Белки это определение: Белок — все статьи и новости

    Содержание

    Белок — все статьи и новости

    Белок — сложное органическое вещество, которое состоит из 20 аминокислот, связанных между собой пептидной связью, и является особенно значимым для процессов жизнедеятельности любого организма. Белки, например, управляют экспрессией генов — процессом, в ходе которого наследственная информация от генов преобразуется в РНК или белок. Поэтому другое название этих соединений — протеины, что в переводе с греческого означает «первый» или «главный». Свое русское наименование белки получили по веществу, обнаруженному в птичьих яйцах, которое при нагревании имеет свойство сворачиваться в массу белого цвета.

    В живом организме среди всех имеющихся соединений больше всего именно аминокислотных. К настоящему моменту ученые смогли исследовать примерно 3 млрд белков, в человеческом организме удалось зафиксировать около 50 тысяч. Весь обнаруженный массив было принято делить на группы по различным признакам. Белки, напоминающие своей формой шар, называют глобулярными, а те, которые больше походят на вытянутую нить, — фибриллярными. По выполняемым в организме функциям данные соединения делятся на структурные, придающие клеточным тканям специальную форму; каталитические, или ферменты, ускоряющие биохимические реакции; регуляторные, к которым относится большинство гормонов, поддерживающих в организме необходимый баланс; защитные, которые способны узнавать и при необходимости атаковать чужеродные тела (к этой группе относятся белки, участвующие в процессе свертывания крови). Важным источником белков, не синтезируемых в человеческом организме, являются продукты животного происхождения.

    Изучение белков ведется с конца XVIII века. Мощный рывок в биохимических исследованиях был сделан во второй половине XIX столетия, когда Теодор Шванн и Жан Корвизар установили, что белки образуются из аминокислот. Среди отечественных ученых особых высот в изучении белков достиг Владимир Энгельгардт. Ему принадлежат работы об антиферментах, свойствах гемоглобина и методов консервирования крови.

    Источник картинки: http://wb.md/1oNaFaj

    Определение качества белка: текущее состояние вопроса

    Уже долгие годы способы определения и сравнения качества различных белков являются предметом оживленных дискуссий. Несмотря на то, что на протяжении многих лет использовался целый ряд различных методик, в последнее время возобновились дискуссии о том, каков же он — лучший способ. Итак, что мы знаем об определении качества пищевых белков сегодня?

    Качество белка и его важная роль

    Давайте рассмотрим, что именно подразумевается под качеством белка и почему это так важно. Пищевые белки — это строительные блоки для человеческого организма. Таким образом, под понятием «качество белка» подразумевается, насколько хорошо конкретный белок обеспечивает необходимое количество незаменимых аминокислот нужного типа для удовлетворения потребностей человека или животного и насколько хорошо эти аминокислоты усваиваются.

    Определение качества белка важно для многих целей, в том числе для понимания того, сколько определенного белка может потребоваться, какой источник белков предпочтителен в определенных условиях (например, при восстановлении после болезни или интенсивных длительных занятий спортом) и какие белки можно сочетать, чтобы компенсировать их низкое качество. Кроме того, если потребление белка по какой-то причине ограничено, то оптимальным будет выбор более качественного белка.

    Лучший метод «вчерашнего дня»

    В начале девяностых годов Управление по контролю качества пищевых продуктов и лекарственных средств США (FDA) и Продовольственная и сельскохозяйственная организация ООН / Всемирная организация здравоохранения (FAO/ВОЗ) в качестве стандарта оценки качества белка утвердили аминокислотный коэффициент усвояемости белков (Protein Digestibility-Corrected Amino Acid Score, PDCAAS, произносится как «пи-ди-каас»).

    В настоящее время PDCAAS остается передовым методом для определения качества белка. В основе этого способа, как и других методик, лежит мнение о том, что качество белка можно наилучшим образом оценить, изучая потребности человека в аминокислотах и его способность к их усвоению. Однако одним из недостатков метода является то, что он основан на исследованиях, проведенных с участием крыс. И это лишь одна из причин того, почему ученые, работающие в пищевой отрасли, и соответствующие регулирующие органы стремятся внедрить новый метод.

    Недостатки PDCAAS

    Для пищевого белка значение PDCAAS рассчитывается путем сравнения его аминокислотного состава с эталонным образцом, который приблизительно отражает пищевые потребности человека. Каждая аминокислота, содержащаяся в белке, оценивается по этой схеме, затем эта предварительная оценка корректируется в соответствии с доступностью для пищеварения. Аминокислота с самым низким коэффициентом PDCAAS и дает нам окончательное значение для белка. Животные белки, в частности молочные, в этой системе получают самые высокие баллы, тогда как другие белки (содержащиеся в рисе или зерновых) характеризуются гораздо более низкой оценкой.

    Поскольку белок содержит азот, PDCAAS позволяет определить количество азота, вошедшего в рацион, по отношению к выделенному количеству. Но одна из проблем заключается в том, что коэффициент не учитывает микробное влияние на количество выделяемого азота и поэтому может стать причиной неточной оценки доступности аминокислот.

    В качестве эталонного образца PDCAAS использует структуру потребности в аминокислотах у детей дошкольного возраста, определенную в начале восьмидесятых годов в результате исследования с участием небольшой группы людей, восстанавливающихся после недоедания, а не с участием более типичных или репрезентативных групп населения. Кроме того, коэффициент не учитывает антипитательные факторы, которые могут отрицательно влиять на усвоение аминокислот.

    Однако одним из наиболее очевидных недостатков является проблема усечения значений. PDCAAS предполагает, что любое значение, превышающее 100 %, является неприменимым и не будет принято организмом. Вследствие этого все значения усекаются до 1. Однако это не позволяет нам верно оценить разницу между белками. Например, согласно PDCAAS, молочный белок оценивается в 1,3 балла, поэтому его значение усекается до 1, при этом оценка соевого белка составляет около 0,97 балла и тоже округляется до 1, вследствие чего их качество уравнивается. То есть усечение не позволяет нам разделить отдельные белки для более глубокого изучения.

    Передовой метод завтрашнего дня

    В 2011 году FAO провела совещание для обзора методов оценки качества белка с учетом трех основных целей:

    • понять, по-прежнему ли PDCAAS является лучшим доступным методом оценки качества белка,
    • изучить рекомендации в отношении потенциальных альтернатив,
    • определить необходимые направления исследований.

    В 2013 году организацией была рекомендована новая методология определения качества белка с формулировкой «предпочтительный лучший метод»: аминокислотное число незаменимых аминокислот с учетом их усвояемости (Digestible Indispensable Amino Acid Score, DIAAS).

    Председатель консультативного совещания экспертов FAO Пол Моган (Paul Moughan) объяснил, в чем заключается сущность этого изменения и каковы его основные преимущества: «Рекомендация использования метода DIAAS в качестве стандарта — это радикальное изменение, которое в конечном итоге обеспечит точную оценку количества аминокислот, поглощаемых организмом, и соответствия конкретного источника белка потребностям человека в аминокислотах и азоте. Такая оценка станет важным источником информации для лиц, принимающих решения о том, какие продукты должны входить в экологически безопасный рациона питания для растущего мирового населения».

    Чем же DIAAS лучше, чем PDCAAS? Во-первых, его разработка основывалась на исследованиях, проведенных с участием свиней, строение организма которых физиологически более приближено к человеческому по сравнению с крысами. Во-вторых, он оценивает не переваримость по всему пищеварительному тракту, а всасывание в подвздошной кишке, и именно незаменимых аминокислот, а не всего белка. В качестве эталонного образца используется структура потребности в аминокислотах ребенка более старшего возраста (по сравнению с двухлетним ребенком для PDСAAS). Более того, в DIAAS не применяется усечение значений: различия в белковой ценности у белков разных типов действительно видны. Например, сывороточный протеин оценивается в 1,25 балла, белок сои — в 0,98 балла, а белок гороха — в 0,93 балла, что отражает разницу в качестве белка.

    Отсутствие идеального метода

    Разработка DIAAS — это безусловный прогресс. Но и этот метод не безупречен. Хотя DIAAS и использует потребности более старшего ребенка в качестве эталонного образца, было бы особенно полезно использовать значения, определенные для конкретных групп населения, включая подростков, мужчин, женщин, беременных женщин и пожилых людей. Существуют дополнительные сложности, связанные с работой на экспериментальной животной модели, включающие этические и экономические проблемы. Кроме того, из-за ограниченного количества белков, протестированных с помощью DIAAS, для того, чтобы эффективно использовать этот метод как предпочтительный лучший, нужна его доработка.

    DIAAS, однако, позволяет нам анализировать переваримость аминокислот, рассматривая каждую из них, как отдельное питательное вещество. Хотя смешанная диета всегда является наилучшим вариантом, коэффициент DIAAS помогает определить, какие источники белка следует использовать при определенных обстоятельствах, например для людей старшего возраста с пониженным аппетитом или спортсменов, которые хотят восстановиться после интенсивных тренировок.

    По мере того как население растет и стареет, качество белка приобретает все большее значение, поскольку мы стремимся накормить больше людей и дольше поддерживать их здоровье.

    Автор статьи: Линдси Ормонд (Lindsey Ormond), владелец LO Health Solutions.

    Источник: Arla Foods Ingredients.

    Back to articles-page

    БЕЛКИ — это… Что такое БЕЛКИ?

    где R — атом водорода или какая-нибудь органическая группа. Белковая молекула (полипептидная цепь) может состоять всего лишь из относительно небольшого числа аминокислот или из нескольких тысяч мономерных звеньев. Соединение аминокислот в цепи возможно потому, что у каждой из них имеются две разные химические группы: обладающая основными свойствами аминогруппа, Nh3, и кислотная карбоксильная группа, СООН. Обе эти группы присоединены к a-атому углерода. Карбоксильная группа одной аминокислоты может образовать амидную (пептидную) связь с аминогруппой другой аминокислоты:


    После того как две аминокислоты таким образом соединились, цепь может наращиваться путем добавления ко второй аминокислоте третьей и т.д. Как видно из приведенного выше уравнения, при образовании пептидной связи выделяется молекула воды. В присутствии кислот, щелочей или протеолитических ферментов реакция идет в обратном направлении: полипептидная цепь расщепляется на аминокислоты с присоединением воды. Такая реакция называется гидролизом. Гидролиз протекает спонтанно, а для соединения аминокислот в полипептидную цепь требуется энергия. Карбоксильная группа и амидная группа (или сходная с ней имидная — в случае аминокислоты пролина) имеются у всех аминокислот, различия же между аминокислотами определяются природой той группы, или «боковой цепи», которая обозначена выше буквой R. Роль боковой цепи может играть и один атом водорода, как у аминокислоты глицина, и какая-нибудь объемистая группировка, как у гистидина и триптофана. Некоторые боковые цепи в химическом смысле инертны, тогда как другие обладают заметной реакционной способностью. Синтезировать можно многие тысячи различных аминокислот, и множество различных аминокислот встречается в природе, но для синтеза белков используется только 20 видов аминокислот: аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, валин, гистидин, глицин, глутамин, глутаминовая кислота, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, пролин, серин, тирозин, треонин, триптофан, фенилаланин и цистеин (в белках цистеин может присутствовать в виде димера — цистина). Правда, в некоторых белках присутствуют и другие аминокислоты, помимо регулярно встречающихся двадцати, но они образуются в результате модификации какой-нибудь из двадцати перечисленных уже после того, как она включилась в белок.
    Оптическая активность. У всех аминокислот, за исключением глицина, к a-атому углерода присоединены четыре разные группы. С точки зрения геометрии, четыре разные группы могут быть присоединены двумя способами, и соответственно есть две возможные конфигурации, или два изомера, относящиеся друг к другу, как предмет к своему зеркальному отражению, т.е. как левая рука к правой. Одну конфигурацию называют левой, или левовращающей (L), а другую — правой, или правовращающей (D), поскольку два таких изомера различаются направлением вращения плоскости поляризованного света. В белках встречаются только L-аминокислоты (исключение составляет глицин; он может быть представлен лишь одной формой, поскольку у него две из четырех групп одинаковы), и все они обладают оптической активностью (поскольку имеется только один изомер). D-аминокислоты в природе редки; они встречаются в некоторых антибиотиках и клеточной оболочке бактерий.

    АСИММЕТРИЧЕСКИЙ АТОМ УГЛЕРОДА в молекуле аминокислоты изображен здесь в виде шарика, помещенного в центр тетраэдра. Представленное расположение четырех замещающих групп соответствует L-конфигурации, характерной для всех природных аминокислот.
    Последовательность аминокислот. Аминокислоты в полипептидной цепи располагаются не случайным образом, а в определенном фиксированном порядке, и именно этот порядок определяет функции и свойства белка. Варьируя порядок расположения 20 видов аминокислот, можно получить огромное число разных белков, точно так же, как из букв алфавита можно составить множество разных текстов. В прошлом на определение аминокислотной последовательности какого-нибудь белка уходило нередко несколько лет. Прямое определение и теперь достаточно трудоемкое дело, хотя созданы приборы, позволяющие вести его автоматически. Обычно проще бывает определить нуклеотидную последовательность соответствующего гена и вывести из нее аминокислотную последовательность белка. К настоящему времени уже определены аминокислотные последовательности многих сотен белков. Функции расшифрованных белков, как правило, известны, и это помогает представить себе возможные функции сходных белков, образующихся, например, при злокачественных новообразованиях.
    Сложные белки. Белки, состоящие из одних только аминокислот, называют простыми. Часто, однако, к полипептидной цепи бывают присоединены атом металла или какое-нибудь химическое соединение, не являющееся аминокислотой. Такие белки называются сложными. Примером может служить гемоглобин: он содержит железопорфирин, который определяет его красный цвет и позволяет ему играть роль переносчика кислорода. В названиях большинства сложных белков содержится указание на природу присоединенных групп: в гликопротеинах присутствуют сахара, в липопротеинах — жиры. Если от присоединенной группы зависит каталитическая активность фермента, то ее называют простетической группой. Нередко какой-нибудь витамин играет роль простетической группы или входит в ее состав. Витамин А, например, присоединенный к одному из белков сетчатки, определяет ее чувствительность к свету.
    Третичная структура. Важна не столько сама аминокислотная последовательность белка (первичная структура), сколько способ ее укладки в пространстве. По всей длине полипептидной цепи ионы водорода образуют регулярные водородные связи, которые придают ей форму спирали либо слоя (вторичная структура). Из комбинации таких спиралей и слоев возникает компактная форма следующего порядка — третичная структура белка. Вокруг связей, удерживающих мономерные звенья цепи, возможны повороты на небольшие углы. Поэтому с чисто геометрической точки зрения число возможных конфигураций для любой полипептидной цепи бесконечно велико. В действительности же каждый белок существует в норме только в одной конфигурации, определяемой его аминокислотной последовательностью. Структура эта не жесткая, она как бы «дышит» — колеблется вокруг некой средней конфигурации. Цепь складывается в такую конфигурацию, при которой свободная энергия (способность производить работу) минимальна, подобно тому как отпущенная пружина сжимается лишь до состояния, соответствующего минимуму свободной энергии. Нередко одна часть цепи бывает жестко сцеплена с другой дисульфидными (-S-S-) связями между двумя остатками цистеина. Отчасти именно поэтому цистеин среди аминокислот играет особо важную роль. Сложность строения белков столь велика, что пока еще невозможно вычислить третичную структуру белка, если даже известна его аминокислотная последовательность. Но если удается получить кристаллы белка, то его третичную структуру можно определить по дифракции рентгеновских лучей. У структурных, сократительных и некоторых других белков цепи вытянуты и несколько лежащих рядом слегка свернутых цепей образуют фибриллы; фибриллы, в свою очередь, складываются в более крупные образования — волокна. Однако большинство белков в растворе имеет глобулярную форму: цепи свернуты в глобуле, как пряжа в клубке. Свободная энергия при такой конфигурации минимальна, поскольку гидрофобные («отталкивающие воду») аминокислоты скрыты внутри глобулы, а гидрофильные («притягивающие воду») находятся на ее поверхности. Многие белки — это комплексы из нескольких полипептидных цепей. Такое строение называется четвертичной структурой белка. Молекула гемоглобина, например, состоит из четырех субъединиц, каждая из которых представляет собой глобулярный белок. Структурные белки благодаря своей линейной конфигурации образуют волокна, у которых предел прочности на разрыв очень высок, глобулярная же конфигурация позволяет белкам вступать в специфические взаимодействия с другими соединениями. На поверхности глобулы при правильной укладке цепей возникают определенной формы полости, в которых размещены реакционноспособные химические группы. Если данный белок — фермент, то другая, обычно меньшая, молекула какого-то вещества входит в такую полость подобно тому, как ключ входит в замок; при этом меняется конфигурация электронного облака молекулы под влиянием находящихся в полости химических групп, и это вынуждает ее определенным образом реагировать. Таким способом фермент катализирует реакцию. В молекулах антител тоже имеются полости, в которых различные чужеродные вещества связываются и тем самым обезвреживаются. Модель «ключа и замка», объясняющая взаимодействие белков с другими соединениями, позволяет понять специфичность ферментов и антител, т.е. их способность реагировать только с определенными соединениями. Белки у разных видов организмов. Белки, выполняющие одну и ту же функцию у разных видов растений и животных и потому носящие одно и то же название, имеют и сходную конфигурацию. Они, однако, несколько различаются по своей аминокислотной последовательности. По мере того как виды дивергируют от общего предка, некоторые аминокислоты в определенных положениях замещаются в результате мутаций другими. Вредные мутации, являющиеся причиной наследственных болезней, выбраковываются естественным отбором, но полезные или по крайней мере нейтральные могут сохраняться. Чем ближе друг к другу два каких-нибудь биологических вида, тем меньше различий обнаруживается в их белках. Некоторые белки меняются относительно быстро, другие весьма консервативны. К последним принадлежит, например, цитохром с — дыхательный фермент, имеющийся у большинства живых организмов. У человека и шимпанзе его аминокислотные последовательности идентичны, а в цитохроме с пшеницы иными оказались лишь 38% аминокислот. Даже сравнивая человека и бактерии, сходство цитохромов с (различия затрагивают здесь 65% аминокислот) все еще можно заметить, хотя общий предок бактерии и человека жил на Земле около двух миллиардов лет назад. В наше время сравнение аминокислотных последовательностей часто используют для построения филогенетического (генеалогического) древа, отражающего эволюционные связи между разными организмами.
    Денатурация. Синтезированная молекула белка, складываясь, приобретает свойственную ей конфигурацию. Эта конфигурация, однако, может разрушиться при нагревании, при изменении рН, под действием органических растворителей и даже при простом взбалтывании раствора до появления на его поверхности пузырьков. Измененный таким образом белок называют денатурированным; он утрачивает свою биологическую активность и обычно становится нерастворимым. Хорошо знакомые всем примеры денатурированного белка — вареные яйца или взбитые сливки. Небольшие белки, содержащие всего лишь около сотни аминокислот, способны ренатурировать, т.е. вновь приобретать исходную конфигурацию. Но большинство белков превращается при этом просто в массу спутанных полипептидных цепей и прежнюю конфигурацию не восстанавливает. Одна из главных трудностей при выделении активных белков связана с их крайней чувствительностью к денатурации. Полезное применение это свойство белков находит при консервировании пищевых продуктов: высокая температура необратимо денатурирует ферменты микроорганизмов, и микроорганизмы погибают.
    СИНТЕЗ БЕЛКОВ
    Для синтеза белка живой организм должен располагать системой ферментов, способных присоединять одну аминокислоту к другой. Необходим также источник информации, которая бы определяла, какие именно аминокислоты следует соединять. Поскольку в организме имеются тысячи видов белков и каждый из них состоит в среднем из нескольких сотен аминокислот, необходимая информация должна быть поистине огромной. Хранится она (подобно тому, как хранится запись на магнитной ленте) в молекулах нуклеиновых кислот, из которых состоят гены.
    См. также
    НАСЛЕДСТВЕННОСТЬ;
    НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ.
    Активация ферментов. Синтезированная из аминокислот полипептидная цепь — это далеко не всегда белок в его окончательной форме. Многие ферменты синтезируются сначала в виде неактивных предшественников и переходят в активную форму лишь после того, как другой фермент удалит на одном из концов цепи несколько аминокислот. В такой неактивной форме синтезируются некоторые из пищеварительных ферментов, например трипсин; эти ферменты активируются в пищеварительном тракте в результате удаления концевого фрагмента цепи. Гормон инсулин, молекула которого в активной форме состоит из двух коротких цепей, синтезируется в виде одной цепи, т.н. проинсулина. Затем средняя часть этой цепи удаляется, а оставшиеся фрагменты связываются друг с другом, образуя активную молекулу гормона. Сложные белки образуются лишь после того, как к белку будет присоединена определенная химическая группа, а для этого присоединения часто тоже требуется фермент.
    Метаболический кругооборот. После скармливания животному аминокислот, меченных радиоактивными изотопами углерода, азота или водорода, метка быстро включается в его белки. Если меченые аминокислоты перестают поступать в организм, то количество метки в белках начинает снижаться. Эти эксперименты показывают, что образовавшиеся белки не сохраняются в организме до конца жизни. Все они, за немногими исключениями, находятся в динамичном состоянии, постоянно распадаются до аминокислот, а затем вновь синтезируются. Некоторые белки распадаются, когда гибнут и разрушаются клетки. Это постоянно происходит, например, с эритроцитами и клетками эпителия, выстилающего внутреннюю поверхность кишечника. Кроме того, распад и ресинтез белков протекают и в живых клетках. Как ни странно, о распаде белков известно меньше, чем об их синтезе. Ясно, однако, что в распаде участвуют протеолитические ферменты, сходные с теми, которые расщепляют белки до аминокислот в пищеварительном тракте. Период полураспада у разных белков различен — от нескольких часов до многих месяцев. Единственное исключение — молекулы коллагена. Однажды образовавшись, они остаются стабильными, не обновляются и не замещаются. Со временем, однако, меняются некоторые их свойства, в частности эластичность, а поскольку они не обновляются, следствием этого оказываются определенные возрастные изменения, например появление морщин на коже.
    Синтетические белки. Химики давно уже научились полимеризовать аминокислоты, но аминокислоты соединяются при этом неупорядоченно, так что продукты такой полимеризации мало похожи на природные. Правда, имеется возможность соединять аминокислоты в заданном порядке, что позволяет получать некоторые биологически активные белки, в частности инсулин. Процесс достаточно сложен, и таким способом удается получать лишь те белки, в молекулах которых содержится около сотни аминокислот. Предпочтительнее вместо этого синтезировать или выделить нуклеотидную последовательность гена, соответствующую желаемой аминокислотной последовательности, а затем ввести этот ген в бактерию, которая и будет вырабатывать путем репликации большое количество нужного продукта. У этого метода, впрочем, тоже есть свои недостатки.
    См. также ГЕННАЯ ИНЖЕНЕРИЯ.
    БЕЛКИ И ПИТАНИЕ
    Когда белки в организме распадаются до аминокислот, эти аминокислоты могут быть снова использованы для синтеза белков. В то же время и сами аминокислоты подвержены распаду, так что они реутилизируются не полностью. Ясно также, что в период роста, при беременности и заживлении ран синтез белков должен превышать распад. Некоторые же белки организм непрерывно теряет; это белки волос, ногтей и поверхностного слоя кожи. Поэтому для синтеза белков каждый организм должен получать аминокислоты с пищей.
    Источники аминокислот. Зеленые растения синтезируют из СО2, воды и аммиака или нитратов все 20 аминокислот, встречающихся в белках. Многие бактерии тоже способны синтезировать аминокислоты при наличии сахара (или какого-нибудь его эквивалента) и фиксированного азота, но и сахар, в конечном счете, поставляется зелеными растениями. У животных способность к синтезу аминокислот ограниченна; они получают аминокислоты, поедая зеленые растения или других животных. В пищеварительном тракте поглощенные белки расщепляются до аминокислот, последние всасываются, и уже из них строятся белки, характерные для данного организма. Ни один поглощенный белок не включается в структуры тела как таковой. Единственное исключение заключается в том, что у многих млекопитающих часть материнских антител может в интактном виде попасть через плаценту в кровоток плода, а через материнское молоко (особенно у жвачных) быть передано новорожденному сразу же после его появления на свет.
    Потребность в белках. Ясно, что для поддержания жизни организм должен получать с пищей некоторое количество белков. Однако размеры этой потребности зависят от ряда факторов. Организму необходима пища и как источник энергии (калорий), и как материал для построения его структур. На первом месте стоит потребность в энергии. Это значит, что, когда углеводов и жиров в рационе мало, пищевые белки используются не для синтеза собственных белков, а в качестве источника калорий. При длительном голодании даже собственные белки расходуются на удовлетворение энергетических нужд. Если же углеводов в рационе достаточно, то потребление белков может быть снижено.
    Азотистый баланс. В среднем ок. 16% всей массы белка составляет азот. Когда входившие в состав белков аминокислоты расщепляются, содержавшийся в них азот выводится из организма с мочой и (в меньшей мере) с калом в виде различных азотистых соединений. Удобно поэтому для оценки качества белкового питания использовать такой показатель, как азотистый баланс, т.е. разность (в граммах) между количеством азота, поступившего в организм, и количеством выведенного азота за сутки. При нормальном питании у взрослого эти количества равны. У растущего организма количество выведенного азота меньше количества поступившего, т.е. баланс положителен. При нехватке белков в рационе баланс отрицателен. Если калорий в рационе достаточно, но белки в нем полностью отсутствуют, организм сберегает белки. Белковый обмен при этом замедляется, и повторная утилизация аминокислот в синтезе белка идет с максимально возможной эффективностью. Однако потери неизбежны, и азотистые соединения все же выводятся с мочой и частично с калом. Количество азота, выведенного из организма за сутки при белковом голодании, может служить мерой суточной нехватки белка. Естественно предположить, что, введя в рацион количество белка, эквивалентное этому дефициту, можно восстановить азотистый баланс. Однако это не так. Получив такое количество белка, организм начинает использовать аминокислоты менее эффективно, так что для восстановления азотистого баланса требуется некоторое дополнительное количество белка. Если количество белка в рационе превышает необходимое для поддержания азотистого баланса, то вреда от этого, по-видимому, нет. Избыток аминокислот просто используется как источник энергии. В качестве особенно яркого примера можно сослаться на эскимосов, которые потребляют мало углеводов и примерно в десять раз больше белка, чем требуется для поддержания азотистого баланса. В большинстве случаев, однако, использование белка в качестве источника энергии невыгодно, поскольку из определенного количества углеводов можно получить намного больше калорий, чем из такого же количества белка. В бедных странах население получает необходимые калории за счет углеводов и потребляет минимальное количество белка. Если необходимое число калорий организм получает в форме небелковых продуктов, то минимальное количество белка, обеспечивающее поддержание азотистого баланса, составляет для взрослого человека ок. 30 г в день. Примерно столько белка содержится в четырех ломтиках хлеба или 0,5 л молока. Оптимальным считают обычно несколько большее количество; рекомендуется от 50 до 70 г.
    Незаменимые аминокислоты. До сих пор белок рассматривался как нечто целое. Между тем для того, чтобы мог идти синтез белка, в организме должны присутствовать все необходимые аминокислоты. Некоторые из аминокислот организм животного сам способен синтезировать. Их называют заменимыми, поскольку они не обязательно должны присутствовать в рационе, — важно лишь, чтобы в целом поступление белка как источника азота было достаточным; тогда при нехватке заменимых аминокислот организм может синтезировать их за счет тех, что присутствуют в избытке. Остальные, «незаменимые», аминокислоты не могут быть синтезированы и должны поступать в организм с пищей. Для человека незаменимыми являются валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, гистидин, лизин и аргинин. (Хотя аргинин и может синтезироваться в организме, его относят к незаменимым аминокислотам, поскольку у новорожденных и растущих детей он образуется в недостаточном количестве. С другой стороны, для человека зрелого возраста поступление некоторых из этих аминокислот с пищей может стать необязательным.) Этот список незаменимых аминокислот приблизительно одинаков также и у других позвоночных и даже у насекомых. Питательную ценность белков обычно определяют, скармливая их растущим крысам и следя за прибавкой веса животных.
    Питательная ценность белков. Питательную ценность белка определяют по той незаменимой аминокислоте, которой более всего не хватает. Проиллюстрируем это на примере. В белках нашего тела содержится в среднем ок. 2% триптофана (по весу). Допустим, что в рацион входит 10 г белка, содержащего 1% триптофана, и что других незаменимых аминокислот в нем достаточно. В нашем случае 10 г этого неполноценного белка по сути эквивалентны 5 г полноценного; остальные 5 г могут послужить только источником энергии. Отметим, что, поскольку аминокислоты в организме практически не запасаются, а для того чтобы мог идти синтез белка, должны одновременно присутствовать все аминокислоты, эффект от поступления незаменимых аминокислот можно обнаружить лишь в том случае, если все они поступят в организм одновременно. Усредненный состав большей части животных белков близок к усредненному составу белков человеческого тела, так что аминокислотная недостаточность нам вряд ли грозит, если наш рацион богат такими продуктами, как мясо, яйца, молоко и сыр. Однако есть белки, например желатин (продукт денатурации коллагена), которые содержат очень мало незаменимых аминокислот. Растительные белки, хотя они в этом смысле и лучше желатина, тоже бедны незаменимыми аминокислотами; особенно мало в них лизина и триптофана. Тем не менее и чисто вегетарианскую диету вовсе нельзя считать вредной, если только при этом потребляется несколько большее количество растительных белков, достаточное для того, чтобы обеспечить организм незаменимыми аминокислотами. Больше всего белка содержится у растений в семенах, особенно в семенах пшеницы и различных бобовых культур. Богаты белком также и молодые побеги, например у спаржи.
    Синтетические белки в рационе. Добавляя небольшие количества синтетических незаменимых аминокислот или богатых ими белков к неполноценным белкам, например к белкам кукурузы, можно значительно повысить питательную ценность последних, т.е. тем самым как бы увеличить количество потребляемого белка. Другая возможность состоит в выращивании бактерий или дрожжей на углеводородах нефти с добавлением нитратов или аммиака в качестве источника азота. Полученный таким путем микробный белок может служить кормом для домашней птицы или скота, а может и непосредственно потребляться человеком. Третий, широко применяющийся, метод использует особенности физиологии жвачных животных. У жвачных в начальном отделе желудка, т.н. рубце, обитают особые формы бактерий и простейших, которые превращают неполноценные растительные белки в более полноценные микробные белки, а эти, в свою очередь, — после переваривания и всасывания — превращаются в животные белки. К корму скота можно добавить мочевину — дешевое синтетическое азотсодержащее соединение. Обитающие в рубце микроорганизмы используют азот мочевины для превращения углеводов (которых в корме значительно больше) в белок. Около трети всего азота в корме скота может поступать в виде мочевины, что по сути и означает в определенной мере химический синтез белка. В США этот метод играет важную роль как один из способов получения белка.
    ЛИТЕРАТУРА
    Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека, тт. 1-2. М., 1993 Албертс Б., Брей Д., Льюс Дж. и др. Молекулярная биология клетки, тт. 1-3. М., 1994

    Энциклопедия Кольера. — Открытое общество. 2000.

    Анализы в KDL. Белковые фракции (включает определение общего белка и альбумина)

    Белковые фракции представляют собой совокупность различных групп белков, которые в сумме составляют общий белок крови. К ним относятся альфа-1 и альфа 2 глобулины, бета-1 и бета-2 глобулины и гамма-глобулин, а также альбумин. Эти фракции находятся в определенном качественном и количественном соотношении, изменение которого может указывать на наличие тех или иных заболеваний.

    Изменение процентного соотношения белковых фракций крови наблюдается при многих заболеваниях, в первую очередь, моноклональных гаммапатиях (множественная миелома, макроглобулинемия Вальденстрема), хроническом миелобластном лейкозе, нефротическом синдроме, амилоидозе, болезнях печени и аутоиммунных процессах. Для диагностики этих заболеваний назначается анализ белковых фракций методом электрофореза.

    В каких случаях обычно назначают исследование?

    • При диагностике моноклональных и поликлональных гаммапатий;
    • При заболеваниях почек и печени;
    • При подозрении на хронические инфекционные или аутоиммунные воспалительные процессы;
    • При диагностике иммунодефицитных состояний;
    • При наличии симптомов рассеянного склероза.

    Что именно определяется в процессе анализа?

    Электрофорез белков – это метод разделения белковых молекул в исследуемом образце. Его принцип заключается в том, что молекулы с разной массой, зарядом и формой в электрическом поле движутся с различной скоростью и отображаются в результате как полосы разной ширины и с местоположением, специфичным для каждой фракции. Самая интенсивная полоса соответствует альбумину, на долю которого приходится около 70% общего белка крови. Остальные полосы имеют свои нормы интенсивности, отклонение от которых свидетельствует о тех или иных нарушениях в организме. Например, при отсутствии какой-либо полосы можно говорить о дефиците белка, избыток же указывает на повышенную выработку этой группы белков, что, например, встречается при гаммапатиях. Наиболее характерным патологическим признаком является пик – резкое увеличение интенсивности одной из фракций белка.

    Как врачам, так и пациентам следует помнить о том, что электрофорез белков не является специфичным методом, поскольку отклонения в результатах анализа наблюдаются при многих заболеваниях. Для дальнейшей диагностики необходимы другие профильные анализы и инструментальные исследования.

    Что означают результаты теста?

    Любые отклонения от нормы, в особенности появление пиков и резко выраженный избыток или недостаток какой-либо фракции – серьезный повод для консультации с врачом и дальнейшего обследования, поскольку могут указывать на наличие серьезных патологических процессов в организме. Однако следует помнить о том, что электрофорез белков – неспецифический тест и его недостаточно для установления диагноза.

    При моноклональных гаммапатиях происходит бесконтрольная выработка одного вида иммуноглобулинов (IgG, IgM или IgA), что отражается в результатах электрофореза появлением узкого интенсивного пика гамма-глобулинов – так называемый М-пик. Этот показатель является важным диагностическим критерием, однако он не позволяет отличить миеломную болезнь от гаммапатии другого генеза, поскольку сам метод электрофореза не способен определить тип иммуноглобулина, выработка которого повышена. Для этого используется другое исследование — Типирование парапротеина в сыворотке крови (с помощью иммунофиксации с панелью антисывороток IgG, IgA, IgM, kappa, lambda).

    При поликлональной гаммапатии нет выраженного М-пика; вместо этого наблюдается увеличение всей полосы гамма-глобулинов. Это может указывать на хронические воспалительные процессы в организме, аутоиммунные заболевания и патологию печени.

    При иммунодефицитных состояниях концентрация иммуноглобулинов резко снижается, что отражается в результате анализа отсутствием или низкой интенсивностью полосы гамма-глобулинов. Пример такого заболевания – агаммаглобулинемия Брутона.

    Сроки выполнения теста.

    Обычно результат анализа можно получить через 1-2 дня после сдачи крови.

    Как подготовиться к анализу?

    Следует придерживаться общих правил подготовки к взятию крови из вены. 

    Строение белков — урок. Химия, 8–9 класс.

    Белки являются обязательной составной частью любого живого организма и играют важнейшую роль в обеспечении процессов жизнедеятельности.

     

    В состав белков обязательно входят четыре химических элемента: углерод, водород, кислород и азот. Многие белки содержат серу. В состав некоторых входит фосфор. Есть белки, содержащие атомы металлов.

    Белки — природные высокомолекулярные вещества (полимеры), состоящие из остатков аминокислот.

    Аминокислотные остатки соединены в макромолекулах белков пептидной группой −NH−CO−, поэтому белки относят к полипептидам.

    В состав белков входят двадцать аминокислот строения Nh3−C|H−COOHR.  Аминокислотные остатки соединяются в макромолекулы белков в различной последовательности. Число аминокислотных остатков в молекулах тоже может быть разное. Поэтому разнообразие белков практически безгранично и у каждого живого существа набор белковых молекул особый, неповторимый.

     

    Белковые молекулы могут содержать от одного до нескольких сотен и даже тысяч аминокислотных остатков, поэтому их относительные молекулярные массы изменяются от десятков тысяч до нескольких миллионов. Так, относительная молекулярная масса гемоглобина равна \(68 000\), яичного белка — \(44 000\), а вируса гриппа — \(32 000 000\).

     

    Свойства белка в первую очередь определяются порядком соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

    Последовательность аминокислотных остатков в макромолекуле называется первичной структурой белка.

    Первичная структура

      

    Существуют вторичная (спираль) и третичная (клубок) структуры белковых молекул. Они образуются в результате внутримолекулярного взаимодействия частей полипептидной цепи.

     

    Вторичная структура

      

    Третичная структура

      

    Несколько белковых молекул могут соединяться друг с другом и образовывать четвертичную структуру.

     

    Четвертичная структура

    Рентгеновский лазер ускорил определение структур белков, важных для медицины

    Международная команда учёных, научилась определять пространственную структуру белка, полученную на рентгеновском лазере, используя атомы серы в его составе. Разработка является продолжением проекта группы профессора Вадима Черезова, профессора МФТИ и Университета Южной Калифорнии, по созданию эффективной методики исследования рецепторных белков. Подробное описание работы опубликовано в журнале Science Advances.

    Рецепторные белки (GPCR) обеспечивают передачу сигналов внутрь клеток, тем самым позволяя им получать информацию об окружающей среде и взаимодействовать друг с другом. Благодаря этому мы можем видеть, испытывать чувства, поддерживать кровяное давление, т.е. всё, что необходимо для функционирования организма. Нарушения в работе этих белков приводят к возникновению тяжёлых заболеваний, например, слепоте. Разработка лекарств, восстанавливающих нормальное функционирование рецепторов, невозможна без точного понимания механизмов работы GPCR, который, подобно остальным белкам, определяется их пространственной структурой, иными словами тем, как свёрнут белок.

    Наиболее подходящим методом для решения этой задачи является рентгеновская кристаллография. Для рентгеновских лучей кристалл является трёхмерной дифракционной решёткой, в которой излучение рассеивается на атомах.


    Рис.1 Схема эксперимента по фемтосекундной рентгеновской кристаллографии. С помощью инжектора (1) кристаллы белка, растворённые в липидной среде (2) просвечиваются рентгеновским лучом (5), после чего рассеянный луч попадает на детектор (6). Давление в инжекторе создаётся с помощью гидравлического поршня(3), для сохранения прямой формы липидной струи специально подают поток газа (4).

    Отдельной проблемой при этом является получение кристалла белка. Для этого рецепторные белки необходимо извлечь из мембраны клетки и поместить в специальную липидную среду. Затем подбирая температуру и вещества, ускоряющие процесс осаждения, белок кристаллизуют.

    Неприятной особенностью GPCR является то, что это очень подвижные и динамичные молекулы, часто меняющие свою пространственную структуру. Как следствие, для них сложно вырастить крупные кристаллы, которые необходимы для классической процедуры дифракции. Она предполагает достаточно продолжительное облучение кристалла под разными углами. Рентген ионизирует атомы, тем самым разрушая молекулы белка. Чтобы компенсировать этот эффект как раз и нужны большие кристаллы, размером в несколько десятков микрон.

    Решение этой проблемы стало возможно благодаря новой экспериментальной методике рентгеновской дифракции. Её разработкой в течение последних нескольких лет занимается международная команда учёных из Университетов штата Аризоны и Цюриха, Национальной лаборатории SLAC в Стэнфорде, института iHuman при Университете в Шанхае, Института Биофизики Китайской Академии Наук, центра CFEL в Гамбурге, Университета Южной Калифорнии и МФТИ. Одним из лидеров этого коллектива является Вадим Черезов, профессор университета Южной Калифорнии и МФТИ. В основе методики лежит использование рентгеновских источников нового поколения — лазеров на свободных электронах. Излучение от них настолько мощное, что оно полностью ионизирует атомы в кристалле при прохождении через него, по сути, разрушая его. Однако, за счёт очень короткого времени лазерного импульса (порядка нескольких фемтосекунд, 10-15 с), получается заснять дифракционную картину до того, как атомы сдвинуться с места. Благодаря этому учёным удалось обойти трудности, связанные с размерами кристаллов.

    Поскольку кристалл разрушается моментально, то померить его в различных ориентациях невозможно. Для решения этой задачи учёные собирают и обрабатывают данные от множества кристаллов. С помощью специального инжектора липидная среда, в которой находятся кристаллы, подаётся под рентгеновский импульс. Весь процесс напоминает выдавливание зубной пасты из тюбика.

    В результате получаются миллионы дифракционных изображений, которые необходимо обработать: отобрать изображения с кристаллами, найти их ориентацию, затем собрать в трёхмерную дифракционную картину. Для её расшифровки нужно знать два параметра: амплитуду и фазу отраженного излучения. Значения амплитуд измеряются на детекторе в ходе эксперимента, а вот определение фазы — это нетривиальная задача, для решения которой существует несколько методов.

    Например, если нам известен некий белок, обладающий похожей структурой, то можно использовать его в качестве первого приближения. Очевидно, что такое возможно не во всех случаях.

    Другой популярный метод — использовать эффект известный как аномальное рассеяние. Он возникает, когда длина рентгеновской волны близка к энергии электронного перехода в атомах, в результате происходит поглощение и переизлучение волны. Как следствие, меняются амплитуды и фазы. Если очень точно измерить амплитуды, то на основе разности между ними становится возможным восстановить фазы. Однако большинство атомов, входящих в состав белков (углерод, кислород, азот) для этого не подходят.  Достаточно тяжёлым элементов, встречающимся практически во всех белках, является сера. Именно ей и воспользовались исследователи в текущей работе для восстановления фазы.

    Для этого потребовалась разработка специального программного обеспечения. Из 7 миллионов полученных изображений необходимо было отобрать те, которые имеют диффракционные отражения. Затем определить ориентацию кристалла и интенсивность всех отражений, после чего собрать получившиеся данные вместе. В итоге было отобрано 600 тысяч дифракционных картин, используя которые, получилось восстановить структуру белка с разрешением в 2,5Å. Соединив эти данные с данными, полученными при другой длине волны рентгеновского излучения, у исследователей получилось поднять разрешение до 1,9Å. Такая точность позволяет не только определять структуры рецепторных белков с высокой точностью, но и увидеть молекулы воды и липидов, которые окружают их, что имеет огромное значение для понимания механизма работы белка и моделирования его взаимодействия с другими веществами.

    «Когда я участвовал в работе по определению структуры первого рецепторного белка, у меня ушёл примерно год на то, чтобы получить кристаллы достаточно большого размера для проведения классической рентгеновской дифракции. Мы надеемся, что разработанный нами метод позволит ускорить эту работу в несколько раз», — комментирует значимость исследования профессор Черезов.

    Из существующих 800 рецепторных белков на сегодняшний день нам известны структуры только 34. Разработанная учёными экспериментальная методика позволит значительно ускорить их исследования. Что в свою очередь поможет в создании новых эффективных препаратов против огромного количества заболеваний.

    Рис.2 Конечная структура аденозинового А2А рецептора, изучавшегося в данной работе. Жёлтые сферы — атомы серы, синие сферы — молекулы воды, синими полосами показана липидная мембрана.


    Избыточное потребление белка приводит к подагре, определить суточную норму в Москве

    Сколько белка нужно человеку?

    На этот вопрос нет ответа, одинакового для всех. Потребность в белке возрастает при интенсивном росте (у детей), во время беременности, при некоторых патологических состояниях (ожогах, заболеваниях легких). При отдельных заболеваниях белок следует ограничивать, так как у организма снижены возможности полной утилизации продуктов его распада, в первую очередь — аммиака (мочевины).

    Зачем нужен белок?

    Любой белок — это комбинация двадцати аминокислот. Мы употребляем в пищу растительные или животные белки только для того, чтобы наш организм смог построить из них собственные. При пищеварении белки расщепляются на аминокислоты. И эти аминокислоты используются для построения клеток, синтеза гормонов и многих других важных веществ, без которых жизнь человека становится невозможной.

    К чему приводит избыточное потребление белка?

    В организме белок разлагается на воду, аммиак и глюкозу. Глюкоза — источник энергии, вода полезна, а аммиак — яд. Поэтому в печени связывается особыми ферментами и превращается в мочевину. Мочевина выводится почками. Если поступление белка значительно превышает норму, железы внутренней секреции работают с большим напряжением, повышается нервная возбудимость, страдают печень, почки, суставы, нарушается обмен веществ.

    Обычно с избыточным потреблением белка связывают два заболевания: мочекаменную болезнь и подагру. Однако они вызваны нарушением другого вещества — мочевой кислоты, которая накапливается в организме в результате нарушения пуринового обмена. Ошибка простительна. Она объясняется тем, что и белок, и пурины в большом количестве содержатся в мясе и рыбе. То есть, употребляя без меры мясо (особенно мясные деликатесы!), человек получает не только белки, но и пурины.

    Мочекаменная болезнь почек

    Соли мочевой кислоты кристаллизуются в канальцах почек. В результате образуются камни, которые затрудняют отток мочи. Пока конкременты маленькие, человек ощущает незначительный дискомфорт в области поясницы. По мере их роста дискомфорт усиливается. В случае, когда камень перекрывает проток возникает почечная колика. Её симптомы резко выражены:

    • резкая боль в пояснице;
    • человек мечется, меняя положение тела в поисках позы, в которой боль станет хоть чуть меньше.

    Это состояние требует неотложных мер. Нужно вызвать бригаду скорой помощи и следовать указаниям доктора.

    Подагра

    Хроническое обменное заболевание, которое развивается при поражении почек или чрезмерной выработке пуринов. Мочевая кислота накапливается — появляется подагра.

    Характерные признаки:

    • артрит, чаще поражаются мелкие суставы;
    • асимметрия поражений;
    • острые приступы сменяются ремиссиями.

    Лечение подагры проводится в стационаре. Проводится медикаментозная терапия, подбирается диета.

    Диета при подагре, мочекаменной болезни

    Обычно рекомендуется шестой диетический стол, ограничивающий употребление мяса и соли. Исключаются мясные деликатесы, субпродукты, бобовые, щавель, шпинат, крепкие бульоны.

    Рекомендуется увеличить в рационе долю растительного белка, усилить питьевой режим.

    Определение суточной нормы белка в Москве

    В клинике MAJOR CLINIC ведет прием опытный диетолог высокой квалификации. Вы можете сделать своё питание правильным и полезным, записавшись на консультацию к доктору. После изучения ваших особенностей обмена и двигательной активности, врач составит для вас индивидуальный рацион и примерное меню. Придерживаясь рационального питания, вы очень скоро почувствуете себя значительно лучше. Ощутите прилив энергии, станете более активным и жизнерадостным человеком.

    Определение белка по Merriam-Webster

    защита | \ ˈPrō-ˌtēn также ˈprō-tē-ən \

    1 : любое из различных природных чрезвычайно сложных веществ, которые состоят из аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями, содержат элементы углерод, водород, азот, кислород, обычно серу, а иногда и другие элементы (такие как фосфор или железо), и включают многие важные биологические соединения (такие как ферменты, гормоны или антитела)

    2 : общее азотистое вещество в растительных или животных веществах

    Что такое белки и для чего они нужны ?: MedlinePlus Genetics

    Белки — это большие сложные молекулы, которые играют важную роль в организме.Они выполняют большую часть работы в клетках и необходимы для структуры, функции и регулирования тканей и органов тела.

    Белки состоят из сотен или тысяч более мелких единиц, называемых аминокислотами, которые связаны друг с другом длинными цепями. Существует 20 различных типов аминокислот, которые можно комбинировать для получения белка. Последовательность аминокислот определяет уникальную трехмерную структуру каждого белка и его конкретную функцию. Аминокислоты кодируются комбинациями трех строительных блоков ДНК (нуклеотидов), определяемых последовательностью генов.

    Белки можно описать в соответствии с их широким спектром функций в организме, перечисленных в алфавитном порядке:

    Примеры функций белков

    Функция

    Описание

    Пример

    Антитело

    Антитела связываются с определенными инородными частицами, такими как вирусы и бактерии, чтобы защитить организм.

    Иммуноглобулин G (IgG)

    Фермент

    Ферменты осуществляют почти все тысячи химических реакций, протекающих в клетках. Они также помогают формированию новых молекул, считывая генетическую информацию, хранящуюся в ДНК.

    Фенилаланингидроксилаза

    Посланник

    Белки-мессенджеры, такие как некоторые типы гормонов, передают сигналы для координации биологических процессов между различными клетками, тканями и органами.

    Гормон роста

    Компонент конструкции

    Эти белки обеспечивают структуру и поддержку клеток. В большем масштабе они также позволяют телу двигаться.

    Актин

    Транспортировка / хранение

    Эти белки связывают и переносят атомы и небольшие молекулы внутри клеток и по всему телу.

    Ферритин

    Что такое белок? — Определение, функции, преимущества и источники — Видео и стенограмма урока

    Аминокислоты и белки

    Белки представляют собой длинные цепи из аминокислот .Аминокислоты — это строительные блоки белка. Другими словами, аминокислоты подобны звеньям в цепи. Сама цепочка представляет собой молекулу белка. Затем белковые цепи скручиваются и складываются вместе определенным образом, чтобы создать определенные молекулы.

    В этом примере показана наша первичная белковая цепь, которая скручена в спиральную форму, свернута в лист, а затем снова скручена в замысловатую глобулярную форму. В этом случае конечным продуктом является молекула белка, известная как гемоглобин, которую можно найти в вашей крови.

    Источники белка

    Ранее мы упоминали, что белок играет роль в восстановлении тканей, и именно поэтому так важно иметь белок в вашем рационе. Но каковы лучшие источники белка? И есть ли разные типы протеина? Давайте исследуем эти вопросы. После этого вы можете заглянуть в свой холодильник и решить, является ли ваша диета богатой или бедной белками.

    Белок содержится во всем живом. Тип и количество белка в продуктах питания может быть разным, но неизбежно в той или иной форме.Мясо, сыры и орехи, как правило, содержат больше белка, чем многие растительные источники. Чтобы определить содержание белка в пище, нам нужно прочитать этикетку с пищевой добавкой.

    Согласно этикетке на этикетке, этот источник питания содержит три грамма белка. По сравнению с большинством продуктов, три грамма белка — это не так много. И эта этикетка не сообщает нам, является ли белок полным или неполным. Полноценные белки обычно получают из животных источников и содержат все аминокислоты, необходимые для создания белка в организме. Растительные источники, как правило, содержат меньше этих необходимых аминокислот; в результате они считаются неполными белками .

    Краткое содержание урока

    Белок используется для восстановления тканей, а также в качестве ферментов, антител и гормонов-посредников. Белки состоят из длинных цепочек из аминокислот . Аминокислоты — это субъединицы или звенья, составляющие белковую цепь.Все белковые молекулы построены из этих субъединиц. Однако конкретная форма белковой молекулы определяется ее функцией. Белок — одна из четырех макромолекул . Макромолекулы — это большие молекулы в вашем теле, которые выполняют определенные функции.

    Белки Ключевые термины

    • Белок : длинные цепи аминокислот
    • Аминокислоты : строительные блоки белка
    • Макромолекулы большие молекулы со специальными функциями
    • Полные белки : белки животного происхождения и содержат аминокислоты, необходимые для создания белка
    • Неполные белки : белки растительного происхождения

    Результаты обучения

    Примените полученные знания о белках при проверке своих способностей для достижения этих целей:

    • Обсудите различные варианты использования белков в организме человека
    • Подчеркнуть потребность в аминокислотах
    • Перечислите несколько источников белка

    Что такое белки? Определение, функции, примеры белка

    Гемоглобин — это белок, состоящий из четырех полипептидных субъединиц.(Ричард Уиллер)

    Белки — это большой класс биологических молекул, состоящих из цепочек аминокислот, называемых полипептидами. Один полипептид может образовывать белок, хотя многие белки состоят из нескольких полипептидных субъединиц.

    ФУНКЦИИ БЕЛКА

    Белки выполняют важные функции в организмах. Фактически, этот класс молекул находится в каждой клетке и необходим для жизни. Вот несколько примеров функций, выполняемых белками:

    • образуют каркас, который поддерживает форму клетки
    • катализирует метаболические реакции
    • незаменим в рационе животных в качестве источника определенных аминокислот
    • транспортных молекул внутри клеток и во всем организме
    • незаменимых для репликации ДНК
    • действует в иммунном ответе

    СТРУКТУРА БЕЛКА

    Белок может состоять из одного полипептида или нескольких полипептидных субъединиц.Некоторые белки включают непептидные группы, называемые кофакторами. Кофактором может быть органическая группа (например, кофермент, простетическая группа) или неорганическая группа (например, ион металла или кластер железо-сера).

    Каждый полипептид представляет собой линейную молекулу, состоящую из цепочки аминокислот, которые связаны в цепь пептидными связями. ДНК или РНК организма кодируют последовательность аминокислот, образующих белки. Построение каждой аминокислотной цепи из генетического кода называется трансляцией . После трансляции полипептид обычно претерпевает дополнительные химические изменения, называемые посттрансляционной модификацией.

    ПРИМЕРЫ БЕЛКОВ

    Белки широко используются в повседневной жизни. Большая часть структуры органов и тканей состоит из белков. Вот несколько примеров:

    • кератин
    • актин
    • миозин
    • гемоглобин
    • коллаген
    • эластин
    • альбумин
    • фибрин
    • инсулин

    • иммуноглобулин
    • каталин

      Похожие сообщения

      Определение белка в Медицинском словаре

      pro · tein (p),

      (prō’tēn, prōo’tē-in), Не путайте это слово с протеином.

      Макромолекулы, состоящие из длинных последовательностей α-аминокислот [H 2 N-CHR-COOH] в пептидной (амидной) связи (отщепление H 2 O между α-NH 2 и α-COOH последовательные остатки). Белок составляет три четверти сухого веса большей части клеточного вещества и участвует в структурах, гормонах, ферментах, сокращении мышц, иммунологической реакции и основных жизненных функциях. Вовлеченные аминокислоты обычно представляют собой 20 α-аминокислот (например, глицин, l-аланин), распознаваемых генетическим кодом.Сшивки, дающие глобулярные формы белка, часто осуществляются через группы -SH двух l-цистеинильных остатков, а также за счет нековалентных сил (водородные связи, липофильное притяжение и т. Д.).

      [Г. prōtos , first, + -in]

      Farlex Partner Medical Dictionary © Farlex 2012

      протеин

      (prō′tēn ′, -tē-ĭn) n.

      Любая группа сложных органических макромолекул, которые содержат углерод, водород, кислород, азот и обычно серу и состоят из одной или нескольких цепочек аминокислот.Белки являются основными компонентами всех живых клеток и включают множество веществ, таких как ферменты, гормоны и антитела, которые необходимы для правильного функционирования организма. Они необходимы в рационе животных для роста и восстановления тканей и могут быть получены из таких продуктов, как мясо, рыба, яйца, молоко и бобовые.

      протеин · a′ceous (prōt′n-ā′shəs, prō′tē-nā′-), белковый (prō-tē′nĭk) (prō-tē′nəs ), белковый (prō-tē′nəs) прил.

      Медицинский словарь American Heritage® Авторские права © 2007, 2004, компания Houghton Mifflin. Опубликовано компанией Houghton Mifflin. Все права защищены.

      белок

      Биохимия Большая молекула, состоящая из длинной цепи или последовательности аминокислот с общей формулой H 2 N – CHR – COOH – или альфа-аминокислот, соединенных по типу пептида; после воды белки являются основным компонентом клетки и имеют решающее значение для всех биологических структур, например органелл, митохондрий, ферментов и функций, например, роста, развития, иммунной функции, подвижности Типы Гормоны, ферменты, антитела

      Краткий словарь McGraw-Hill современной медицины.© 2002 McGraw-Hill Companies, Inc.

      белок

      (prō’tēn) Макромолекулы, состоящие из длинных последовательностей α-аминокислот [H 2 N-CHR-COOH] в пептидной (амидной) связи ( удаление H 2 O между α-NH 2 и α-COOH последовательных остатков). Белок составляет три четверти сухого веса большей части клеточного вещества и участвует в структурах, гормонах, ферментах, сокращении мышц, иммунологической реакции и основных жизненных функциях. Вовлеченные аминокислоты обычно представляют собой 20 α-аминокислот (глицин, l-аланин), распознаваемых генетическим кодом.Сшивки, дающие глобулярные формы белка, часто осуществляются через группы -SH двух серосодержащих l-цистеинильных остатков, а также за счет нековалентных сил (например, водородных связей, липофильного притяжения).
      Сравните: биорегулятор

      [G. prōtos , первый, + -в ]

      Медицинский словарь для профессий здравоохранения и медсестер © Farlex 2012

      протеин

      большая сложная молекула (MW от 10 000 до более чем 1 миллиона), созданная из AMINO ACIDS присоединилась вместе PEPTIDE BONDS.Все белки содержат углерод, водород, кислород и азот, и большинство из них содержат серу. Белки продуцируются в цитоплазме на рибосомах (см. СИНТЕЗ БЕЛКОВ и начинаются как длинные неразветвленные ПОЛИПЕПТИДНЫЕ ЦЕПИ, первичная структура . Все молекулы белка подвергаются физической перестройке с образованием вторичной структуры . Наиболее распространенный тип формы — это альфа-спираль (правая), спирали которой удерживаются на месте водородными связями. Некоторые белки, такие как кератин, остаются на этой стадии.Альтернативной вторичной структурой является бета-складывание , где параллельных полипептидных цепей сшиты водородными связями, образуя чрезвычайно прочную структуру, как в шелке. Белки с этими относительно простыми двумерными вторичными структурами называются волокнистыми белками .

      Некоторые белки подвергаются еще более сложной укладке, когда вторичная структура выстраивается в трехмерную третичную структуру , образуя «глобулярные» белки, удерживаемые вместе силами между боковыми группами.Такими молекулами являются, например, ФЕРМЕНТЫ, АНТИТЕЛЫ, большинство белков крови и МИОГЛОБИН. наконец, глобулярные белки могут состоять из двух или более полипептидных цепей, слабо связанных вместе, например, HEMOGLOBIN, что дает четвертичную структуру .

      Биологический словарь Коллинза, 3-е изд. © WG Hale, VA Saunders, JP Marham 2005

      Protein

      Вещество, вырабатываемое геном, которое участвует в формировании черт человеческого тела, таких как цвет волос и глаз, или участвует в контроле основных функций человеческое тело, например, контроль клеточного цикла.

      Медицинская энциклопедия Гейла. Copyright 2008 The Gale Group, Inc. Все права защищены.

      белок

      Сложная органическая молекула, состоящая из различных комбинаций любых из двадцати α-аминокислот, связанных генетически контролируемой линейной последовательностью в одну или несколько пептидных цепей. Белки присутствуют в каждой живой клетке и составляют важную составляющую клеток. Они важны для многих функций, таких как рост и восстановление тканей, транспорт молекул по всему телу (например,грамм. гемоглобин для переноса кислорода), как ферменты, катализирующие биохимические реакции, иммунологические реакции, сокращение мышц (с актином и миозином), передачу сигналов (например, инсулин, который передает сигнал из клетки, где он синтезируется, другим клеткам в других тканях), или как антитела путем связывания с рецепторами-мишенями. Многие из двадцати аминокислот вырабатываются организмом. Однако девять из них нужно получать с пищей.

      Миллодот: Словарь оптометрии и визуальных наук, 7-е издание.© 2009 Butterworth-Heinemann

      белок

      (prō’tēn)

      Макромолекулы, состоящие из длинных последовательностей α-аминокислот; составляет три четверти сухого веса большинства клеточного вещества; участвует в структурах, гормонах, ферментах, сокращении мышц, иммунологической реакции и основных жизненных функциях.

      [Г. prōtos , первый, + -in ]

      Медицинский словарь для стоматологов © Farlex 2012

      Обсуждение пациентом белка

      Q.Я получаю около 190 граммов белка в день. Это слишком много белка? Вы когда-нибудь видели парня, живущего только ради еды? Нет? А вот и я. Я получаю около 190 граммов белка в день. Это слишком много белка? Мой вес 183 фунта.

      A. Это хорошее количество, просто убедитесь, что вы получаете большую его часть из настоящих продуктов, а не из порошков и батончиков.

      В. Оказывает ли приготовление пищи отрицательное влияние на содержание белка в пище? Я слышал, что приготовление пищи при высоких температурах разрушает белок, поэтому влияет ли приготовление пищи на содержание белка в пище?

      А. Да. Белки можно денатурировать под воздействием тепла, но только в том случае, если структура белка является нежной или подвергается воздействию чрезвычайно высоких температур в течение длительного времени. Вы должны помнить, что расщепление белка — это физико-химический процесс, при котором изменяется физическая или химическая структура белка. Таким образом, приготовление не снизит питательную ценность пищи, пока она не будет приготовлена ​​при температуре приготовления.

      В. Верно ли, что казеиновый белок может вызывать рак или вреден для человеческого организма? Кто-то оставил в моем блоге комментарий о том, что казеиновый протеин вреден для организма и может привести к раку.Это правда?

      A. Я не знаком с такой информацией, казеин — это белок, который в больших количествах содержится в грудном молоке и заменителях молочных продуктов для младенцев, и, насколько мне известно, он не оказывает такого воздействия.

      Дополнительные обсуждения о протеине

      Этот контент предоставлен iMedix и регулируется Условиями iMedix. Вопросы и ответы не одобряются и не рекомендуются и предоставляются пациентами, а не врачами.

      Как определить и изучить структурные белки как биополимерные материалы

    • 1.

      Askarieh G, Hedhammar M, Nordling K, Saenz A, Casals C, Rising A. et al. Самосборка белков паучьего шелка контролируется pH-чувствительным реле. Природа. 2010; 465: 236–8.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 2.

      Hagn F, Eisoldt L, Hardy JG, Vendrely C, Coles M, Scheibel T. et al. Консервативный домен паучьего шелка действует как молекулярный переключатель, который контролирует сборку волокна. Природа. 2010; 465: 239–42.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 3.

      Цучия К., Нумата К. Химический синтез мультиблочных сополипептидов, вдохновленный белками шелка драглайнов пауков. ACS Macro Lett. 2017; 6: 103–6.

      CAS Google Scholar

    • 4.

      Babb PL, Lahens NF, Correa-Garhwal SM, Nicholson DN, Kim EJ, Hogenesch JB. и другие. Геном Nephila clavipes подчеркивает разнообразие генов паучьего шелка и их сложную экспрессию. Нат Жене. 2017; 49: 895–903.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 5.

      Vollrath F, Porter D, Holland C. Из паучьего шелка еще предстоит извлечь много уроков. Мягкая материя. 2011; 7: 9595–600.

      CAS Google Scholar

    • 6.

      Каташима Т., Малайский А.Д., Нумата К. Химическая модификация и биосинтез шелкоподобных полимеров. Curr Opin Chem Eng. 2019; 24: 61–8.

      Google Scholar

    • 7.

      Gosline JM, Denny MW, DeMont ME. Паучий шелк как резина.Природа. 1984; 309: 551–2.

      CAS Google Scholar

    • 8.

      Gosline JM, Guerette PA, Ortlepp CS, Savage KN. Механический дизайн паучьего шелка: от последовательности фиброина до механической функции. J Exp Biol. 1999; 202: 3295–303.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 9.

      Малайский А.Д., Аракава К., Нумата К. Анализ повторяющихся аминокислотных мотивов раскрывает существенные особенности белков шелка драглайна пауков.Plos ONE. 2017; 12: e0183397.

      PubMed PubMed Central Google Scholar

    • 10.

      Ядзава К., Исида К., Масунага Х., Хикима Т., Нумата К. Влияние содержания воды на формирование бета-листа, термостабильность, удаление воды и механические свойства шелковых материалов. Биомакромолекулы. 2016; 17: 1057–66.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 11.

      Yazawa K, Malay AD, Masunaga H, Numata K.Comms Mater. 2020; 1:10.

    • 12.

      Нумата К., Масунага Х., Хикима Т., Сасаки С., Секияма К., Таката М. Использование кристаллизации шелковых волокон на основе растяжения-деформации для различения их функций в природе. Мягкая материя. 2015; 11: 6335–42.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 13.

      van Beek JD, Hess S, Vollrath F, Meier BH. Молекулярная структура шелка драглайна пауков: складывание и ориентация белкового остова.Proc Natl Acad Sci USA. 2002; 99: 10266–71.

      PubMed Google Scholar

    • 14.

      Сюй М., Льюис Р.В. Состав протеинового суперволокна: шелк драглайна паука. Proc Natl Acad Sci USA. 1990; 87: 7120–4.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 15.

      Zhang YQ. Применение натурального шелкового протеина серицина в биоматериалах. Biotechnol Adv. 2002; 20: 91–100.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 16.

      Малайский н.э., Сато Р., Ядзава К., Ватанабе Х., Ифуку Н., Масунага Х. и др. Связь между физическими свойствами и последовательностью шелка тутового шелкопряда. Научный отчет 2016; 6: 27573.

      PubMed PubMed Central Google Scholar

    • 17.

      Holland C, Numata K, Rnjak-Kovacina J, Seib FP. Биомедицинское использование шелка: прошлое, настоящее, будущее. Adv Health Mater. 2019; 8: e1800465.

      Google Scholar

    • 18.

      Numata K, Kaplan DL. Системы доставки биоактивных молекул на основе шелка. Adv Drug Deliv Rev.2010; 62: 1497–508.

      PubMed PubMed Central CAS Google Scholar

    • 19.

      Numata K, Cebe P, Kaplan DL. Механизм ферментативной деградации бета-листовых кристаллов. Биоматериалы. 2010; 31: 2926–33.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 20.

      Нумата К., Каташима Т., Сакаи Т.Состояние воды, молекулярная структура и цитотоксичность гидрогелей шелка. Биомакромолекулы. 2011; 12: 2137–44.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 21.

      Гупта П., Кумар М., Бхардвадж Н., Кумар Дж. П., Кришнамурти К.С., Нанди С.К. и другие. Имитация формы и функции естественных сосудистых каналов малого диаметра с использованием шелковых пленок с шелковицей и немелковицей. ACS Appl Mater Inter. 2016; 8: 15874–88.

      CAS Google Scholar

    • 22.

      Нумата К., Сато Р., Ядзава К., Хикима Т., Масунага Х. Кристаллическая структура и физические свойства шелковых волокон Antheraea yamamai: длинные последовательности поли (аланина) частично находятся в кристаллической области. Полимер. 2015; 77: 87–94.

      CAS Google Scholar

    • 23.

      Мандал ББ, Дас С., Чоудхури К., Кунду, Южная Каролина. Влияние доступности RGD шелковой пленки и шероховатости поверхности на организацию цитоскелета и пролиферацию первичных клеток костного мозга крыс.Tissue Eng A. 2010; 16: 2391–403.

      CAS Google Scholar

    • 24.

      Агейтос Дж. М., Ядзава К., Татейши А., Цучия К., Нумата К. Бензилэфирная группа аминокислотных мономеров увеличивает сродство к субстрату и расширяет субстратную специфичность ферментного катализатора в хемоферментной сополимеризации. Биомакромолекулы. 2016; 17: 314–23.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 25.

      Ли Ч., Сингла А., Ли Ю. Биомедицинские применения коллагена. Int J Pharm. 2001; 221: 1–22.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 26.

      Oxlund H, Manschot J, Viidik A. Роль эластина в механических свойствах кожи. J Biomech. 1988; 21: 213–8.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 27.

      Аарон ББ, Гослайн Дж. М.. Эластин как эластомер со случайной сеткой — механический и оптический анализ отдельных эластиновых волокон.Биополимеры. 1981; 20: 1247–60.

      CAS Google Scholar

    • 28.

      Киркпатрик С.Дж., Хайндс М.Т., Дункан Д.Д. Акустооптическая характеристика вязкоупругой природы тканевого каркаса из эластина затылка. Tissue Eng. 2003. 9: 645–56.

      PubMed Google Scholar

    • 29.

      Берглунд Дж. Д., Нерем Р. М., Самбанис А. Включение интактных эластиновых каркасов в тканеинженерные сосудистые трансплантаты на основе коллагена.Tissue Eng. 2004. 10: 1526–35.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 30.

      Tatham AS, Shewry PR. Сравнительные структуры и свойства эластичных белков. Филос Транс Соц Лондон Б. 2002; 357: 229–34.

      CAS Google Scholar

    • 31.

      Gosline J, Lillie M, Carrington E, Guerette P, Ortlepp C, Savage K. Эластичные белки: биологические роли и механические свойства.Филос Транс Соц Лондон Б. 2002; 357: 121–32.

      CAS Google Scholar

    • 32.

      Мамат Н., Ядзава К., Нумата К., Норма-Рашид Ю. Морфологические и механические свойства гибких резиновых суставов на крыльях стрекоз ( Rhinocypha spp.). PLoS ONE. 2018; 13: e0193147.

      Google Scholar

    • 33.

      Elvin CM, Carr AG, Huson MG, Maxwell JM, Pearson RD, Vuocolo T.и другие. Синтез и свойства сшитого рекомбинантного прорезилина. Природа. 2005; 437: 999–1002.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 34.

      Qin GK, Lapidot S, Numata K, Hu X, Meirovitch S, Dekel M. et al. Экспрессия, перекрестное связывание и характеристика рекомбинантного хитинсвязывающего резилина. Биомакромолекулы. 2009. 10: 3227–34.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 35.

      Цинь Г.К., Ривкин А., Лапидот С., Ху Х, Прейс I, Аринус С.Б. и другие. Рекомбинантные закодированные экзонами резилины для эластомерных биоматериалов. Биоматериалы. 2011; 32: 9231–43.

      PubMed PubMed Central CAS Google Scholar

    • 36.

      Цинь Г.К., Ху Х, Себе П., Каплан Д.Л. Механизм эластичности резилина. Nat Commun. 2012; 3: 1003.

      PubMed PubMed Central Google Scholar

    • 37.

      Cao Y, Li H. Полипротеин GB1 — идеальный искусственный эластомерный белок. Nat Mater. 2007; 6: 109–14.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 38.

      Lv S, Dudek DM, Cao Y, Balamurali MM, Gosline J, Li H. Разработаны биоматериалы, имитирующие механические свойства мышц. Природа. 2010; 465: 69–73.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 39.

      Даулинг Л.М., Crewther WG, Парри Д.А.Вторичная структура компонента 8c-1 альфа-кератина. Анальная аминокислотная последовательность Biochem J. 1986; 236: 705–12.

      CAS Google Scholar

    • 40.

      Даулинг Л.М., Crewther WG, Inglis AS. Первичная структура компонента 8c-1, субъединицы белка промежуточных волокон кератина шерсти. Отношения с белками из других промежуточных филаментов. Биохим Дж. 1986; 236: 695–703.

      PubMed PubMed Central CAS Google Scholar

    • 41.

      Полинг Л., Кори РБ. Сложные спиральные конфигурации полипептидных цепей: структура белков альфа-кератинового типа. Природа. 1953; 171: 59–61.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 42.

      Ямаути К., Ямаути А., Кусуноки Т., Кохда А., Кониши Ю. Приготовление стабильного водного раствора кератинов, а также физико-химические и биодеградационные свойства пленок. J Biomed Mater Res. 1996; 31: 439–44.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 43.

      Като К., Шибаяма М., Танабэ Т., Ямаути К. Получение и физико-химические свойства прессованных кератиновых пленок. Биоматериалы. 2004. 25: 2265–72.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 44.

      Като К., Танабе Т., Ямаути К. Новый подход к изготовлению каркасов из кератиновой губки с контролируемым размером пор и пористостью. Биоматериалы. 2004. 25: 4255–62.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 45.

      Crookes WJ, Ding LL, Huang QL, Kimbell JR, Horwitz J, McFall-Ngai MJ. Рефлектины: необычные белки светоотражающих тканей кальмаров. Наука. 2004; 303: 235–8.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 46.

      Kramer RM, Crookes-Goodson WJ, Naik RR. Самоорганизующиеся свойства белка рефлектина кальмара. Nat Mater. 2007; 6: 533–8.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 47.

      DeMartini DG, Izumi M, Weaver AT, Pandolfi E, Morse DE. Структуры, организация и функция белков рефлектора в динамически настраиваемых рефлексивных клетках. J Biol Chem. 2015; 290: 15238–49.

      PubMed PubMed Central CAS Google Scholar

    • 48.

      Naughton KL, Phan L, Leung EM, Kautz R, Lin QY, Van Dyke Y. et al. Самосборка белка рефлектина головоногих. Adv Mater. 2016; 28: 8405–12.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 49.

      Guan Z, Cai TT, Liu ZM, Dou YF, Hu XS, Zhang P. et al. Происхождение гена рефлектина и иерархическая сборка его белка. Curr Biol. 2017; 27: 2833–42.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 50.

      Цинь Г.К., Деннис П.Б., Чжан Ю.Дж., Ху Х, Бресснер Д.Е., Сунь З.Й. и другие. Рекомбинантные оптические материалы на основе рефлектора. J Polym Sci Pol Phys. 2013; 51: 254–64.

      CAS Google Scholar

    • 51.

      Prince JT, McGrath KP, DiGirolamo CM, Kaplan DL. Конструирование, клонирование и экспрессия синтетических генов, кодирующих шелк драглайна пауков. Биохимия. 1995; 34: 10879–85.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 52.

      Нумата К., Хамасаки Дж., Субраманиан Б., Каплан Д.Л. Доставка генов опосредуется рекомбинантными белками шелка, содержащими катионные и связывающие клетки мотивы. J Control Release. 2010. 146: 136–43.

      PubMed PubMed Central CAS Google Scholar

    • 53.

      Numata K, Kaplan DL. Носители генов на основе шелка с пептидами, дестабилизирующими клеточную мембрану. Биомакромолекулы. 2010; 11: 3189–95.

      PubMed PubMed Central CAS Google Scholar

    • 54.

      Нумата К., Рейган М.Р., Гольдштейн Р.Х., Розенблатт М., Каплан Д.Л. Носители генов на основе паучьего шелка для доставки в опухолевые клетки. Bioconjug Chem. 2011; 22: 1605–10.

      PubMed PubMed Central CAS Google Scholar

    • 55.

      Numata K, Subramanian B, Currie HA, Kaplan DL. Биоинженерные системы доставки генов на основе протеина шелка. Биоматериалы. 2009. 30: 5775–84.

      PubMed PubMed Central CAS Google Scholar

    • 56.

      Fahnestock SR, Bedzyk LA. Производство синтетического протеина шелка пауков-драглайнов в Pichia pastoris . Appl Microbiol Biotechnol. 1997; 47: 33–9.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 57.

      Янссон Р., Лау С.Х., Исида Т., Рамстром М., Сандгрен М., Хедхаммар М. Функционализированный шелк, собранный из рекомбинантного слитого белка паучьего шелка (Z-4RepCT), продуцируемого метилотрофными дрожжами Pichia pastoris . Biotechnol J. 2016; 11: 687–99.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 58.

      Ян Дж.Дж., Барр Л.А., Фанесток С.Р., Лю З.Б. Получение высокопродуктивного рекомбинантного шелкоподобного белка в трансгенных растениях посредством нацеливания на белок.Transgenic Res. 2005; 14: 313–24.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 59.

      Шеллер Дж., Гурс К.Х., Гроссе Ф., Конрад У. Производство белков паучьего шелка в табаке и картофеле. Nat Biotechnol. 2001; 19: 573–7.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 60.

      Hauptmann V, Weichert N, Rakhimova M, Conrad U. Паутинные шелка из растений — задача создания спидроинов естественного размера.Biotechnol J. 2013; 8: 1183–92.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 61.

      Сюй Дж., Донг КЛ, Юй Ю, Ню Б.Л., Цзи Д.Ф., Ли М.В. и другие. Массовое производство паучьего шелка путем целенаправленной замены генов у Bombyx mori. Proc Natl Acad Sci USA. 2018; 115: 8757–62.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 62.

      Хигучи-Такеучи М., Нумата К. Морские пурпурные фотосинтезирующие бактерии как устойчивые хозяева микробного производства.Фронт Bioeng Biotech. 2019; 7: 258.

      Google Scholar

    • 63.

      Хигучи-Такеучи М., Морисаки К., Нумата К. Метод легкой трансформации морских пурпурных фотосинтетических бактерий с использованием химически компетентных клеток. Microbiologyopen. 2020; 9: e953.

      Google Scholar

    • 64.

      Хигучи-Такеучи М., Нумата К. Метаболические состояния, вызывающие ацетат, увеличивают выработку полигидроксиалканоата морскими пурпурными несерными бактериями в аэробных условиях.Фронт Bioeng Biotech. 2019; 7: 118.

      Google Scholar

    • 65.

      Фунг С.П., Хигучи-Такеучи М., Нумата К. Оптимальные концентрации железа для связанного с ростом биосинтеза полигидроксиалканоатов у морской фотосинтезирующей пурпурной бактерии Rhodovulumulfidophilum в фотогетеротрофных условиях. Plos ONE. 2019; 14: e0212654.

      PubMed PubMed Central CAS Google Scholar

    • 66.

      Хигучи-Такеучи М., Мотода Ю., Кигава Т., Нумата К. Полигидроксиалканоатсинтаза класса I из пурпурной фотосинтезирующей бактерии Rhodovulumulfidophilum преимущественно существует в виде функционального димера в отсутствие субстрата. САУ Омега. 2017; 2: 5071–8.

      PubMed PubMed Central CAS Google Scholar

    • 67.

      Хигучи-Такеучи М., Морисаки К., Тойока К., Нумата К. Синтез высокомолекулярных полигидроксиалканоатов морскими фотосинтетическими пурпурными бактериями.Plos ONE. 2016; 11: e0160981.

      PubMed PubMed Central Google Scholar

    • 68.

      Хигучи-Такеучи М., Морисаки К., Нумата К. Метод скрининга для выделения производящих полигидроксиалканоат пурпурных несернистых фотосинтетических бактерий из естественной морской воды. Front Microbiol. 2016; 7: 1509.

      PubMed PubMed Central Google Scholar

    • 69.

      Fields GB, Noble RL.Твердофазный синтез пептидов с использованием 9-флуоренилметоксикарбониламинокислоты. Int J Pept Protein Res. 1990; 35: 161–214.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 70.

      Меррифилд РБ. Твердофазный пептидный синтез. Adv Enzymol Ramb. 1969; 32: 221–96.

      CAS Google Scholar

    • 71.

      Байер Э., Муттер М. Жидкофазный синтез пептидов. Природа. 1972; 237: 512–3.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 72.

      Dawson PE, Muir TW, Clarklewis I, Kent SBH. Синтез белков путем нативного химического лигирования. Наука. 1994; 266: 776–9.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 73.

      Johnson ECB, Kent SBH. Понимание механизма и катализа нативной химической реакции лигирования. J Am Chem Soc. 2006. 128: 6640–6.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 74.

      Johnson ECB, Durek T, Kent SBN. Полный химический синтез, фолдинг и анализ небольшого белка на водосовместимой твердой подложке. Angew Chem Int Ed. 2006. 45: 3283–7.

      CAS Google Scholar

    • 75.

      Агуридас В., Эль-Махди О., Димер В., Каржет М., Монбалиу Дж. М., Мельник О. Нативное химическое лигирование и расширенные методы: механизмы, катализ, объем и ограничения. Chem Rev.2019; 119: 7328–443.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 76.

      Гудман М., Хатчисон Дж. Механизмы полимеризации N-незамещенных N-карбоксиангдридов. J Am Chem Soc. 1966; 88: 3627

      CAS Google Scholar

    • 77.

      Деминг Т.Дж. Синтетические полипептиды для биомедицинского применения. Prog Polym Sci. 2007. 32: 858–75.

      CAS Google Scholar

    • 78.

      Кога К., Судо А., Эндо Т. Революционный синтез N-карбоксиангидридов альфа-аминокислот без фосгена с использованием дифенилкарбоната, основанный на активации альфа-аминокислот путем превращения в соли имидазолия.J. Polym Sci Poly Chem. 2010. 48: 4351–5.

      CAS Google Scholar

    • 79.

      Ямада С., Кога К., Судо А., Гото М., Эндо Т. Синтез полипептидов без фосгена: полезный синтез гидрофобных полипептидов путем поликонденсации активированных уретановых производных аминокислот. J. Polym Sci Poly Chem. 2013; 51: 3726–31.

      CAS Google Scholar

    • 80.

      Кобаяши С., Макино А.Ферментативный синтез полимеров: возможность для химии экологически чистых полимеров. Chem Rev.2009; 109: 5288–353.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 81.

      Кобаяси С., Уяма Х., Кимура С. Ферментативная полимеризация. Chem Rev.2001; 101: 3793–818.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 82.

      Нумата К. Поли (аминокислоты) s / полипептиды как потенциальные функциональные и структурные материалы.Полим Дж. 2015; 47: 537–45.

      CAS Google Scholar

    • 83.

      Цучия К., Нумата К. Хемоэнзиматический синтез полипептидов для использования в качестве функциональных и структурных материалов. Macromol Biosci. 2017; 17: 1700177.

      Google Scholar

    • 84.

      Ма Ю.Н., Ли З.Б., Нумата К. Синтетические короткие пептиды для быстрого изготовления однослойных клеточных листов. ACS Biomater Sci Eng. 2016; 2: 697–706.

      CAS Google Scholar

    • 85.

      Ма Ю.А., Сато Р., Ли З.Б., Нумата К. Хемоэнзиматический синтез олиго (L-цистеина) для использования в качестве термостабильного материала на биологической основе. Macromol Biosci. 2016; 16: 151–9.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 86.

      Бейкер П.Дж., Нумата К. Хемоэнзиматический синтез поли (L-аланина) в водной среде. Биомакромолекулы. 2012; 13: 947–51.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 87.

      Tsuchiya K, Kurokawa N, Gimenez-Dejoz J, Gudeangadi PG, Masunaga H, Numata K. Периодическое введение ароматических звеньев в полипептиды посредством хемоферментной полимеризации для получения специфических вторичных структур с высокой термостабильностью. Полим Дж. 2019; 51: 1287–98.

      CAS Google Scholar

    • 88.

      Агейтос Дж. М., Бейкер П. Дж., Сугахара М., Нумата К.Катализируемый протеиназой К синтез конъюгатов линейных и звездчатых олиго (L-фенилаланин). Биомакромолекулы. 2013; 14: 3635–42.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 89.

      Фагерланд Дж., Финне-Вистранд А., Нумата К. Короткий химико-ферментативный синтез L-лизина и диблочных коолигопептидов L-аланина в одном сосуде. Биомакромолекулы. 2014; 15: 735–43.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 90.

      Цучия К., Нумата К. Хемоэнзиматический синтез полипептидов, содержащих неприродную аминокислоту 2-аминоизомасляную кислоту. Chem Commun. 2017; 53: 7318–21.

      CAS Google Scholar

    • 91.

      Ядзава К., Гименес-Дежоз Дж., Масунага Х., Хикима Т., Нумата К. Химико-ферментативный синтез пептида, содержащего нейлоновые мономерные звенья, для применения термически обрабатываемого пептидного материала. Polym Chem. 2017; 8: 4172–6.

      CAS Google Scholar

    • 92.

      Ядзава К., Нумата К. Катализируемый папаином синтез полиглутамата, содержащего звено мономера нейлона. Полимеры. 2016; 8: 194.

      PubMed Central Google Scholar

    • 93.

      Hu X, Cebe P, Weiss AS, Omenetto F, Kaplan DL. Композиционные материалы на белковой основе. Mater Today. 2012; 15: 208–15.

      CAS Google Scholar

    • 94.

      Abascal NC, Regan L. Прошлое, настоящее и будущее белковых материалов.Откройте Биол. 2018; 8: 180113.

      PubMed PubMed Central CAS Google Scholar

    • 95.

      van Hest JC, Tirrell DA. Белковые материалы, переход на новый уровень структурного контроля. Chem Commun. 2001; 19: 1897–904.

      Google Scholar

    • 96.

      Фаррелл Х.М., Малин Э.Л., Браун Э.М., Ци П.Х. Структура мицелл казеина: что можно узнать из синтеза молока и структурной биологии? Curr Opin Colloid.Интерфейс. 2006; 11: 135–47.

      CAS Google Scholar

    • 97.

      Starcher B. Анализ на основе нингидрина для количественного определения общего содержания белка в образцах тканей. Анальная биохимия. 2001; 292: 125–9.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 98.

      Брюер Дж. М., Робертс К. В., Стимсон В. Х., Александр Дж. Точное определение адъювант-ассоциированного белка или пептида с помощью анализа нингидрина.Вакцина. 1995; 13: 1441–4.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 99.

      Дои Э., Шибата Д., Матоба Т. Модифицированные колориметрические методы нингидрина для анализа пептидазы. Анальная биохимия. 1981; 118: 173–84.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 100.

      Нумата К., Бейкер П.Дж. Синтез адгезионных пептидов, подобных тем, которые обнаружены в голубой мидии (Mytilus edulis), с использованием папаина и тирозиназы.Биомакромолекулы. 2014; 15: 3206–12.

      PubMed CAS Google Scholar

    • 101.

      Хименес-Дежос Дж., Цучия К., Нумата К. Понимание стереоспецифичности в хемоферментной полимеризации, опосредованной папаином, на основе моделирования квантовой механики / молекулярной механики. ACS Chem Biol. 2019; 14: 1280–92.

      PubMed CAS Google Scholar

      • Определение белков клеточной поверхности

      Клеточная мембрана защищает клетку и обеспечивает ей структурную поддержку, но клетке по-прежнему необходимо взаимодействовать с внешней средой.На поверхности клетки расположены важные белки, которые облегчают эти функции и помогают связывать отдельные клетки с сообществом клеток, составляющих более крупный организм.

      Поверхностные белки

      Поверхностные белки клетки — это белки, которые встроены в или покрывают слой клеточных мембран более сложных организмов. Эти белки являются неотъемлемой частью того, как клетка взаимодействует с окружающей средой, включая другие клетки. Некоторые из этих белков, особенно те, которые находятся на внешней стороне мембраны, называются гликопротеинами, потому что к их внешней поверхности прикреплены углеводы.

      Транспортные белки

      Пассивный переносчик позволяет растворенным веществам поступать внутрь или из клетки при условии, что на другой стороне мембраны имеется большая концентрация. Этот белок имеет молекулярные ворота, которые могут открываться и закрываться контролируемым образом. Активный транспорт, с другой стороны, активно прокачивает растворенное вещество через канал. Это требует ввода энергии.

      Клеточная интерактивность

      Белок распознавания может идентифицировать другие клетки как принадлежащие ткани и телу или как чужеродные для тела.Коммуникационные белки могут образовывать контакты между соседними клетками, чтобы облегчить межклеточную коммуникацию, через которую могут проходить сигналы. Адгезивный белок позволяет клеткам прилипать к другим клеткам или белкам, которые являются частью ткани.

      Прием сигнала

      Рецепторный белок обеспечивает связь с веществами, которые служат сигнальными молекулами, такими как гормоны. Эти молекулы связываются с рецепторным белком и изменяют активность внутри клетки, позволяя ей выполнять другие функции, соответствующие потребностям организма.Рецепторные белки состыкованы с внешней стороны клетки.

      Ферменты

      Одно из основных направлений деятельности многих белков — катализировать внутриклеточные реакции, которые обычно занимают гораздо больше времени или никогда не происходят вообще.

    alexxlab

    Добавить комментарий

    Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *

    2019 © Все права защищены. Карта сайта