Полезная информация об аминокислотах. Советы доктора
В нашем Центре осуществляется анализ на 15 важнейших аминокислот.
Аланин |
Alanine |
ALA |
Валин |
Valine |
VAL |
Метионин |
Methionine |
MET |
Альфа-амино-масляная к-та |
Alfa-Aminobutyric Acid |
AAB |
Гидроксипролин |
Hydroxyproline |
HYPRO |
Серин |
Serine |
SER |
Аргинин |
Arginine |
ARG |
Гистидин |
Histidine |
HIS |
Таурин |
Taurine |
TAU |
Аспарагин |
Asparagine |
ASN |
Глицин |
Glycine |
GLY |
Тирозин |
Tyrosine |
TYR |
Аспарагиновая к-та |
Aspartic Acid |
ASP |
Глутамовая к-та |
Glutamic Acid |
GLU |
Треонин |
Threonine |
THR |
Альфа-аминомасляная кислота повышает синтез белка, что способствует его восполнению при интенсивных занятиях спортом. Промежуточный метаболит окислительного распада треонина и метионина. Низкие уровни этой аминокислоты, фиксируемые в результатах анализа крови на аминокислоты, свидетельствуют о недостаточном приеме треонина или метионина, также это может быть связано с недостаточным поступлением в организм витамина В6.
Аланин играет главную роль в цикле преобразования аминокислот в глюкозу. Обладает иммуномодулирующим действием. Считается, что аланин можно эффективно использовать для увеличения концентрации глюкозы в крови перед стартом или после тренировки, когда это особенно необходимо атлету. Анализ крови на эту аминокислоту важен для спортсменов.
Аргинин является условно заменимой аминокислотой, т.е. он может быть синтезирован организмом из других аминокислот. Аргинин стимулирует процессы высвобождения в кровоток инсулина, глюкагона и гормона роста, обладает выраженным анаболическим эффектом, помогая залечивать раны и участвуя в образовании коллагена. Известна способность аргинина повышать иммунореактивность организма. Это свойство обусловлено влиянием на Т-лимфоциты иммунной системы. Помимо всего аргинин является предшественником креатина.
Аспарагин — амид аспарагиновой кислоты, заменимая аминокислота. В живых клетках присутствует в свободном виде и в составе белков (богаты аспарагином белки семян). Наряду с глутамином аспарагин — растворимое Nh3-содержащее резервное соединение для биосинтеза белков у многих растений. Путем образования аспарагина из аспарагиновой кислоты в организме связывается токсический аммиак.
Глутаминовая кислота не только может быть синтезирована в организме из других аминокислот, но и сама является главным предшественником для синтеза ряда важнейших аминокислот и обеспечивает обменные процессы. Путем химических преобразований из глутаминовой кислоты образуются глутамин, пролин, аргинин и глутатион. Является потенциальным источником энергии в организме. Глутаминовая кислота способствует концентрации внимания и может приниматься через некоторые промежутки времени по 1-3 г.
Глицин способствует синтезу других аминокислот и входит в состав структуры гемоглобина и цитохромов. В энергетическом плане является ключевым звеном в синтезе глюкагона – одного из основных факторов, влияющих на использование запасов гликогена мышц и печени.
Гистидин участвует в производстве красных и белых кровяных телец и применяется при анемии, лечении аллергических заболеваний, язв желудка и кишечника. Гистидин — исходное вещество при биосинтезе гистамина и биологически активных пептидов мышц (карнозина и анзерина).
Гидроксипролин образуется из пролина в результате посттрансляционного гидроксилирования пептидной цепи. Свободный гидроксипролин, освобождающийся во время деградации коллагена, не может повторно использоваться для синтеза этого белка. Поэтому большая часть эндогенного гидроксипролина, находящегося в биологических жидкостях, является продуктом распада различных форм коллагена.
Метионин является незаменимой аминокислотой – предшественником цистина и креатина. Метионин участвует в восстановлении тканей печени и почек и способствует выведению токсинов из организма. Эта аминокислота стимулирует повышение уровня антиоксидантов и участвует в жировом обмене, снижая содержание холестерина. Анализ крови на уровень этой аминокислоты может потребоваться пациентам с проблемами сердечно-сосудистой системы.
Серин – одна из важнейших аминокислот, необходимых для производства клеточной энергии. Как и многие другие аминокислоты, стимулирует систему иммунитета организма. Некоторые исследователи считают, что серин необходимо принимать между приемами пищи, так как эта аминокислота способна увеличить уровень глюкозы в крови. Это особенно важно перед соревнованиями или после физической нагрузки в качестве компонента углеводной загрузки. На рынке спортивного питания появился весьма эффективный препарат фосфатидилсерин. Это вещество относится к классу так называемых фосфоацилглицеролов. Основное действие фосфатидилсерина связано с передачей нервных импульсов в головной мозг и, в частности, в гипоталамус. С возрастом продукция этого фактора снижается. Поэтому фосфатидилсерин часто используют для улучшения умственной работоспособности. Препарат фосфатидилсерин снижает уровень кортизола и поднимает таким образом анаболические процессы на новый уровень. Анализ крови на содержание этой аминокислоты важен для широкого круга пациентов.
Таурин (ß-аминоэтансульфоновая кислота) — природная аминосульфоновая кислота. У позвоночных животных и человека встречается в головном и спинном мозге, периферических нервах, мышцах, печени, почках, крови, молоке. Амиды, образованные таурином и желчными кислотами (например, таурохолевая кислота), входят в состав желчи млекопитающих и обеспечивают эмульгирование и всасывание жиров. Таурин выводится из организма с мочой в свободном состоянии, а также в виде производных с гуанидином или карбаминовой кислотой. При попадании в кишечник таурин под действием микрофлоры распадается до неорганических сульфидов.
Треонин — незаменимая аминокислота, входит в состав всех природных белков, за исключением протаминов. Суточная потребность в ней у взрослого человека составляет 0,5 г, у детей до 7 лет — около 3 г. Треонин участвует в обезвреживании токсинов, предотвращает накопление жира в печени и является важным компонентом коллагена.
Аминокислоты в коллагене — Справочник химика 21
Эта аминокислота обнаружена только в структурном белке соединительных тканей — коллагене. [c.27]Очевидно, эта аминокислота не проявляет особенно интересных химических свойств, а ее биологическое значение сводится к роли структурного элемента в тех случаях, когда важно распололСтруктурные белки (коллаген, шелк, шерсть) содержат значительные количества глицина. [c.28]
Относительные количества различных аминокислот в белке зависят от его происхождения и функции. Аминокислоты с углеводородными боковыми цепями преобладают в таких нерастворимых нитевидных белках, как шелк, шерсть и коллаген (белок, выполняющий функцию строительного материала в тканях). Аминокислоты с полярными боковыми цепями более распространены в водорастворимых белках. Полярные группы часто играют важную роль, определяя общую структуру белковой молекулы, [c.445]
Серин и треонин входят в состав большинства белков, оксилизин найден только в склеропротеинах, например, в коллагене. Оксигруппа серина и треонина обладает, по-видимому, специфическими свойствами. Так, в фосфопротеидах фосфорная кислота связывается с белком через гидроксильную группу этих аминокислот, а также оксигруппы тирозина и оксипролина Активность ряда ферментов — химотрипсина, трипсина, Холинэстеразы связывают с оксигруппой серина [c.470]
Изучение аминокислотного состава и последовательности чередования аминокислот в полипептидных цепях тропоколлагена показало, что существует два типа цепей —цепи al и а2, а также четыре разновидности цепи al al (I), al (II), al (III) и al (IV). В табл. 21.1 представлены данные о структуре коллагенов различных тканей. [c.663]
Наибольшее количество этих аминокислот содержится в покровных белках коллагене, фибриногене. [c.497]
В связи с рассмотренными расчетами возникает ряд важных для структур фибриллярных белков вопросов, которые, вероятно, будут решены в ближайшем будущем 1. Изменит ли учет атомов водорода оптимальные конформации и их относительные стабильности, найденные минимизацией потенциальной функции Имеются ли еще локальные минимумы потенциальной поверхности и если да, то сколько 3. Каковы барьеры, разделяющие локальные минимумы 4. Достаточно ли места в найденных структурах для вхождения молекул воды и какая будет детальная геометрия тройной спирали с молекулами воды 5. Будет ли тройной комплекс стабильнее, чем двойной или четверной (разумеется, это надо доказать) 6. Каковы оптимальные структуры подобных последовательностей, тоже моделирующих коллаген, например (—Гли-Про-Гипро—) 7. Будут ли отличаться структуры для случайных последовательностей аминокислот [c.147]
Коллаген не переваривается пепсином и трипсином однако после превращения в желатину гидролиз протекает легко. Несмотря на это, его ценность в качество пищевого продукта незначительна вследствие отсутствия некоторых незаменимых аминокислот. [c.451]
Аминокислоты Шерсть Фиброин Коллаген [c.287]
Содер кан 1е основных аминокислот в эластине, коллагене п аналогичных [c.66]
Эластин. По содержанию ароматических аминокислот этот белок в некоторой степени близок к коллагену (желатине). [c.139]
Коллаген рекомендуется для ухода за стареющей и сухой кожей. Коллагеновые кремы содержат нативный коллаген, молекулярная масса которого около 300 ООО. Проникновение такой гигантской молекулы в кожу или в волосы весьма сомнительно тем не менее, в последние годы были опубликованы исследования, подтверждающие это предположение. Во всяком случае коллагеновые гидролизаты содержащие аминокислоты и пептиды, используются для ухода за кожей и волосами. [c.131]
Фибриллярный белок коллаген — самый распространенный белок в мире животных в организме человека с массой тела 70 кг содержится от 12 до 15 кг белков, и половина этого количества приходится на коллаген. Молекула коллагена (тропоколлагена) построена из трех пептидных цепей, каждая из которых содержит около 1000 аминокислотных остатков. Необычен аминокислотный состав коллагена каждая третья аминокислота — это глицин, 20 % составляют остатки пролина и гидроксипролина, 10 % — аланина, остальные 40 % представлены всеми другими аминокислотами. Коллаген — единственный белок, в котором содержится гидроксипролин. Эта аминокислота получается путем гидроксилирования части остатков пролина уже после образования пептидных цепей. Гидроксилиру-ется также некоторая часть остатков лизина с превращением в гидроксилизин. [c.47]
Простыебелки, При их гидролизе получаются только аминокислоты. К ним относятся альбумины, глобулины, глиадины, гистоны, протамины, глютелины и опорные белки (кератин, эластин, глютин, коллаген и т. п.). [c.395]
Первые три ( ел ка — фиброин шелка, кератин шерсти и коллаген соединительных тоней принадлежат к типу водно-нерастворимых фибриллярных белков, однако содержание в них отдельных аминокислот весьма различнс (в г/100 г белка) [c.656]
Особенностью КОллагвна является необычайно вьгсокое содержание глицина (1 остаток на каждые 3 аминокислотные остатка), пролина (1 на 8 остатков) и оксипролина (1 на 10 остатков). Коллаген содержит также редко встречающуюся аминокислоту — оксилизин. Таким образом, приблизительно каждым четвертым звеном в белковом ске- [c.668]
В таблице представлены не все аминокислоты, встречающиеся в белках. В ией нет гидроксипролина и гидроксилизи-на, содержащихся в коллагене фосфосерина-компонента всех фосфопротеидов иодпроизводных тирозина, содержащихся в тиреоглобулине цистина, к-рый часто встречается в белках, и нек-рых др. аминокислот. Все они-производные др. аминокислот, к-рые кодируются мРНК. Они образуются в результате модификации белков, происходящей после трансляции. [c.518]
Глицин—иервая выделенная из белков аминокислота Содержится в больших количествах в коллагене ( 25%) и фиброине шелка ( 40%). Благодаря наличию метиленовой группы способна к реакциям конденсации. Специфической реакцией на глицин является взаимодействие с орто-фталевым альдегидом с образованием окрашенного в зеленый цвет соединения Ы-Метильное производное глицина—саркозин HзNH— —СНг—СООН найден в актнномицине и карнозине. [c.470]
Малые строительные блоки, мономеры, в клетке соединяются в гигантские макромолекулы, или полимеры, в которых мономерные звенья связаны прочными ковалентными связями. Одни полимеры состоят всего лишь из нескольких мономерных звеньев (олигомер), другие из сотен, тысяч и даже миллионов. Типичный белок содержит от 100 до нескольких сотен аминокислот, молекула ДНК Е. oli состоит из 4-10 пар нуклеотидов, а сильно разветвленная молекула крахмала содержит свыше миллиона сахарных звеньев. Одни молекулы биополимеров представляют собой линейные цепочки, другие — разветвленные.. Иногда цепи полимера скручиваются с образованием жесткой цилинд-рической спирали, стабилизированной большим числом слабых вторичных связей. Но, как правило, такие структуры имеют значительно более сложную и нерегулярную конформацию. Довольно часто цепи полимера прилегают одна к другой, образуя сетчатые структуры, волокна,, мембраны. В отдельных случаях (например, в коллагене соединительной ткани) молекулы белка прошиты в поперечном направлении сильными ковалентными связями. Однако обычно макромолекулы в клетках связаны друг с другом более слабыми электростатическими и вандерваальсовыми силами. [c.67]
Преобладание в белках какой-то одной аминокислоты — довольно редкое событие. Коллаген же содернразмеру боковые группы не могут уместиться внутри тройной спирали. То нфиброину шелка, который состоит в основном из периодически повторяющейся последовательности [c.92]
Аминоксидазы, содержащие и Си +, и флавиновые коферменты, по своему действию сходны с оксидазами аминокислот (табл. 8-4). Одна из этих аминоксидаз превращает е-ами-ногруппы боковых цепей лизина в альдегидные группы в коллагене и эластине (гл. И, разд. Д,3). Другим медьсодержащим ферментом является уратоксидаза, вызывающая декарбоксилирование своего субстрата (рис. 14-33). [c.447]
Как и все белки, коллаген синтезируется клетками из свободных аминокислотных остатков. Аминокислотные остатки, специфичные для молекулы коллагена, гидроксипролин и гидроксилизин не образуются из соответствующих свободных аминокислот. Эти аминокислотные остатки появляются после включения пролина и лизина в полипептидную цепь с участием ферментов пролилгидроксилазы или лизилгидроксилазы и кофактора — аскорбиновой кислоты. [c.663]
Аминокислотный состав коллагена своеобразен 33% всех аминокислотных остатков составляет Гли, 12% — Про и 10% — неканонический остаток оксипролил (Опро). Этот остаток, а также оксилизил (Олиз), содержащийся в количестве от 0,3 до 1,2%, встречаются главным образом в коллагенах. Коллаген содержит также до 10% Ала и значительно меньшие количества других аминокислот, причем содержание Тир, Гис, Цис, Мет, Вал, Фен особенно мало — менее чем по 1%. Таким образом, до /з остатков составляют Гли, Про, Опро и Ала. Последовательность остатков в цепи коллагена можно представить в виде (Гли — X — Х) , где X — любой остаток. Чаще всего встречаются последовательности Гли — Про — Опро, Гли — Про — Ала, Гли — Ала — Опро. [c.127]
Коллаген представляет собой очень высокую организацию материи на всех ступенях развития своей структуры — от объединения аминокислот в нолипептидные цепи до разнообразнейшего переплетения коллагеновых фибрилл и волокон, которые мы наблюдаем в различных тканях [c.352]
Третичная структура. Так назьгааемые боковые радикалы (К) аминокислот в полипептидной цепи способны к дополнительным внутримолекулярньпи взаимодействиям, которые препятствуют а-спирализации и образованию /3-структур, в результате чего белки приобретают глобулярную форму (отношение длины к ширине молекулы меньше 10) У фибриллярных белков такое соотношение больше 10 Если кератин, коллаген, синтетические полипептиды относятся к фибриллярным, то ферменты являются глобулярными белками Третичная структура белков образуется за счет водородных связей -ОН, -МНг, -СОО групп боковых радикалов, ионных связей между -КН4 и -СОО группами, 884 [c.884]
Дубящими свойствами обладают также дициандиамидные смолы, сополимеры стирола с малеиновым ангидридом и др. [137, 164]. Эпоксидные смолы и коллаген также взаимодействуют между собой. В частности, из продукта взаимодействия коллагена с эпоксидной смолой путем интенсивного кислотного гидролиза совершенно не удается извлечь тирозин, а количество других аминокислот, извлекаемых при этом, уменьшается для лизина на 90%, [c.264]
В глобулярных Б. пространственно сближенные фуикц. группы аминокислотных остатков образуют ансамбли, обладающие высокой реакц. способностью (каталитич. центры ферментов) или способностью к образованию комплексов с др, молекулами (антитела, репрессоры, ингибиторы ферментов). Внутр. ядро глобулы формируется почти исключительно из гидрофобных аминокислот, а на ее пов-сти располагаются как гидрофильные, так и гидрофобные аминокислотные остатки. К глобулярным относится большинство Б. Фибриллярные Б. (напр., коллаген, кератины) выполняют обычно в организме структурообразующую ф-цию. От способа укладки полипептидных цепей в этих Б, зависят их прочность, растяжимость и др, функционально важные св-ва. Существуют Б,, напр, миозин, в к-рых сочетаются элементы фибриллярной и глобулярной структур, [c.68]
ЛАМЕПОН, технический продукт, содержащий 35—40% по массе продукта конденсации жирной к-ты с белковым соед. общей ф-лы КСОННА(СОЫНА )»СООМа(или К), где R — алкил, напр, олеил, додецил, А и А — остатки гидрофобных аминокислот, и = 3 — 6. Вязкая желтая или светло-коричневая жидкость. Получ. щел. гидролизом содержащих коллаген продуктов (напр., отходов кожев. произ-ва, животного клея) и послед, конденсацией гидролизата с хлорангидридом жирной к-ты. Мягко действующее моющее и обезжиривающее ср-во. [c.296]
При рассмотрении результатов анализа (см. табл. 15) видно, что белки отличаются от других природных макромолекулярных соединений, нанример от целлюлозы или крахмала, большим числом различных единиц, входяш их в состав макромолекул (20 аминокислот вместо только одного моносахарида —глюкозы). Кроме того, белки содержат различные аминокислоты в определенных соотношениях. Некоторые белки содержат большое количество определенных аминокислот так, например, коллаген богат гликоколем, пролином и оксипролином, кератин — цистеином и оксикислотами, глиадин пшеницы — глутаминовой кислотой, а салъмин — белок из спермы рыб — состоит почти исключительно из аргинина и не содержит кислотных групп. [c.424]
Эластин, эластичность которого сходна с эластичностью каучука, образует волокнистую ткань артерий и некоторых сухожилий, например выйной связки быка (связка nu hae она содержит, однако, и коллагеновое волокно). Эластин не превращается в желатину при кипячении с водой и переваривается трипсином. Подобно коллагену, волокна эластина состоят из простых аминокислот, главным образом из лейцина, гликоколя и пролина, и не содержат оксипролина, аланина, дикарбоновых аминокислот, триптофана и гистидина. [c.451]
Содержание ароматических аминокислот в эллстине, коллагене и аналогичных белках [c.139]
Из мышечной ткани выделено несколько белковых фракций, отличных по химической природе и физико-химическим свойствам миоген, миоальбумин, миостромин, глобулин X, актин, миозин, нуклеопротеиды, коллаген. Все эти белковые вещества отличаются по молекулярному весу, изоэлектрической точке, растворимости, осаждаемости и по аминокислот- [c.247]
Склеропротеины (альбуминоиды). Эта группа фибриллярных белков, выполняющих в организме животных роль опорных и покровных веществ. Они практически нерастворимы и весьма устойчивы к химическим и ферментативным воздействиям. Скле ропротеины характеризуются тем, что в них отсутствуют неко торые аминокислоты, но содержание других высокое. Например много глицина в коллагене и фиброине, цистина в кератине) К склеропротеинам относятся коллаген, эластин, ретикулин кератины, нейрокератин, фиброин шелка, конхиолин и спонгин [c.176]
дозировка, рейтинг лучших когда и как принимать правильно
Автор ВладимирВремя чтения 11 мин.Просмотры 226
Как оставаться здоровым, в спортивной форме, не располнеть после родов или не довести себя до инфаркта в тренажерном зале? Почему одни люди боятся пищевых добавок, а другие едят их, но не видят результата? Все от незнания. Разберемся в этой статье с аминокислотами, их ролью в организме и получения их извне.
Для полноценного существования и функционирования человеческого организма необходим важнейший строительный материал – жидкие аминокислоты. Каковы их полезные свойства и зачем они нужны? Без них организм приходит в полный дисбаланс: страдает иммунная система, происходит сбой в мозговой деятельности, снижается общий тонус, как мышечной массы, так и веса в целом. При хронической нехватке аминокислот организм болеет и погибает.
Что такое аминокислоты?
Из органической химии мы помним про карбоновые соединения. Это и есть аминокислоты, которые играют важные функции в организме человека для распространения и сохранения в балансе питательных веществ, которые поступают как извне, так и вырабатываются в организме.
Почти половина из необходимых аминокислот также синтезируются самим организмом. А вот остальные важно получать извне с продуктами питания.
Вот такие аминокислоты, которые должны поступать человеку извне, например, в спортивном питании, называются незаменимыми. Их невозможно синтезировать организму и в случае нехватки происходит дисбаланс всей системы.
Для чего нужны и как работают аминокислоты?
Аминокислоты – это не только строительные клеточки для организма, который на 20 процентов состоит из белка. Это важнейшие соединения, которые непрестанно следят за состоянием тканей организма, выработке энергии, ферментов и гормонов. Если человеку, живущему в обычном ритме жизни для поддержания здоровья и нормальной физической формы нужен ежедневно коллаген в питании, то человеку с повышенным уровнем нагрузок его нужно гораздо больше.
При систематической нехватке порции питательных веществ организм просигналит следующими симптомами и проблемами:
- Снижение веса. Недобор протеина повлечет за собой вынужденную трату жировых запасов в организме. Но также и пострадает мышечная масса.
- Гормональный дисбаланс. Это проявится на состоянии кожи, волос, ногтей. И на общем психическом состоянии человека: раздражительность, утомляемость, плаксивость, вплоть до психических расстройств.
- Нарушения сна в ту или другую сторону. Человек либо испытывает психическую перегрузку и не может спать, либо страдает сонливостью.
- Сексуальные расстройства. Отсутствие влечения. Простыми словами: у человека просто нет сил на секс, и организм включает защитную функцию – снижение либидо или потенции.
- Проблемы с суставами. Нехватка аминокислот ведет к серьезным проблемам с суставными жидкостями и ткани, что приводит к разного рода воспалительным процессам и заболеваниям.
- Гипертония. Аминокислоты играют важную роль в сердечно-сосудистой деятельности. При дисбалансе или нехватке их снижается эластичность сосудов, что ведет к гипертонии.
Классификация и виды аминокислот
Мы уже знаем, что есть заменимые и незаменимые аминокислоты. Пища, содержащая протеин, в желудке расщепляется на органические соединения, часто из которых используется для организма и пополнения запасов микроэлементов, а часть выводится наружу.
- Незаменимые аминокислоты
- Фенилаланин. Это альфа-аминокислота, которая способствует вырабатыванию нужных веществ в мозге человека, которые отвечают за настроение и болевой порог.
- Валин и лейцин. Важнейшие аминокислоты для выработки энергии в мышцах. Если их не будет, то человек просто не сможет встать. Еще к этой группе относится изолейцин. Все они отвечают за выработку энергии в мышцах, тонус мышц и восстановительные процессы после нагрузки на мышцы, например, после занятий спортом. Также эти аминокислоты отвечают в организме за способность воспринимать температурные перепады и формировать иммунитет для защиты от агрессивной внешней среды, в том числе и к вирусам.
- Треонин. Гидроксиаминокислота, отвечающая за полноценность соединительных мышц. Все органы в нашем организме связаны соединительными мышцами. Если они ослабнут, то это грозит опущением органов, что имеет очень опасные последствия. Треонин не дает мышечной ткани ослабевать; а также ускоряет метаболизм и обмен веществ, что важно для предотвращения образования жировой ткани на печени. Треонин питает и нервные клетки, регулируя баланс функционирования ЦНС.
- Триптофан. Фактически, стимулятор головного мозга. Выравнивает мозговую деятельность, что способствует нормальному образу жизни и восприятию действительности. Человек, не испытывающий нехватку триптофана в организме имеет здоровый сон, способен получать удовольствие от жизни, обладает спокойной психикой. Спортсмены, испытывающие вынужденные перегрузки, меньше страдают от болевых ощущений, которые случаются за тренировку.
- Метионин. Главная аминокислота, отвечающая за выведение токсинов из организма человека. Очищение клеток важно для здоровья сердечно-сосудистой системы, а также для наращивания здоровых тканей. Например, при накачивании мышечной ткани. Метионин помогает организму получать цистеин и таурин – аминокислоты, которые регулируют жировые клетки. Также без метонина не выгнать свободные радикалы.
- Лизин. Работает с гормоном роста. Стимулирует восстановительные процессы в слизистых тканях. Препятствует общему одряхлению клеток, замедляя процессы их износа. Лизин незаменим для полноценного общего гормонального фона. Лизин удерживает кальций в организме, необходимый для костей, зубов и ногтей.
- Лейцин. Строительный материал для мышечной массы и общего белкового баланса в организме в целом.
Аргинин, гистидин, тирозин и глютамин – аминокислоты, которые важны для поступления извне, но они могут в небольших количествах вырабатываться организмом. Их называют условно-незаменимыми, но все же они должны в обязательном порядке поступать человеку извне, т.к. их выработка организмом может расцениваться просто как факт, не как естественный и полноценный синтез для нормальной жизнедеятельности.
Принимать аминокислоты желательно под наблюдением врача или тренера. Но продолжительность приема курсами и дозировка будут зависеть от нагрузок и поставленных целей.
- Заменимые аминокислоты
Такие аминокислоты получаются в результате эндогенного синтеза, т.е. могут вырабатываться организмом из других аминокислот независимо от поступления извне, с пищей. Если в пище их будет не хватать, то организм справится самостоятельно. Однако при физических нагрузках и во время роста эти кислоты переходят в разряд незаменимых.
В каких продуктах они содержатся?
Если кратко, то во всех продуктах животного и растительного происхождения, содержащих белок, содержатся и аминокислоты. В каких-то больше, в каких-то меньше, и они разные по эффективности воздействия; но в организме, как в химической лаборатории, они все извлекаются из продуктов и используются по назначению.
К таким продуктам относятся соевые, бобовые, крупы, орехи. Наибольшее количество протеина содержится в мясе, субпродуктах, а также молоке и молочных продуктах. Яйца, рыба, морепродукты, твердые сорта сыров содержат максимальное количество аминокислот.
Форма выпуска аминокислот
Аминокислотные комплексы выпускаются в разных формах. Как принимать и как сориентироваться?
Комплексы в виде таблеток и капсул
Очень удобная форма упаковки аминокислот для хранения и использования. Причем, содержимое капсул может быть в жидком или порошкообразном виде. Отлично сочетаются с любым спортивным питанием, а также усваиваются. Капсула растворяется в желудке и содержимое полностью используется организмом.
Аминокислоты жидкие
Аминокислоты можно пить. Считаются самыми быстро усваиваемыми из всех доступных форм. Поступая в организм, они моментально впитываются и признаны наиболее эффективными для использования непосредственно во время тренировок.
Аминокислоты порошковые
Процесс усвоения не хуже других форм, но удобные для изменения дозировки в зависимости от нагрузки. Для приема порошковых аминокислот разрабатывается схема их употребления ежедневно; а затем готовится коктейль из молока, сока или специальной спортивной смеси, в которой растворяется аминокислотный порошок. В таком виде смесь быстрее достигнет тонкого кишечника и усвоится.
Независимо от формы выпуска аминокислоты принимают несколько раз в день – 2-4 раза, доза в граммах относительно общего веса. Важно принять таблетку или коктейль утром натощак, до и после физической нагрузки, а также на ночь перед сном. В разное время приема аминокислотные соединения выполняют разные задачи в организме. Дозировка высчитывается индивидуально, но в среднем, оптимальны 15 грамм на 70 кг веса.
Какие аминокислоты необходимо принимать
Цели использования аминокислот разные. Кто-то занимается бодибилдингом и нуждается в усиленном протеиновом питании, а кто-то стремится с помощью физнагрузок скорректировать вес и избавиться от лишних жировых отложений.
Аминокислоты для наращивания мышечной массы
В этом случае пьют аминокислоты для наращивания мышечных волокон, т.е. увеличить объем мышц или их плотность – например, валин, лейцин и изолейцин (BCAA группа). Они все отвечают за выработку белковой массы, мышечных клеток и энергии в организме.
Аминокислоты для похудения
Для того, чтобы сбросить вес, употребляют лейцин, карнитин, тирозин, триптофан, аргинин. При похудении человеку также нужно восполнять баланс питательных веществ, просто делать это несколько иначе, чем, например, при наборе мышц. По факту, человек получает необходимое количество веществ для поддержания организма в тонусе, но не более. Если сочетать такое подкрепление с диетой, не переедать и давать телу физическую нагрузку, то вес постепенно приходит в норму.
Лучшие жидкие аминокислоты
Жидкая форма аминокислот имеет один недостаток – это дорого и большой объем бутылки, которую надо носить с собой. Но это имеет и основные плюсы перед другими формами – они усваиваются на 100 процентов. Кроме того, жидкие аминокислоты создаются из гидролизованного белка, а это говорит о том, что в них содержится максимальное количество белка, готового моментально усвоиться. И организм экономит силы и время на расщепление белка, который поступает в пище. Т.е. фактически, это полупереваренный белок, которых прямиком пойдет в кровь.
Другими словами, чтобы спортсмен получил нужную концентрацию белка, ему нужно вечером съесть два килограмма мяса. Это колоссальная перегрузка органов! Зачем такие жертвы, если он может выпить аминокислотную добавку и оставаться здоровым.
Единственный момент – при выборе жидких аминокислот на рынке старайтесь избегать консерванты и подсластители в составе растворов. Вреда от них особого нет, но если есть возможность избежать, то лучше отказаться от их употребления.
Вот пятерка лучших аминок, которые я рекомендую:
- Power System Amino Collagen Liquid
- Twinlab Amino Fuel
- Maxler Amino Magic
- QNT Amino Complex
- GEON Complete Amino Liquid
Аптека – это надежно
Профессиональные спортсмены предпочитают приобретать аминокислотные комплексы, например, ВСАА комплекс из трех незаменимых аминокислот в аптеках. Аминокислоты для спортсменов в аптеке — это надежно, безопасно и меньше риск нарваться на подделку.
Глицин
Глицин отвечает за жизнедеятельность и функционирование головного мозга. Незаменим в стрессовых ситуациях в качестве главного стимулятора глутаматных рецепторов. При физических нагрузках важно проконтролировать не только процесс восстановления клеток и физической формы в целом, но и не упустить остальные процессы.
Фенилаланин
Еще один помощник головному мозгу в условиях физических перегрузок и, как следствие, стресса всему организму. Помогает снизить болевые ощущения, раздражительность при усталости, способствует обучаемости.
Метионин
Отвечает за психоэмоциональное состояние человека, качество ногтей и волос, состояния кожи. Благоприятно влияет на весь организм и слаженность функционирования органов, поэтому очень нужен в достаточном количестве при физических нагрузках.
Глютамин
Его называют витамином атлета. Мощный помощник иммунитету, а также важный элемент при наращивании мышечной массы. Важный момент заключается в том, что максимальный эффект от него при приеме в чистом виде, употребления продуктов, содержащих глютамин недостаточно.
Аминокислоты из аптеки покупаются на основании рекомендаций личного тренера, либо после консультации с врачом. Мы не рекомендуем приобретать их самостоятельно, основываясь на личных ощущениях организма.
Отзывы об аминокислотах из аптеки
Судя по отзывам, спортсмены положительно описывают свой опыт использования аминокислот из аптеки, отмечая в качестве главного плюса их меньшую стоимость по сравнению с аналогами из магазинов спортпита. Тем не менее, есть и отрицательные отзывы, но все они связаны со значительным превышением дневных дозировок и непереносимостью некоторых компонентов. Стоит указать, что особым спросом у атлетов пользуются такие аптечные аминокислоты, как глютамин, глицин и метионин.
О побочных действиях и противопоказаниях
Любой микроэлемент в избыточном количестве вредит организму. Любой аминокислота или спортивное питание также оборачиваются во вред при несоблюдении дозировки или часов приема. Важно также учитывать несовместимость.
Алкоголь и аминокислоты
Пятничное пиво спортсменам. Самое главное, о чем забывает абсолютное большинство: прием аминокислот и алкоголя категорически несовместим. Если уж вести здоровый образ жизни, то во всем. Без скидок на пятничные встречи с друзьями или «по 50 грамм для здоровья». Нет никакого здоровья от алкоголя. Это страшно перегружает организм, и снижает эффективность от употребления аминокислотных комплексов в ноль. И пытаться удвоить дозу спортивного питания бессмысленно – только хуже будет. Страдают печень, сердце, желудок. Разве оно того стоит?
Вывод
Что можно сказать в заключение? Человек, который заботится о своем здоровье, должен хотя бы в общих чертах понимать работу организма. Не нужно внедряться в сложные биохимические процессы. Достаточно иметь представление о работе органов, т.е. понимать физиологию. Вполне достаточно также понимать роль питания для жизни организма. Не жить, чтобы есть, а есть, чтобы жить. И не все вкусное полезно. Тогда и не придется получать досадные последствия, а иногда и с необратимыми процессами.
Помните, что фитнес и здоровье не терпят алкоголя по соседству.
Уверен, что статья будет вам полезна и полученные знания помогут в построении идеального тела. А значит, подписываемся на обновления и делимся вкусняшкой с друзьями в соцсетях, не будьте эгоистами. Все пока, до новых встреч!
Аминокислоты
Протеиногенные α аминокислоты
Основной ряд моноаминомонокарбоновых кислот (алифатические) | |||||||||||||||||
Глицин (гли) | Аланин (ала) | Валин (вал) | Лейцин (лей) | Изолейцин (илей) | |||||||||||||
Оксиаминокислоты | Тиоаминокислоты | ||||||||||||||||
Треонин(тре) | Серин (сер) | Метионин (мет) | Цистеин (цис) | ||||||||||||||
Дикарбоновые аминокислоты и их амиды | |||||||||||||||||
Аспарагиновая кислота(асп) | Глутаминовая кислота (Глу) | Аспарагин (асн) | Глутамин (глн) | ||||||||||||||
Диаминокислоты | |||||||||||||||||
Лизин (Лиз) | Оксилизин (олиз) | Орнитин (орн) | Аргинин (арг) (гуанидо-аминокислота) | Гистидин (гис) (Гетероциклическая | |||||||||||||
Ароматические аминокислоты | Гетероциклические иминокислоты | ||||||||||||||||
Фенилаланин (фен) | Тирозин (тир) | Триптофан (три) (Гетероциклическая) | Пролин (про) | Оксипролин (опро) |
5. Модифицированные аминокислоты, присутствующие в белках
Непосредственно в синтезе белков организма человека принимают участие только 20 перечисленных аминокислот. Однако в некоторых белках имеются нестандартные модифицированные аминокислоты — производные одной из этих 20 аминокислот. Например, в молекуле коллагена (фибриллярного белка межклеточного матрикса) присутствуют гидроксипроизводные лизина и пролина — 5-гидроксилизин и 4-гидроксипролин.
Модификации аминокислотных остатков осуществляются уже в составе белков, т.е. только
Модифицированные аминокислоты, найденные в составе белков
после окончания их синтеза. Введение дополнительных функциональных групп в структуру аминокислот придаёт белкам свойства,
Схема. Структура полярных заряженных аминокислот в диссоциированной форме
Таблица 1-3. Изменение суммарного заряда аминокислот в зависимости от рН среды
необходимые для выполнения ими специфических функций. Так, ?-карбоксиглутаминовая кислота входит в состав белков, участвующих в свёртывании крови, и две близко лежащие карбоксильные группы в их структуре необходимы для связывания белковых факторов с ионами Са2+. Нарушение карбоксилирования глутамата приводит к снижению свёртываемости крови.
Значение гидроксильных групп в составе лизина и пролина описано в разделе 15.
6. Химические реакции, используемые для обнаружения аминокислот
Способность аминокислот вступать в те или иные химические реакции определяется наличием в их составе функциональных групп. Так как все аминокислоты, входящие в состав белков, содержат у ?-углеродного атома амино- и карбоксильную группы, они могут вступать в характерные для всех аминокислот химические реакции. Наличие каких-либо функциональных групп в радикалах индивидуальных аминокислот определяет их способность вступать в специфичные для данных аминокислот реакции.
Нингидриновая реакция на ?-аминокислоты
Для обнаружения и количественного определения аминокислот, находящихся в растворе, можно использовать нингидриновую реакцию.
Эта реакция основана на том, что бесцветный нингидрин, реагируя с аминокислотой, конденсируется в виде димера через атом азота, отщепляемый от ?-аминогруппы аминокислоты. В результате образуется пигмент красно-фиолетового цвета. Одновременно происходит декарбоксилирование аминокислоты, что приводит к образованию СО2 и соответствующего альдегида. Нингидриновую реакцию широко используют при изучении первичной структуры белков (см. схему ниже).
Так как интенсивность окраски пропорциональна количеству аминокислот в растворе, её используют для измерения концентрации ?-аминокислот.
Нингидриновая реакция, используемая для определения ?-аминокислот
Специфические реакции на отдельные аминокислоты
Качественное и количественное определение отдельных аминокислот возможно благодаря наличию в их радикалах особенных функциональных групп.
Аргинин определяют с помощью качественной реакции на гуанидиновую группу (реакция Сакагучи), а цистеин выявляют реакцией Фоля, специфичной на SH-группу данной аминокислоты. Наличие ароматических аминокислот в растворе определяют ксантопротеиновой реакцией (реакция нитрования), а наличие гидроксильной группы в ароматическом кольце тирозина — с помощью реакции Миллона.
Физические свойства
По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Все они кристаллические вещества, лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях, имеют достаточно высокие температуры плавления; многие из них имеют сладкий вкус. Эти свойства отчётливо указывают на солеобразный характер этих соединений. Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением — присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: кислотной и основной. α-Аминокислоты являются амфотерными электролитами.
Общие химические свойства
Все аминокислоты-амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы —COOH, так и основныесвойства, обусловленные аминогруппой —NH2. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами:
NH2 —CH2 —COOH + HCl → HCl • NH2 —CH2 —COOH (хлороводородная соль глицина)
NH2 —CH2 —COOH + NaOH → H2O + NH2 —CH2 —COONa (натриевая соль глицина)
Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов, то есть находятся в состоянии внутренних солей.
NH2 —CH2COOH N+H3 —CH2COO—
Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.
Этерификация:
NH2 —CH2 —COOH + CH3OH → H2O + NH2 —CH2 —COOCH3 (метиловый эфир глицина)
Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона.
Реакция образования пептидов:
HOOC —CH2 —NH —H + HOOC —CH2 —NH2 → HOOC —CH2 —NH —CO —CH2 —NH2 + H2O
Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.
Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH3+, а карбоксигруппа — в виде -COO−. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.
Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.
Получение
Большинство аминокислот можно получить в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций:
CH3COOH + Cl2 + (катализатор) → CH2ClCOOH + HCl; CH2ClCOOH + 2NH3 → NH2 —CH2COOH + NH4Cl
Незаменимые аминокислоты I Что это? Как принимать?
Любой нутрициолог скажет вам, что для построения мышц протеин является одним из наиболее важных питательных веществ. Однако от внимания обычных посетителей спортзала часто ускользает что в состав высококачественного протеина входят все незаменимые аминокислоты.
Белок очень важен для оптимального состава тела и является незаменимым макроэлементом. Это значит, что организм не может самостоятельно производить белок, поэтому необходимо, чтобы он поступал с пищей.12 Но что из себя представляют незаменимые аминокислоты и нужно ли принимать их в виде добавок?
В этой статье мы расскажем о применении незаменимых аминокислот — как они действуют и кому будут наиболее полезны. Еще мы рассмотрим возможные побочные эффекты и объясним как их принимать.
В этой статье рассматриваются следующие вопросы:
Для чего нужен протеин?
Независимо от того, хотите ли вы нарастить мышечную массу, похудеть или просто быть здоровее, для достижения цели вам нужно ежедневно обеспечивать свой организм достаточным количеством высококачественного белка.8
Организм не может запасаться белком для дальнейшего использования, поэтому необходимо ежедневно получать его в необходимом количестве. И все же многие делают ошибку, не принимая достаточного количества белковой пищи каждый день, последовательно, на протяжении всей недели.
Протеин влияет на течение различных процессов в организме, в числе которых рост мышц, обеспечение здоровья иммунной системы и выработка гормонов.1
Каждый раз, когда вы занимаетесь спортом или другим видом физической деятельности, белки в той или иной степени вовлекаются в процесс.
Что такое аминокислоты?
Любые белки, которые присутствуют в нашем рационе, независимо от их источника — будь то мясо или овощи — состоят из аминокислот. Аминокислоты являются строительными блоками, необходимыми для построения белка. В общей сложности существует около двадцати видов различных аминокислот.12
В пище, которую мы едим, могут присутствовать разные комбинации аминокислот, что, в свою очередь, влияет на качество пищи и на то, как организм их использует. Каждая аминокислота играет в организме особую роль.
Двадцать аминокислот можно разделить на два вида: заменимые и незаменимые аминокислоты.3
Что такое незаменимые аминокислоты?
Все белки состоят из аминокислот, незаменимых всего девять. Если с едой в ваш организм поступают все девять незаменимых аминокислот, ваш организм сможет самостоятельно продуцировать оставшиеся одиннадцать. В этом и состоит основное различие между заменимыми и незаменимыми аминокислотами. Организм не может синтезировать незаменимые аминокислоты, но он может производить заменимые аминокислоты. Однако это не означает, что заменимые аминокислоты не важны для наращивания мышечной массы.
Если пища содержит все девять незаменимых аминокислот, она называется полным белком.2
Незаменимыми считаются 9 аминокислот:3
- Гистидин — применяется для развития и поддержания здоровых тканей.
- Изолейцин — способствует нормальной свертываемости крови и восстановлению мышц.
- Лейцин — усиливает выработку гормона роста, способствует росту мышц.
- Лизин — участвует в выработке коллагена, который имеет решающее значение для здоровья костей.
- Метионин — мощный антиоксидант.
- Фенилаланин — способствует выработке гормонов стресса и расслабления.
- Треонин — необходим при формировании костей и хрящей.
- Триптофан — необходим для выработки серотонина и мелатонина.
- Валин — предотвращает распад мышц и удаляет излишки белка из печени.
Большинство аминокислот, которые мы потребляем, направляются сразу в наши мышцы. Одна из основных ролей незаменимых аминокислот заключается в построении сухой мышечной массы. Это происходит двумя способами — при избытке калорий они являются строительными блоками, используемыми для построения новых мышц и помогают предотвратить потерю мышечной массы при дефиците калорий.9
Полезные свойства незаменимых аминокислот
Некоторые преимущества потребления добавок с незаменимыми аминокислотами включают в себя следующие:
- Увеличение образования митохондрий в сердечной и скелетных мышцах (митохондрии во многом ответственны за расщепление жирных кислот и превращение их в энергию). Спортсмены, занимающиеся силовыми видами спорта, могут расщеплять больше жирных кислот, которые будут использоваться в качестве топлива. Это поможет улучшить работоспособность и отсрочить наступление усталости.4
- Предотвращение окислительного стресса, связанного с воспалением. Когда мы тренируемся и выполняем физические упражнения, вполне нормально некоторое закисление мышц. Незаменимые аминокислоты могут помочь уменьшить избыточное воспаление.4
- Помощь в наращивании новых мышц. Незаменимые аминокислоты могут сообщать организму о необходимости запуска процесса наращивания новых мышц. Вдобавок, они играют роль строительных блоков для построения мышц.13
- Улучшение физической работоспособности. Незаменимые аминокислоты снижают усталость при напряжении, что позволяет организму работать дольше и интенсивнее. Незаменимые аминокислоты играют роль в повышении силы и выносливости и увеличении мышечной массы.13
- Снижение массы тела. Незаменимые аминокислоты помогают мобилизовать жирные кислоты. К тому же они почти не содержат калорий, поэтому могут быть полезны при создании дефицита калорий, сохраняя при этом мышечную массу.4
- Улучшение иммунитета. Незаменимые аминокислоты выступают в роли мощных антиоксидантов — это свойство помогает поддерживать здоровье иммунной системы.4
- Предотвращение распада мышечного белка. Построение сухой мышечной массы состоит из двух частей. Первая — это набор мышц, вторая — предотвращение потери мышц. Исследования показали, что незаменимые аминокислоты помогают бороться с нежелательным распадом мышечного белка.13
Дозировка и как принимать?
Незаменимым аминокислотам не нужно время на переваривание, поэтому хорошее время для их приема — до и после тренировки. Они очень быстро всасываются и сразу же переносятся в мышцы, где способствуют их росту и восстановлению.
Их можно принимать и в другое время, например, когда трудно съесть какое-либо белковое блюдо. Несмотря на это, аминокислоты следует рассматривать в качестве добавки, а не заменителя полноценного приема пищи. Когда вы не знаете, какое количество принять, прочтите на этикетке информацию о питательной ценности конкретной добавки. Если для получения наилучших результатов для роста мышц и восстановления вы хотите принять примерно 3 г лейцина на порцию, обычно это составит около 10 г продукта.10
Побочные действия
Вы, конечно же, захотите узнать, насколько безопасен прием добавок с незаменимыми аминокислотами и имеются ли какие-то противопоказания к их приему. По результатам проведенных научных исследований, при применении добавок в нормальных и больших количествах, не сообщалось о серьезных побочных действиях.5
Заключение
Независимо от того, какая у вас цель — поправиться, похудеть или накачать мышцы, белок должен составлять значительную часть вашего рациона. Прием добавок с незаменимыми аминокислотами станет удобным и эффективным способом увеличения ежедневного потребления белка и гарантией высокого качества принимаемых аминокислот.
Незаменимые аминокислоты не влияют на пищеварение, поэтому они могут быть полезны как до тренировки, для наращивания мышц, так и после, помогая с восстановлением.
Незаменимые аминокислоты могут принимать любые спортсмены. У них нет побочных эффектов, и их можно принимать, включив добавки в тщательно продуманный план питания.
Перевод: Фарида Сеидова
Наш нутрициолог, Станислав Шереметьев, объясняет, что такое аминокислоты и для чего они нужны:
References
- Alberts, B., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M., Roberts, K., & Walter, P. (2002). Protein Function. Molecular Biology of the Cell. 4th Edition.
- Allowances, N. R. C. (US) S. on the T. E. of the R. D. (1989). Protein and Amino Acids. National Academies Press (US).
- Amino acids: MedlinePlus Medical Encyclopedia. (n.d.). Retrieved March 14, 2019, from https://medlineplus.gov/ency/article/002222.htm
- Bifari, F., Ruocco, C., Decimo, I., Fumagalli, G., Valerio, A., & Nisoli, E. (2017). Amino acid supplements and metabolic health: a potential interplay between intestinal microbiota and systems control. Genes & Nutrition, 12.
- Borack, M. S., & Volpi, E. (2016). Efficacy and Safety of Leucine Supplementation in the Elderly123. The Journal of Nutrition, 146(12), 2625S-2629S.
- Dideriksen, K., Reitelseder, S., & Holm, L. (2013). Influence of Amino Acids, Dietary Protein, and Physical Activity on Muscle Mass Development in Humans. Nutrients, 5(3), 852–876.
- Negro, M., Segreto, V., Barbero, M., Cescon, C., Castelli, L., Calanni, L., & D’Antona, G. (2018). Essential Amino Acids (EAA) Mixture Supplementation: Effects of an Acute Administration Protocol on Myoelectric Manifestations of Fatigue in the Biceps Brachii After Resistance Exercise. Frontiers in Physiology, 9.
- Santarpia, L., Contaldo, F., & Pasanisi, F. (2017). Dietary protein content for an optimal diet: a clinical view. Journal of Cachexia, Sarcopenia and Muscle, 8(3), 345–348.
- Volpi, E., Kobayashi, H., Sheffield-Moore, M., Mittendorfer, B., & Wolfe, R. R. (2003). Essential amino acids are primarily responsible for the amino acid stimulation of muscle protein anabolism in healthy elderly adults. The American journal of clinical nutrition, 78(2), 250-258.
- Witard, O. C., Wardle, S. L., Macnaughton, L. S., Hodgson, A. B., & Tipton, K. D. (2016). Protein Considerations for Optimising Skeletal Muscle Mass in Healthy Young and Older Adults. Nutrients, 8(4).
- Wu, G. (2010). Functional Amino Acids in Growth, Reproduction, and Health22. Advances in Nutrition, 1(1), 31–37.
- Wu, G. (2016). Dietary protein intake and human health. Food & Function, 7(3), 1251–1265.
- Essential Amino Acids: Definition, Benefits and Food Sources. (2018, June 12). Retrieved March 19, 2019, from https://www.healthline.com/nutrition/essential-amino-acids
Формулы аминокислот
- Информация о материале
Протеиногенные α аминокислоты
Основной ряд моноаминомонокарбоновых кислот (алифатические) |
Глицин (гли) |
Аланин (ала) |
Валин (вал)
|
Лейцин (лей)
|
Изолейцин (илей) |
Оксиаминокислоты |
Тиоаминокислоты |
|||
Треонин(тре)
|
Серин (сер) |
Метионин (мет) |
Цистеин (цис) |
|
Дикарбоновые аминокислоты и их амиды |
||||
Аспарагиновая кислота(асп) |
Глутаминовая кислота (Глу) |
Аспарагин (асн) |
Глутамин (глн) |
|
Диаминокислоты |
||||
Лизин (Лиз)
|
Оксилизин (олиз)
|
Орнитин (орн)
|
Аргинин (арг) (гуанидо-аминокислота) |
Гистидин (гис) (Гетероциклическая |
Ароматические аминокислоты |
Гетероциклические иминокислоты |
|||
Фенилаланин (фен) |
Тирозин (тир) |
Триптофан (три) (Гетероциклическая) |
Пролин (про) |
Оксипролин (опро) |
Добавить комментарий
Преобразование OprO в OprP-подобный канал путем обмена ключевыми остатками в сужении канала
. 2017 22 августа; 113 (4): 829-834. DOI: 10.1016 / j.bpj.2017.07.004.Принадлежности Расширять
Принадлежности
- 1 Кафедра наук о жизни и химии, Бременский университет Якобса, Бремен, Германия.Электронный адрес: [email protected].
- 2 Кафедра физики и наук о Земле, Бременский университет Якобса, Бремен, Германия.
- 3 Отделение естественных наук и химии, Университет Якобса, Бремен, Бремен, Германия.
Элемент в буфере обмена
Sonalli Ganguly et al.Биофиз Дж. .
Бесплатная статья PMC Показать детали Показать вариантыПоказать варианты
Формат АннотацияPubMedPMID
.2017 22 августа; 113 (4): 829-834. DOI: 10.1016 / j.bpj.2017.07.004.Принадлежности
- 1 Кафедра наук о жизни и химии, Бременский университет Якобса, Бремен, Германия. Электронный адрес: sonalliganguly @ gmail.com.
- 2 Кафедра физики и наук о Земле, Бременский университет Якобса, Бремен, Германия.
- 3 Отделение естественных наук и химии, Университет Якобса, Бремен, Бремен, Германия.
Элемент в буфере обмена
Полнотекстовые ссылки Опции CiteDisplayПоказать варианты
Формат АннотацияPubMedPMID
Абстрактный
В условиях ограничения фосфата каналы OprP и OprO индуцируются и экспрессируются во внешней мембране синегнойной палочки.Несмотря на их большую гомологию, фосфат-специфичные OprP и дифосфат-специфичные OprO поры обнаруживают структурные различия в сайтах связывания, расположенных в области сужения. Ранее было показано, что мутация аминокислот в OprP (Y62F и Y114D) приводит к изменению субстратной специфичности, аналогичной OprO. Чтобы подтвердить роль этих ключевых аминокислот в сортировке субстрата этих конкретных каналов, в этом исследовании были созданы обратные мутанты для OprO (F62Y, D114Y и F62Y / D114Y).Связывание фосфатов и дифосфатов сгенерированных каналов изучали в плоских липидных бислоях. Наши результаты показывают, что мутации ключевых остатков действительно обращают субстратную специфичность OprO к OprP и подтверждают мнение, что всего несколько стратегически расположенных аминокислот в основном ответственны за его субстратную специфичность.
Авторские права © 2017 Биофизическое общество.Опубликовано Elsevier Inc. Все права защищены.
Цифры
Рисунок 1
Мультяшный вид сверху ( a…
Рисунок 1
Рисунок сверху ( a ) OprO WT и ( b ) OprO…
Рисунок 1Мономеры ( a ) OprO WT и ( b ) OprO DM, вид сверху.Ключевые остатки F62 и D114 вместе с D94 показаны синим цветом. Красным цветом обозначены молекулы кислорода. Символы звездочки обозначают соответствующий проводящий путь. Чтобы увидеть этот рисунок в цвете, зайдите в Интернет.
Рисунок 2
Порообразователи OprO WT,…
Рисунок 2
Порообразователи OprO WT, OprO F62Y, OprO D114Y, OprO DM и OprP…
фигура 2Порообразователи OprO WT, OprO F62Y, OprO D114Y, OprO DM и OprP WT.Одноканальная проводимость, наблюдаемая для OprO WT, мутантов OprO и OprP WT в мембране DiPhPC, залитой 0,1 М KCl, 10 мМ MES-KOH, pH 6, при +50 мВ.
Рисунок 3
График среднего радиуса…
Рисунок 3
График среднего радиуса OprO WT, а также OprO…
Рисунок 3График, показывающий средний радиус OprO WT, а также одинарных и двойных мутантных каналов OprO вместе с соответствующими SD, полученными из несмещенных моделей MD.Радиусы пор определялись по уравновешенным траекториям соответствующих каналов длительностью 100 нс с помощью программы HOLE (30). «EC» и «PP» обозначают внеклеточную и периплазматическую стороны канала соответственно. Чтобы увидеть этот рисунок в цвете, зайдите в Интернет.
Рисунок 4
Графики Лайнуивера-Берка для OprO WT…
Рисунок 4
Графики Лайнуивера-Берка для OprO WT и его мутантов по фосфат- или дифосфат-опосредованному ингибированию…
Рисунок 4Графики Лайнуивера-Берка для OprO WT и его мутантов по фосфат- или дифосфат-опосредованному ингибированию проводимости мембраны.Прямые линии соответствуют константам устойчивости K , заданным уравнением. 1 (доля закрытых каналов) = K ∙ c / ( K ∙ c + 1). ( a ) Графики Лайнуивера-Берка для дифосфата: OprO WT показывает самую высокую константу стабильности для дифосфата K = 1450 1 / M, за которой следует промежуточная константа стабильности для OprO D114Y, равная K, = 630 1 / M и OprO. F62Y константы устойчивости K = 490 1 / M; OprP WT имеет наименьшую константу стабильности K = 310 1 / M для дифосфата, а OprO DM показывает такую же константу стабильности, как и OprP WT с K = 343 1 / M.( b ) Графики Лайнуивера-Берка для фосфата: OprP WT показывает самую высокую константу стабильности K = 770 1 / M, затем идет OprO DM с константой стабильности K = 720 1 / M. OprO WT показывает наименьшую константу стабильности K = 220 1 / M, а промежуточные константы стабильности были найдены для D114Y с константой стабильности K = 500 1 / M и для OprO F62Y с K = 690 1 / M. Чтобы увидеть этот рисунок в цвете, зайдите в Интернет.
Похожие статьи
- Структура, динамика и субстратная специфичность порина OprO из Pseudomonas aeruginosa.
Modi N, Ganguly S, Bárcena-Uribarri I, Benz R, van den Berg B, Kleinekathöfer U. Моди Н и др. Biophys J. 2015, 6 октября; 109 (7): 1429-38. DOI: 10.1016 / j.bpj.2015.07.035. Биофиз Дж. 2015. PMID: 26445443 Бесплатная статья PMC.
- Исследование транспорта фосфомицина через субстрат-специфические OprO и OprP из Pseudomonas aeruginosa.
Citak F, Ghai I, Rosenkötter F, Benier L, Winterhalter M, Wagner R.Citak F, et al. Biochem Biophys Res Commun. 1 января 2018; 495 (1): 1454-1460. DOI: 10.1016 / j.bbrc.2017.11.188. Epub 2017 6 декабря. Biochem Biophys Res Commun. 2018. PMID: 29198700
- Сверхэкспрессия в Escherichia coli и функциональный анализ нового PPi-селективного порина, oprO, из Pseudomonas aeruginosa.
Хэнкок Р.Э., Эгли С., Бенц Р., Зигнель Р.Дж. Hancock RE, et al.J Bacteriol. 1992 Янв; 174 (2): 471-6. DOI: 10.1128 / jb.174.2.471-476.1992. J Bacteriol. 1992 г. PMID: 1370289 Бесплатная статья PMC.
- Структура, функция и регуляция поринов Pseudomonas aeruginosa.
Chevalier S, Bouffartigues E, Bodilis J, Maillot O, Lesouhaitier O, Feuilloley MGJ, Orange N, Dufour A, Cornelis P. Chevalier S, et al. FEMS Microbiol Rev.2017 г. 1 сентября; 41 (5): 698-722. DOI: 10.1093 / femsre / fux020. FEMS Microbiol Rev.2017. PMID: 28981745 Рассмотрение.
- Стробирование по напряжению является фундаментальной особенностью мембранных каналов поринового и токсинового бета-ствола.
Бейнбридж Г., Гёкче I, Лейки Дж. Х. Bainbridge G, et al. FEBS Lett. 1998 24 июля; 431 (3): 305-8. DOI: 10.1016 / s0014-5793 (98) 00761-3. FEBS Lett. 1998 г. PMID: 9714531 Рассмотрение.
Процитировано
1 артикул- Понимание устойчивости к антибиотикам через проницаемость внешней мембраны.
Гай I, Гхай С. Ghai I, et al. Устойчивость к заражению лекарствами. 2018 11 апреля; 11: 523-530. DOI: 10.2147 / IDR.S156995. eCollection 2018. Устойчивость к заражению лекарствами.2018. PMID: 29695921 Бесплатная статья PMC. Рассмотрение.
Условия MeSH
- Бактериальные белки / химический состав *
- Бактериальные белки / метаболизм *
- Клеточная мембрана / метаболизм
- Моделирование молекулярной динамики
- Синегнойная палочка / цитология
- Pseudomonas aeruginosa / метаболизм *
Вещества
- Белок OprO, синегнойная палочка
- белок oprP, синегнойная палочка
LinkOut — дополнительные ресурсы
Источники полных текстов
Другие источники литературы
цитировать
КопироватьФормат: AMA APA ГНД NLM
Гомологическое моделирование и сайт-направленный мутагенез идентифицируют аминокислотные остатки, лежащие в основе механизма выбора субстрата переносчиков монокарбоксилата 1 (hMCT1) и 4 (hMCT4) человека
23
[24] Parker JL, Newstead S (2014) Молекулярная основа нитрата поглощение растительным транспортером нитратов NRT1.1.
Nature 507: 68–72. https://doi.org/10.1038/nature13116
[25] Sun J, Bankston JR, Payandeh J, et al (2014) Кристаллическая структура растительного нитрата с двойным сродством
транспортера NRT1.1. Nature 507: 73–77. https://doi.org/10.1038/nature13074
[26] Педерсен Б.П., Кумар Х., Уэйт А.Б. и др. (2013) Кристаллическая структура эукариотического переносчика фосфата.
Природа 496: 533–536. https://doi.org/10.1038/nature12042
[27] Ян Х., Хуанг В., Ян С. и др. (2013) Структура и механизм транспортера нитратов.Cell Rep
3: 716–723. https://doi.org/10.1016/j.celrep.2013.03.007
[28] Sun L, Zeng X, Yan C, et al (2012) Кристаллическая структура бактериального гомолога переносчиков глюкозы
GLUT1-4 . Природа 490: 361–366. https://doi.org/10.1038/nature11524
[29] Nancolas B, Sessions RB, Halestrap AP (2015) Идентификация остатков ключевых сайтов связывания MCT1 для
AR-C155858 раскрывает молекулярную основу его изоформной селективности. Biochem J 466: 177–188.
https://doi.org/10.1042/BJ20141223
[30] Йоханнес Дж., Браун Д., Кинне А. и др. (2016) Небольшие замены аминокислот расширяют спектр субстратов транспортера монокарбоксилата
10. Мол эндокринола 30 : 796–808. https://doi.org/10.1210/me.2016-1037
[31] Эдвардс Н., Андерсон CMH, Конлон Н.Дж. и др. (2018) Рекультивация связывающего кармана у переносчиков аминокислот суперсемейства APC
LeuT-fold. Cell Mol Life Sci 75: 921–938.
https: // doi.org / 10.1007 / s00018-017-2677-8
[32] Krypotou E, Kosti V, Amillis S, et al (2012) Моделирование, стыковка субстрата и мутационный анализ
идентифицируют остатки, необходимые для функции и специфичности эукариотический пурин-цитозиновый переносчик NCS1
. J Biol Chem 287: 36792–36803. https://doi.org/10.1074/jbc.M112.400382
[33] Monné M, Miniero DV, Daddabbo L, et al (2012) Субстратная специфичность двух митохондриальных носителей орнитина
может быть заменена одной мутацией в сайте связывания субстрата.J Biol Chem
287: 7925–7934. https://doi.org/10.1074/jbc.M111.324855
[34] Gui C, Hagenbuch B (2008) Аминокислотные остатки в трансмембранном домене 10 органического аниона
Транспортирующий полипептид 1B3имеют решающее значение для транспорта октапептида холецистокинина. Биохимия
47: 9090–9097. https://doi.org/10.1021/bi8008455
[35] Sasaki S, Futagi Y, Ideno M, et al (2016) Влияние диклофенака на SLC16A3 / MCT4 линией клеток Caco-2
.Фармакокинет препарата Метаб 31: 218–223. https://doi.org/10.1016/j.dmpk.2016.03.004
[36] Sievers F, Wilm A, Dineen D, et al (2011) Быстрое масштабируемое создание высококачественного белка множественных выравниваний последовательностей
с использованием Clustal Omega. Мол сист Биол 7: 539. https://doi.org/10.1038/msb.2011.75
Оценка рейтинга: 68 396 Ресурсы 19 Показана структура аминокислоты. Идентификатор аминокислоты. HJN пролин CHz аргинин ЧЗ лизин гистидин CHz Аббревиатура из трех букв.0 Lys 0 Его Arg Pro Определите однобуквенный символ.
Расшифровка стенограммы
Итак, мы хотим, чтобы Теох идентифицировал эти аминокислотные остатки, где аминокислоты, составляющие пробные пептиды, и так, начиная с См. Кстати, это принято делать, начиная с аминоконца и начиная с аминоконца. Ой, немного необычно. Эээ, это было бы с правой стороны сушки, и было замечено, что азот, который участвует в кольце, является темой.Это группа Альфа Амино. То есть у вас есть углерод с двойной связью с кислородом, направленный вниз справа, а азот, связанный с ним, содержится в напитке с пятью членами, который является профессионально обедненным. И, конечно же, сети с амино-конца. И затем, примерно посередине — азот с повышающимся водородом, а затем слева от него — Alfa Carbon. И у вас тоже есть ch, и возраст, который поддерживается, а затем идет дальше влево до конца. Наша боковая цепь — это C H 20 h. Это было бы обжигающе.И тогда это будет автомобильная коробка, свет. И кто снова является углеродным концом в B, аминный конец находится справа, и обратите внимание, отходит углерод, что он связан с той V-образной группой, которая не работает. А потом, да, через автомобильный ящик последний из пептидного углерода в пептидном азоте, э-э, в Alfa Carbon. Там только одна линия, направленная вниз. Это будет металлическая группа, которая будет называться Alunan. А потом машина боксирует с поздним или, скорее, с пептидным углеродом и ах, со свободной аминогруппой.Скорее пептидный азот, э-э, а затем следующий углерод — это альфа-углерод. И опоздал на осадный бокс. Это будет спарринговая восьмерка. Итак, оба эти два Ой, ах, ах, красные от аминокислоты до коробки машины в конце, справа налево, а не так, как мы обычно читаем левый, правый английский. И, наконец, песок будет верен для C. Аминогруппы. Воздух должен быть на Альфа Карбон. Я немного застрял здесь. О, амино-конец — это торчащий вверх NH 3 плюс, а затем следующий атом углерода имеет ch 2, an и мою группу.Я был сбит с толку своей группой в азоте, думая, что это Теа Амино Терминус. Но концевая аминогруппа, NH-три плюс, торчит, и справа от нее находится я. И это был бы запасной ген. А затем, э-э, давайте посмотрим на пептидный углерод, пептидный азот, а затем на то, что в Alfa Carbon ничего нет, и нет ничего, ммм, того, что обычно не показано, а именно водорода. Так что это будет пергамин. Это своего рода V-образная форма, направленная вниз в середине молекулы.Это Alfa Carbon, у которого опоздал с кузовом. Видите, двойной Вандо указал вверх в NH и указал вверх. И затем, в последнем остатке, давайте посмотрим, у вас есть пептидный карв и пептидный азот, а затем у Alfa Carbon они ch. Два и группа фенхеля, и это скрипка Аллан Э.
DisplayTitle Две аминокислотные замены в белке оболочки вируса легкой крапчатости перца ответственны за преодоление опосредованной геном L4 устойчивости у Capsicum spp.
июль 2007 г. , Объем 97 , Число 7Страницы 787 — 793
Авторы
Ёсикацу Генда , Аями Канда , Хироюки Хамада , Киоко Сато , Июн Охниши , а также Шинья Цуда
Принадлежности
Первый и четвертый авторы: Японский институт садоводства и исследований, Мацудо, Тиба 270-2221, Япония; и второй, третий, пятый и шестой авторы: Национальный центр сельскохозяйственных исследований, Цукуба, Ибараки 305-8666, Япония.
Перейти к статье:
Родственная статья
Принята к публикации 24 января 2007 г.
Аннотация
РЕФЕРАТThe Capsicum spp. Гены L (от L 1 до L 4 ) придают устойчивость к тобамовирусам. В настоящее время ген L 4 из Capsicum chacoense является наиболее эффективным геном устойчивости и широко используется в программах селекции в Японии, которые разработали новые устойчивые сорта против вируса легкой крапчатости перца (PMMoV).Однако в 2004 году легкие мозаичные симптомы начали появляться на листьях коммерческих растений перца в поле, которые обладали геном устойчивости L 4 . Серологические и биологические анализы на Capsicum spp. идентифицировал штамм причинного вируса как ранее не зарегистрированный патотип, P 1,2,3,4 . Анализ последовательности PMMoV вируса и сайт-направленный мутагенез с использованием PMMoV-J патотипа P 1,2 показал, что две аминокислотные замены в белке оболочки, Gln на Arg в положении 46 и Gly на Lys в положении 85, были ответственны за преодоление гена устойчивости L 4 .
Jn Статья Ключевые слова
Дополнительные ключевые слова: элиситор, бромистый метил, сборка частиц.
Содержание страницы
Статья Авторские права
© 2007 Американское фитопатологическое общество
Функциональный ключ | Позиция (я) | Описание Действия | Графическое представление | Длина |
---|---|---|---|---|
В этом подразделе раздела «Последовательность» описываются природные варианты белковой последовательности. Естественный вариант i VAR_019147 | 35 | G → R Утверждение вручную на основе эксперимент в i
| 1 | |
Естественный вариант i VAR_019148 | 36 | V → F Ручное утверждение на основе эксперимента в i
| 1 | |
Естественный вариант i VAR_019149 | 63 | R → H Утверждение вручную на основе эксперимента в i
| 1 | |
Естественный вариант i VAR_019150 | 74 | P → S Ручное утверждение на основе эксперимента в i Соответствует варианту dbSNP: rsnse512770 | 1 | |
Естественный вариант i VAR_003408 | 80-81 | CR → W. | 2 | |
Естественный вариант i 944021 904 904 i 94409 904 904 904 904 VAR_ аллель А2. Ручное утверждение на основе эксперимента в i
| 1 | |||
Естественный вариант i VAR_019151 | 161 | R → H Утверждение вручную на основе эксперимента в i
| 1 | |
Естественный вариант i VAR_036738 | 163 | T → M в аллеле Aw08. Ручное утверждение на основе эксперимента в i Соответствует варианту dbSNP: rs55756402Ensembl. | 1 | |
Естественный вариант i VAR_003410 | 176 | R → G в аллеле Aw08 и аллеле Bw08. Ручное утверждение на основе эксперимента в i
| 1 | |
Естественный вариант i VAR_036739 | 198 | R → W в аллеле Aw07. Ручное утверждение на основе эксперимента в i | 1 | |
Естественный вариант i VAR_019152 | 199 | R → C Ручное утверждение на основе эксперимента в78
| 1 | |
Естественный вариант i VAR_036740 | 214 | M → R в аллеле Bel01; потеря связывания марганца и снижение каталитической активности. Ручное утверждение на основе эксперимента в i
| 1 | |
Естественный вариант i VAR_019153 | 216 | F → I Утверждение вручную на основе эксперимента в i
| 1 | Естественный вариант i VAR_036741 | 223 | E → D в аллеле B106. Ручное утверждение на основе эксперимента в i
| 1 |
Естественный вариант i VAR_055227 | 230 | G → R в трансферазе группы B; экспрессия белка на более низком уровне и смещение внутриклеточной цитоплазмы. Ручное утверждение на основе эксперимента в i | 1 | |
Естественный вариант i VAR_072628 | 234 | P → A в аллеле B (A). Ручное утверждение на основе эксперимента в i | 1 | |
Естественный вариант i VAR_003411 | 235 | G → S в аллеле Bw08. Ручное утверждение на основе эксперимента в i
| 1 | |
Естественный вариант i VAR_033540 | 257 | P → L. Соответствует варианту dbSNP: rs8176745Ensembl. | 1 | |
Естественный вариант i VAR_003412 | 266 | L → M в аллеле Bw08. Ручное утверждение на основе эксперимента в i
| 1 | |
Естественный вариант i VAR_003413 | 268 | G → A в аллеле Bw08. Ручное утверждение на основе эксперимента в i
| 1 | |
Естественный вариант i VAR_033541 | 268 | G → R в аллеле Aw08. Ручное утверждение на основе эксперимента в i Соответствует варианту dbSNP: rs41302905Ensembl. | 1 | |
Естественный вариант i VAR_019154 | 277 | V → M Утверждение вручную на основе эксперимента в i
| 1 | |
Естественный вариант i VAR_036742 | 288 | M → R Утверждение вручную на основе эксперимента в i | 1 | |
Естественный вариант i 143 9024 DAR_ 904 аллель B104. Ручное утверждение на основе эксперимента в i
| 1 | |||
Естественный вариант i VAR_036744 | 346 | K → M в аллеле Bw08. Ручное утверждение на основе эксперимента в i
| 1 | |
Естественный вариант i VAR_036745 | 352 | R → G в аллеле A107. Ручное утверждение на основе эксперимента в i
| 1 | |
Естественный вариант i VAR_003414 | 352 | R → W в аллеле A106 и аллеле B3. Ручное утверждение на основе эксперимента в i
| 1 |
Как B12 может вам помочь! — BIOLabs PRO®
11 июля 2019 г.,
Витамин B12 — важный витамин, который содержится в продуктах животного происхождения.Незаменимые витамины — это то, что нужно вашему организму, но не может производить самостоятельно. Витамин B12 играет жизненно важную роль во многих функциях организма, таких как регулирование нервных клеток, образование красных кровяных телец и синтез ДНК. Вот почему многие люди с дефицитом B12 обращаются к добавкам, чтобы получить свою суточную дозу.
Образование красных кровяных телецОдним из наиболее важных преимуществ витамина B12 для здоровья является его роль в образовании красных кровяных телец.Низкий уровень витамина B12 приводит к тому, что эритроциты становятся овальными. Эта неправильная форма затрудняет достаточно быстрое перемещение эритроцитов из костного мозга в кровоток, что приводит к мегалобластной анемии.
Анемия не только вызывает такие симптомы, как слабость и утомляемость, но и ваше тело не может транспортировать достаточно кислорода к жизненно важным органам. Недостаток кислорода в критически важных органах может привести к дисфункции органов или, возможно, к смерти.
Может предотвратить врожденные дефектыОдним из важнейших преимуществ витамина B12 является предотвращение врожденных дефектов.Врач рекомендует беременным принимать поливитамины с фолиевой кислотой и витаминами группы В. Исследования показывают, что нервная система и мозг плода нуждаются в адекватном уровне B12 от матери для правильного развития.
Может поддерживать здоровье костейПоддержание оптимального уровня B12 поддерживает плотность костной ткани. Кости с низкой минеральной плотностью со временем могут стать хрупкими, что может привести к остеопорозу. Добавление B12 в свой рацион также может улучшить качество ваших волос, кожи и ногтей.
Может уменьшить дегенерацию желтого пятнаОдно из преимуществ B12 — снижение риска развития дегенерации желтого пятна. Это заболевание глаз в основном влияет на центральное зрение. Исследователи считают, что добавление витамина B12 в ваш рацион может снизить уровень гомоцистеина — типа аминокислоты, содержащейся в вашем организме. Более низкий уровень этой кислоты помогает предотвратить дегенерацию желтого пятна.
Может улучшить настроение и улучшить депрессиюСеротонин — это химическое вещество организма, связанное с уравновешиванием настроения.B12 играет роль в синтезе серотонина, а более низкие уровни витамина связаны с перепадами настроения и депрессией. Добавка с B12 может улучшить симптомы депрессии.
Симптомы дефицита B12Хотя дефицит витамина B12 встречается не так часто, некоторые люди подвергаются более высокому риску. Вегетарианцам и веганам, которые избегают продуктов животного происхождения, могут потребоваться диетические добавки или продукты с витамином B12. Или тем, кто перенес операцию по снижению веса.Некоторые симптомы витамина B12 включают:
- Кожа бледная или желтушная
- Хроническая усталость
- Ощущения булавок и игл
- Одышка и головокружение
- Изменения настроения
Витамин B12 — водорастворимый витамин, который естественным образом содержится в продуктах животного происхождения, таких как курица и говядина, но иногда мужчинам и женщинам требуются дополнительные уровни, чтобы облегчить дефицит.Добавка B12 — это безопасный и эффективный способ облегчить депрессию, улучшить плотность костей и повысить энергию.
Получение достаточного количества B12 имеет решающее значение для оптимального здоровья. Если вы испытываете симптомы дефицита, связанные с низким уровнем B12, поиск высококачественной добавки или источника пищи улучшит качество вашей жизни.
GNC Pro Performance 100% Whey Protein Vanilla Cream 25 порций (29.98 унций) Доставка или самовывоз рядом со мной
Пищевая добавка. Высококачественный белок без глютена. Поддерживает здоровый обмен веществ и восстановление сухой мышечной массы (при использовании в сочетании с программой упражнений). Натуральные ароматизаторы. Не содержит запрещенных веществ (продукт был протестирован на более чем 145 запрещенных веществ, включенных в Список запрещенных веществ Всемирного антидопингового агентства (ВАДА) 2017 года, согласно протоколу LGC пропущенных партий № ICP0307. Дополнительную информацию см. На gnc.com). Профессиональные результаты: по мере того, как ваша жизнь становится все более беспокойной, принятие здоровых решений, которые направят вас к благополучию, может быть затруднено.В любом возрасте сложно поддерживать адекватный уровень протеина в своем рационе. В качестве основного стартера для восстановления сухой мышечной массы 100% Whey помогает вам в стремлении достичь максимального благополучия и спортивных результатов, поддерживая здоровый метаболизм и сухую мышцу (при использовании в сочетании с программой упражнений). После любого уровня упражнений аминокислоты необходимы для роста, восстановления и поддержания мышц (при использовании в сочетании с программой упражнений). Эта формула содержит 24 грамма высококачественного белка, содержащего все 9 незаменимых аминокислот, которые быстро усваиваются и поддерживают ваши цели в области здоровья и производительности (при использовании в сочетании с программой упражнений).Профессиональное качество: 100% сыворотка протестирована и сертифицирована как не содержащая запрещенных веществ. Он не содержит глютена, имеет прекрасный вкус и легко смешивается при простом перемешивании, взбалтывании или смешивании. 24 г белка. 130 калорий. 2 г сахара. Informed-Choice.org. Нам доверяют спорт. Продукты с этим логотипом были протестированы на наличие запрещенных веществ в LGC Science, Inc., антидопинговой лаборатории мирового класса. Для получения дополнительной информации: 1-888-462-2548. Купить сейчас (на) gnc.com. Без искусственных ароматизаторов, искусственных красителей, консервантов, без глютена.