Биологическая роль белка: Ошибка выполнения

Биологическая роль белковых веществ — Справочник химика 21

    Белки. Биологическое значение белковых веществ исключительно велико — они играют большую роль во всех явлениях жизни.

    Изучение нуклеиновых кислот в течение многих десятилетий шло не очень интенсивно. В учебниках биохимии еще в 40-х годах нашего столетия писали о нуклеиновых кислотах как о веществах, точная структура которых и биологическая роль не ясны. Однако в конце 40-х — начале 50-х годов наступил перелом была выяснена первостепенная роль нуклеиновых кислот в наследственности и биосинтезе белка, а рентгеноструктурные исследования уточнили их строение [24]. 

    Однако по мере изучения природы белков и биологической роли каждого из них классификация сильно изменялась и стала основываться на свойствах, которые связаны с их большим функциональным разнообразием и распространенностью. Белки организма в целом представлены широким спектром веществ на долю белков, входящих в состав клеток, обычно приходится более половины сухой массы. Можно выделить некоторые отдельные группы ферменты, которые обеспечивают катализ биохимических реакций в клетке резервные белки структурные белки транспортные белки мышечные белки антитела токсины гормоны и регуляторные белки. Возможно также несколько более широкое понимание биологических функций белков для того, чтобы их классифицировать на три основные категории (табл. 23.1.2)—резервные белки, структурные, или механические белки и белки, проявляющие свои различные биологические свойства при комбинации или связывании с ионами или другими молекулами. 

    Белки. Биологическое значение белковых веществ исключительно велико — они играют большую роль во всех явлениях жизни. По своей химической природе белковые вещества имеют сложное строение, полностью не изученное и до сих пор. Это связано с большими различиями в белках разного происхождения. Можно говорить о принципиально бесконечно большом разнообразии белковых молекул. 

    Белковые вещества широко распространены в природе, входя в состав всей живой материи и играя доминирующую роль в протоплазме клеток. Количество белков в различных органах и тканях животных и растений составляет (в % от веса свежей ткани) в мозге — 7—9, сердце — 16—18, мышцах — 18—23, крови — 6,5—8,5, семенах растений — 10—13, в листьях— 1,2—3,0. В живых организмах, по-видимому, содержатся десятки тысяч, а может быть и сотни тысяч различных белков. Все химические процессы в любой из живых клеток осуществляются при помощи биологических катализаторов — белков-ферментов. Важными регуляторами многих процессов, в том числе процессов роста, 

    Следует, по-видимому, подвергнуть ревизии наши представления о разрывах водородных связей в ДНК и ДНП и их роли в изменении ряда физико-химических параметров макромолекул. В свете новых данных о возможной роли белка как репрессорно-го вещества особый интерес приобретают исследования, выявляющие влияние радиации на связи ДНК с белком, радиочувствительность надмолекулярных структур ДНК и ДНП, изолированных и на живых клетках, по их различным физико-химическим и биологическим параметрам. 

    Нужно сказать, что это не единственная тайна строения клетки, связанная с обо.точками. Как вы помните, ядро тоже имеет свою оболочку. Однако о строении ядерной оболочки известно, пожалуй, еще меньше, чем о строении оболочки самой клетки, хотя в ее жизнедеятельности ядерная оболочка играет очень важную роль. Ведь через нее в цитоплазму передается регулирующее влияние ядра, так сказать, все руководящие указания с главного диспетчерского пункта . Исходя из этого, предполагают, что ядерная оболочка проницаема для крупных молекул биологических полимеров белков и нуклеиновых кпслот. Кроме того, есть данные, что оболочки ядра, так же как и клеточная оболочка, построены из белков и липоидов, но каково расположение молекул этих веществ, сказать пока трудно. Далее, в некоторых случаях под электронным микроскопом видны в ядерной оболочке отверстия — поры. 

    Конечно, нарисованная нами картина — лишь грубая схема механизма основных жизненных процессов. Схема, в которой упущены многие частные детали и упрощены сложнейшие процессы перестройки веществ. Но даже в таком случае легко увидеть, что ведущую, определяющую роль во всех проявлениях жизнедеятельности клегок играют биологические полимеры белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды, то есть вещества, характерные только для живой природы и построенные из гигантских молекул. 

    А. Я. Данилевский большое биолого-химическое значение придавал амфотерности белков, считая ее функцией присутствия в молекуле карбоксильных и аминных групп. Он писал [259 ] Белковые тела с ясно выраженным кислотным или основным характером мы встречаем готовыми как в растительном, так и животном организмах. Биологическая роль того или другого химического характера этих тел едва ли только начинает нам делаться понятною. Но нет никакого сомнения в том, что значение этой роли велико, что многие явления жизнедеятельности клеток основаны именно на функции белковых веществ, как слабых кислот или слабых оснований. Достаточно вспомнить, что основные белковые формы в состоянии связать и тем, может быть, обезвредить для жизни клеточных элементов кислоты, вредные либо по своей натуре в малых дозах, либо своим количеством. Также точно наоборот, кислотные белки связывают избыток щелочных тел, которые своим присутствием могли бы сильно мешать нормальному точению жизненных процессов. Роль белковых веществ в этом отношении еще мало изучена, но она заслуживает большого внимания (стр. 307—308). Действительно, работы самого А. Я. Данилевского и других ученых Рос- 

    Основная биологическая роль щитовидной железы заключается в связывании иода в гормон тироксин, регулирующий обмен жиров, углеводов и белков в организме. Поступающий в тело животного неорганический иод аккумулируется преимущественно в щитовидной железе, где его концентрация в тысячи раз больше, чем в других органах. В ряде работ, основные из которых выполнены Майковым, радиоактивный иод был применен для изучения деятельности щитовидной железы, происходящих в ней химических процессов и дальнейшей судьбы иода в организме. Были также изучены патологические нарушения функции щитовидной железы и терапевтическое действие ряда лекарственных веществ. В ранних работах применяли преимущественно более легко получаемый короткоживущий J который позже был заменен изотопом с полупериодом 8,14 дней, получаемым в достаточных количествах при помощи урановых реакторов. Исследования на живых организмах могут вестись без затруднения, так как жесткое 8-излучение обоих изотопов легко проходит сквозь ткани и регистрируется счетчиком, расположенным вблизи соответствующего участка шеи человека или опытного животного. 

    В последние десять лет метод аффинной хроматографии [23— 27] играет важную роль при выделении биологически активных белков. В этом методе колонки заполняют нерастворимым носителем, с которым ковалентно связаны лиганды, обладающие сродством к выделяемому белку (так называемые аффинные лиганды). Когда раствор смеси различных веществ проходит через такую колонку, на ней сорбируется лишь интересующий исследователя белок, а все остальные соединения вымываются. Сорбированный на колонке белок выделяют, либо нарушая взаимодействие макромолекулы с иммобилизованным лигандом, либо воздействуя на него конкурирующим лигандом, присутствующим в элюирующем буфере. Такого рода специфические взаимодействия возникают между ферментами и их ингибитора- 

    Существенный вклад в развитие отечественной биохимии внес А.Я. Данилевский (1838—1923), исследовавший строение белков и ферментов, разработавший теорию их полипептидной структуры. Наряду с этим были изучены строение белка гемоглобина (М.В. Ненцкий и сотр.), строение и превращение углеводов, структура и свойства аминокислот (Э. Фишер), открыты витамины (Н.И. Лунин) А.Н. Бах (1857—1946) и А.И. Палладии (1859—1922) создали теорию биологического окисления питательных веществ в организме и определили роль кислорода воздуха в этих процессах. Зарубежные ученые О. Варбург, А. Сент-Дьердьи и Г. Кребс раскрыли процессы освобождения энергии при распаде питательных веществ. 

    Данные современной биохимии не только подтверждают правильность, но и раскрывают причины постулированной Энгельсом выдающейся биологической роли белковых соединений. Белки составляют структурную основу протоплазмы. Важнейшие катализаторы живой клетки — ферменты — также являются по своей природе белковыми веществами. [c.38]

    Обмен белков и аминокислот играет важнейшую и незаменимую роль в жизни организмов. Изучение обмена белков позволяет детально понять глубокий смысл, заложенный в биологическом постулате, гласящем, что организмы делаются белками . В этом постулате заключена та чрезвычайная биологическая значимость, которая присуща исключительно белковым соединениям (биологические функции белков рассматриваются в главе 1). Кроме того, для животных и человека аминокислоты — строительные блоки белковых молекул — являются главными источниками органического азота, который используется в первую очередь для синтеза специфических для организма белков и пептидов (рис. 12.1), а из них — азотсодержащих веществ небелковой природы (пуриновые и пиримидиновые основания, порфирины, гормоны и др.). При необходимости аминокислоты могут служить источником энергии для организма главным образом за счет окисления их углеродного скелета. [c.360]

    По биологической роли мембранные белки разделяют на три группы обладающие ферментативными свойствами, специфически связывающие те или иные вещества (т. е. рецепторные) и структурные белки. Выражение структурный белок следует понимать не только как образующий структуру мембраны, но и как агент, структурирующий полиферментный комплекс, что было установлено, например, на мутантах Е. соИ. [c.29]

    Энгельс подчеркнул, что с белками связаны такие проявления жизни, как пищеварение, раздражимость, сократимость, способность к росту и размножению, движение. Современгюе развитие биохимии блестяще подтвердило представление Энгельса о биологической роли белков. При изучении различных клеток и органов мы неминуемо приходим к белкам различного состава и строения, биохимическая активность которых лежит в основе их биологических (физиологических) функций. Так, например, при изучении процессов пищеварения мы сталкиваемся с белками — ферментами, ускоряющими расщепление молекул сложных органических веществ, входящих в состав пин1и при изучении сокращения мынщ мы встречаемся с актомиозином, белковым комплексом, обладающим сокра- [c.15]

    Биологическая роль белков настолько велика, как часто указывают, что биохимия прежде всего является биологической химией белковых веществ. С химической точки зрения, белки относятся к особенно реактивным веществам. Они легко реагируют друг с другом, с липида.ми — органическими веществами, нерастворимыми в воде и растворимыми в органических растворителях, с полисахаридами, иными органическими веи1,ествами, образуя многочисленные комплексы, входящие в состав протоплазмы. Подобная химическая реактивность белковых веществ определяет многие их биологические свойства. [c.16]

    БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ОБРАЗОВАНИЯ И ГИДРОЛИЗА ИМИНОВ. Полноценные пищевые продукты должны содержать бзлки, поэтому во всем мире ведутся поиски более дешевых и высококачественных источников белка. Уже научились делать котлеты из растительного белка и ветчину из соевой муки. Белки — это сложные полимеры, построенные из аминокислот КСН(1ЧН2)С02Н. Организм должен, во-первых, превращать различные соединения в аминокислоты, а во-вторых, синтезировать необходимые веществ из тех аминокислот, которые присутствуют в избытке. Один из способов, используемых с этой целью клеткой, заключается в образовании и гидролизе иминов, в результате чего из исходных аминокислоты и а-кетокислоты образуются соответственно новая а-кетокислота и аминокислота. [c.30]

    Полисахариды, полимеры, или, точнее, продукты поликандбнсации моносахаридов, играют часто яе меньшую биологическую роль, чем белки, хотя в ряде случаев эта роль еще только начинает обрисовываться в самых общих чертах. Однако достаточно назвать вещества, подобные целлюлозе или крахмалу, чтобы оценить место, которое занимают полисахариды. [c.136]

    Сопутствующими веществами называются естественные спутники действующих веществ, играющие в организмах лекарст-1венных растений несомненно важную биологическую роль, но не представляющие самостоятельного интереса с терапевтической точки зрения. Часть сопутствующих веществ (например, белки, сахара, крахмал) представляют собой соединения, лишенные выраженного фармакологического действия. Другие характеризуются заметным, подчас даже сильным нежелательным, например раздражающим, действием. Некоторые сопутствующие вещества усиливают всасывание действующих веществ из желудочно-кишечного тракта (сапонины) и за этот счет усиливают действие последних другие, наоборот, замедляют всасывание и нередко обеспечивают эффект дюрантного продленного) действия (дубильные вещества) ряд сопутствующих веществ обладает обволакивающим свойством и ослабляет местное раздражающее действие (слизи, камеди). Сопутствующие вещества, не принимающие существенного участия в ценном терапевтическом воздействии, которым характеризуется данный растительный объект, часто называют балластными веществами (клетчатка, жиры, воски, стерины, крахмал, протеины и т. п.). Однако отнесение того или иного соединения к категории балластных веществ весьма условно. [c.57]

    Таким образом, из этого далеко не полного перечня основных функций белков видно, что указанным биополимерам принадлежит исключительная и разносторонняя роль в живом организме. Если попытаться вьщелить главное, решающее свойство, которое обеспечивает многогранность биологических функций белков, то следовало бы назвать способность белков строго избирательно, специфически соединяться с широким кругом разнообразных веществ. В частности, эта высокая специфичность белков (сродство) обеспечивает взаимодействие ферментов с субстратами, антител с антигенами, транспортных белков крови с переносимыми молекулами других веществ и т.д. Это взаимодействие основано на принципе биоспе-цифического узнавания, завершающегося связыванием фермента с соответствующей молекулой субстрата, что содействует протеканию химической реакции. Высокой специфичностью действия наделены также белки, которые участвуют в таких процессах, как дифференцировка и деление клеток, развитие живых организмов, определяя их биологическую индивидуальность. [c.22]

    СТГ обладает широким спектром биологического действия. Он влияет на все клетки организма, определяя интенсивность обмена углеводов, белков, липидов и минеральных веществ. Он усиливает биосинтез белка, ДНК, РНК и гликогена и в то же время способствует мобилизации жиров из депо и распаду высших жирных кислот и глюкозы в тканях. Помимо активации процессов ассимиляции, сопровождающихся увеличением размеров тела, ростом скелета, СТГ координирует и регулирует скорость протекания обменных процессов. Кроме того, СТГ человека и приматов (но не других животных) обладает измеримой лактогенной активностью. Предполагают, что многие биологические эффекты этого гормона осуществляются через особый белковый фактор, образующийся в печени под влиянием гормона. Этот фактор был назван сульфирующим или тимидиловым, поскольку он стимулирует включение сульфата в хрящи, тимидина—в ДНК, уридина—в РНК и пролина—в коллаген. По своей природе этот фактор оказался пептидом с мол. массой 8000. Учитывая его биологическую роль, ему дали наименование соматомедин , т.е. медиатор действия СТГ в организме. [c.259]

    Строение нуклеиновых кислот, их биосинтез и биологическая роль составляют предмет особой науки — молекулярной биологии. Родивщись в недрах химии природных соединений и биохимии, она быстро оформилась в самостоятельную научную дисциплину. Это связано с исключительной важностью нуклеиновых кислот для земной жизни. Они играют ключевую роль в таких фундаментальных процессах, как хранение и воспроизводство биологической информации и ее наследование, деление клеток, биосинтез белка. Здесь, однако, нет возможности углубляться в проблемы молекулярной биологии. Для химии природных соединений существенно то, что важная роль нуклеозидов и нуклеотидов в биохимии живых организмов использована естественным отбором для создания антибиотиков и других биологически активных соединений, действующих по принципу антиметаболитов (см. разд. 6.2). Своим химическим строением молекулы этих веществ лищь незначительно отличаются от нуклеозидов. По этой причине ферменты нуклеинового обмена обманываются , принимая их за истинные субстраты. Резуль- [c.581]

    В-ксилоза образуется при гидролизе пентозанов — ксиланов (С5Н804) , входящих в состав древесины, соломы, мякины, подсолнечной лузги и т. д. Гидролизаты, содержащие ксилозу, используются для выращивания некоторых дрожжей, которые применяются для кормления сельскохозяйственных животных как источник белкового питания. Остатки О-рибозы и О-дезоксирибозы входят в состав нуклеиновых кислот и ядерных белков — нуклеопротеидов и некоторых других веществ, играющих огромную биологическую роль. [c.349]

    Второе название белковых веществ — п р о т е и н ы произведено от греческого слова рго1оз, что значит первый или главный. Это название подчеркивало исключительно важную роль белка в биологических процессах. [c.267]

    Можно назвать еще следующие направления, по которым развивается современная ферментология изучение роли и действия отдельных факторов, влияющих на процесс,—температуры, pH среды, ее окислительно-восстановительного потенциала, концентрации субстрата и фермента изучение кинетики ферментативных реакций исследование специфичности ферментов — важнейшего свойства, определяющего их биологическую роль и возможности практического использования химического строения и действия ингибиторов ферментов, обратимого и необратимого, специфического и неспецифического торможения ими реакций изучение строения и функций различных кофакторов, в первую очередь специфических коферментов, их роли в каталитическом процессе, в обмене веществ исследование особенностей ферментных белков — состава, числа цепей, гидродинамических и электрохимических свойств, химической структуры далее — строения активных центров, их числа, их низкомолекулярных аналогов изучение механизма действия ферментов действия полифермент-ных систем и, наконец, образования ферментных белков, в том числе их биосинтез и образование из предшественников префер-ментов). [c.46]

    Эта реакция часто использовалась для доказательства роли дисульфидных групп в активности ферментов или гормонов. Например, при восстановлении всех дисульфидных групп рибону-клеазы или инсулина полностью исчезает биологическая активность этих веществ. Последующее обращение этого процесса с помощью мягких окислителей не всегда возвращает исходную активность, ибо дисульфидные связи иногда образуются хаотически, что нарушает исходную третичную структуру белка. Примером может служить инсулин, у которого регенерация дисульфидных связей приводит к восстановлению лишь 2% первоначальной активности. Реакция восстановления дисульфидных групп отличается от процесса инактивирования ЗН-групп при окислении [c.66]

    Вопрос о справедливости той или иной модели движения воды в коллагене имеет принципиальное значение, поскольку его решение связано с важными особенностями биологической роли воды, как отмечено в предисловии к настоящей главе. В частности, основные функции живого — мембранная проницаемость, молекулярная и ионная селективность клеток, мускульная активность, проводимость нервных импульсов и другие — по одной из гипотез ( адсорбционная теория ) определяются наличием особого, упорядоченного или структурированного состояния во всей гидратной оболочке белка. Согласно этой теории, вся или почти вся внутриклеточная вода связана или структурирована и растворимость данного вещества в ней является функцией степени структурной организации гидратной оболочки белка. В свою очередь, степень структурной организации водпо11 оболочки зависит от состояния самой белковой молекулы. Изменение состояния белка иод влиянием внешнего воздействия (например, нервного импульса) приводит в описываемой модели к очень сложной последовательности химических ре- [c.137]

    Химическая модификация белков производилась в трех направлениях 1) изменения активности или физических свойств белков, с тем чтобы сделать их более пригодными для использования в медицине или в промышленности 2) установления структуры групп, обусловливающих биологическое действие белков 3) получения специфических производных белков для сравнительного исследования физических или биологических свойств неизмененного белка, в частности для иммунологических исследований. Первая из этих трех задач — практическая — имеет большое историческое значение и продолжает играть важную роль при приготовлении биологических препаратов и в технологии получения белков. Некоторые вопросы, касающиеся приготовления и свойств токсинов и вакцин, будут рассмотрены в отдельных статьях следующих томов настоящего сборника. Данные о применении для указанной цели формальдегида суммированы в обзоре Френча и Эдсалла [1]. Образование поперечных связей в белковых веществах в промышленных условиях рассмотрено Бьоркстеном [2]. В обзоре Густавсона [3] изложены результаты исследования связи между характером белков и химическими процессами при дублении. Процессы, используемые для видоизменения белков с целью их промышленного применения, в принципе сходны с описываемыми ниже реакциями белков. Различие заключается лишь в том, что в промышленности используются более жесткие условия обработки и в меньшей степени заботятся о специфичности протекания реакции. Несмотря на практическое значение этих вопросов, они в дальнейшем изложении рассматриваться больше не будут. [c.269]

    В первой части раскрыты биохимические основы жизнедеятельности организма человека, охарактеризованы химическая структура, классификация, метаболизм и биологическая роль воды, минеральных веществ, АТФ и креатинфосфата, ферментов, витаминов, гормонов, углеводов, жиров, нуклеиновых кислот и белков в обеспечении двигательной активности, изложена сущность обмена веществ и энергии, интеграция процессов метаболизма. Во второй части изложены современные представления о биохимии мышечных сокращений, системах энергетичес- [c.4]

    Тропонин — Са -связующий регуляторный белок миофибрилл. Связан с актином, блокирует центры контакта актина с миозином. Убихинон (кофермент О) — небелковый компонент дыхательной цепи, который участвует в передаче электронов и протонов на цитохромы. По строению близок к витамину К. Углеводы (СдН О ) — класс органических веществ, состоящих из атомов С, Н и О. В организме выполняют энергетическую роль, обеспечивая более 50 % потребностей в энергии. Основные представители — глюкоза, фруктоза, рибоза, дизоксирибоза, гликоген. Ферменты-энзимы — биологически активные белки, синтезируемые в организме и выполняющие роль катализаторов биохимических реакций. [c.493]

    Микросомальное окисление не сопровождается синтезом АТФ, его биологическая роль заключается в следующем. Во-первых, за счет микросомального окисления осуществляется включение атомов кислорода в синтезируемые вещества (например, при синтезе белка коллагена, гормонов надпочечников). Во-вторых, микросомальное окисление участвует в обезвреживании различных токсичных соединений, поступающих в организм извне или образующихся в процессе метаболизма. Включение кислорода в молекулу яда уменьщает его токсичность и делает его более водорастворимым, что облегчает его выведение из организма почками. [c.42]

    Муклеопротеиды относятся к числу наиболее важных в биологическом отношении белковых веществ. Они состоят из белка и простетической группы — нуклеиновых кислот. /Нуклеиновые кислоты входят в состав всех клеток. Они являются основной частью клеточного ядра (от лат. nu leus — ядро) и играют первостепенную роль в передаче генетической информации и биосинтезе белков. [c.60]

    В главах 12—15 освещаются вопросы обмена жизненно необходимых соединений, аминокислот, белков, углеводов, липидов, воды и минеральных веществ. В главе 12рассмотрен обмен белков и аминокислот, занимающий особое место в процессах метаболизма, что связано с уникальными биологическими функциями белков и специфической ролью аминокислот как основных источников азота для организмов человека и животных. Обмен углеводов обсуждается в главе 13. Известно, что углеводы занимают первое место среди веществ, служащих в качестве источника энергии для организма, а кроме того, они выполняют ряд других важных биологических функций. Обмен липидов описан в главе 14, особое внимание уделяется ряду специфических особенностей их метаболизма, связанных с химическим строением. Глава 15 посвящена рассмотрению процессов водно-минерального обмена и транспорта биологически активных соединений через клеточные мембраны, благодаря этим процессам поддерживается постоянство состава внутри- и внеклеточных жидкостей организма. [c.310]

    Перейдем теперь к краткому рассмотрению ферментативных реакций. Ферментами называются биологические катализаторы (белки, обладающие каталитическим действием). Ферментативные реакции протекают при относительно низких температурах и играют важную роль во всех процессах обмена веществ. По сравнению с неорганическими катализаторами ферменты обладают более высокой избирательностью (селективностью) и необычайно высокой активностью. Увеличение скорости реакции может быть на много порядков выше, чем при использовании обычных катализаторов. В соответствии с моделью Микаэлиса и Ментена при ферментативной реакции вначале образуется комплекс фермент — субстрат Е8, который в ходе дальнейшей реакции, протекающей с ограниченной скоростью, распадается на конечный продукт Р и свободный фермент Е  [c.114]

    Нуклеиновые кислоты (от яат. nu leus — ядро) открыты Мише-ром еще в 1870 г., однако их огромная биологическая роль стала ясна лишь в последние десятилетия. С нуклеиновыми кислотами связаны процессы синтеза белка, а этим в свою очередь определяется характер обмена веществ, закономерности роста и развития, явления наследственности и изменчивости. Нарушения в структуре нуклеиновых кислот влекут за собой патологические состояния. [c.45]

    Ферменты — это белки, и, подобно всем белкам, они могут избирательно присоединять определенные вещества — лиганды. Однако в отличие от прочих белков фермент катализирует химическое превращение лиганда. Лиганд, подвергающийся химическому превращению, называют субстратом фермента продукты реакции освобождаются в раствор. Учение о ферментах (энзимология) традиционно занимает одно из ведущих мест в биохимии. Это объясняется той важной ролью, которую играют ферменты любые химические превращения веществ в организме происходят при их участии. Однако есть и другая причина особого внимания к ферментам, не связанная с их биологической ролью. Дело в том, что ферменты, в отличие от большинства других белков, сравнительно легко обнаруживать и измерять их количество по катализируемой ими реакции. Многие свойства, характерные для всех белков, вначале были изучены на ферментах. Такие понятия, как активный центр, ингибиторы, изоферменты (изобелки), аллостери-ческая регуляция, возникли и сложились в энзимологии, и лишь позднее они распространились на другие белки. [c.64]

Биологическая роль протеина и аминокислот и их нормирование

Белки — сложные полимерные соединения, состоящие из углерода (50—55%), водорода (5,5—7%), азота (15—19%), кислорода (21—24%) и серы (0,5—2,5%). Ряд специфических белков, входящих в состав животных и растительных тканей, содержит в небольшом количестве фосфор, йод, цинк, железо и некоторые другие элементы. Важный в составе белков элемент — азот, что отличает их от углеводов и жиров (безазотистые соединения).
Все белки животного и растительного происхождения состоят из аминокислот. В природе обнаружено более 150 различных аминокислот, но лишь 25 из них входят в состав белков. У каждого вида животных свои специфические белки различного качества, что определяется составом аминокислот.
Биологическая роль и функции белков в организме животных и растений исключительно многообразны. Макромолекулы белков— обязательный компонент всех биологических структур организмов (отдельных органов, клеток, субклеточных элементов, их биомембран) и существенно различаются по таким показателям, как размер, молекулярная масса, физико-химические и физиологические свойства. Белки являются составными частями ферментов и гормонов. Важное свойство белка — способность трансформироваться в обмене в углеводы и жир, которые не могут служить материалом для образования белка.
Белок продукции — яиц и мяса — строится только из белка корма, с чем связана его важнейшая роль в нормировании питания птицы.
Теоретическими расчетами и экспериментальными исследованиями установлено, что затраты протеина на поддержание жизненных процессов у кур-несушек живой массой 1,7—1,9 кг составляют около 3 г (по 250 мг азота или 1,56 г протеина на 1 кг массы тела), 0,15 г серосодержащих аминокислот и 0,05 г лизина.
На прирост 1 г массы тела затрачивается в среднем 0,4—0,5 г кормового протеина, 0,02 — лизина и 0,01 г серосодержащих аминокислот при среднем содержании протеина 18% и усвояемости аминокислот из корма 85%.
На биосинтез 1 г яичной массы необходимо 135,5 мг кормового или 120 мг усвояемого протеина. В то же время с одним яйцом массой 58 г из организма курицы выделяется около 7 г белка, 0,24 — метионина, 0,17 — цистина и 0,24 г лизина.
Конверсия протеина кормов в белки съедобных частей тушек цыплят-бройлеров в среднем составляет 15—20%, а в бедки яйца— 20—25. Поэтому рациональное нормирование протеина в рационах и пути повышения его использования птицей имеют важное значение в снижении затрат на производство единицы продукции птицеводства.
Аминокислоты подразделяются на две группы — заменимые и незаменимые. К незаменимым относятся лизин, метионин, цистин, триптофан, аргинин, гистидин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, треонин, валин. Эти аминокислоты не синтезируются в организме, поэтому должны поступать с кормом. Однако дефицитными из них в современных рационах можно признать только три аминокислоты: лизин, метионин и цистин. Незаменимыми аминокислотами наиболее богаты корма животного происхождения, поэтому они считаются более полноценными в сравнении с растительными.
Большинство природных аминокислот и все аминокислоты, выделенные из белков тканей животных и высших растений, по типу строения относятся к L-ряду (форме). Аминокислоты, встречающиеся в составе специфических пептидов (ряда антибиотиков), синтезируемых различными бактериями и грибами и не входящих в белки животных и высших растений, относятся к D-ряду.
Аминокислоты D-ряда плохо усваиваются животными, а в повышенных дозах токсичны.
Установлено, что уже при 16% протеина в рационе, сбалансированном включением 6% животного корма, обеспечивается потребность кур во всех незаменимых аминокислотах. Незначительный дефицит цистина покрывается метионином. Нельзя не обратить внимания на большой избыток таких аминокислот, как гистидин, изолейцин, фенилаланин, треонин и валин. Для нейтрализации излишка аминокислот организм должен произвести определенные непроизводительные затраты. В связи с этим встает вопрос о необходимости перехода к нормированию для птицы аминокислот. При этом существующие нормы сырого протеина оказываются завышенными на 15—20%.
В многочисленных исследованиях отдела кормления ВНИТИП показана возможность снижения содержания сырого протеина в комбикормах при использовании добавок синтетических аминокислот, в частности лизина и метионина. При отсутствии в комбикормах источников животного протеина, нормы содержания лизина и метионина в рационах должны быть более высокими по сравнению с комбикормами, в состав которых входят корма животного происхождения. Это связано с тем, что переваримость отдельных аминокислот из растительных кормов ниже, чем из кормов животного происхождения. Так, из комбикормов, в состав которых включали корма животного происхождения, птицы переваривали более 83% всего лизина, а из чисто растительных рационов такой же питательности переваримость лизина колебалась в пределах 63—76%. Введение в комбикорм минимального количества (2%) протеина за счет кормов животного происхождения и балансирования содержания в рационе лизина и метионина за счет добавок синтетических аминокислот улучшало переваримость лизина до 82%.
Аминокислотный состав кормов — важный показатель их питательности. Однако данные по валовому содержанию в кормах аминокислот не позволяют судить о доступности последних. Под доступностью понимают относительное количество аминокислот, выраженное в процентах, которое может быть использовано птицей для нужд организма. На доступность аминокислот влияет ряд факторов: вид корма, методы консервирования и обработки кормов, наличие в них инактивирующих веществ, вид и возраст птицы, интенсивность ее продуктивности, условия содержания и др. О доступности аминокислот можно судить по их переваримости.
Тепловая обработка кормов снижает доступность аминокислот: при жестких температурных режимах (120—130°С и выше) доступность лизина и других аминокислот уменьшается на 12— 50%. В то же время тепловая обработка соевого шрота разрушает содержащие в нем ингибиторы протеаз и тем самым повышает его кормовую ценность и доступность аминокислот для птицы.
Корма различаются и по доступности отдельных аминокислот. Зерно кукурузы характеризуется более высокой доступностью аминокислот, чем зерно сорго, так как в последнем содержатся танины, ухудшающие переваримость аминокислот. В свою очередь, доступность аминокислот в зерне кукурузы ниже, чем в овсе и просе. По биологической ценности протеина злаковые культуры можно расположить и такой убывающей последовательности: овес, ячмень, пшеница и кукуруза.
Протеин всех зерновых кормов лимитирован по лизину и метионину с цистином. Протеин подсолнечного шрота и жмыха лимитирован по лизину, а в некоторых случаях и по метионину, доступность которых при производстве этих кормов существенно снижается. Включение в состав комбикормов соевого шрота и зернобобовых требует обогащения рационов синтетическим метионином (0,7—1,5 кг/т). Корма животного происхождения часто бедны метионином.
Корма, используемые в птицеводстве, по доступности незаменимых аминокислот можно разделить на три группы:
— с высокой доступностью аминокислот (более 90%) — корма животного происхождения, дрожжи кормовые, дерть из зерна ячменя, овса, пшеницы и риса, шроты соевый тостированный и подсолнечный;
со средней доступностью аминокислот (80—90%) — корма животного происхождения, полученные при высокотемпературных режимах обработки (например, мясокостная мука), зерно кукурузы, травяная мука из люцерны и клевера, шроты арахисовый и хлопковый обезгоссиполенный, сухая барда, отруби пшеничные, зерно пшеницы морозобойной и дефектной;
— с низкой доступностью аминокислот — травяная мука из трав поздних сроков уборки, кровяная и перьевая мука,отруби пшеничные грубые, соевая мука, шрот из крестоцветных, зерно сорго.
Обогащение комбикормов, в состав которых входит значительное количество кормов с низкой доступностью аминокислот (зерно сорго), L-лизином монохлоргидратом (800 г/т) и DL-метионином (450 г/т) повышало на 4—5% конечную живую массу цыплят-бройлеров и снижало на 2—3% затраты корма на единицу прироста живой массы.
Недостаток аминокислот в комбикормах или низкая их доступность быстро отражается на продуктивности птицы и эффективности корма. При этом снижение продуктивности пропорционально дефициту наиболее лимитированной из аминокислот комбикорма. При незначительном недостатке в комбикорме аминокислот для удовлетворения потребности в них птица поедает больше корма. В результате при одинаковом уровне продуктивности затраты корма на единицу продукции возрастают. Так, при скармливании комбикорма с 0,47% метионина и цистина от каждой несушки было получено 216 яиц и затрачено на десяток яиц 1,57 кг корма, а при увеличении в этом же комбикорме уровня метионина с цистином до 0,53% за счет синтетического метионина продуктивность кур почти не менялась (214,4 яйца), а затраты корма снизились до 1,49 кг.
Таким образом, правильно используя синтетические препараты лизина и метионина для обогащения комбикорма без снижения продуктивности птицы, можно сократить расход кормов и сырого протеина, в том числе и животного происхождения, на единицу получаемой продукции.
Рекомендуемые уровни протеина и аминокислот в комбикормах для птицы приведены в табл. 69.

Биологическая роль белка в организме

Белки, биологическая роль которых будет сегодня рассмотрена, — построенные из аминокислот высокомолекулярные соединения. Среди всех других органических соединений они являются одними из самых сложных по своему строению. По элементарному составу белки отличаются от жиров и углеводов: кроме кислорода, водорода и углерода они содержат также и азот. Кроме того, непременной составной частью самых важных белков является сера, а некоторые содержат йод, железо и фосфор.

Биологическая роль белка очень велика. Именно эти соединения составляют большую часть массы протоплазмы, а также ядер живых клеток. Во всех животных и растительных организмах находятся белки.

Одна или несколько функций

Биологическая роль и функции разных их соединений различны. Как вещество, имеющее определенное химическое строение, каждый белок выполняет узкоспециализированную функцию. Только в некоторых случаях он может выполнять сразу несколько взаимосвязанных. К примеру, адреналин, который вырабатывается в мозговом слое надпочечников, поступая в кровь, увеличивает артериальное давление и потребление кислорода, содержание сахара в крови. Кроме того, он является стимулятором обмена веществ, а у холоднокровных животных — и медиатором нервной системы. Как вы видите, он выполняет сразу много функций.

Ферментативная (каталитическая) функция

Многообразные биохимические реакции, протекающие в живых организмах, осуществляются в мягких условиях, при которых температура близка к 40°C, а значения рН практически нейтральны. В данных условиях ничтожно малы скорости протекания многих из них. Поэтому для того чтобы они осуществились, нужны ферменты — специальные биологические катализаторы. Практически все реакции, кроме фотолиза воды, катализируются в живых организмах именно ферментами. Эти элементы являются или белками, или комплексами белков с кофактором (органической молекулой или ионом металла). Ферменты действуют очень избирательно, запуская необходимый процесс. Итак, каталитическая функция, рассмотренная выше, — одна из тех, которые осуществляют белки. Биологическая роль этих соединений, однако, выполнением ее не ограничивается. Существует множество других функций, которые мы рассмотрим ниже.

Транспортная функция

Для существования клетки необходимо, чтобы внутрь нее поступало множества веществ, которые обеспечивают ее энергией и строительным материалом. Все биологические мембраны построены по общему принципу. Это двойной слой липидов, в него погружены белки. При этом на поверхности мембран сосредотачиваются гидрофильные участки макромолекул, а в толще их — гидрофобные «хвосты». Эта структура остается непроницаемой для важных компонентов: аминокислот, сахаров, ионов щелочных металлов. Проникновение этих элементов внутрь клетки происходит с помощью транспортных белков, которые встроены в клеточную мембрану. У бактерий, например, есть специальный белок, который обеспечивает перенос лактозы (молочного сахара) через наружную мембрану.

У многоклеточных организмов имеется система транспорта различных веществ из одного органа в другой. Речь идет в первую очередь о гемоглобине (на фото выше). В плазме крови, кроме того, постоянно находится сывороточный альбумин (транспортный белок). Он обладает способностью формировать прочные комплексы с образующимися при переваривании жиров жирными кислотами, а также с рядом гидрофобных аминокислот (к примеру, с триптофаном) и со многими лекарственными препаратами (некоторые пенициллины, сульфаниламиды, аспирин). Трансферрин, который обеспечивает перенос в организме ионов железа, является еще одним примером. Можно упомянуть и церуплазмин, который переносит ионы меди. Итак, мы рассмотрели транспортную функцию, которую выполняют белки. Биологическая роль их и с этой точки зрения весьма существенна.

Рецепторная функция

Белки-рецепторы имеют большое значение, особенно для обеспечения жизнедеятельности многоклеточных организмов. Они встроены в плазматическую клеточную мембрану и служат для восприятия и дальнейшего преобразования сигналов, которые поступают в клетку. При этом сигналы могут быть как от других клеток, так и от окружающей среды. Рецепторы ацетилхолина на данный момент наиболее исследованы. Они находятся в ряде межнейронных контактов на мембране клеток, в том числе у нервно-мышечных соединений, в коре головного мозга. Данные белки взаимодействуют с ацетилхолином и передают сигнал внутрь клетки.

Нейромедиатор для получения сигнала и его преобразования должен быть удален для того, чтобы клетка имела возможность подготовиться к восприятию дальнейших сигналов. Для этого используется ацетилхолинэстераза — специальный фермент, являющийся катализатором гидролиза ацетилхолина до холина и ацетата. Не правда ли, весьма важна и рецепторная функция, которую выполняют белки? Биологическая роль следующей, защитной функции, для организма огромна. С этим просто нельзя не согласиться.

Защитная функция

В организме иммунная система отвечает на появление в нем чужеродных частиц выработкой большого количества лимфоцитов. Они способны повреждать элементы выборочно. Такими чужеродными частицами могут быть раковые клетки, патогенные бактерии, надмолекулярные частицы (макромолекулы, вирусы и др.). В-лимфоциты — группа лимфоцитов, которая вырабатывает особые белки. Эти белки выделяются в кровеносную систему. Они распознают чужеродные частицы, при этом образуя на стадии уничтожения высокоспецифичный комплекс. Эти белки именуются иммуноглобулинами. А антигенами называют чужеродные вещества, которые вызывают ответ иммунной системы.

Структурная функция

Кроме белков, которые выполняют высокоспециализированные функции, имеются и такие, значение которых в основном структурно. Благодаря им обеспечивается механическая прочность, а также другие свойства тканей живых организмов. К таким белкам относится, прежде всего, коллаген. Коллаген (на фото см. ниже) у млекопитающих составляет около четверти массы белков. Он синтезируется в основных клетках, из которых состоит соединительная ткань (они называются фибробластами).

Первоначально коллаген образуется в качестве проколлагена — его предшественника, проходящего химическую обработку в фибробластах. Затем он формируется в виде трех полипептидных цепей, скрученных в спираль. Они объединяются уже вне фибробластов в коллагеновые фибриллы в несколько сотен нанометров диаметром. Последние же образуют коллагеновые нити, которые уже можно увидеть под микроскопом. В эластичных тканях (стенках легких, кровеносных сосудов, в коже) внеклеточный матрикс, помимо коллагена, содержит также белок эластин. Он может растягиваться в довольно широких пределах и возвращаться затем в исходное состояние. Другой пример структурного белка, который можно здесь привести, — это фиброин шелка. Его выделяют во время формирования куколки гусеницы шелкопряда. Это главный компонент шелковых нитей. Переходим к описанию двигательных белков.

Двигательные белки

И в осуществлении двигательных процессов велика биологическая роль белков. Кратко расскажем и об этой их функции. Сокращение мышц — это процесс, во время которого химическая энергия превращается в механическую работу. Непосредственными его участниками являются два белка — миозин и актин. Миозин имеет весьма необычное строение. Он сформирован из двух глобулярных головок и хвоста (длинной нитевидной части). Около 1600 нм составляет длина одной молекулы. На долю головок при этом приходится примерно 200 нм.

Актин (на фото выше) — глобулярный белок, имеющий молекулярную массу 42000. Он может полимеризоваться, формируя длинную структуру, и взаимодействовать в таком виде с головкой миозина. Важная черта данного процесса — зависимость его от присутствия АТФ. Если концентрация его достаточно высока, образованный миозином и актином комплекс разрушается, а затем он вновь восстанавливается после того, как произойдет гидролиз АТФ в результате действия миозиновой АТфазы. Этот процесс можно наблюдать, например, в растворе, в котором присутствуют оба белка. Он становится вязким в результате того, что формируется высокомолекулярный комплекс при отсутствии АТФ. При его добавлении резко понижается вязкость из-за разрушения созданного комплекса, после чего он постепенно начинает восстанавливаться в результате гидролиза АТФ. В процессе сокращения мышц эти взаимодействия играют очень большую роль.

Антибиотики

Продолжаем раскрывать тему «Биологическая роль белка в организме». Очень большую и весьма важную группу природных соединений составляют вещества, называемые антибиотиками. Они имеют микробное происхождение. Эти вещества выделяются особыми видами микроорганизмов. Биологическая роль аминокислот и белков бесспорна, однако антибиотики выполняют особую, очень важную функцию. Они подавляют рост микроорганизмов, конкурирующих с ними. В 1940-е годы открытие и использование антибиотиков произвело настоящую революцию в лечении вызываемых бактериями инфекционных заболеваний. Необходимо отметить, что в большинстве случаев на вирусы антибиотики не действуют, поэтому использование их как противовирусных препаратов является неэффективным.

Примеры антибиотиков

Группа пенициллина была первой введена в практику. Примерами этой группы является ампициллин и бензилпенициллин. Антибиотики по механизму действия и химической природе многообразны. Некоторые из тех, которые широко используются сегодня, взаимодействуют с рибосомами человека, при этом в бактериальных рибосомах тормозится синтез белка. В то же время с эукариотическими рибосомами они почти не взаимодействуют. Поэтому для бактериальных клеток они губительны, а для животных и человека мало токсичны. К числу таких антибиотиков относятся стрептомицин и левомицетин (хлорамфеникол).

Биологическая роль биосинтеза белка очень важна, а сам этот процесс имеет несколько стадий. Мы расскажем о нем лишь в общих чертах.

Процесс и биологическая роль биосинтеза белка

Этот процесс является многоступенчатым и очень сложным. Он происходит в рибосомах — специальных органеллах. В клетке находится множество рибосом. У кишечной палочки, к примеру, их около 20 тысяч.

«Охарактеризуйте процесс биосинтеза белка и его биологическую роль» — такое задание многие из нас получали в школе. И у многих оно вызывало трудности. Что ж, попробуем вместе разобраться.

Молекулы белков являются полипептидными цепочками. Они состоят, как вы уже знаете, из отдельных аминокислот. Однако последние недостаточно активны. Для того чтобы соединиться и образовать молекулу белка, им требуется активация. Она происходит в результате действия особых ферментов. Каждая аминокислота при этом имеет свой фермент, специфически настроенный именно на нее. Источником энергии для данного процесса является АТФ (аденозинтрифосфат). Аминокислота в результате активирования становится более лабильной и связывается под действием данного фермента с т-РНК, которая переносит ее в рибосому (из-за этого эту РНК называют транспортной). В рибосому, таким образом, поступают соединенные с т-РНК активированные аминокислоты. Рибосома — это своеобразный конвейер для сборки из поступающих аминокислот цепочки белка.

Роль синтеза белка сложно переоценить, так как синтезированные соединения выполняют очень важные функции. Практически все клеточные структуры состоят из них.

Итак, мы описали в общих чертах процесс биосинтеза белка и его биологическую роль. На этом завершаем знакомство с белками. Надеемся, у вас появилось желание его продолжить.

Изучаем биологию: Биологическая роль белков

1.Структурная функция (кератин, коллаген, эластин и др.) Белки участвуют в образовании всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также внеклеточных структур.

2. Энергетическая функция. При полном расщеплении 1 г белка образуется 17, 6 кДж.

3.Ферментативая функция (рубонуклеаза, трипсин, ДНК- и РНК-полимераза, липаза и др.) известно более 2 тыс. ферментов.

Ферменты – катализаторы (ускорители реакций) биохимических реакций.

Кофермент – небелковое соединение молекулы фермента (витамины, ионы металлов).

Процесс расщепления и синтеза любого вещества в клетке разделен на ряд химических операций. Каждую операцию выполняет отдельный фермент. Группы таких ферментов составляют своего рода биологический конвейер.

Каталитическая активность фермента определяется его определенным участком молекулы, который называется активным центром.

4. Регуляторная функция (гистоны, репрессоры, инсулин и др.).

Белки – гормоны регуляторы физиологических процессов. Например, клетки поджелудочной железы – гормон инсулин – регулирует содержание глюкозы в крови – недостаток вызывает заболевание сахарный диабет.

5. Транспортная функция (гемоглобин, миоглобин, мембранная АТФаза и др.).

В крови белки – транспортеры узнают и связывают определенные гормоны и несут их к определенным клеткам.

В наружных клеточных мембранах белки обеспечивают активный и строго избирательный транспорт внутрь и наружу клетки сахаров, различных веществ и ионов.

6. Защитная функция (иммуноглобулины, интерферон и др.) Вилочковая железа, лимфатические железы, селезенка производят клетки лимфоциты – лимфоциты способны синтезировать защитные белки антитела – антитела носят названия иммуноглобулинов, они могут распознавать чужеродные белки или другие биополимеры и «расправляться» с ними – узнаваемые чужеродные биополимеры называют антигенами. В клетках синтезируются также противовирусные белки – интерфероны.

7. Двигательная функция (актин, миозин и др.). Мерцание ресничек и биение жгутиков у простейших, сокращение мышц у многоклеточных животных, движение листьев у растений.

Основные биологические функции белков

Белки входят в состав каждой клетки и составляют около 50% ее сухой массы. Они играют ключевую роль в обмене веществ, реализуют важнейшие биологические функции, лежащие в основе жизнедеятельности всех организмов.

Среди большого разнообразия функций, выполняемых белками, первостепенное значение имеют структурная, или пластическая, и каталитическая. Это универсальные функции, поскольку они присущи всем живым организмам.

Структурные белки формируют каркас внутриклеточных органелл и внеклеточных структур, а также участвуют в стабилизации клеточных мембран. Такие структурные белки, как коллаген и эластин составляют основу соединительной и костной тканей высших животных и человека. Структурными белками, в частности, являются кератины кожи, волос, ногтей, шерсти, когтей, рогов, копыт, перьев, клювов, а также фиброин шелка, паутины.

Каталитически активными белками являются ферменты. Они ускоряют химические реакции, обеспечивая тем самым необходимые скорости протекания обменных процессов в клетке.

Многие белки, присущие отдельным живым организмам, выполняют специфические функции, среди которых наиболее важными являются транспортная, регуляторная, защитная, рецепторная, сократительная, запасная и некоторые др.

Транспортные белки переносят различные молекулы и ионы внутри организма. Например: гемоглобин — кислород от легких к тканям; миоглобин — кислород внутри клеток; сывороточный альбумин с током крови — жирные кислоты, а также ионы некоторых металлов. Ту же функцию выполняют специфические белки, транспортирующие различные вещества через клеточные мембраны.

Регуляторные белки участвуют в регуляции обмена веществ как внутри клеток, так и в целом организме. Например, такие сложные процессы, как биосинтез белков и нуклеиновых кислот, протекают под строгим «контролем» множества регуляторных белков. Специфические белковые ингибиторы регулируют активность многих ферментов.

Защитные белки формируют защитную систему живых организмов. Например, иммуноглобулины (антитела) и интерфероны предохраняют организм от проникновения в его внутреннюю среду вирусов, бактерий, чужеродных соединений, клеток и тканей. Белки свертывающей системы крови — фибриноген, тромбин — препятствуют потере крови при повреждениях кровеносных сосудов.

Рецепторные белки воспринимают сигналы, поступающие из внешней среды, и воздействуют на внутриклеточные процессы. Например, белки-рецепторы, сосредоточенные на поверхности клеточных мембран, избирательно взаимодействуют с регуляторными молекулами (например, гормонами).

Рецепторными белками являются родопсин, участвующий в зрительном акте, вкусовой сладкочувствительный и обонятельный белки.

Сократительные белки способны преобразовывать свободную химическую энергию в механическую работу. Например, белки мышц миозин и актин обеспечивают мышечное сокращение.

Запасные белки представляют собой резервный материал, предназначенный для питания развивающихся клеток. Запасными белками являются яичный альбумин, глиадин пшеницы,

Казеин кукурузы, казеин молока и многие другие. Запасные белки — существенный источник пищевого белка для человека.

Некоторые организмы вырабатывают токсические белки. Таковы яды змей, дифтерийный токсин, рицин семян клещевины, лектины семян бобовых и др.

Если вы нашли ошибку, пожалуйста, выделите фрагмент текста и нажмите Ctrl+Enter.

Красноярские ученые: белок сурвивин может помочь в борьбе с раковыми заболеваниями

Белок сурвивин может отвечать за запуск или отключение процессов самоуничтожения клеток, в частности, раковых клеток. В связи с этим он считается весьма перспективным инструментом для диагностики злокачественных новообразований. Более того, исследователи полагают, что этот белок можно использовать для управления клеточной смертью. Если разобраться в механизмах, запускающих этот процесс, то можно подобрать мишени для диагностики и молекулярного контроля роста опухолевых клеток. 

Ученые из нескольких научных организаций Красноярска, в том числе Красноярского научного центра СО РАН, проанализировали массив международных научных работ, посвященных белку сурвивину. Они обобщили результаты исследований о влиянии белка на развитие злокачественных новообразований. Многочисленные данные позволяют отнести сурвивин к перспективным инструментам для разработки диагностических аппаратов раковых образований и новых высокоэффективных противоопухолевых препаратов. Эта работа стала первым этапом проекта красноярских ученых по обнаружению и разработке молекулярно-генетических методов диагностики риска рецидивирования немышечно инвазивного рака мочевого пузыря, поддержанного Красноярским краевым фондом науки. 

Cурвивин — низкомолекулярный цинк-содержащий протеин, образующийся в организме человека. Основной его функцией считается блокирование гибели опухолевых клеток, которые и продуцируют данный белок. В многочисленных исследованиях ученые отметили патологическую роль этого белка. Чрезмерное образование сурвивина выявляется более чем у половины больных остеосаркомой и запущенной нейробластомой, у половины пациентов с колоректальным раком и лимфомами и у трети больных раком желудка. Кроме того, повышенное количество этого белка обнаруживается при других раковых образованиях, доброкачественных и предопухолевых заболеваниях. Существует также закономерность между уровнем синтеза сурвивина и локализацией, стадией и состоянием опухоли. При этом количественный рост белка часто связан с развитием заболевания. 

В связи с этим многие исследователи считают, что сурвивин можно применять для диагностики онкологических заболеваний. В ряде работ было показано, что этот белок значительно улучшил точность прогноза рецидива рака мочевого пузыря. Исследование мутационного профиля гена сурвивина позволило определить полиморфизмы повышающие генетический риск предрасположенности к злокачественному рецидиву заболевания. 

Кроме того, высокое содержание белка по данным ряда исследований связано с большей вероятностью развития метастазов и рецидивированием заболевания. Однако Сам сурвивин в терапии злокачественных заболеваний использован не будет. Он представляется как перспективная терапевтическая мишень, и в настоящее время разрабатываются различные препараты, воздействующие на данный белок. Они будут блокировать синтез сурвивина, либо подавлять действие самого белка. 

«Ключевым фактором в формировании опухолей является нарушение функций, связанных с гибелью клеток. Препараты, направленные на активацию этого процесса, способны обеспечить возможность селективного уничтожения раковых клеток. Однако для каждого типа опухолей характерны индивидуальные нарушения процесса гибели клеток. Соответственно, создание препаратов, направленных на возобновление клеточных процессов, может стать рычагом воздействия на такие опухоли», — рассказала Евгения Башмакова, кандидат биологических наук, старший научный сотрудник Института биофизики ФИЦ КНЦ СО РАН. 

Ученые также отмечают, что белок по-разному ведет себя в опухолевых и неповрежденных клетках. Он блокирует возможность гибели и позволяет опухолевым клеткам разрастаться и изменяться бесконтрольно. Если же применить к этому белку пептид, распознающий сурвивин и «обезоруживающий» его, то опухолевые клетки снова станут «смертными», что может привести к остановке или уменьшению распространения рака. При этом нормальные клетки и ткани не будут подвергаться воздействию. Исследователи предполагают, что оптимальным при лечении рака будет использование анти-сурвивин-терапии в сочетании с традиционными методами лечения различных видов злокачественных новообразований. 

«Выведение из строя сурвивина поставит под угрозу сразу несколько сигнальных сетей, необходимых для поддержания опухоли. Сурвивин важен для образования и прогрессирования опухоли, особенно для отключения функции гибели раковых клеток. В настоящее время известно, что подавление активности сурвивина вызывает спонтанную гибель опухолевых клеток и увеличивает эффективность традиционных методов лечения рака. Сейчас разработано несколько успешных стратегий анти-сурвивин-терапии/ Ряд этих стратегий прошли первые фазы клинических испытаний. Кроме того, направленное подавление сурвивина может осуществляться с помощью устройств доставки лекарственных средств на основе наночастиц в сочетании с биосовместимыми терапевтическими средствами. Но для результата все еще необходимы дальнейшие исследования, посвященные выявлению мишеней сурвивина и определению их биологических функций», — уточняет Евгения Башмакова.  

«Современная онкология добилась значительных успехов в лечении и диагностике раковых заболеваний. Однако коварство этих заболеваний в том, что на ранних стадиях они протекают практически бессимптомно. Между тем чем раньше заболевание выявлено, тем успешнее будет лечение. Поэтому проблема ранней диагностики и поиска маркеров, которые такую диагностику могут обеспечить являются весьма актуальными. Еще одной проблемой является повторное появление опухоли — иногда после лечения опухоль возникает вновь в еще более тяжелой форме. К сожалению, причины такого развития до сих пор плохо изучены, но научиться его предсказать и правильно подобрать терапию — исключительно важная задача. Мы надеемся, что в результате данного исследования будет разработан высокочувствительный неинвазивный способ выявления онкомаркера сурвивина и определена его диагностическая ценность для раннего выявления рака мочевого пузыря, а также выявлена возможность прогноза повторного проявления этого заболевания с помощью молекулярно-генетического анализа», — прокомментировала доктор биологических наук, заведующий лабораторией Института биофизики СО РАН Людмила Франк.​

​

Вопросы к экзамену по биологической химии для студентов 2 курса медицинского факультета специальности «Педиатрия», «Лечебное дело».

1. Предмет, задачи, методы и место биохимии среди других медицинских и биологических дисциплин.

2.Водорастворимые витамины и их функции. Витаминоподобные вещества. Микроэлементы.

3.Общая характеристика жирорастворимых витаминов и витаминоподобных веществ, их биологическое значение.

4.Классификация липидов, их химические свойства и биологические функции.

5.Общая характеристика биологических функций белков (каталитическая, регуляторная, рецепторная, транспортная, структурная, сократительная, генно-регуляторная, трофическая, иммунологическая и др.).

6.Роль белков в жизнедеятельности организма. Классификация белков. Современные представления о структуре белков: состав, возможные уровни структурной организации. Классификация аминокислот. Связь между аминокислотным составом и видом вторичной структуры белка.

7.Пептидная связь и ее характерные черты. Первичная структура белков и ее свойства. Вторичная структура белков: виды, факторы стабилизации.

8.Третичная структура белка. Глобулярные и фибриллярные белки. Связи, стабилизирующие третичную структуру белков. Примеры организации третичной структуры фибриллярных белков.

9.Принципы организации четвертичной структуры белков. Кооперативные изменения конформации субъединиц. Параллельная и последовательная схема действия аллостерических ферментов как пример реализации кооперативных эффектов.

10.Денатурация и ренатурация белков. Денатурирующие факторы.

11.Классификация, структурные компоненты и биологические функции сложных белков (хромопротеины, гемопротеины, флавопротеины, металлопротеины).

12.Способы разделения и очистки белков.

13.Денатурация и ренатурация нуклеиновых кислот. Молекулярная гибридизация нуклеиновых кислот.

14.Понятие о ферментах. Структурно-функциональная организация ферментов.

15.Классификация и номенклатура ферментов.

16.Общие принципы ферментативного катализа. Отличия ферментов от неорганических катализаторов.

17.Кинетика ферментативных реакций. Зависимость скорости ферментативных реакций от концентрации субстрата, фермента, факторов среды (рН, температуры).

18.Уравнение Михаэлиса-Ментен. Метод Лайнуивера-Берка.

19.Механизм действия ферментов. Специфичность действия ферментов (реакционная, стереохимическая, субстратная; абсолютная, групповая). Структура и роль каталитического центра.

20.Кофакторы и коферменты, их значение для деятельности ферментов. Коферментные функции витаминов.

21.Регуляция активности ферментов. Ковалентная модификация. Аллостерическая регуляция, каталитические и регуляторные центры. Понятие об иммобилизированных ферментах и их применение в медицине.

22.Ингибирование активности ферментов: обратимое и необратимое; конкурентное, неконкурентное и бесконкурентное. Отображение ингибирования на графиках Михаэлиса – Ментен и Лайнуивера – Берка. Изменение параметров ферментов при ингибировании.

23.Применение ферментов в медицине. Энзимотерапия и энзимодиагностика.

24.Структурные компоненты нуклеиновых кислот. Биологическое значение и функции нуклеиновых кислот. Нуклеиновые кислоты как компоненты пищи. Переваривание нуклеиновых кислот в ЖКТ, всасывание и транспорт их компонентов.

25.Вторичная и третичная структура РНК. Типы РНК и их функции.

26.Строение и уровни организации нуклеиновых кислот. Первичная структура нуклеиновых кислот. Видовые различия первичной структуры нуклеиновых кислот.

27.Вторичная и третичная структура ДНК. Строение и организация хроматина.

28.Репликация ДНК как один из видов матричных синтезов. Этапы репликации. Особенности процесса в эукариотических клетках.

29.Репликация плазмид. Особенности репликации вирусного генома. Интерфероны, их биологическое действие и применение в медицине.

30.Биосинтез РНК (транскрипция). Строение РНК — полимеразы. Зависимость локализации считываемого участка и направления считывания от структуры промотора. Этапы транскрипции. Посттранскрипционная модификация РНК. Процессинг РНК.

31.Основной постулат молекулярной биологии. Генетический код и его характерные черты. Акцепторная роль тРНК. Синтез аминоацил -тРНК как регуляторный механизм трансляции.

32.Этапы трансляции. Состав трансляционного аппарата клетки. Строение и механизм функционирования рибосом. Роль РНК в процессе трансляции. Участие белковых комплексов инициации, элонгации и терминации в биосинтезе полипептидной цепи.

33.Регуляция биосинтеза белка на уровне репликации и транскрипции. Регуляция биосинтеза белка на этапе трансляции.  Посттрансляционная модификация белков.

34.Теория оперонной регуляции транскрипции. Функции и особые зоны промотора.

35.Молекулярные механизмы генетической изменчивости. Виды и причины мутаций, связь между мутагенными факторами и типом мутации.

36.Классификация мутаций. Геномные мутации. Нерепарируемые мутации и их последствия.

37.Генные мутации и соответствующие им мутагенные факторы. Репарация как способ исправления генных мутаций.

38.Система групп крови как пример аллельной системы. Правила переливания крови.

39.Иммунитет и его виды. Компоненты иммунной системы. Роль лимфоцитов.

40. Строение, свойства и типы антител. Индукция разнообразия антител.

41.Структурная организация и свойства биологических мембран. Роль компонентов мембраны в обеспечении ее функций.

42.Транпорт веществ через мембрану: классификация, общие принципы, способы переноса и виды переносчиков.

43.Эндоцитоз и экзоцитоз как способы трансмембранного переноса веществ.

44.Метаболизм и его категории. Характерные черты метаболизма. Общие принципы организации обмена веществ.

45.Характерные черты и категории метаболизма. Компартментализация как способ организации живых систем. Уровни и принципы регуляции метаболизма.

46.Общий путь катаболизма.

47.Окислительное декарбоксилирование пирувата: реакции, характеристика и состав полиферментного комплекса. Медицинские аспекты.

48.Цикл Кребса: последовательность реакций, биохимическое значение, регуляция. Восстановительные эквиваленты как носитель энергии. Типы дегидрогеназ.

49.Анаплеротические реакции как способ регуляции скорости ЦТК и его сопряжения с другими метаболическими блоками.

50.Челночные механизмы и их роль в обеспечении бесперебойного функционирования и регуляции метаболических процессов. Важность существования пулов ключевых метаболитов и носителей энергии, их участие в запуске и контроле обмена веществ.

51.Аккумуляция и пути утилизации энергии в клетках. Способы получения энергии, носители энергии.

52.Структура и функции дыхательной цепи. Роль дыхательной цепи в создании и поддержании протонного электрохимического градиента. Градиент как носитель энергии.

53.Механизмы окислительного фосфорилирования, локализация пунктов фосфорилирования в дыхательной цепи, сопряжение и разобщение дыхания и фосфорилирования.

54.Взаимоотношение анаэробных и аэробных путей продукции энергии и его изменения в зависимости от степени обеспеченности тканей кислородом (эффект Пастера). Энергетическая ценность анаэробного и аэробного расщепления углеводов.

55.Роль углеводов в энергетическом обеспечении обмена веществ. 

56.Гликолиз: последовательность реакций, регуляция. Энергетический баланс и биологическое значение гликолиза.

57.Пентозофосфатный путь: реакции, взаимосвязь с гликолизом, биологические функции.

58.Биосинтез углеводов в тканях. Реакции глюконеогенеза и гликогеногенеза, углеводные и неуглеводные источники для глюконеогенеза, взаимоотношение процессов синтеза и распада гликогена.

59.Биосинтез и распад гликогена. Регуляция обмена гликогена.

60.Глюконеогенез: реакции, регуляция. Роль глюконеогенеза в обмене углеводов.

61.Нарушения обмена углеводов.

62.Гликогенозы, причины, сущность, проявления заболевания. Значение нарушений активности глюкозо-6-фосфатазы, кислой альфа-глюкозидазы, фосфорилазы, фосфоглюкомутазы, фосфофруктокиназы. Болезнь Гирке.

63.Сахарный диабет: причины, типы, сущность нарушений углеводного, липидного, белкового обменов, принципы диагностики и лечения, осложнения.

64.Галактоземия, причины, сущность, проявления заболевания.

65.Переваривание и всасывание липидов в ЖКТ, транспорт в кровотоке.

66. Классы липопротеинов, их состав и функции в транспорте липидов. Перенос триацилглицеролов и холестерола в клетки.

67. окисление жирных кислот. Окисление ненасыщенных жирных кислот с четным и нечетным числом углеродных атомов.

68.Нарушения обмена липидов.

69.Биосинтез жирных кислот. Особенности синтеза ненасыщенных жирных кислот. Незаменимые жирные кислоты. Синтез длинноцепочечных насыщенных и ненасыщенных жирных кислот.

70.Синтез кетоновых тел. Роль кетоновых тел. Биосинтез холестерина и его производных. Роль холестерина в организме.

71.Причины и типы гипо- и гиперлипопротеинемий. Атеросклероз, этапы атерогенеза. Функции холестерина в организме человека. Профилактика атеросклероза.

72.Переваривание белков в ЖКТ. Специфичность действия протеолитических ферментов. Всасывание и транспорт аминокислот.

73.Общие пути катаболизма аминокислот. Значение реакции дезаминирования, трансаминирования и декарбоксилирования. Судьба альфа-кетокислот. Глюкогенные и кетогенные аминокислоты. Диагностическое значение активности трансаминаз в сыворотке крови.

74.Окислительный катаболизм аминокислот: возможные пути расщепления углеродного скелета, утилизация аминного азота, радикалов.

75.Обмен одноуглеродных групп как способ изменения углеродного скелета при биосинтезе аминокислот и нуклеотидов. Обмен серина, глицина и треонина.

76.Обмен фенилаланина и тирозина. Фенилкетонурия: причины и сущность болезни. Диагностика фенилкетонурии.

77.Метаболизм метиона.

78.Метаболизм гистидина.

79.Синтез, роль и функции биогенных аминов и медиаторов (серотонина, катехоламинов, гистамина, адреналина, гамма-аминомасляной кислоты).

80.Пути обезвреживания аммиака в организме. Реакции, протекающие с образованием аммиака.  Цикл мочевины. Азотистый баланс.

81.Общие принципы регуляции обмена аминокислот. Нарушения обмена аминокислот и  белков. Применение аминокислот в качестве лекарственных препаратов.

82.Биосинтез и распад пуриновых нуклеотидов. Регуляция биосинтеза пуриновых нуклеотидов.

83.Реутилизация пуриновых оснований. Гиперурикемия. Синдром Леша-Нихана. Подагра, причины и сущность заболевания, принципы лечения.

84.Биосинтез и распад пиримидиновых нуклеотидов: этапы, регуляция. Оротоцидурия.

85.Биосинтез дезоксирибонуклеотидов.

86.Биосинтез тимидиловых нуклеотидов.

87.Пути регуляции активности ферментов. Метаболическая регуляция.

88.Гормональная регуляция метаболизма. Понятие о гормонах, их биологическое значение. Классификация гормонов.

89.Роль гормонов в обеспечении межклеточной сигнализации. Трансмембранная передача сигналов в клетку. Мембранные и внутриклеточные рецепторы.

90.Механизмы действия пептидных гормонов. Роль и виды вторичных посредников.

91.Структура, функции и механизм действия стероидных гормонов. Биосинтез и катаболизм стероидов и стероидных гормонов.

92.Гормоны гипоталамуса. Строение и регуляторные функции.

93.Гормоны гипофиза. Строение и регуляторные функции.

94..Регуляция водно – солевого обмена. Нарушения водно – солевого обмена.

95.Гормональная регуляция мочеобразования.

96.Регуляция обмена углеводов в организме. Роль инсулина и контринсулярных гормонов (глюкагона, адреналина, тироксина, глюкокортикостероидов) в регуляции обмена углеводов. Гипо- и гипергликемия. Гипо- и гиперинсулинизм.

97.Гормональная регуляция обмена углеводов, белков и жиров.

98.Гормоны щитовидной и паращитовидной желез, их синтез и физиологическое действие. Характеристика патологических состояний, связанных с нарушением функции этих желез (гипо- и гипертиреозы).

99.Половые гормоны: биосинтез, регуляция биосинтеза, физиологическое действие, применение в медицине. Половой цикл и его регуляция.

100.Роль кальция  и фосфатов в жизнедеятельности организма человека. Гормональная регуляция обмена кальция и фосфатов. Нарушения обмена кальция и фосфатов.

101.Простаноиды: биосинтез, влияние на обменные процессы и физиологическую функцию внутренних органов, применение в медицине.

102.Биохимические процессы, обеспечивающие мочеобразование. Регуляция мочеобразовательной функции. Нарушения мочеобразования, причины, проявления. Особенности биохимии почек.

103.Общие свойства мочи (количество, цвет, плотность, реакция), изменения при патологии. Основные химические компоненты мочи, их возможные изменения при заболеваниях. Факторы, способствующие образованию мочевых камней.

104.Кровь: составные компоненты, основные функции (транспортная, осморегулирующая, буферная, иммунологическая, регуляторная, гемостатическая) и их характеристика.

105.Характеристика белковых фракций крови.

106.Механизмы, обеспечивающие кислородтранспортную функцию крови, и их нарушения при гемической гипоксии (отравление окисью углерода, метгемоглобинобразователями), генетические аномалии гемоглобина.

107.Синтез гемоглобина и его регуляция. Нормальные и аномальные формы гемоглобина. Гемоглобинопатии, порфирии. Трансферрины и ферритин.

108.Современные представления о механизмах свертывания крови и фибринолиза. Причины и проявления гемофилий и тромбозов, принципы лечения.

109.Буферные системы крови. Нарушения кислотно-основного состояния (ацидоз и алкалоз), причины и проявления.

110.Особенности биохимии печени. Основные метаболические процессы в печени. Биохимические механизмы обезвреживания лекарственных и токсических веществ в печени. Роль процессов микросомального окисления. Конъюгация.

111.Катаболизм гемоглобина в печени. Патология обмена желчных пигментов Конъюгированная и неконъюгированная билирубинемии. Паренхиматозная, гемолитическая и обтурационная желтуха.

112.Микросомальное (монооксигеназное) окисление: механизм, эндогенные и экзогенные субстраты окисления, роль в обеспечении обезвреживающей функции печени, индукторы и ингибиторы.

113.Токсическое действие кислорода. Клеточные системы, блокирующие развитие свободнорадикальных процессов. Антиоксидантное действие витаминов.

114.Источники энергии для мышечного сокращения. Энергообеспечение мышечной работы при физических нагрузках различной интенсивности. Трупное окоченение.

115.Особенности химического состава мышечной ткани. Строение сократительных элементов (миозин, актин) и регуляторных белков (тропонин, тропомиозин).

116.Современные представления о строении и механизме сокращения гладких и поперечно – полосатых мышц.

117.Особенности обмена углеводов, азота и источников энергии в мышечной ткани.

118.Биохимия нервной ткани. Особенности липидного и белкового состава.

119.Особенности обмена аминокислот в мозге.

120.Особенности энергетического обмена мозга.

121.Нейротрансмиттерные системы. Образование, биологическая роль и инактивация нейромедиаторов.

122. Биохимические основы генерации и проведения нервных импульсов. Характеристика нейромедиаторного процесса и веществ, обладающих нейромедиаторными свойствами (синтез, депонирование, выброс в синаптическую щель, деградация, обратный захват нейромедиаторов).

123.Строение и функции основных компонентов межклеточного матрикса (коллаген, эластин, гликозамингликаны, протеогликаны, фибронектин). Принципы организации межклеточного матрикса.

124.Синтез коллагена. Причины и следствия биохимических изменений соединительной ткани при старении и заболеваниях (коллагенозах).

Какие биологические роли играют белки? Labmate Online

Белки — это строительные блоки жизни, обеспечивающие живые организмы структурной основой для роста и процветания. Фактически, слово «белок» происходит от греческого слова «протеос», что означает «самый важный». Каждый белок состоит из аминокислот, связанных пептидами друг с другом, образуя длинную цепь. Хотя эти цепи состоят всего из 20 различных типов аминокислот, одно человеческое тело может экспрессировать сотни тысяч уникальных белков.

Хотите узнать больше о связи между белками и биологической функцией? Читайте дальше, от восстановления тканей до катализаторов метаболических реакций, поскольку мы освещаем некоторые из ключевых ролей, которые белок играет в биологических процессах.

Белок жизненно важен для биологической функции, поскольку он используется для построения и восстановления тканей. Коллаген — один из важнейших биологических белков, используемых для роста и восстановления кожи, костей, связок и сухожилий. Волокнистые белки, такие как кератин и эластин, также используются для создания прочных каркасов и имеют основополагающее значение для здоровья кожи, ногтей и волос.Эластин — еще один незаменимый белок, позволяющий тканям, таким как легкие, артерии и матка, возвращаться к своей исходной форме после сокращения или растяжения.

Многие ключевые гормоны классифицируются как белки и пептиды, включая инсулин, глюкагон и hGH (гормон роста человека). Эти гормоны, производимые и высвобождаемые эндокринными тканями и железами, перемещаются по крови и доставляют химические сообщения к органам и тканям-мишеням. Например, АДГ (антидиуретический гормон) предписывает почкам удерживать воду, в то время как АКТГ (адренокортикотропный гормон) запускает высвобождение кортизола для регулирования метаболизма и подавления иммунологической реакции организма.

Ферменты, содержащиеся в клетках, представляют собой белки, запускающие биохимические реакции в организме. Они играют фундаментальную роль в поддержании жизни и помогают организму выполнять повседневные задачи. Ферменты не только помогают организму переваривать пищу и расщеплять крупные молекулы, такие как углеводы и жиры, но также поддерживают другие виды биологической активности, такие как дыхание, свертывание крови и размножение.

Регулирование концентраций кислот и оснований — основная роль белков.Например, белок, называемый гемоглобином, активно связывается с кислотами, помогая поддерживать нормальный уровень pH крови человека 7,4. Фосфат — еще один буферный белок, нейтрализующий избыточные ионы водорода, если их уровень слишком высок.

Хотя белки поддерживают жизнь, они также являются основной причиной таких заболеваний, как болезнь Альцгеймера, болезнь Хантингтона и кистозный фиброз. Белки также используются вирусами, такими как SARS-CoV-2, для проникновения в клетки и вызывают опасные для жизни осложнения в легких. Узнайте больше о том, как методы анализа белков нового поколения используются для открытия нового понимания болезни, в статье «Глубокая характеристика и количественный анализ белков и посттрансляционных модификаций — как TIMS расширил возможности MS и продемонстрировал значительный потенциал для улучшения PTM». идентификация и критическое понимание знака.’

Произошла ошибка при настройке пользовательского файла cookie

Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности. Если ваш браузер не принимает файлы cookie, вы не можете просматривать этот сайт.

Настройка вашего браузера для приема файлов cookie

Существует множество причин, по которым cookie не может быть установлен правильно. Ниже приведены наиболее частые причины:

• В вашем браузере отключены файлы cookie. Вам необходимо сбросить настройки своего браузера, чтобы он принимал файлы cookie, или чтобы спросить вас, хотите ли вы принимать файлы cookie.
• Ваш браузер спрашивает вас, хотите ли вы принимать файлы cookie, и вы отказались. Чтобы принять файлы cookie с этого сайта, используйте кнопку «Назад» и примите файлы cookie.
• Ваш браузер не поддерживает файлы cookie. Если вы подозреваете это, попробуйте другой браузер.
• Дата на вашем компьютере в прошлом. Если часы вашего компьютера показывают дату до 1 января 1970 г., браузер автоматически забудет файл cookie. Чтобы исправить это, установите правильное время и дату на своем компьютере.
• Вы установили приложение, которое отслеживает или блокирует установку файлов cookie. Вы должны отключить приложение при входе в систему или проконсультироваться с системным администратором.

Почему этому сайту требуются файлы cookie?

Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности, запоминая, что вы вошли в систему, когда переходите со страницы на страницу. Чтобы предоставить доступ без файлов cookie потребует, чтобы сайт создавал новый сеанс для каждой посещаемой страницы, что замедляет работу системы до неприемлемого уровня.

Что сохраняется в файле cookie?

Этот сайт не хранит ничего, кроме автоматически сгенерированного идентификатора сеанса в cookie; никакая другая информация не фиксируется.

Как правило, в cookie-файлах может храниться только информация, которую вы предоставляете, или выбор, который вы делаете при посещении веб-сайта. Например, сайт не может определить ваше имя электронной почты, пока вы не введете его. Разрешение веб-сайту создавать файлы cookie не дает этому или любому другому сайту доступа к остальной части вашего компьютера, и только сайт, который создал файл cookie, может его прочитать.

Функция аминокислот

Подобно отдельным шарикам различной формы в цепи, аминокислоты соединяются вместе, образуя белки. Основная функция аминокислот — служить строительным материалом для белков. Белки обычно состоят из от 50 до 2000 аминокислот, соединенных встык во многих различных комбинациях.

Каждый белок имеет уникальные последовательности аминокислот в своей собственной скрученной и свернутой конфигурации. Функции белков обширны и многочисленны, потому что они практически необходимы для всех клеточных процессов нормального физиологического функционирования.

Существует 20 различных аминокислот, которые вместе создают впечатляющий набор химической универсальности белков. Аминокислоты могут быть незаменимыми, заменителями или условными. Они считаются незаменимыми, когда их нужно принимать с пищей, и несущественными, когда они могут быть получены организмом. Условные аминокислоты обычно требуются только при определенных обстоятельствах, таких как стресс или болезнь.

Способ или последовательность, в которой эти аминокислоты объединяются с образованием белка, определяет трехмерную структуру и функцию, уникальную для конкретного белка.Некоторые функции белков включают их роли в качестве антител, ферментов, мессенджеров, а также в транспортных / хранящих и структурных возможностях.

Антитела

Антитела — это белки, вырабатываемые иммунной системой. Они играют ключевую роль в обнаружении антигенов, которые представляют собой сложные белки, распознаваемые организмом как чужеродные и вредные. Вирусы, бактерии, грибки и паразиты, а также опасные химические вещества — все это примеры антигенов.

В некоторых неудачных случаях антитела могут также вырабатываться против здоровых тканей, когда организм ошибочно распознает их как чужеродные.Это явление известно как аутоиммунное заболевание. Антитела уникальны и обладают высокой степенью специфичности для защиты от каждого антигена, с которым сталкивается организм.

Ферменты

Белки, которые действуют как биологические катализаторы, называются ферментами. Они в первую очередь отвечают за катализ или ускорение химических реакций в организме, воздействуя на молекулы, называемые субстратами, для производства продуктов. Скорость реакции увеличивается за счет снижения энергии активации i.е. минимальное количество энергии, необходимое для инициирования реакции.

В отличие от большинства других катализаторов, ферменты представляют собой высокоспецифичные макромолекулы. Их активность может быть усилена молекулами, называемыми активаторами, и снижена молекулами, известными как ингибиторы. Более того, для правильного функционирования фермента необходимы оптимальные условия по температуре и pH. Ферменты находятся в каждом органе и клетке нашего тела, в первую очередь в крови и желудочно-кишечном тракте.

Прочие функции

Белки могут демонстрировать ряд химических паттернов передачи сообщений в виде гормонов, нейротрансмиттеров и нейропептидов.Гормоны вырабатываются железами, где они впоследствии транспортируются кровеносной системой для регулирования поведения и физиологии отдаленных органов и систем.

Они считаются посланниками дальнего действия. В отличие от гормонов, нейротрансмиттеры — это мессенджеры ближнего действия, которые обеспечивают связь между нервной клеткой и другой целевой нервной, железистой или мышечной клеткой. Нейропептиды также являются посредниками на коротком расстоянии между нервными клетками, однако, в отличие от других нейронных посредников, нейропептиды не возвращаются обратно в клетку после секреции.

Белки составляют фундаментальную часть клеточной структуры и поддержки. Примеры структурных белков включают коллаген, кератин и эластин. Коллаген — основной компонент соединительной ткани и самый распространенный белок в нашем организме.

Альфа-кератин жизненно важен для формирования волос и ногтей, тогда как эластин — очень эластичный белок, который позволяет тканям восстанавливать свою форму после некоторой степени деформации (например, сокращения или растяжения). В более широком смысле белки, содержащиеся в мышцах, позволяют нашему телу двигаться.

В дополнение ко всем своим вышеупомянутым функциям белки способны связывать и переносить атомы, а также небольшие молекулы внутри клеток и по всему нашему телу. В этом качестве они функционируют как форма хранения и транспортировки. Гемоглобин с помощью железа является одним из примеров переносчика белка, используемого для переноса кислорода. Примером внутриклеточного запасного белка является ферритин, который необходим для хранения железа.

функций белков | 5 основных функций, что, где и как

Белки — это самые распространенные органические молекулы, присутствующие на Земле.Они в изобилии присутствуют в каждой живой клетке. Белки — это полимеры, состоящие из тысяч аминокислот, связанных пептидными связями. Длинные цепи аминокислот, известные как полипептиды, складываются вокруг себя несколькими способами, образуя сложные структуры, называемые белками.

Функции, выполняемые белками, можно разделить на разные категории. Некоторые функции важны на клеточном уровне, в то время как другие необходимы для лучшей работы организма в целом. Здесь мы попытаемся понять различные функции, выполняемые белками в нашем организме, на различных примерах.

Все ферменты — это белки

Ферменты — это белки, которые необходимы для любой химической реакции в нашем организме. Они катализируют биохимическую реакцию, чтобы жизнь продолжалась.

Пример ферментативной реакции в нашем организме — гликолиз. Это процесс высвобождения энергии из молекулы глюкозы. Эта энергия требуется для выполнения нескольких процессов, происходящих внутри клетки. Процесс гликолиза включает около 10 этапов, каждый из которых требует определенного фермента.Отсутствие единственного фермента останавливает процесс, и энергия из глюкозы не может быть получена.

Для синтеза белков также требуются определенные ферменты. Синтез белка включает транскрипцию ДНК в мРНК, а затем трансляцию мРНК рибосомами. Оба эти шага требуют ферментов, которые являются белками. Например;

• РНК-полимераза — это фермент, необходимый для соединения нуклеотидов РНК в процессе транскрипции.
• Аминоацил тРНК синтетаза — это фермент, который присоединяет определенные аминокислоты к тРНК, чтобы ее можно было использовать в синтезе белка.

Таким образом, от получения энергии до производства белков, все химические процессы в живых организмах нуждаются в ферментах, и все ферменты являются белками. Роль белков как ферментов — самая важная и важная функция, выполняемая белками.

Белки действуют как рецепторы на клеточных мембранах

Белки являются важными компонентами всех клеточных мембран и мембран органелл. Одна из функций этих мембранных белков состоит в том, что они действуют как рецепторы. Гормоны, нейротрансмиттеры и другие сигнальные молекулы связываются с этими рецепторами и передают сигналы клеткам.Таким образом, белки играют роль в передаче сигналов клетками, которая важна для скоординированной функции всех клеток, присутствующих в нашем организме. Рассмотрим следующий пример, чтобы понять роль белков как рецепторов.

• Инсулин — это гормон, контролирующий уровень глюкозы в крови. Он выполняет свою функцию, связываясь со своим рецептором, который является белком. Инсулин связывается со своим рецептором, который посылает сигналы для открытия каналов глюкозы, чтобы глюкоза могла поступать из крови в печень и мышечные клетки.Если рецепторы инсулина отсутствуют, уровень глюкозы в крови нельзя регулировать.

Этот и ряд других примеров в нашем организме доказывают, почему белки необходимы для передачи сигналов клетками и координации клеточных функций.

Некоторые гормоны также являются белками

Белки действуют не только как клеточные рецепторы, но и как гормоны. Инсулин и глюкагон — два гормона, которые по своей природе являются белками. Оба эти гормона необходимы для регулирования уровня глюкозы в крови.Они контролируют поглощение и высвобождение глюкозы клетками, гликолиз и глюконеогенез, а также синтез и деградацию гликогена. Роли этих гормонов в нашем организме перечислены ниже;

• Инсулин вырабатывается поджелудочной железой при высоком уровне глюкозы в крови. Он способствует усвоению клетками глюкозы, ее расщеплению, а также хранению в виде гликогена. Он также подавляет синтез новых молекул глюкозы из неуглеводных источников (глюконеогенез).
• Глюкагон высвобождается поджелудочной железой, когда уровень глюкозы в крови низкий. Он способствует расщеплению гликогена с высвобождением глюкозы. Он также способствует глюконеогенезу.

Белки действуют как транспортные каналы в клеточных мембранах

Белки, присутствующие в клеточных мембранах, также действуют как транспортные каналы. Вещества, которые не проницаемы через мембраны из-за своего размера или заряда, могут проникать в клетку через эти белковые каналы. Один белковый канал специфичен для одного или нескольких веществ.Примеры белковых каналов приведены ниже;

• Аквапорины — это белковые каналы, которые позволяют молекулам воды проходить через клетки
• GLUT (переносчик глюкозы) — переносчики молекул глюкозы
• Натриевые каналы позволяют проходить ионам натрия внутри клетки
• Калиевые каналы пропускают только калий ионы проходят через них
• Кальциевые каналы специфичны только для ионов кальция

Это несколько примеров белковых каналов, присутствующих в мембранах.

Белки поддерживают форму и структуру клетки

Это еще одна важная клеточная функция, выполняемая белками. Цитоскелет состоит из нескольких связанных между собой белковых нитей. Белки в цитоскелете организованы в виде микротрубочек, микрофиламентов и промежуточных филаментов. Все эти компоненты цитоскелета расположены определенным образом, сохраняя форму клетки. Важные белки, из которых состоит цитоскелет, включают актин и тубулин.В отсутствие этих белков клетка не могла бы поддерживать свою структуру.

Белки участвуют в делении клеток

Деление клеток — это процесс, при котором зрелая взрослая родительская клетка делится на дочерние клетки. Белки также необходимы для этого процесса.

Во время деления клетки хромосомы разделяются на две половины путем растяжения. Это разделение хромосом осуществляется белками, известными как волокна веретена.

Белки также необходимы для деления цитоплазмы, которое происходит после разделения хромосом.

Белки необходимы для транспорта внутри клетки

Определенные транспортные белки необходимы для внутриклеточного транспорта различных веществ. Различные белки, которые участвуют во внутриклеточных белках, известны как моторные белки. Эти белки используют энергию в форме АТФ и перемещаются по микротрубочкам для транспортировки различных веществ в цитоплазме клетки. Примером моторных белков является белок кинезин. Он участвует в транспорте различных веществ в аксонах нейронов.

Белки необходимы для транспорта кислорода

Эта функция белков важна для выживания организма в целом. В этом процессе участвуют два белка — гемоглобин и миоглобин.

Гемоглобин

Это белок, присутствующий в красных кровяных тельцах. Гемоглобин состоит из четырех полипептидных цепей, двух альфа-цепей и двух бета-цепей, которые намотаны друг на друга. Каждая из этих полипептидных цепей несет одну гемовую группу (содержащую атом железа).

Этот белок отвечает за перенос кислорода из легких в тканевую жидкость. Одна молекула кислорода может связываться с четырьмя молекулами кислорода. Он связывается с молекулами кислорода, присутствующими в воздухе, проходя через легкие. Эти молекулы кислорода высвобождаются, когда кровь проходит через ткани.

Любой недостаток или отклонение от нормы гемоглобина нарушает перенос кислорода кровью. Наши клетки не могут выжить без кислорода. Любое нарушение подачи кислорода приведет к гибели клеток в пораженных тканях.

Миоглобин

Миоглобин — еще один белок, участвующий в транспортировке кислорода. Он состоит из одной полипептидной цепи с гемовой группой. Это цитоплазматический белок, имеющий более высокое сродство к молекулам кислорода, что означает, что он может связываться с кислородом даже при высокой концентрации кислорода. Его функция — переносить кислород из тканевой жидкости в клетки.

Из-за своего высокого сродства к кислороду миоглобин выделяет кислород в очень низких концентрациях.Эта особенность миоглобина отвечает за хранение кислорода в тканях.

Белки необходимы для транспортировки различных веществ в крови

Хотя кровь действует как транспортная среда, белки необходимы для удержания и транспортировки некоторых веществ, которые не могут растворяться в крови. Эта функция белков также важна для правильного функционирования организма. Некоторые примеры транспортных белков, присутствующих в крови, следующие.

• Альбумин является основным транспортным белком крови.Он действует как переносчик жирных кислот, стероидов, гормонов щитовидной железы, липофильных препаратов, тяжелых металлов, ионов кальция и билирубина.
• Преальбумин — еще один транспортный белок в крови, который переносит стероидные гормоны, тироксин и витамин А.
• Гаптоглобин является транспортным средством. белок, несущий свободный гемоглобин, присутствующий в плазме
• Связывающий тироксин белок специфичен для гормона щитовидной железы
• ЛПВП — это липопротеин, который транспортирует холестерин из тканей в печень
• ЛПНП — еще один липопротеин, который транспортирует холестерин из печени в ткани

Белки участвуют в сокращении мышц

Сокращение мышц — это процесс, который позволяет нам выполнять наши повседневные жизненные задачи, такие как ходьба, бег, сидение, стояние, письмо и даже речь.Этот процесс сокращения мышц также происходит из-за белков. Сократительные белки присутствуют в мышечных волокнах. Эти белки взаимодействуют особым образом, что позволяет сокращать и расслаблять мышцы. Самыми важными сократительными присутствующими являются:

Белки предотвращают отек

Отек — это состояние, при котором избыточная жидкость вытекает из кровеносных сосудов и собирается в пространствах тканей. Потеря жидкости из крови приводит к снижению артериального давления. Это потенциально смертельное состояние, которое может поставить под угрозу эффективную доставку крови к тканям организма.

Белки, присутствующие в крови, известные как белки плазмы, предотвращают утечку жидкости через капилляры благодаря своему осмотическому эффекту. Онкотическое давление из-за белков плазмы удерживает воду внутри кровеносных сосудов, предотвращая ее попадание в тканевые жидкости, предотвращая отек. Если эти белки отсутствуют, отек развивается в разных частях тела.

Белки защищают наш организм от болезней

Эту функцию выполняют антитела. Антитела или иммуноглобулины — это белки плазмы, которые вырабатываются в ответ на попадание в наш организм различных болезнетворных агентов.Они борются с этими патогенами и защищают наш организм от их вредного воздействия. Если в нашем организме уже присутствуют антитела против патогена, они уничтожают патоген до того, как он вызовет какое-либо заболевание. Этот процесс известен как иммунитет.

Белки необходимы для пищеварения

Процесс пищеварения включает расщепление сложных веществ, присутствующих в нашем рационе, на более простые, чтобы они могли всасываться в кровь. Расщепление различных пищевых веществ на более простые молекулы происходит в нашей пищеварительной системе ферментами, которые по своей природе являются белками.

Белки также действуют как запасные вещества.

Белки представляют собой полимеры аминокислот. Они действуют как запасные вещества, в которых хранятся тысячи аминокислот. Эти аминокислоты высвобождаются из белков, когда они необходимы организму. Примеры запасных белков:

• Казеин в молоке
• Альбумин в яйце

Эти белки обеспечивают незаменимые аминокислоты, необходимые организму для производства нескольких белков. Более того, во время голодания белки, присутствующие в организме, также могут использоваться в качестве источника энергии для обеспечения калорий, необходимых для выполнения различных функций организма.

Белки контролируют экспрессию генов

Экспрессия генов — это процесс, посредством которого информация в конкретном гене копируется в форме мРНК, а позже эта мРНК используется рибосомами для создания белка, кодируемого этим геном.

Этот процесс экспрессии генов контролируется факторами транскрипции. Эти факторы транскрипции позволяют транскрипцию генов только тех белков, которые в настоящее время необходимы организму.

Факторы транскрипции также являются белками по своей природе.Таким образом, белки регулируют свой собственный синтез, регулируя экспрессию генов.

Резюме

Белки — это полимеры, состоящие из аминокислот. Они участвуют практически во всех процессах, происходящих в нашем организме. Сводка функций, выполняемых белками, выглядит следующим образом;

• Как ферменты, белки необходимы для всех химических процессов в живых организмах
• Как гормоны и клеточные рецепторы, они необходимы для клеточной передачи сигналов и координации
• Как транспортные каналы, белки необходимы для проникновения ионов и более -размерные частицы в клетки
• Являясь компонентами цитоскелета, они поддерживают форму клеток
• Волокна веретена — это белковые волокна, которые необходимы для деления клеток
• Гемоглобин и миоглобин являются белками, необходимыми для транспорта кислорода
• Альбумин и другая плазма белки необходимы для транспорта липидов, лекарств и других веществ в крови
• Сократительные белки необходимы для сокращения мышц
• Антитела — это белки, которые защищают наш организм от вредоносных болезней
• Белки плазмы поддерживают баланс жидкости в нашем организме
• Они регулируют экспрессию генов.
• Белки также обеспечивают эргия тела во время голода

Ссылки

1. Лодиш Х, Берк А., Мацудаира П., Кайзер Калифорния, Кригер М., Скотт М.П., ​​Зипуркси С.Л., Дарнелл Дж. (2004).Молекулярная клеточная биология (5-е изд.). Нью-Йорк, Нью-Йорк: WH Freeman and Company
2. Zhang C, Kim SH (февраль 2003 г.). «Обзор структурной геномики: от структуры к функции» . Текущее мнение в химической биологии. 7 (1): 28–32. DOI : 10.1016 / S1367-5931 (02) 00015-7 . PMID 12547423
3. Sleator RD (2012).«Прогнозирование функций белков». Функциональная геномика. Методы молекулярной биологии. 815 . С. 15–24. DOI : 10.1007 / 978-1-61779-424-7_2 . ISBN 978-1-61779-423-0 . PMID 22130980

Биологическая функция клеточного прионного белка: обновленная информация | BMC Biology

Биологическая роль — обзор

2 Фосфопротеомный анализ как средство количественной оценки клеточной сигнализации

Понимание биологической роли событий фосфорилирования требует не только каталогизации фосфорилированных остатков в белках, но также измерения того, как такие сайты фосфорилирования модулируются в клетках как результат экспериментальных условий, в процессе дифференциации, развития и старения или когда наступает болезнь.Следовательно, существует значительный интерес к разработке методов измерения фосфопротеома, который можно определить как совокупность сайтов фосфорилирования, присутствующих в данной популяции клеток в определенное время (Reinders & Sickmann, 2005).

Хотя фосфопротеомные методы развиваются быстрыми темпами, они не обходятся без проблем (Solari, Dell’Aica, Sickmann, & Zahedi, 2015). Необходимо устранить несколько препятствий, чтобы провести эффективный анализ фосфопротеома.Во-первых, методики фосфопротеомики должны быть как можно более комплексными. Было подсчитано, что в клетках человека может существовать> 100000 сайтов фосфорилирования (Macek, Mann, & Olsen, 2009), и хотя не все эти сайты могут присутствовать в конкретном типе клеток при определенных условиях, методы измерения фосфопротеом должен иметь возможность иметь дело со сложной природой фосфопротеома. Иммунохимические методы позволяют анализировать несколько десятков сайтов фосфорилирования одновременно (Wulfkuhle et al., 2003), но предпочтительной методологией глобальной фосфопротеомики является масс-спектрометрия в сочетании с жидкостной хроматографией (ЖХ – МС / МС). С помощью этого метода в клетках млекопитающих можно обнаружить> 40 000 сайтов фосфорилирования (Sharma et al., 2014).

Во-вторых, аминокислотные остатки часто фосфорилируются на субстехиометрических уровнях по сравнению с их нефосфорилированными аналогами. Практическим следствием этого является то, что немодифицированные пептиды обнаруживаются в нефракционированных клеточных лизатах предпочтительнее фосфорилированных пептидов.Следовательно, стандартные протеомные подходы, основанные на ЖХ-МС / МС, не могут обнаружить значительное количество сайтов фосфорилирования. Для решения этой проблемы на протяжении многих лет разрабатывались хроматографические методы, основанные на аффинной хроматографии с иммобилизованным металлом (IMAC) и аффинной хроматографии на оксидах металлов (MOAC) (Bodenmiller, Mueller, Mueller, Domon, & Aebersold, 2007; Ficarro et al., 2002 ; Larsen, Thingholm, Jensen, Roepstorff, & Jorgensen, 2005; Lee et al., 2007; Pinkse, Uitto, Hilhorst, Ooms, & Heck, 2004).Эти методы позволяют обогащать фосфопептиды из переваренных клеточных лизатов, чтобы их можно было эффективно анализировать с помощью ЖХ-МС / МС. Однако, несмотря на эти улучшения, современные масс-спектрометры по-прежнему не могут секвенировать все фосфопептиды, присутствующие в данном обогащенном образце. Недостаточная выборка фосфопротеома в стандартных циклах ЖХ-МС / МС сказывается на нашей способности воспроизводимо количественно определять различия в фосфорилировании между образцами.

В-третьих, фосфорилирование — это обратимая модификация, которая быстро теряется под действием фосфатаз, которые конститутивно активны в клетках.С аналитической точки зрения это представляет проблему, потому что несоответствия в пробоподготовке могут значительно изменить природу анализируемого фосфопротеома. Чтобы свести к минимуму эту проблему, клетки необходимо обрабатывать и лизировать в таких условиях, чтобы ферментативная активность подавлялась как можно скорее в ходе экспериментального рабочего процесса.

В-четвертых, фосфорилирование является относительно лабильным PTM. Условия, благоприятствующие секвенированию пептида с помощью MS / MS, такие как диссоциация, вызванная столкновением (CID), часто не позволяют точно определить место модификации внутри фосфопептида в тех случаях, когда пептид имеет более одного остатка серина, треонина или тирозина в своей последовательности.Чтобы преодолеть эту потенциальную проблему, альтернативные методы фрагментации, основанные на высокоэнергетической столкновительной диссоциации (HCD), диссоциации с переносом электрона (ETD) или их комбинациях, исследуются в качестве альтернативы CID для анализа фосфопептидов (Frese et al., 2012; Kim & Панди, 2012).

В-пятых, биологическое значение большинства событий фосфорилирования остается неясным (Beltrao et al., 2012; Minguez, Letunic, Parca, & Bork, 2013). Известно, что некоторые события фосфорилирования увеличивают ферментативную активность белка, который подвергается модификации; примеры включают протеинкиназы AKT и ERK, активность которых увеличивается, когда они фосфорилируются по конкретным остаткам в их петле активации (Alessi et al., 1996; Boulton et al., 1991). Однако другие модификации тормозят; примеры включают GSK3β (на Ser9) и BRAF (на Ser365) (Cross, Alessi, Cohen, Andjelkovich, & Hemmings, 1995; Hmitou, Druillennec, Valluet, Peyssonnaux, & Eychene, 2007). Хотя биохимические последствия некоторых модификаций хорошо описаны, роль, если таковая имеется, подавляющего большинства из них все еще неизвестна (Beltrao et al., 2012; Minguez et al., 2013). Фактически утверждалось, что большинство событий фосфорилирования нефункциональны (Landry, Levy, & Michnick, 2009; Lienhard, 2008), утверждение, которое широко оспаривается и обсуждается (Tan, Jorgensen, & Linding, 2010).Независимо от их конкретных биологических функций, если таковые имеются, «фосфорилирование» не является синонимом «активации», и хотя теперь можно идентифицировать и количественно определить> 10 000 сайтов фосфорилирования в «рутинных» экспериментах по фосфопротеомике, причем в больших количествах количественно определено> 40 000–100 000 фосфопептидов. -масштабные усилия (де Грааф, Джиансанти, Алтелаар и Хек, 2014; Лоуренс, Серл, Лловет и Виллен, 2016; Шарма и др., 2014; Уилкс, Терфве, Гриббен, Саез-Родригес и Кутильяс, 2015), получение биологической информации из таких данных непросто.Чтобы преодолеть эту проблему, разрабатываются новые вычислительные подходы с целью использования биологической информации, присущей данным фосфопротеомики.

Различные функции белков в биологической системе

Изображение: «Структура белка NOTCh3». пользователя Emw. Лицензия: CC BY-SA 3.0

Антитела

Антитела — это гликопротеины, которые однозначно связываются с белком или другими молекулами. Они принадлежат к семейству глобулярных белков, называемых иммуноглобулинами.Это антиген-реактивные белки, которые присутствуют в иммунной сыворотке и называются антисывороткой. Они образуются после того, как позвоночное животное-хозяин подвергается действию данного антигена, называемого иммуногеном.

«Антитела. Белки иммунной системы »Изображение создано Lecturio

Основная функция антитела — связываться с чужеродными молекулами. Большинство антител структурно схожи из-за их Y-образных молекул; однако каждое антитело уникально, потому что оно имеет разные аминокислотные последовательности.Структурные свойства антител позволяют им проявлять универсальность связывания, специфичность связывания и биологическую активность. Человек может производить сотни тысяч антител.

Это позволяет ему обнаруживать присутствие чужеродных или чужеродных молекул внутри него. Y-образное плечо антитела определяет, с какими молекулами они будут взаимодействовать. Он также определяет, какой ответ будет делать ячейка. Возможные ответы включают лизис, опосредованный комплементом, усиленный фагоцитоз и / или возникновение аллергических реакций.Эти ответы возникают, когда антитела связываются с антигенами. Люди способны экспрессировать пять типов антител или классов иммуноглобулинов.

Пять классов:

Эти пять классов могут различаться по своим физико-химическим свойствам, включая заряд, растворимость и размер. Эта вариабельность вызвана различиями в аминокислотных последовательностях, которые они имеют. Они также могут различаться по своим серологическим свойствам или по способу реакции с антигенами. Важнейшим фактором, разделяющим антитела на пять классов, является их различие в их поведении в качестве антигенов.

IgG — это антитело, индуцируемое белковыми антигенами, и составляет 80% антител в сыворотке. С другой стороны, человеческий IgA является преобладающим классом антител во внесосудистых секрециях. Он состоит из 13% антител в сыворотке крови человека. Человеческий IgM — это антитело, индуцированное полисахаридными антигенами. Это первое антитело, которое появляется при иммунном ответе. Он также является первым, который развивается у плода. IgD — это антитела, которые остаются связанными с мембраной. Это один из основных рецепторов зрелых В-клеток.

Регулирует активацию клетки. Человеческий IgE — это антитело, которое связывается через свою Fc-часть тучных клеток или базофилов. Когда тучные клетки и базофилы подвергаются воздействию одних и тех же антигенов, это вызывает аллергические реакции.

Экспрессия гена

Экспрессия гена — это процесс обработки генетических инструкций для получения определенных генных продуктов. Обычные продукты включают белки, которые необходимы для различных видов биологической активности. Сюда входят ферменты, гормоны и рецепторы.Чтобы предотвратить перепроизводство определенных генных продуктов, в клетках устанавливаются различные механизмы контроля. Регуляторы транскрипции — это белки, распознающие определенные области ДНК.

Когда эти регуляторы транскрипции связываются с ДНК, она действует как переключатель, регулирующий транскрипцию определенного набора генов. Переключатели транскрипции также позволяют клеткам реагировать на изменения в окружающей среде. Переключатели транскрипции могут действовать как репрессоры или активаторы. Репрессоры — это белки, которые отключают гены.С другой стороны, активаторы — это белки, которые стимулируют или активируют гены.

«Экспрессия генов. Контроль экспрессии клеточных белков »Изображение, созданное Lecturio

Катализ

Другая важная функция белков — катализировать ряд реакций. Большинство метаболических реакций в биологических системах связано с использованием ферментов. Фактически, эти реакции не будут происходить, если у человека нет фермента, катализирующего реакцию. Ферменты очень специфичны, они обычно катализируют одну реакцию или очень мало родственных.

Различия в структуре активных центров фермента определяют его специфичность к конкретным субстратам или реагентам. Ферменты позволяют снизить энергию активации биологических реакций. Во время реакции ферменты претерпевают структурные изменения, чтобы не приспосабливаться к другим молекулам субстрата. После реакции они вернутся в исходное состояние и будут готовы к взаимодействию с новой молекулой субстрата.

Для описания действия ферментов во время катализа использовались разные модели.Наиболее распространенными моделями являются модель замка и ключа и модель индуцированной подгонки. В модели замка и ключа Эмиль Фишер постулировал, что ферменты и субстраты подобны замкам и ключам. Они идеально подходят друг другу. Это объясняет высокую специфичность ферментов к своему субстрату, поскольку это означает, что фермент будет взаимодействовать только с определенным субстратом, который подходит к его активному сайту. Если субстрат и фермент не подходят, то никакой реакции не произойдет.

«Катализ. Взаимодействие с ферментным субстратом »Изображение создано Lecturio

В модели индуцированной подгонки фермент и субстрат взаимодействуют, образуя слабую ковалентную связь.Затем фермент претерпевает некоторые конформационные изменения, которые еще больше усиливают связывание. Затем реакция происходит до тех пор, пока не образуется продукт. Изменения в подтверждении ферментов снова произойдут, чтобы облегчить выпуск продуктов. Затем ферменты возвращаются в исходное состояние. Эта модель ферментного катализа может объяснить действие ингибиторов. Помимо активного центра фермента, существуют другие аллостерические сайты, к которым могут присоединяться другие молекулы. Ингибиторы могут действовать на эти аллостерические сайты, и, когда происходит изменение конформации, вход субстрата в активный сайт будет подавлен.

Транспортные белки

«Транспортные белки. Клеточные и органические »Изображение, созданное Lecturio

Другая важная функция белков — это транспортная среда для некоторых биомолекул. Транспортные белки — это белковые молекулы, которые служат для перемещения материалов в организме. Примерами транспортных белков являются липопротеины низкой и высокой плотности, гемоглобин и сывороточный альбумин. Липопротеины — это транспортные белки, отвечающие за перенос гидрофобных липидов.

Гемоглобин — это транспортный белок, отвечающий за транспортировку кислорода от легких к остальным частям тела. Альбумины являются белками-переносчиками стероидов, жирных кислот и гормона щитовидной железы. Другой тип транспортных белков — это мембранные транспортные белки. Они несут ответственность за движение ионов, небольших молекул или других макромолекул через биологическую мембрану. Они помогают в транспортировке за счет активного транспорта или облегченного распространения.

Транспорт кислорода

Два основных белка отвечают за транспорт молекул кислорода; это миоглобин и гемоглобин.Молекулы кислорода имеют разное сродство к этим двум типам белков. Миоглобин имеет более высокое сродство к O ₂ даже при низкой концентрации O ₂ . С другой стороны, гемоглобин имеет различную степень сродства O ₂ в зависимости от концентрации O ₂ .

«Транспорт кислорода. Гемоглобин и миоглобин »Изображение создано Lecturio

Между миоглобином и гемоглобином существует ряд структурных сходств; оба белка содержат атом Fe, где молекула O ₂ может действовать как лиганд.Их главное отличие состоит в том, что миоглобин может вмещать только одну молекулу кислорода, в то время как гемоглобин может переносить до 4 молекул кислорода. Объяснение этому заключается в том, что гемоглобин переносит кислород из легких в мышцы, где находятся молекулы миоглобина. Когда они взаимодействуют, кислород будет передаваться молекулам миоглобина, которые будут передавать эту молекулу кислорода мышечным клеткам.

Na

Na ⁺ / K ⁺ АТФаза — это фермент, образованный из двух мембраносвязанных полипептидов, которые служат насосом растворенных веществ для транспортировки ионов натрия из клеток при перекачивании ионов калия в клетки.Транспорт ионов происходит за счет градиента концентрации. Основной механизм действия этого транспортного белка включает связывание АТФ с помпой до того, как с ним также свяжутся 3 внутриклеточных иона Na ⁺ .

АТФ гидролизуется, что приводит к фосфорилированию и, в конечном итоге, высвобождению АДФ. Конформационные изменения приводят к открытию насоса наружу клеток, позволяя высвобождать ионы. Затем два внеклеточных иона K ⁺ связываются с помпой, вызывая дефосфорилирование помпы.Насос возвращается к своей исходной конфигурации и транспортирует K ⁺ внутрь клетки. Процесс повторяется для регулирования ионных условий внутри и снаружи клетки.

«Na / K АТФаза. Трансмембранный ионный транспорт »Изображение создано Lecturio