Белки основа жизни почему – Белки — основа жизни — BeCoral.eu

Белки – основа органической жизни

Разделы: Химия, Информатика, Конкурс «Презентация к уроку»


Презентация к уроку

Загрузить презентацию (23,3 МБ)

Внимание! Предварительный просмотр слайдов используется исключительно в ознакомительных целях и может не давать представления о всех возможностях презентации. Если вас заинтересовала данная работа, пожалуйста, загрузите полную версию.


Урок рассчитан на 90 минут для учащихся 10-11 классах обучающихся по программе Е.С.Габриеляна по учебникам базового уровня.

Тип урока: Комбинированный (сообщение новых знаний и их совершенствование).

Цель урока:

  • Закрепить знания об аминокислотах , их реакциях и свойствах.
  • Дать понятия о белках и пептидах на основе межпредметных связей с биологией. Рассмотреть строение, химические свойства и биологические функции белков.
  • Представить практическую часть работы с белками в видеоверсии.
  • В связи с валеологией дать характеристику белкам как важнейшим составным частям пищи (расширенный обзор о белках для учащихся 11 классов).
  • Закрепление навыков работы компьютером .

Задачи урока:

Образовательные.

  • Закрепить знания учащихся об аминокислотах, как органических амфотерных соединениях, их свойствах и реакциях.
  • Актуализировать знания учащихся о белках как природных полимерах, построенных из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.
  • Ознакомить учащихся с распространением белков в природе, их биологическими функциями и значением их для жизни на земле.
  • Сформировать у учащихся знания о структурах белка, ее роли, а также физических и химических свойствах белковых молекул.
  • Продолжить формирование практических умений и навыков при работе с химическими реактивами и оборудованием, показав в видеоверсии цветные реакции белков.
  • Закрепить умения создавать и заполнять данными таблицу, использовать математические формулы в таблице, копировать формулы, организовывать защиту данных, применять автоформатирование, использовать логические функции, создавать ссылки.

Развивающие.

  • Развивать память и внимание учащихся.
  • Продолжить формирование химического научного языка.
  • На основе межпредметных связей продолжить формирование умений устанавливать взаимосвязь между составом, строением и свойствами веществ.
  • Знакомя учащихся с качественными реакциями на белки, способствовать развитию исследовательских навыков.
  • Утвердить учащихся в познаваемости и единстве органического мира путем представления информации о классификации белков на основе разных признаков.
  • Способствовать продолжению развития устойчивого интереса к химической науке и практике.
  • Усоверщенствование познавательных интересов в области информатики и навыков работы на компьютере.

Воспитательные.

  • Показать значимость химических знаний для современного наукоемкого производства и успешной адаптации будущих специалистов в современном обществе.
  • Воспитывать бережное отношение к природе и здоровью человека.
  • Реализовать экологическое воспитание, решая для себя задачи с экологическим содержанием.
  • Продолжать воспитание информационной культуры учащихся и бережного отношения к результатам информационной деятельности человека;

План урока (слайд 2):

1.Организационный момент. Проверка домашнего задания. Контрольные вопросы (слайд 2)

2. Понятие о белках.

3. Структура белков.

4. Химические свойства белков. Качественные реакции на белки.

5. Белки как компонент пищи.

6. Закрепление материала: выполнение тестового задания по химии на персональном компьютере.

7. Домашнее задание.

Ход и содержание урока

Организационный момент.

На 2-м слайде представлен план урока и домашнее задание.

1. Проверка выполнения домашнего задания.

2. Контрольные вопросы (слайд 3):

  • Какие соединения называются аминокислотами?
  • Какие функциональные группы входят в состав аминокислот?
  • Как строятся названия аминокислот?
  • Какие аминокислоты называются незаменимыми? Приведите примеры.
  • Какие соединения называются амфотерными? Обладают ли амфотерными свойствами аминокислоты? Ответ обоснуйте
  • Какие химические свойства характерны для аминокислот?
  • Какие реакции называются реакциями поликонденсации? Характерны ли реакции поликонденсации для аминокислот?
  • Какие соединения называют пептидами?
  • Какая группа атомов называется пептидной?

Ответы на контрольные вопросы актуализируют знания учащихся по теме «Аминокислоты». Важнейшим свойством аминокислот является реакция конденсации. На доске учащиеся записывают уравнение взаимодействия глицина с аланином

Группа атомов -CO-NH- , с помощью которой связаны две -аминокислоты, называется пептидной связью, а продукт реакции - дипептидом. Дипептид, как и аминокислота, обладает свободными аминогруппой и карбоксильной группой. Следовательно, он способен конденсироваться со следующей молекулой аминокислоты. Учащиеся сами формулируют определение полипептидов.

Пептидами называют органические соединения, содержащие два или более остатков -аминокислот, связанных между собой пептидной связью.

По числу остатков аминокислот в молекуле различают дипептиды, трипептиды и так далее вплоть до полипептидов.

Пептидный фрагмент является плоским: углерод карбонильной группы, азот и связанные с ними четыре атома лежат в одной плоскости. Валентные углы при sp2-гибридном атоме углерода близки к 120°, при sp3 — гибридном атоме углерода — 110°.

Изображать молекулы пептида удобно с помощью буквенных обозначений аминокислот. Слева изображают остаток аминокислоты, сохранившей аминогруппу, а справа — аминокислоту с незамещенным карбоксилом. Например, формула дипептида, написанная на доске кем-то из учеников, будет выглядеть так: H2N-GLy-Ala-COOH.

В живых организмах синтез пептидов происходит из аминокислот при участии ферментов. Аминокислоты же поступают с пищей или синтезируются самим организмом.

Пептиды являются предшественниками боле сложных природных веществ-белков, однако сами по себе также играют важную роль в природе.

На экран выводятся соответствующие слайды 4-6 с основными понятиями и определениями.

Белками, или белковыми веществами называют высокомолекулярные (молекулярная масса варьирует от 5-10 тыс. до 1 млн. и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью.

«Жизнь есть способ существования белковых тел» — говорил Ф.Энгельс.

Белки, или протеин, в переводе с греческого «протос» — первый, главный, находятся в протоплазме и ядре всех растительных и животных клеток, являются главными носителями жизни: альбумин (в курином яйце), гемоглобин (в крови человека), казеин (в коровьем молоке), миоглобин и миозин (в мышцах).

Образование пептидной связи показано на слайде 7 с участием a -аминокислот — аланина, валина и глицина.

Подобно полипептидам, молекулы белков представляют собой длинные цепи, состоящие из остатков -аминокислот, связанных между собой пептидными связями.

Белки — это высокомолекулярные соединения, молекулы которых представлены двадцатью a -аминокислотами, соединёнными пептидными связями — СО — NН. Мономерами белков являются аминокислоты. Химическое строение белков весьма просто: они состоят из длинных цепей остатков аминокислот, соединенных между собой пептидными связями (- СО — NН).

Белки отличаются друг от друга:

1) Последовательностью 20 аминокислот в длинных цепях, поэтому не удивительно, что каждый вид растений или животных обладает своими собственными белками, специфичными для данного вида.

2) Составом аминокислот

3) Количеством аминокислот

Кислотные свойства аминокислот определятся карбоксильной группой (- СООН), щелочные - аминогруппой (- NH2). Каждая из 20 аминокислот имеет одинаковую часть, включающую обе эти группы (- CHNH2 — COOH), и отличается от любой другой особой химической группировкой R - группой, или радикалом (слайд 8).

Существует несколько классификаций белков, в их основе лежат разные признаки (слайд 9).

Функции белков: транспортная, ферментативная, регуляторная, сократительная, структурная, запасная, защитная (слайд 10 — 18).

Структуру белковых молекул можно рассматривать на нескольких уровнях (слойды 19 - 22).

Первичная структура белка — это последовательность аминокислот в полипептидной цепи (на экране и индивидуальных компьютерах выведены структуры — слайды 7, 20, 21).

В полимерную молекулу входят остатки тех же двадцати с небольшим природных -аминокислот, из которых состоят полипептиды. Число аминокислотных звеньев может колебаться от нескольких десятков до сотен тысяч. Это отражается на молекулярной массе белков, изменяющейся в широких пределах: от 6500 (инсулин) до 32 миллионов (белок вируса гриппа). На основании определения молекулярной массы и элементного состава белка можно установить общую формулу белковой молекулы.

Первичная структура белков играет чрезвычайно важную роль. Изменение только одной аминокислоты на другую может привести либо к гибели всего организма, либо к появлению совершенно нового вида. Замена одного остатка аминокислоты глутамина на валин в молекуле гемоглобина (содержащего 574 аминокислотные группы) вызывает тяжелейшее заболевание — анемию, приводящую к смертельному исходу.

Вторичная структура белка. В пространстве полипептидная цепь белка может располагаться двумя способами. Она может быть закручена в спираль, на каждом витке которой располагается 3,6 звена аминокислот с обращенными наружу радикалами. Отдельные витки скреплены между собой водородными связями между группами — NH и -CO различных участков цепи (на экране и индивидуальных компьютерах выведены структуры — слайды 22 — 25).Такая структура белка называется -спираль (слайды 22, 23) и наблюдается, к примеру, -кератина (шерсть, волосы, рога, когти).

Если боковые группы аминокислотных остатков не очень велики (глицин, аланин, серин), две полипептидных цепи могут быть расположены параллельно и скрепляться между собой водородными связями. При этом полоса получается не плоской, а складчатой (на экране и индивидуальных компьютерах выведены соответствующие структуры). Это -структура белка, характерная , например, для фиброина шелка.

Третичная структура — это способ расположения -спирали или ?-структуры в пространстве. Белковая молекула свернутая в клубок — глобулу, которая сохраняет пространственную форму за счет дисульфидных мостиков — S — S — . Эти мостики образуются между двумя остатками цистеина различных участков цепи (на экране и индивидуальных компьютерах выведены соответствующие структуры — сайды 26 — 28).

Четвертичная структура белка. Некоторые белки (например, гемоглобин) представляют собой сочетание нескольких белковых молекул с небелковыми фрагментами, называемыми простетическими группами. Такие6 белки именуются сложными или протеидами. Строение протеида и представляет собой четвертичную структуру белка (слайд 29). На слайдах 28, 29 представлено описание фибриллярных и глобулярных белков, а также соответствующие структуры.

При рассмотрении химических свойств белков учитель получает возможность украсить объяснение материала просмотром видеоматериала опытов, которые заранее были проведены и отсняты учителем с участием учащихся 11 классов.

Белки — амфотерные электролиты. При определении значения рН среды (она называется изоэлектрической точкой) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Это одно из основных свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в воде наименьшая.

Основные свойства белков

1. Гидратация. Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объем увеличиваются. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные (-CO — NH -, пептидная связь), аминные( -NH2) карбоксильные (-COOH) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы. Окружающие белковые глобулы гидратная оболочка препятствует агрегации и осаждению, а следовательно, способствует устойчивости растворов белка.

2. Денатурация (слайды 30 — 32, приложение 1,2,3). Под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы. Первичная структура, а следовательно, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой молекулы, происходит агрегирование.

3. Пенообразование. Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость — газ», называемые пенами. Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и его концентрации, но и от температуры.

4. Гидролиз белков. Под действием ферментов, а также водных растворов кислот и щелочей происходит разрушение первичной структуры белка в результате разрыва пептидных связей. Гидролиз - основа процесса пищеварения.

5. Горение. Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев.

6. Цветные реакции белков (слайды 33 — 35). (Качественные реакции на белки).

  • ксантопротеиновая. Происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождающееся появлением желтой окраски.
  • биуретовая. Происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II) с образованием комплексных соединений между ионами меди и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово-синей окраски.

Роль белков для человека.

Белки, распадаясь в организме, являются, так же как углеводы и жиры, источником энергии. Энергия, получаемая при распаде белков, может быть без всякого ущерба для организма компенсирована энергией распада жиров и углеводов. Однако очень важно, что организм человека и животных не может обходиться без регулярного поступления белков извне.

Опыт показывает, что даже довольно длительное выключение жиров или углеводов из питания животного не вызывает тяжелых расстройств здоровья. Но прием в течение нескольких дней пищи, не содержащей белков, приводит к серьезным нарушениям, а продолжительное безбелковое питание неизбежно кончается смертью животного. Все это имеет место даже при обильном питании углеводами и жирами.

urok.1sept.ru

Белки – основа жизни

Курсовая работа

Выполнил студент 1 курса 151 группы Фирсов Михаил Сергеевич

ФГБОУ ВПО НИУ Саратовский Государственный Университет им. Н.Г. Чернышевского

Саратов 2012

Введение

В клетках живых организмов постоянно происходит синтез органических веществ, среди которых особо можно выделить полимерные макромолекулы , такие как белки ,нуклеиновые кислоты и полисахариды.

Одну из ведущих ролей в жизнедеятельности живых организмов играют белки. От родителей детям передается генетическая информация о специфической структуре и функциях всех белков данного организма. Синтезированные белки выполняют многообразные функции : ускоряют химические реакции (белок – катализатор) ,выполняют транспортную функцию , структурную , защитную функции , участвуют в передаче сигналов от одних клеток к другим и таким образом реализуют наследственную информацию. Поэтому белки называют также протеинами (от греч. proteos –первый ).

На долю белков внутри клетки приходится более половины их сухого вещества. Белки составляют 10 – 18 % от общей массы клетки. Это высокомолекулярные полипептиды с молекулярной массой от 6000 до 1 млн. Д и выше. В организме человека встречается около 5 млн. типов белковых молекул , отличающихся по своей массе , структуре и функциям не только друг от друга, но и от белков других организмов. Из них насчитывается около 50 000 индивидуальных белков. Видовая и индивидуальная специфичность набора белков в данном организме определяет особенности его строения и функционирования. Набор белков в дифференцирующихся клетках одного организма определяет морфологические и функциональные особенности каждого типа клеток.

Несмотря на такое разнообразие и сложность строения , все белки построены из мономерных единиц. В белках человеческого организма такими мономерами служат 20 из нескольких сотен известных в природе аминокислот. Аминокислоты связываются между собой особой ковалентной связью , называемой пептидной. Линейная последовательность аминокислот в белке уникальна для каждого индивидуального белка; информация о ней содержится в участке молекулы ДНК , называемой геном.

Белки , входящие в состав живых организмов , включают сотни и тысячи аминокислот. Порядок их соединения в молекулах белков самый разнообразный , чем и определяется различие свойств белков.

Полипептидные цепи за счёт внутримолекулярных взаимодействиях образуют пространственные структуры – конформации белков. Изменения последовательности аминокислот в белках могут приводить к изменению пространственной структуры и функций данных белков и развитию заболеваний.

По своему составу белки делятся на простые и сложные. Простые белки состоят только из аминокислот. Сложные белки помимо аминокислот имеют в своем составе другие органические соединения (нуклеиновые кислоты, липиды, углеводы) , соединения фосфора, металлы. Соответственно они носят названия нуклеопротеидов, липопротеидов, гликопротеидов, фософо- и металлопротеидов.

Одним из интересных свойств белков является процесс денатурации , в ходе которой происходит утрата белковой молекулы своей структурной организации. Денатурация может быть вызвана изменением температуры, обезвоживанием, облучением рентгеновскими лучами и другими воздействиями. Вначале разрушается самая слабая структура – четвертичная, затем третичная, вторичная и при наиболее жестких условиях – первичная. Если при изменении условий среды первичная структура молекулы остается неизменной, то при восстановлении нормальных условий среды полностью воссоздается и структура белка. Процесс восстановления структуры денатурированного белка называется ренатурация.

Это свойство белков полностью восстанавливать утраченную структуру широко используется в медицинской и пищевой промышленности для приготовления медицинских препаратов, например вакцин и сывороток для получения пищевых концентратов , сохраняющих в высушенном виде свои питательные свойства.

К числу актуальных проблем современности относится химический синтез белка.

Растения способны синтезировать аминокислоты и белки , используя в качестве источника азота неорганические соединения. Животные же для нормального существования должны получать белки с пищей. В процессе пищеварения белки расщепляются на аминокислоты , которые всасываются в кишечнике, током крови разносятся по всему организму и служат строительным материалом, из которого организм создает белки своего тела. Таким образом, белки в питательном рационе вполне могут быть заменены аминокислотами. В настоящее время, в промышленном масштабе выпускается дипептид аспартам, обладающий почти в 200 раз более сладким вкусом , чем сахароза. Однако часть необходимых для жизни аминокислот организм может вырабатывать сам из других азотосодержащих соединений, поступающих с пищей. Другую же часть аминокислот организм синтезировать не в состоянии, они должны поступать в готовом виде с белковой пищей. Такие аминокислоты получили название незаменимых. При недостаточном поступлении этих аминокислот нарушается нормальное существование организма.

В перспективе химия способна обеспечить потребность человечества в аминокислотах (белках), путем непосредственного синтеза.

В настоящее время наиболее перспективным представляется микробиологический синтез белков из углеводородов нефти. В конце 50-х годов 20 века были найдены микроорганизмы, способные питаться парафиновыми углеводородами. При этом из тонны углеводородов получается около тонны полноценных белковых веществ. В образовавшейся массе также содержатся витамины группы B. Собестоимость такого белка ниже в 10-15 раз чем собестоимость белков мяса.

Получение синтетическим путем аналогов природных пептидов и белков может способствовать выяснению механизмов действия этих соединений в клетке, установлению взаимосвязи их активности с пространственным строением, созданию новых лекарственных средств.

Проблема химического синтеза белка ,кроме того тесно связана с задачей синтеза полноценных продуктов питания. Темпы развития сельскохозяйственного производства не позволяют полностью удовлетворять потребность человечества в белках. Одним из путей решения этой проблемы является создание искусственного пищевого белка. В этой области ведутся широкие исследования , в результате которых возникло и развивается производство кормовых дрожжей на основе углеводородов нефти и отходов промышленности. Полученная белковая масса используется как корм в животноводстве.

Таким образом белки являются важнейшим высокомолекулярным соединением, являющимся многофункциональным химическим комплексом. Наша жизнь всецело зависит от химии белков, что позволяет утверждать , что белки – это основа жизни.

1.История исследования

Белок попал в число объектов химических исследований 250 лет тому назад. В 1728 году итальянский ученый Якопо Бартоломео Беккари получил из пшеничной муки первый препарат белкового вещества — клейковины. Он подверг клейковину сухой перегонке и убедился, что продукты такой перегонки были щелочными. Это было первое доказательство единства природы веществ растительного и животного царств. Он опубликовал результаты своей работы в 1745 году, и это была первая статья о белке.

В XVIII — начале XIX веков неоднократно описывали белковые вещества растительного и животного происхождения. Особенностью таких описаний было сближение этих веществ и сопоставление их с веществами неорганическими.

Важно отметить, что в это время, еще до появления элементного анализа, сложилось представление о том, что белки из различных источников — это группа близких по общим свойствам индивидуальных веществ.

В 1810 году Жозеф Гей-Люссакк и Луи Тенар впервые определили элементный состав белковых веществ. В 1833 году Ж. Гей-Люссак доказал, что в белках обязательно присутствует азот, а вскоре было показано, что содержание азота в различных белках приблизительно одинаково. В это же время английский химик Джон Дальтон попытался изобразить первые формулы белковых веществ. Он представлял их довольно просто устроенными веществами, но чтобы подчеркнуть их индивидуальное различие при одинаковом составе, он прибег к изображению молекул, которые бы сейчас назвали изомерными. Однако понятия изомерии во времена Дальтона еще не было.

рис. 1. Формулы белков Д. Дальтона.

Одной из самых распространенных теорий доструктурной органической химии была теория радикалов — неизменных компонентов родственных веществ. В 1836 году голландец Г. Мульдер высказал предположение о том, что все белки содержат один и тот же радикал, который он назвал протеином (от греческого слова «первенствую», «занимаю первое место»).

В середине XIX века были разработаны многочисленные методы экстракции белк

mirznanii.com

Белки — основа жизни

Интегрированный урок (биология + химия) по теме «Белки» (9-й класс)

Астафьева Е.А., учитель химии

Разделы: ХимияБиология

Тип: урок изучения нового материала.

Вид: интегрированный урок.

Цель: продолжить расширение и углубление знаний о важнейших органических веществах клетки на основе строения белков, сформировать знания о важнейшей роли белков в органическом мире.

Задачи:

1. Обучающая: обеспечить усвоение учащимися знаний о составе и строении белков, их аминокислотном составе, принципе их объединения в полипептидную цепочку. Углубить знания, полученные при изучении темы «Белки» на уроках биологии в 6,8, 9 классах, о строении, свойствах и функциях белков, показать их ведущую роль в процессах ЖЗД.

2. Развивающая: продолжить развитие у старшеклассников умения сравнивать состав и строение различных органических соединений (белков, жиров,углеводов)


3. Воспитательная: продолжить формирование у школьников убеждённости в познаваемости мира на основе знаний о строении, составе и свойствах органических веществ.

Методы: объяснительно-иллюстативные, исследовательские, репродуктивные, частично — поисковые.

Понятия: протеины, биополимеры, мономеры, a-аминокислоты, пептидная связь, денатурация, ренатурация, биуретовая реакция

Этапы урока

1. Актуализация знаний:

Уважаемые ребята, вы выпускники и у вас уже достаточно большой

багаж знаний, который, несомненно, пригодиться вам в будущем.

Почему же я так уверена в том, что изучаемая тема жизненно

необходима и о чем же речь пойдет на уроке.

Я предлагаю вам сыграть в игру «Пойми меня», что бы определить объект

нашего изучения.

Итак, слушайте первую подсказку.

  • В организме человека их около 5 миллионов

  • В 2 раза их больше в животной клетке, чем в растительной.

  • Это органические вещества.

  • Второе название протеины, латинское название Protos,

  • что в переводе обозначает — первый

  • Составляют 50% сухой массы клетки.

  • Многофункциональны.

Совершенно верно, это белки (открываю и озвучиваю тему урока) ( слайд 1)

Цели и задачи: ( слайд 2)

  • Изучить физические и химические свойства белков

  • Вспомнить значение белков для организма человека

  • Рассмотреть схему образования пептидной связи.

Изучение нового материала.

Учитель химии: Сегодня мы попробуем рассмотреть белки со всех сторон и связать воедино факты и сведения об этих удивительных вещества. «Чем же они удивительны?» спросите вы. Не с ними ли связана тайна жизни? Это один из главных вопросов, который пытается ответить наука на протяжении своей истории.

Учитель биологии (слайд 3)

Меняя каждый миг свой прихотливый,

Капризна как дитя и призрачна как дым,

Кипит повсюду жизнь в тревоге суетливой,

Великое смешав с ничтожным и смешным …

Семен Яковлевич Надсон

Учитель биологии: чему посвящены строки из стихотворения Надсона? Что такое жизнь? Откуда она взялась? В течение веков люди копили наблюдения, проводили исследования, создавали теории…

Пожалуй, ни одна естественнонаучная задача не знала, да и сейчас не знает такой острой борьбы мировоззрений, какая всегда сопровождала проблемы зарождения жизни. А причина этой борьбы заключается в самом объекте познания – его уникальности, неповторимости и сложности жизни.

Учащиеся дают определения «жизнь»

Ф.Энгельс сформулировал следующее определение жизни (слайд 4)

Жизнь есть способ существования белковых тел…

Фридрих Энгельс

Сегодня мы должны установить: не устарело ли определение данное Энгельсом более 100 лет назад?

Ответ на этот вопрос должен убедить, что современная наука расширила, углубила и наполнила новым смыслом данное воззрение. Поэтому сегодня у нас необычный урок – он охватывает проблемы химии и биологии одновременно.

Изучению белков как форме существования жизни мы сегодня уделим особое внимание. Ни одно из веществ не выполняет столь специфических и разнообразных функций в организме и клетки как белок.

Учитель химии: ребята, давайте вспомним определение из курса биологии, какие соединения называются белками. (слайд 5)

  • Белки (протеины) – высокомолекулярные вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных амидной или пептидной связью.

Белки содержат в среднем 50-55% углерода, 21-23% кислорода, 15-17% азота, 6-7% водорода, 0,3-2,5% серы. В составе отдельных белков обнаружены также фосфор, йод, железо, медь и некоторые другие макро- и микроэлементы в различных количествах.

Белки:

Протеины Протеиды

Состоят только аминокислот состоят из аминокислот

и небелкового компонента

Молекулы белков представляют собой длинные полипептидные цепи, состоящие из остатков α-аминокислот, связанных между собой пептидными связями.

Давайте вспомним формулу аминокислот. Назовите группы, которые входят в состав аминокислот.

Вспомним, как же образуется пептидная связь. Показывает схему образования пептидной связи учитель

Учитель биологии: Вспомним все структуры белка. Что они представляют собой. ( слайд 7)

Первичная структура белка – последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Число аминокислотных звеньев в этих « бусах» может колебаться от нескольких десятков до сотен тысяч.

Первичная структура белковой молекулы играет чрезвычайную роль. Изменение одной аминокислоты на другую может привести либо к гибели всего организма, либо к появлению совершенно нового вида. Замена одного остатка аминокислоты глутамина на валин в молекуле гемоглобина( содержащего 574 аминокислотные группы!) вызывает тяжелейшее заболевание – анемию, приводящую к смертельному исходу.

Вторичная структура белка. ( слайд 8)

Закрученная α-спираль ( на каждом витке 3,6 аминокислот), скрепленная на каждом витке водородными связями между группами NH и CO .( характерна для α-кератина волос, рогов и копыт).

(слайд 9)

Третичная структура – способ расположения в пространстве α-спирали или β-структуры. Белковая молекула, свернутая в клубок – глобулу, сохраняет пространственную форму за счет дисульфидных мостиков –S-S-.

(слайд 10)

Четвертичная структура белка. Некоторые белки( гемоглобин) представляют комплекс нескольких белковых молекул с небелковыми фрагментами. Такие белки называют протеидами.

Учитель химии: белки обладают различными физическими свойствами. Они делятся по растворимости в воде на растворимые и нерастворимые.

.

Нарушение структур белка при действии сильных кислот, оснований, солей тяжелых металлов, УФ излучения, радиации приводит к явлению денатурации.

(Заполнение таблицы на интерактивной доске по результатам исследований в группах)

Вспомним технику безопасности:

— Как нужно нагревать пробирку

_ куда её надо направлять

— Можно ли брать руками вещества

1 группа опыт №1

Денатурация белков.

Осторожно нагрейте раствор белка. Сделайте вывод.

2 группа опыт №2

Действие разбавленного этилового спирта на белок. К раствору белка прилейте этиловый спирт. Сделайте вывод.

!!!!! Запомните эту реакцию на всю жизнь, то же самое происходит в организме человека, если он регулярно употребляет спиртные напитки.

3 группа опыт № 3

Биуретовая реакция.

Эта реакция определяет наличие пептидных связей в составе белков.

К раствору белка добавить раствор сульфата меди(2) и каплю щелочи. Наблюдайте изменение цвета. Сделайте вывод о составе исследуемого белка.

4 группа опыт № 4

Горение белков.

При горении белковых производных появляется специфический запах

« горелого рога»

Внесите в пламя кусочки перьев, шерсти, волос. Сравните запахи. Сделайте вывод о составе исследуемых объектов.

Учитель биологии: (слайд 12)

(слайд 13- 21)

Учитель биологии: напомним, что белок – важный компонент пищи человека. (слайд 22 -23)

Основные источники белка – мясо, молоко, продукты переработки зерна, хлеб, овощи, рыба . Без белков или их составных частей аминокислот – не может быть обеспечено воспроизводство основных структурных элементов органов и тканей, а также образование ряда важнейших веществ, как например , ферментов и гормонов.

Ученые утверждают, что взрослый человек должен ежедневно потреблять не менее 100 грамм белка в день при трате энергии 1500 ккал. Эта норма соответствует умственному или физическому труду полностью механизированному. При физической нагрузке с тратой энергией 400 ккал требуется 130-150 грамм белка в сутки. Потребность в белке определяется возрастом, полом, видом деятельности. В зрелом возрасте здорового человека существует баланс между количеством поступающих белков и выделяющимися продуктами распада. В молодом, растущем организме идет накопление белковой массы, поэтому азотный баланс будет положительным, т е количество поступающего азота превышает количество выводимого из организма. У людей пожилого возраста, а также при некоторых заболеваниях наблюдается отрицательный азотный баланс. Длительный отрицательный азотный баланс ведет к гибели организма.

Животные и растительные белки усваиваются организмом неодинаково. Белки молока и молочных продуктов на 96%, мяса и рыбы – 93-95%, то белки хлеба – на 62-86%, овощей на 80% картофеля и бобовых на 70%. Однако смесь этих продуктов может быть биологически полноценной . Суточная потребность взрослого человека в белке разного вида 85-100 г. Доля животных белков должна составлять приблизительно 55% от общего количества в рационе. Изучение аминокислотного состава различных продуктов показывает, что белки животного происхождения больше соответствуют структуре человеческого тела. Более того, аминокислотный состав белков яиц был принят за идеальный, поскольку их усвоение организмом человека приближается к 100%. Многие растительные продукты, особенно злаковые, содержат белки пониженной биологической активности: в кукурузе, например, обнаружен недостаток лизина и триптофана, в пшенице – лизина и треонина.

Довольно длительное исключение белков из рациона питания приводит к серьезным нарушениям, а продолжительное безбелковое питание кончается смертью.

Практическая работа «Расчёт поступления белков в организм человека в сутки» ( слайд 24)

Учитель биологии:

Недостаток белков в питании вызывает у детей замедление роста и развития, а у взрослых глубокие изменения в печени, нарушении желез внутренней секреции, изменение гормонального фона, проблемы сердечнососудистой системы, ухудшение памяти и работоспособности.

Содержание белка в продуктах питания

Учитель биологии

Итак, белки – обязательная составная часть всех живых клеток – играют исключительно важную роль в живой прирде, являясь главным, наиболее ценным, незаменимым компонентом пищи. Белки являются основой структурных элементов и тканей, поддерживают обмен веществ и энергии, участвуют в процессах роста и размножения, обеспечивают механизмы движения, развитие иммунных реакций, необходимых для функционирования всех органов и систем органов. слайд 25

следовательно, понятие «жизнь» и «белок» неразрывно связаны. Чтобы ответить на вопрос « Что такое жизнь?», надо знать, что такое белок. Чем больше мы узнаем, тем глубже проникаем в понятие «жизнь». Насколько многообразны белки, настолько сложна, загадочна и многолика жизнь. Подтверждением служат слова Гёте: « Я всегда говорил и не устаю повторять, что мир бы не мог существовать, если бы был так просто устроен…» (слайд 26)

Учитель химии:

А, теперь, дорогие ученики попробуйте ответить на вопрос с позиции биолога и химика, что такое жизнь с современной точки зрения…

Учащиеся:

(Жизнь- это переплетение сложнейших химических процессов взаимодействия белков между собой и другими веществами.)

4.Рефлексия: хочется закончить наш урок вопросом о смысле жизни.

Видеоролик «Притча о жизни»

5.Домашнее задание:

Химия» § 62 стр 192

«Биология» § -9

infourok.ru

3.6. Белки как основа жизни

Белки считаются основой жизни, потому что большинство из них являются биологическими катализаторами – ферментами (энзимами), способными ускорять химические превращения в миллионы раз. Поэтому в живых организмах могут протекать такие реакции, которые в неживой природе невозможны. В живой клетке практически нет химических реакций, которые протекали бы без участия белков – ферментов. Именно в белковой молекуле скрыты основные загадки сложного строения, поведения и разнообразия живых существ.

Белок представляет собой линейный полимер, мономерами которого являются аминокислоты, имеющие общую формулу:

NH2

R

COOH ,

где R – углеводородный радикал, строение которого и определяет различия между аминокислотами. Всего известно 20 природных аминокислот, входящих в состав белков. Соединение аминокислот происходит за счёт взаимодействия аминогруппы -NH2 одной кислоты с карбоксильной группой -COOH другой, в результате чего образуется прочная ковалентная связь, которая называется пептидной. Цепочки из аминокислот называются полипептидами. В составе одной белковой молекулы может находиться от нескольких десятков до нескольких сотен аминокислот. Количество аминокислот и порядок их соединения строго определены для каждой белковой молекулы. Строго заданная последовательность аминокислот называется первичной структурой белковой молекулы.

Благодаря определённой пространственной ориентации ковалентных химических связей, а также за счёт действия водородных связей цепочка аминокислот закручивается с образованием вторичной структуры белка, которая получила название α-спираль. Между различными участками α-спирали также возникают слабые водородные связи. Эти связи укладывают α-спираль в сложную пространственную структуру, которая называется третичной структурой белка. Иногда в образовании третичной структуры участвует и некоторое количество ковалентных связей. Эта структура строго однозначно определяется порядком соединения аминокислот. Каждой последовательности аминокислот соответствует своя третичная структура со строго определёнными свойствами и функциями белковой молекулы.

Основным свойством всех белковых молекул, определяющим специфику живого, является их способность легко менять свою третичную структуру под действием очень слабых и самых разнообразных внешних воздействий. Такими воздействиями могут быть свет, давление, температура, звук, наличие рядом других молекул, ионов, атомов и т.д. В результате этих воздействий одни водородные связи рвутся, а другие образуются. Молекула меняет свою форму, а следовательно, и функцию. Такие изменения являются обратимыми и называются обратимой денатурацией или конформацией белковых молекул. Именно конформация белков является основой способности живых организмов приспосабливаться к быстро меняющимся условиям окружающей среды, когда изменение условий приводит к изменению работы белковых молекул. Химические реакции и физические процессы, которые не нужны в новых условиях, прекращаются, а нужные реакции и процессы запускаются в действие.

Если воздействие на белки окажется слишком сильным, может произойти необратимая денатурация, когда рвутся или образуются прочные ковалентные связи. Такая денатурация приводит к гибели организма.

Каждый вид организмов представляет собой определённый набор белков, обусловливающих все жизненно важные свойства вида. Чем разнообразней набор белков, тем более сложным и совершенным является организм. В человеческом организме используется более 30 тыс. различных белков. Нормальное содержание белков в клетке составляет 10-20 % сырой массы и 50-80 % сухого вещества.

Помимо основной ферментативной функции белки выполняют и многие другие функции, которые отличают живое вещество от неживого. К таким функциям относится рецепторная функция, состоящая в узнавании специальными белками – рецепторами различных физических и химических факторов среды с последующим изменением внутриклеточных процессов. Двигательная функция осуществляется специальными сократительными белками, к которым, в частности, относятся актин и миозин мышечных волокон. Часть белков выполняют транспортные функции, перемещая нужные вещества в клетку, а отходы – из клетки. Защитную функцию выполняют белки гамма-глобулины, которые связываются с чужеродными молекулами (антигенами), нейтрализуют их и способствуют последующему разложению или выведению из организма. Строительные белки обеспечивают формирование различных клеточных структур с заданными свойствами. Белки могут выполнять и энергетическую функцию. Однако расходование белков в качестве пищи начинается только в предельно критической ситуации, когда заканчиваются основные источники питания: углеводы и жиры.

Возможность беспредельного совершенствования организмов заложена в бесконечном разнообразии структур белковых молекул. Применение математических методов для оценки этого разнообразия показало, что число возможных вариантов строения белков, обусловленное изменением порядка аминокислот, может превышать величину 10100 (см. об этом подробней в гл.6). Как уже было отмечено (п.1.5), это число в миллиарды раз больше числа атомов во Вселенной.

Представленный анализ строения белковых молекул позволяет без использования понятия жизненной силы объяснить причину необычайно большого разнообразия живых организмов и их сложное поведение, с помощью которого они адаптируются к разнообразным условиям окружающей среды.

studfiles.net

Белки – основа органической жизни

Разделы: Химия


Цель урока:

Образовательная – познакомить учащихся с основными химическими свойствами белков на основе проведения опытов и компьютерной презентации; рассмотреть этапы синтеза белка в клетке и обосновать их роль в живом организме.

Развивающая – развивать теоретическое мышление учащихся и их умение прогнозировать свойства белков на основе самостоятельного проведения опытов, решение теоретических задач и упражнений.

Воспитательная – формировать научное мировоззрение учащихся на примере интеграции естественных наук, лежащих в основе строения и функционирования организма.

Задачи урока:

  1. Учащиеся должны изучить химические свойства белков, этапы синтеза белка в клетке и роль белков в живом организме.
  2. Уметь применять полученные знания в решении задач, упражнений по данной теме.
  3. Приобрести навыки по составлению молекул белка и проведению качественных реакций на белок в лабораторных исследованиях.

Ход урока.

I. Организационный момент.

“Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и сама жизнь, что приводит к разложению белка” (Ф. Энгельс)

II. Химические свойства белков.

1. Известные нам белки обладают различными свойствами. Некоторые из них, например, белки, содержащиеся в ногтях и волосах, нерастворимы в воде, тогда как другие растворяются.

Гидролиз – разрушение первичной структуры белка. В лаборатории этот процесс проводится в присутствии кислот и щелочей. В организме он происходит под действием ферментов. Реакция гидролиза белков приводит к образованию аминокислот, из которых в клетках организма образуются белки, характерные для данного организма.

2. Исследуем свойства белков.

2.1. Высаливание. Под действием хлорида натрия яичный белок высаливается. Этот процесс обратимый, поскольку при попадании в чистую воду белок растворяется снова.

2.2 Нальем 2 мл яичного белка в каждую из 4-х пробирок. Затем добавим разбавленную соляную кислоту, гидроксид натрия, этиловый спирт, четвертую пробирку нагреем на огне. Добавим дистиллированную воду и встряхнем их.

Белки коагулируют под действием всех этих веществ. При этом структура белка необратимо разрушается. Произошла денатурация. Ученые полагают, что процессы старения связаны с медленно протекающей денатурацией, т.к. денатурация приводит к нарушению антигенной чувствительности белка, а иногда к полному блокированию ряда иммунологических реакций, к инактивации ферментов и нарушению обмена веществ.

Наличие белков в различных продуктах определяют с помощью реакции идентификакации. Одна из них – горение. Проведем с вами реакции идентификации белков.

3. Лабораторная работа учащихся.

  1. Ксантопротеиновая реакция (обнаружение бензольных ядер в аминокислотных остатках). Поместите кусочек прессованного творога в пробирку и добавьте несколько капель азотной кислоты. Осторожно нагрейте.
  2. Биуретовая реакция (распознавание пептидных связей). Налейте в пробирку 2 мл яичного белка. Добавьте такой же объем концентрированного раствора гидроксида натрия и несколько капель раствора медного купороса.

4. Вывод.

  1. Белки могут быть как растворимы, так и нерастворимы в воде, в зависимости от их состава и структуры.
  2. Водорастворимые белки образуют коллоидные растворы.
  3. При обработке хлоридом натрия белки высаливаются из раствора. Этот процесс обратим.
  4. Кислоты, щелочи, высокая температура разрушают структуру белков и приводят к их денатурации.
  5. Белки также денатурируют под действием спирта и тяжелых металлов.
  6. Денатурация – процесс необратимый.
  7. При обработке конц. азотной кислотой белки претерпевают денатурацию и желтеют.
  8. При обработке конц. раствором гидроксида натрия и насыщенным раствором медного купороса белок становится сине-фиолетовым.

5. Заключительные слова.

Итак, понятие “жизнь” и “белок” неразрывно связаны. Чтобы ответить на вопрос “что такое жизнь?”, надо знать, что такое белок. Чем больше мы узнаем о белках, тем глубже проникаем в понятие “жизнь”. Насколько многообразны белки, настолько сложна, загадочна и многолика жизнь. Подтверждением служат слова Гете: “Я всегда говорил и не устаю повторять, что мир не мог существовать, если бы был так просто устроен”.

Презентация

30.01.2008

Поделиться страницей:

urok.1sept.ru

Белки как основа жизни

Поделись с друзьями

Белки считаются основой жизни, потому что большинство из них являются биологическими катализаторами – ферментами (энзимами), способными ускорять химические превращения в миллионы раз. Поэтому в живых организмах могут протекать такие реакции, которые в неживой природе невозможны. В живой клетке практически нет химических реакций, которые протекали бы без участия белков – ферментов. Именно в белковой молекуле скрыты основные загадки сложного строения, поведения и разнообразия живых существ.

Белок представляет собой линейный полимер, мономерами которого являются аминокислоты, имеющие общую формулу:

                                             Nh3

                                   R

                                             COOH     ,  

где R – углеводородный радикал, строение которого и определяет различия между аминокислотами. Всего известно 20 природных аминокислот, входящих в состав белков. Соединение аминокислот происходит за счёт взаимодействия аминогруппы -Nh3 одной кислоты с карбоксильной группой -COOH другой, в результате чего образуется прочная ковалентная связь, которая называется пептидной. Цепочки из аминокислот называются полипептидами. В составе одной белковой молекулы может находиться от нескольких десятков до нескольких сотен аминокислот. Количество аминокислот и порядок их соединения строго определены для каждой белковой молекулы. Строго заданная последовательность аминокислот называется первичной структурой белковой молекулы.

Благодаря определённой пространственной ориентации ковалентных химических связей, а также за счёт действия водородных связей цепочка аминокислот закручивается с образованием вторичной структуры белка, которая получила название α-спираль. Между различными участками α-спирали также возникают слабые водородные связи. Эти связи укладывают α-спираль в сложную пространственную структуру, которая называется третичной структурой белка. Иногда в образовании третичной структуры участвует и некоторое количество ковалентных связей. Эта структура строго однозначно определяется порядком соединения аминокислот. Каждой последовательности аминокислот соответствует своя третичная структура со строго определёнными свойствами и функциями белковой молекулы.

Основным свойством всех белковых молекул, определяющим специфику живого, является их способность легко менять свою третичную структуру под действием очень слабых и самых разнообразных внешних воздействий. Такими воздействиями могут быть свет, давление, температура, звук, наличие рядом других молекул, ионов, атомов и т.д. В результате этих воздействий одни водородные связи рвутся, а другие образуются. Молекула меняет свою форму, а следовательно, и функцию. Такие изменения являются обратимыми и называются обратимой денатурацией или конформацией белковых молекул. Именно конформация белков является основой способности живых организмов приспосабливаться к быстро меняющимся условиям окружающей среды, когда изменение условий приводит к изменению работы белковых молекул. Химические реакции и физические процессы, которые не нужны в новых условиях, прекращаются, а нужные реакции и процессы запускаются в действие.

Если воздействие на белки окажется слишком сильным, может произойти необратимая денатурация, когда рвутся или образуются прочные ковалентные связи. Такая денатурация приводит к гибели организма.

Каждый вид организмов представляет собой определённый набор белков, обусловливающих все жизненно важные свойства вида. Чем разнообразней набор белков, тем более сложным и совершенным является организм. В человеческом организме используется более 30 тыс. различных белков. Нормальное содержание белков в клетке составляет 10-20 % сырой массы  и 50-80 % сухого вещества.

Помимо основной ферментативной функции белки выполняют и многие другие функции, которые отличают живое вещество от неживого. К таким функциям относится рецепторная функция, состоящая в узнавании специальными белками – рецепторами различных физических и химических факторов среды с последующим изменением внутриклеточных процессов. Двигательная функция осуществляется специальными сократительными белками, к которым, в частности, относятся актин и миозин мышечных волокон. Часть белков выполняют транспортные функции, перемещая нужные вещества в клетку, а отходы – из клетки. Защитную функцию выполняют белки гамма-глобулины, которые связываются с чужеродными молекулами (антигенами), нейтрализуют их и способствуют последующему разложению или выведению из организма. Строительные белки обеспечивают формирование различных клеточных структур с заданными свойствами. Белки могут выполнять и энергетическую функцию. Однако расходование белков в качестве пищи начинается только в предельно критической ситуации, когда заканчиваются основные источники питания: углеводы и жиры.

Возможность беспредельного совершенствования организмов заложена в бесконечном разнообразии структур белковых молекул. Применение математических методов для оценки этого разнообразия показало, что число возможных вариантов строения белков, обусловленное изменением порядка аминокислот, может превышать величину 10100 (см. об этом подробней в гл.6). Как уже было отмечено (п.1.5), это число в миллиарды раз больше числа атомов во Вселенной.

Представленный анализ строения белковых молекул позволяет без использования понятия жизненной силы объяснить причину необычайно большого разнообразия живых организмов и их сложное поведение, с помощью которого они адаптируются к разнообразным условиям окружающей среды.

students-library.com

Интегрированный урок химии и биологии «Белки – основа жизни, их свойства и биологические функции». 10-й класс

Разделы: Химия, Биология, Конкурс «Презентация к уроку»


Презентация к уроку

Загрузить презентацию (8,3 МБ)

Внимание! Предварительный просмотр слайдов используется исключительно в ознакомительных целях и может не давать представления о всех возможностях презентации. Если вас заинтересовала данная работа, пожалуйста, загрузите полную версию.


Тип урока: Комбинированный урок.

Цели урока:

Образовательная

– познакомить учащихся с основными химическими свойствами белков на основе проведения опытов и компьютерной презентации;
– выявить взаимосвязь химии и биологии.

Развивающая

– развивать мышление учащихся и их умение прогнозировать свойства белков на основе самостоятельного проведения опытов, решения задач.

Воспитательная

– формировать научное мировоззрение учащихся на примере интеграции естественных наук, лежащих в основе строения организма;
– воспитывать самостоятельность, познавательный интерес, аккуратность и дисциплинированность;
– способствовать сотрудничеству учащихся друг с другом;
– способствовать сотрудничеству учителя с учащимися.

Задачи урока: (Слайд №2)

– раскрыть ведущую роль белков в строении и жизнедеятельности клетки;
– объяснить строение молекул белка;
– изучить химические свойства белков;

Предполагаемые результаты обучения:

– учащиеся должны знать: состав белков, уровни организации белковой молекулы, свойства и функции белков;

– учащиеся должны уметь: проводить реакции подтверждающие свойства белков, качественные реакции на белки, объяснять функции белков в организме.

Методы обучения:

По характеру познавательной деятельности: исследовательский.

По виду источников знаний: словесно-наглядно-практический.

По форме совместной деятельности учителя и учащихся : беседа.

По стимулированию контроля и самоконтроля за эффективностью учебно-познавательной деятельности:

– контроль за проведением практического эксперимента;
– фронтальный (устный) контроль;
– тестовый контроль.

Оборудование: штатив с пробирками, спиртовка, держатель для пробирок, спички, инструкция к работе, пипетка, компьютер, видеопроектор, видео-презентация, карты-инструкции к выполнению лабораторных работ.

Реактивы: Хлорид натрия (раствор), соляная кислота (раствор), гидроксид натрия (20% раствор), этиловый спирт, дистиллированная вода, сульфат меди (II) (2%), азотная кислота (концентрированная), нитрат серебра, яичный белок.

План урока: (Слайд №3)

– Организационный момент;
– проверка домашнего задания;
– изучение нового материала;
– лабораторная работа №1;
– лабораторная работа №2;
– обобщение темы;
– рефлексия;
– домашнее задание;
– итоги урока.

Ход урока

Организационный момент:

Проверка домашнего задания.

Контрольные вопросы:

  • Какие соединения называют амфотерными?
  • Обладают ли амфотерными свойствами аминокислоты?
  • Какие аминокислоты называются незаменимыми? Приведите примеры?
  • Какие реакции называются реакциями поликонденсации? Характерны ли реакции поликонденсации для аминокислот?
  • Какие соединения называют пептидами?
  • Какая группа атомов называется пептидной?
  • Напишите уравнения реакции позволяющие осуществить следующие превращения?

Этан —> А —>Уксусный альдегид —> Б —> В Аминоуксусная кислота

Назовите вещества: А, Б, В.

Изучение нового материала:

Вступительное слово учителя:

(Слайд №4)

Образовательные программы разделяют окружающие нас природные явления на отдельные предметы: физику, химию, биологию и другие. Природа представляет собой единое целое. На этом уроке мы установим на примере изучения свойств белков связь между различными предметами.

“С полным основанием можно считать, что белки – самые важные из всех веществ, входящие в состав организма животных и растений” (Л Полинг).

1. История открытия белков(Слайды №5,6)

1888 г. – русский ученый биохимик А.Я.Данилевский на основании своих опытов впервые высказал гипотезу о пептидной связи между остатками аминокислот в белковой молекуле.

1899 г. – немецкие химики Эмиль Фишер и Франц Гофмейстер высказали предположение: в белках аминокислоты связаны за счет аминогруппы одной кислоты и карбоксила другой. Эта гипотеза в 1907г. получила название “полипептидной теории”.

2. Состав белков(Слайды №7-10)

В состав белковых веществ входят элементы: C,H,O,N,P,S. Определить химический состав молекулы белка, помогло изучение продуктов гидролиза. Как установил Фишер, в результате гидролиза получается смесь различных аминокислот. Наиболее часто в составе белков встречаются 20 аминокислот, имеющих различное строение углеродного скелета. Например:

Учитель формулирует определение белков как природных полимеров, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

3. Физические свойства белков (Слайды №11,12)

Одни белки растворяются в воде с образованием коллоидных растворов (яичный белок), другие нерастворимы (белки покровных тканей – кератин, коллаген, эластин), отдельные белки растворимы в разбавленных растворах солей.

4. Строение белков (Слайд №13)

5. Функции белков(Слайды №14-19)

Значение белков для жизни очень велико и функции их разнообразны.

Строительная – клеточные мембраны, покровные ткани, шерсть, перья, рога, хрящи, волосы.
Транспортная – накопление и транспортировка по организму важнейших веществ.
Энергетическая – запас аминокислот для развития организма.
Двигательная – сократительные белки – основа мышечных тканей.
Защитная – белки-антитела и антитоксины распознают и уничтожают бактерии и “чужеродные” вещества.
Каталитическая – белки– природные катализаторы (ферменты).

Лабораторная работа №1 (Слайд №20)

“Каталитическая активность ферментов в живых тканях”.

Цели: ознакомить с ролью ферментов в клетках, закрепить умение работать с микроскопом, проводить опыты и научить объяснять результаты работы.

Оборудование и реактивы: предметные и покровные стекла, пинцеты, лупы, микроскопы, стеклянные палочки, стаканы с водой, свежеприготовленный 3%-й раствор пероксида водорода, кусочки сырого и вареного картофеля, листья элодеи.

Ход работы

На предметное стекло положите кусочек сырого и вареного картофеля и капните раствор пероксида водорода. Рассмотрите с помощью лупы и сравните активность фермента в живой и мертвой тканях картофеля.

Приготовьте препарат элодеи, рассмотрите его под микроскопом – зарисуйте несколько клеток листа. Капните на препарат элодеи раствор пероксида водорода и снова наблюдайте за состоянием клеток.

Результаты исследований занесите в таблицу (Слайд №21)

Ответьте на вопросы: (Слайд №22)

Какой газ выделяется из клеток листа?
Почему происходит его выделение?
Как проявляется активность фермента в живой и мертвой тканях растений?

Как вы считаете: все ли живые организмы содержат фермент каталазу, обеспечивающий разложение пероксида водорода?

6. Основные химические свойства белков

Задача учащимся: Исходя из строения белков, как многофункциональных веществ, предположите их химические свойства. Известные нам белки обладают различными свойствами. Некоторые из них, например, белки, содержащиеся в волосах, ногтях, перьях птиц, нерастворимы в воде, тогда как другие растворяются. Гидролиз – разрушение первичной структуры белка. В лабораторных условиях этот процесс проводится в присутствии кислот и щелочей. В организме он происходит под действием ферментов, что приводит к образованию аминокислот, из которых в клетках организма образуются белки, характерные для данного организма. (Слайд №23)

Исследуем свойства белков: (Слайд №24)

Опыт №1 Высаливание. Под действием раствора хлорида натрия яичный белок высаливается. Данный процесс обратимый, так как при попадании в чистую воду белок снова растворяется.

Опыт №2 Свертывание белков. В каждую из четырех пробирок приливаем по 2 мл яичного белка. Затем добавляем в первую пробирку – соляную кислоту, во вторую – гидроксид натрия, в третью – этиловый спирт, а четвертую пробирку нагреем на огне. Затем добавляем дистиллированную воду и встряхнем пробирки.

Опыт №3 Наличие белка в различных продуктах определяют с помощью реакции идентификации. Одна из них горение.

Вопросы к проведенным опытам: (Слайд №25)

– какие изменения происходят в структуре белка?

– меняется ли первичная структура?

– почему свернувшийся белок не растворяется в воде?

Вывод:

Белки коагулируют под действием всех этих веществ. При этом структура белка необратимо разрушается. Произошла денатурация. Ученные полагают, что процессы старения связаны с медленно протекающей денатурацией, так как денатурация приводит к нарушению антигенной чувствительности белка, а иногда к полному блокированию ряда иммунологических реакций, нарушению обмена веществ.

Лабораторная работа №2

(Слайд №26)

“Качественные реакции на белки”.

Ксантопротеиновая реакция (обнаружение бензольных ядер в аминокислотных остатках). В пробирку поместите 10 капель раствора яичного белка и 2 капли концентрированной 1:3 азотной кислоты. Смесь осторожно нагрейте до появления желтого осадка и охладите. Добавьте по каплям концентрированный раствор аммиака до появления оранжевой окраски.

Белок + HNO3(Конц.) —> желтое окрашивание.

Вопросы: (Слайд №27)

Какие аминокислоты можно обнаружить с помощью данной реакции?
Можно ли считать данную реакцию – качественной на белок?

Биуретовая реакция (распознавание пептидных связей). (Слайд №28)

Белок + NaOH + CuSO4 —> фиолетовое окрашивание.

Вопросы: (Слайд №29)

Наличие какого структурного фрагмента в молекуле необходимо для положительной биуретовой реакции?

Можно ли считать эту реакцию качественной на белок?

Осаждение белка солями тяжелых металлов. (Слайд №30)

В две пробирки поместите по 10 капель раствора яичного белка. В одну пробирку добавьте каплю 2%-ого раствора сульфата меди (II), в другую – раствор нитрата серебра

В обеих пробирках выпадает осадок.

Данное свойство белка связывать тяжелые металлы используется в медицине. Например, при отравлениях принимают внутрь сырой яичный белок.

Вопрос: (Слайд №31)

Наличие каких функциональных групп обуславливают взаимодействие белка с солями тяжелых металлов?

Выводы: (Слайд №32)

– белки могут быть как растворимы, так и не растворимы в воде, это зависит от их состава и структуры;
– при обработке хлоридом натрия белки высаливаются из раствора – это обратимый процесс;
– кислоты, щелочи, высокая температура разрушают структуру белков что приводит к денатурации – это необратимый процесс;
– распознать белки можно при помощи цветных реакций: при обработке концентрированной HNO3 белки подвергаются денатурации и желтеют, а при обработке раствором NaOH и насыщенным раствором сульфата меди (II) белок становится фиолетовым.

Обобщение темы.

(Слайд №33)

Итак, чтобы ответить на вопрос “Что такое жизнь?”, нужно знать что такое белок. Чем больше мы узнаем о белках, тем глубже проникаем в понятие “жизнь”. Насколько многообразны белки, настолько сложна, загадочна и многолика жизнь.

Проверь себя.

(Слайд №34)

1. Для всех белков характерны свойства:
а) Растворимость и свертывание; б) Амфотерность и денатурация;  в) Гидролиз и растворимость в солях; г) Летучесть и горение.

2. При гидролизе белков образуются:
а) Углеводороды; б) Углеводы; в) Жирные кислоты; г) Аминокислоты.

3. Денатурация белков:
а) Осуществляется при действии ферментов или путем нагревания; б) Приводит к нарушению вторичной структуры белка; в) Приводит к нарушению третичной структуры белка; г) Используется для получения углеводов.

4. При действии концентрированной азотной кислоты на белки появляется окрашивание:
а) Фиолетовое; б) Желтое; в) Зеленое; г) Синее

5. Белки являются продуктом поликонденсации:
а) Углеводородов; б) Жирных кислот; в) Аминокислот; г) Сахаров

Ответы. (Слайд №35)

1.Б) 2.Г) 3.А) 4.Б) 5.В)

Рефлексия.

(Слайд №36)

Допишите предложения:

Самым интересным на уроке для меня было…
Самым сложным на уроке для меня было…
Сегодня на уроке я узнал…

Итог урока.

Учитель объявляет оценки, комментирует полученные результаты и задает домашнее задание.

Домашнее задание:

§17, Упр. № 8-10. (Слайд №37)

Список литературы:

  1. Габриелян О.С. Химия 10 класс: учебник для общеобразовательных учебных заведений. – М. Дрофа 2009г.
  2. Новошинский И.И. Новошинская Н.С. Органическая химия 11 класс. Базовый уровень. Учебник для общеобразовательных учреждений. – М. ООО ТИД “Русское слово” 2008г.
  3. Новошинский И.И. Новошинская Н.С. Органическая химия. Пособие для старшеклассников и абитуриентов. – М. “Оникс 21 век” “Мир и Образование” 2006г.
  4. Габриелян О.С. Остроумов И.Г. Настольная книга учителя химии 10 класс: учебное пособие для учителей и студентов старших курсов педагогических вузов. – М. “Блик и КО” 2005г.
  5. Журин А.А. Лабораторные опыты и практические работы по химии. Учебное пособие. – М. “Аквариум” 2002г.
  6. Зимняя И.А. Педагогическая психология. Ростов-на-Дону. “Феникс” 1998г.
  7. Егоров А.С. Пособие – репетитор для поступающих в вузы. Ростов-на-Дону. “Феникс” 2008г.
  8. Смирнов С.А. Педагогика. Педагогические теории, системы, технологии. – М ACADEMA. 1999г.
  9. Якунин В.А. Педагогическая психология. Санкт-Петербург. “Полиус” 1998г.
  10. Барковский Е.В. Тесты по химии для школьников и абитуриентов. Минск. ООО “Юнипресс” 2002г.
  11. Образовательный интернет-ресурс: http//school-collection.edu.ru/collection/

5.01.2012

urok.1sept.ru

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *