддержания роста, здоровья и продуктивности животных, производящих пищу. Микрофлора кишечника может синтезировать белки из небелковых источников у жвачных животных.

Потребность в белке варьируется в зависимости от стадии жизни и высока в периоды быстрого роста молодых животных, а также во время беременности и кормления грудью. Как и другие макроэлементы, белки содержат углерод, кислород и водород. Кроме того, белки также содержат азот и серу (в некоторых аминокислотах).Именно азот делает белки уникальными в питании животных с точки зрения их усвояемости, метаболизма и удаления в организме животных.

Классификация белков

Белки можно классифицировать по форме; растворимость в воде, соли, кислоте, основании или спирте; или по характеру протезной группы.

Классификация на основе растворимости и протезной группы

1. 1. Глобулярные белки: растворимы в воде или разбавленных кислотах, основаниях или спирте
      1. Альбумин (водорастворимый; присутствует в яичном белке в виде белка; в кровообращении он выполняет различные функции [e.г., как переносчик липидов])
      2. Глобулин (растворим в разбавленных нейтральных растворах; функционирует как часть иммунной системы при защите организма [например, иммуноглобулины]
   2. Волокнистые белки: не растворимы в воде и устойчивы к пищеварительным ферментам.
      1. Кератины (например, шерсть, волосы, перо, копыта, рог)
      2. Коллаген (при нагревании может превращаться в желатин; присутствует в костях, зубах, сухожилиях и мягкой соединительной ткани)
   3. Конъюгированные белки: содержат другие небелковые соединения по структуре.Ниже приведены некоторые примеры:
      1. Липопротеины (липид-несущий белок)
      2. Гемопротеин (белки с гемовыми звеньями)
      3. Гликопротеины (белки с сахаром)
      4. Нуклеопротеин (белки, связанные с нуклеиновой кислотой

Эти белки имеют ограниченную пищевую ценность, но важны для биохимических, структурных и других метаболических функций. Например, перьевая мука с высоким содержанием белка (кератина), но с очень низкой усвояемостью, имеет ограниченное использование в кормлении животных в качестве ингредиента корма.Аминокислоты в полипептидной цепи перьевой муки образуют дисульфидные связи (-S-S-), которые скручивают полипептидную цепь в определенную спиральную структуру, такую ​​как спираль или лист. Это называется вторичной структурой. Эти связи объясняют жесткие физические свойства копыт и рогов и их низкую усвояемость.

Нарушение вторичной структуры при термической обработке вызывает денатурацию белков (например, коагуляцию яичного белка во время варки). Определенные антипитательные факторы в кормах (например,g., ингибитор трипсина в соевом шроте) представляют собой белки. Тепловая обработка денатурирует ингибитор трипсина в соевом шроте и может улучшить усвояемость.

Аминокислоты: Аминокислоты являются строительными блоками белков. Известно, что в природе существует более 300 различных аминокислот. Из них около 20 аминокислот являются важными составляющими белков животного происхождения и связаны с мышцами, соединительными тканями, кожей, перьями, рогами, кровью, ферментами и гормонами. В рационе животных должно присутствовать около 10 аминокислот, потому что ткани животных не могут их синтезировать или не могут производить достаточное количество, необходимое для метаболических функций; они называются незаменимыми аминокислотами.Некоторые другие аминокислоты, такие как цитруллин и орнитин, не встречаются в тканях животных, но участвуют в метаболических функциях клеток.

Аминокислоты являются строительными блоками белков.

Незаменимые аминокислоты должны поступать с пищей.
Животные не могут их синтезировать или не могут производить в необходимом количестве.

Все аминокислоты по определению содержат по крайней мере одну аминогруппу (-Nh3) и одну карбоксильную группу (-COOH) на атоме C, примыкающем к карбоксильной группе (Рисунок 9.2). Исключением является пролин (иминокислота), в котором отсутствует свободная аминогруппа. Общая структура аминокислоты показана ниже с помощью аминокислоты глицина, простейшей из аминокислот (рис. 9.2). Группа R (показанная красным кружком) в аминокислотах различается для разных аминокислот. Группа R представляет собой остаток молекулы или любую другую группу, присоединенную к атому C. В случае глицина это группа H. Аминогруппа (Nh3) придает аминокислоте основные свойства, а карбоксильная (COOH) группа придает кислотные свойства.Аминокислоты, важные для питания животных, представляют собой альфа (α) аминокислоты, которые представляют собой карбоновые кислоты с аминогруппой на α-углероде (или первым углеродом, присоединенным к функциональной группе). Список аминокислот, важных для питания животных, их важность и классификация приведены в Таблице 9.1.

Аминокислоты могут существовать в двух изомерных формах, D- и L-изомерах. D- и L-аминокислоты различаются по своей конфигурации групп вокруг асимметричного α-углерода.В синтезе белка используются только L-аминокислоты, за исключением метионина, где животные могут использовать как D-, так и L-аминокислоты. DL-метионин обычно используется в качестве аминокислотной добавки в кормах для животных.

Все аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметричный α-углерод (с четырьмя различными химическими группами, присоединенными к нему). Соединения с асимметричным углеродом могут существовать в виде изомеров.

Незаменимые аминокислоты: Организм животного может синтезировать некоторые аминокислоты в достаточных количествах.Однако животные не могут синтезировать некоторые аминокислоты или не в том количестве, которое необходимо для потребностей организма. Такие аминокислоты необходимо получать с пищей у животных с однокамерным желудком; они называются незаменимыми (незаменимыми) аминокислотами. Свиньям, собакам и людям нужно всего 10, а цыплятам и кошкам — 11 незаменимых аминокислот. Список незаменимых аминокислот, необходимых животным с однокамерным желудком, приведен ниже.
Следует иметь в виду, что другие заменимые аминокислоты также физиологически важны для метаболических функций в организме и производятся из других прекурсоров, доступных с пищей (например,ж., углеводы, небелковые азотистые вещества).
Потребность в незаменимых аминокислотах у животных различна. Например, лошади нуждаются в незаменимых аминокислотах, тогда как жвачные животные (например, крупный рогатый скот, овцы, козы), как правило, не нуждаются в незаменимых аминокислотах, поскольку они синтезируются микробами рубца.

Список незаменимых аминокислот и их общеупотребительных сокращений

1. Аргинин (Arg)
2. Гистидин (His)
3. Лизин (Lys)
4. Изолейцин (Иль)
5. Лейцин (Leu)
6. Метионин (Мет)
7. Фенилаланин (Phe)
8. Треонин (Thr)
9. Триптофан (проба)
10. Валин (Вал)

Помимо этих 10 незаменимых аминокислот кошкам и цыплятам необходимы следующие дополнительные аминокислоты.
Кошкам нужен таурин (тау), а цыплятам — глицин (Gly).

Ключевые точки

1. Белки входят в состав структурных компонентов организма и необходимы для многих метаболических функций.
2. Наличие азота делает белок уникальным.
3. Идентифицировано более 300 аминокислот. Но только 20 аминокислот используются для синтеза всех белков.
4. Три характеристики типичной аминокислоты включают углеродный скелет, карбоксильную группу и аминогруппу.
5. Кислые аминокислоты содержат больше карбоксильных групп, а основные аминокислоты содержат больше аминогрупп. Нейтральные аминокислоты содержат равное количество карбоксильных и аминогрупп.
6. Серосодержащие аминокислоты — метионин и цистеин.Среди этих аминокислот важен метионин, потому что животные не могут его синтезировать. Цистеин не считается необходимым, потому что, если S доступен, организм может его вырабатывать.
7. Ароматические аминокислоты содержат кольцевую структуру.
8. Иминокислоты содержат имино вместо аминогруппы (например, пролин).
9. Незаменимые аминокислоты — это те аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом животного. Есть 10 незаменимых аминокислот; кошкам нужен таурин, а цыплятам — глицин.
10. Аминокислоты соединены пептидными связями.Образованная таким образом длинная цепь аминокислот называется полипептидом.
11. Первичная структура аминокислоты определяется последовательностью отдельных аминокислот в полипептидной цепи. Аминокислоты в полипептидной цепи образуют дисульфидные связи и водородные связи, которые скручивают полипептидную цепь в определенную спиральную структуру, такую ​​как спираль или лист. Это называется вторичной структурой. Белки можно классифицировать по их форме; растворимость в воде, соли, кислоте, основании или спирте; или по характеру протезных групп.

Контрольные вопросы

1. Назовите связь между двумя аминокислотами в белке.
2. Какие незаменимые аминокислоты? Почему они необходимы?
3. Почему белки уникальны по сравнению с углеводами?
4. Какая аминокислота важна для цыплят, но не для человека? Как насчет кошек?
5. Назовите одну аминокислоту из следующих групп: кислая, основная, ароматическая и серосодержащая.